Aminoácidos e peptídios 2013
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Aminoácidos e peptídeos
Definição
• Monômeros para a formação de peptídeos e proteínas
• Funções das proteínas: • Hormônios
• Estruturais
• Enzimas
• Transporte
• Contração muscular
• Proteção
Características gerais
• Aminoácidos protéicos são determinados geneticamente: código genético
• Existem 20 aminoácidos
que ocorrem naturalmente em proteínas de todos os tipos de organismos, e que são determinados por códons específicos (triplets de nucleotídeos) no material genético dos seres vivos.
Características gerais
• Essenciais: • Arginina
• Histidina
• Isoleucina
• Leucina
• Lisina
• Metionina
• Fenilalanina
• Treonina
• Triptofano
• Valina
• Não-essenciais: • Alanina
• Asparagina
• Aspartato
• Cisteína
• Glutamato
• Glutamina
• Glicina
• Prolina
• Serina
• Tirosina
Características estruturais
• Estrutura
• Tamanho
• Carga elétrica
• Solubilidade
Grupo amino
Grupo carboxil
Átomo de carbono
Grupo de cadeia lateral
Estereoisomeria
Os aminoácidos nas proteínas são L - estereoisômeros.
D-aminoácidos: peptídeos da parede celular bacteriana e antibióticos
Classificação
Aminoácidos podem ser classificados com
base no grupo R
- Grupos R não-polares e alifáticos
- Grupo R não-carregados, mas polares
- Grupo R aromáticos
- Grupo R carregados positivamente
(básico)
- Grupo R carregados negativamente (ácido)
Grupo R - Apolares ou hidrofóbicos
Glicina
Alanina
Prolina Valina
Leucina
Isoleucina Metionina
Estabilização da estrutura
das proteínas (interação
hidrofóbica)
Tioéter
Têm essencialmente cadeias laterais apolares, que interagem pouco ou nada com a água. Nas proteínas estão quase sempre localizados no interior hidrofóbicos onde não interagem com água. Como não têm grupamentos funcionais reativos, as cadeias laterais hidrofóbicas raramente participam na catálise de reações químicas. a prolina não é um aminoácido típico, e sim um iminoácido, uma vez que seu Cα e seu Nα fazem parte de um anel heterocíclico da molécula.
Grupo R - Apolares ou hidrofóbicos
Grupo R - Aromáticos
Fenilalanina
Triptofano Tirosina
Relativamente hidrofóbicos (apolares)
Participam de interações hidrofóbicas
Tirosina – o grupo hidroxila forma ponte de hidrogênio (importante na
atividade de algumas enzimas)
Grupo R - Polares, não carregados
Serina
Treonina Cisteína
Asparagina
Glutamina
Hidroxila
Sulfidrila
Amida
Mais solúveis em água
(hidrofílicos)
Formam pontes de hidrogênio
com a água
Formação de pontes dissulfeto
Dímero (Duas moléculas de cisteína unidas por uma ligação dissulfeto)
Cisteína Cistina
Grupo R – carregados positivamente (básicos)
H +
Lisina Histidina
Amino Guanidino Imidazol
Grupo R – carregados negativamente (ácidos)
Aspartato Glutamato
Carboxila
Aminoácidos incomuns
• 4-hidroxiprolina e 5-hidroxilisina: são encontrados
nas proteínas fibrosas do tecido conjuntivo:
colágeno.
O
N+
O-
OH
H H O
NH3
+
NH3
+
O-
OH
Aminoácidos incomuns
• Y-carboxiglutamato: encontrado na protrombina, uma proteína importante na coagulação sanguínea.
O O
O-
O-
NH3
+
O O-
OH
I
I O
I
I
O
O-
NH3
+
• Tiroxina: precursor dos hormônios tireoidianos.
• Metabolismo da arginina
• Ciclo da uréia
• desmosina
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Curiosidades
• Os aminoácidos com cadeia aromática (triptofano, tirosina,
fenilalanina e histidina) absorvem luz na faixa do ultravioleta (280
nm). Propriedade muito explorada na caracterização de proteínas.
