Estrutura de Proteínas

                                                

Figure 2.5. O pI é o pH onde a carga líquida da proteína é ZERO. A pH’s menores a proteína tem carater CATIÔNICO e a pH’s acima do pI aniônico.

Lembra que pKa é “invariável” o termo variável é o pH.

                                                        

  

Força Iônica e Enovelamento de Proteínas.

AA´s básico e ácidos

                                  

-S-S-, H///O, cargas, VDW, uréia

A partir da seq. 1ária, possibilidades de enovelamento enorme!!Como sabe?? Proteínas que ajudam no Enovelamento “Folding”

Efeito de íons,

Espcificidade de íons, Caotrópicos e Cosmotrópicos Denaturam “Naturam”

                          

    

1 = 1,5 Å Anstieg pro Aminosäurerest2 = 5,4 Å = 3,6 Aminosäurereste pro Windung3 = 27 Å entspricht 18 Aminosäurereste              auf 5 Windungen4 = 26°5 = 5,1 Åw1 - w5 = je 1 Helix-windung

3,6 resíduos de aminoácido por “passo” ~ 5.4 ªEstabilizado por H-ponte entre. Como devem ser os grupos R? e o interior da Hélice??

.

Folha anti paralela

                                         

                                                    

                                       

                                   

endothelin angiogenin lysozyme mellitin

                                                              

                                                       

                                                     

collagen thioredoxin hemoglobin

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Proteínas de membrana:

-Integrais-Periféricas

                                                                                                                                                

Figure 4.19

Name Type Specificity

Cyanogen Bromide

Chemical Carboxyl Side of Methionine

Trypsin Enzymatic Carboxyl Side of Basic Amino Acidse.g. Lys & Arg

Chymotrypsin Enzymatic Carboxyl Side of Aryl Amino Acidse.g. Phe, Tyr & Trp

                                                                                                                                                                                

 

Síntese de Peptídeos

The Merrifield Peptide Synthesis

The Merrifield Peptide Synthesis

                                                                               

        

pH regulação do pH do sangue                pH 7.4  +  0.1    Uma mudança de 0.4 unidades = “Morte” !!!

Síndrome de Andrômeda- micróbio virulento do espaço infecta pessoas de cidade interiorana dos E.U.A.

Todos morrem de “coagulação” do sangue !!! Curva de crescimento do micróbio = faixa estreita de pH!!!                       Somente dois sobreviventes   - Um bebe que não parava de chorar, e assim exalava CO2 alkalose    - Um bêbedo que tinha ulcera gastrica aberta = acidose.   

         Anidrase Carbônica       CO2 + H2O   <--AC-->   H2CO3

    <--->   H+ + HCO3-    

 

              Hb “pega” H+ ions...   tamponando blood cell...         Se pH cai [H+ ^] então Anidrase carbonica           HCO3

-  +  H+ shifts --->to   H2CO3  s & vice versa

Imidazol

Informações:

-Fosfato tampão importante dentro das células e Rins

-Anidrase carbônica -Localisada no citosol de células (renal e hemácias). -Ao longo “the brush border” of the proximal tubule Rim. -Não encontrada no plasma. - pKa da Hb é funçao da ligação de O2

-Em Fisiologia será estudado detalhes da liberação de H+ e outras Por rim, pulmão etc..

No metabolismo aeróbico cerca de 0.8 equivalentes de CO2

são produzidos por O2 consumido.Maior parte transportado como Bicarbonato! (anidrase carbônica)Restante carregado pela Hb como Carbamato