O
NH2OH
OH
Tyrosine (Tyr)
O
NH2NH
OH
Tryptophan (Trp)
O
NH2
OH
Phenylalanine (Phe)
Curiosidades
• Leucina, Isoleucina e Valina também são conhecidos, por terem
suas cadeias R ramificadas, como BCAA’s (branched chain
aminoacids). São utilizados como fonte de energia pelos
músculos para exercícios de longa duração.
O
NH2
CH3
CH3
OH
Isoleucine (Ile)
O
NH2
CH3
CH3
OH
Leucine (Leu)
O
NH2
CH3
CH3
OH
Valine (Val)
Curiosidades
Triptofano
• Precursor de um neurotransmissor muito importante:
SEROTONINA.
O
NH3
+
NHO
-
NH3
+
NH
OH
Triptofano Serotonina
Curiosidades
Tirosina
• Precursora de um neurotransmissor: EPINEFRINA.
O
NH2
OH
OH
O
NH2
OH
OH
OH
NH3
+
OH
OH
OH
OH
NH2
+
CH3
Tirosina
Dopamina Epinefrina
Ionização
COOH + NH3CH
R
Forma totalmente protonada
COO-
NH2 CH
R
Forma totalmente desprotonada
COOH
NH2CH
R
Forma não iônica simplificada
COO-
+NH3 CH
R
Forma Dipolar Zwitterion
X O aminoácido pode agir como base (receptor de prótons)
O aminoácido pode agir como ácido (doador de prótons)
Ionização
pH ácido
Carga + Carga 0
pH básico
Carga -
Ionização estad
o d
e io
nização
de
pe
nd
e d
o p
H d
o m
eio
+ -NH3
- NH2
H +
H +
-COOH -COO -
Função carboxila
Função amina
• Todos os aminoácidos possuem um grupo carboxila • Ácido aspártico e ácido glutâmico possuem 2 grupos carboxila
• Todos os aminoácidos possuem um grupo amina • Lisina possue 2 grupos amina
H+ dissociados por mólecula
adição de NaOH (volume)
Ionização
Ponto isoelétrico
pH no qual a molécula é eletricamente neutra. A soma das
cargas positivas é igual a soma das cargas negativas
pI = (2,3 + 9,1) / 2 = 5,7
Aminoácidos monoamínicos, monocarboxílicos: somente 2
hidrogênios dissociáveis
pI = (pK1 + pK2) / 2
pI = (2,34 + 9,6) / 2 = 5,97
Ponto isoelétrico
Ionização
Peptídeos
aminoácido
COO C — H
R
H3N — +
(monômero)
Proteína (polímero)
Peptídeos
Pentapeptídeo
Serilgliciltirosilalanileucina ou
Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu
Extremidade aminoterminal
ou
N-terminal
Extremidade carboxiterminal
ou
C-terminal
Peptídeo
Aminoterminal
coplanares
O e H trans
Rotação permitida C-Cα e N-Cα
A ligação peptídica é uma amida.
Peptídeo
o Glutationa – tripeptídeo – Captura agentes oxidantes
o Encefalinas – pentapeptídeo encontrado no cérebro (ação analgésica)
o Ocitocina – Hormônio peptídeo (nove resíduos de aminoácidos) – trabalho de parto e controla as contrações do músculo uterino
o Bradicinina – (nove resíduos de aminoácidos) inibe a inflamação dos tecidos e atua como agente hipotensor do músculo liso
- - - - - - - - Cys Tyr Ile Gln Asn Cys Pro Leu Gly
____________________________
9 RESÍDUOS
CONTRAÇÃO DA MUSCULATURA UTERINA
Arg Pro Pro Gly Phe Ser Pro Phe Arg
9 RESÍDUOS
AGENTE HIPOTENSOR DO MÚSCULO LISO