Apostila proteínas química

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1 PROTEÍNAS Introdução As proteínas são compostos poliméricos complexos, formados por moléculas orgânicas (os aminoácidos), e estão presentes em toda matéria viva. O nome proteína (do grego proteios = o primeiro, de principal importância) foi sugerido por Berzelius a Moulder e por este aplicado, em 1883, às substâncias nitrogenadas complexas que eram encontradas nas células de todos os tecidos de seres vivos. As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes no interior das células, pois constituem 50% ou mais de seu peso seco.São fundamentais em todos os aspectos da estrutura celular e de sua função, uma vez que constituem os instrumentos moleculares mediante os quais se expressa a informação genética. Exercem várias funções biológicas, que incluem as contráteis, estruturais do corpo, biocatalisadoras, hormonais, transportadoras e de reserva. Além disso, as proteínas podem exercer a função de proteção contra agressores: mamíferos produzem anticorpos, cobras produzem venenos, microorganismos produzem antibióticos e vegetais produzem inibidores enzimáticos, para conferir proteção a esses organismos. Proteínas podem ainda ser responsáveis por diversas doenças de origem alimentar, como o botulismo (causada pela toxina botulínica que é uma proteína produzida por uma bactéria) ou encefalopatias espongiformes (causadas por proteínas denominadas prions, entre as quais incluem-se a doença da vaca louca, que acomete bovinos, scrapie, que acomete ovinos e a doença de Creutfeldt-Jacob, que acomete humanos). As peculiaridades do organismo humano e a importância das proteínas na estrutura e funcionamento celular determinam a necessidade de que as proteínas estejam presentes na dieta alimentar. É importante não somente em quantidades suficientes, mas também em qualidade. Esta é traduzida principalmente pelo teor e proporções de aminoácidos essenciais , que são aqueles que o organismo humano não é capaz de sintetizar. As necessidades nutricionais de aminoácidos essenciais variam com a idade e com as condições fisiológicas individuais (crescimento, gravidez, lactação, etc). Por exemplo, enquanto uma gestante necessita de um consume diário extra de 1 a 10 g de proteína por dia, uma lactante necessita de um consumo extra de 17 gramas de proteína por dia. As proteínas alimentares são digeríveis, não tóxicas e palatáveis. Pesquisas têm sido realizadas na busca de novas fontes protéicas, devido à grande escassez deste composto em algumas regiões do mundo e a perspectiva de que possa se tornar ainda maior,em função do aumento populacional mundial. Nos alimentos, as proteínas exercem várias e importantes propriedades funcionais, sendo responsáveis principalmente pelas características de textura. Isto as torna um importante ingrediente utilizado na fabricação dos mais variados produtos alimentícios. Todas as proteínas contêm Carbono, Hidrogênio, Oxigênio e Nitrogênio, e quase todas também apresentam Enxofre. Existem proteínas que contêm alguns elementos adicionais, particularmente, Ferro, Fósforo, Zinco e Cobre.

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PROTEÍNAS

Introdução

As proteínas são compostos poliméricos complexos, formados por moléculas orgânicas (os aminoác idos) , e estão presentes em toda matéria viva. O nome prote ína (do grego prot e ios = o primeiro, de principal importância) foi sugerido por Berzelius a Moulder e por este aplicado, em 1883, às substânc ias nitrogenadas complexas que eram encontradas nas células de todos os tec idos de seres vivos. As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes no interior das células, pois constituem 50% ou mais de seu peso seco.São fundamentais em todos os aspectos da estrutura celular e de sua função, uma vez que constituem os instrumentos moleculares mediante os quais se expressa a informação genética.

Exercem várias funções bio lógicas , que incluem as contráteis, estruturais do corpo, biocatalisadoras, hormonais, t ransportadoras e de reserva. Além disso, as proteínas podem exercer a função de proteção contra agressores: mamíferos produzem anticorpos, cobras produzem venenos, microorganismos produzem antibióticos e vegeta is produzem in ibidores enzimáticos, para conferir proteção a esses organismos.

Proteínas podem ainda ser responsáve is por diversas doenças de origem al imentar, como o botulismo (causada pela toxina botulínica que é uma proteína produzida por uma bactéria) ou encefa lopatias espongiformes (causadas por proteínas denominadas prions, entre as quais inc luem -se a doença da vaca louca, que acomete bovinos, scrapie, que acomete ovinos e a doença de Creutfeldt -Jacob, que acomete humanos).

As pecul iar idades do organismo humano e a importância das proteínas na estrutura e func ionamento celular determinam a necess idade de que as proteínas estejam presentes na dieta alimentar. É importante não somente em quantidades sufic ientes, mas também em qual idade. Esta é traduzida principalmente pelo teor e proporções de aminoácidos essenciais , que são aqueles que o organismo humano não é capaz de s intet izar. As necessidades nutricionais de aminoác idos essenciais var iam com a idade e com as condições fis iológ icas individuais (crescimento, gravidez, lactação, etc) . Por exemplo, enquanto uma gestante necess ita de um consume diário extra de 1 a 10 g de proteína por dia, uma lactante necess ita de um consumo extra de 17 gramas de proteína por dia.

As proteínas alimentares são diger íve is, não tóxicas e palatáve is . Pesquisas têm sido real izadas na busca de novas fontes protéicas, devido à grande escassez deste composto em algumas regiões do mundo e a perspectiva de que possa se tornar ainda maior,em função do aumento populacional mundial .

Nos alimentos, as proteínas exercem várias e importantes propriedades funcionais, sendo responsáveis princ ipalmente pelas característ icas de textura. Isto as torna um importante ingrediente ut il izado na fabricação dos mais var iados produtos al imentícios .

Todas as proteínas contêm Carbono, Hidrogênio, Oxigênio e Nitrogênio, e quase todas também apresentam Enxofre. Existem proteínas que contêm alguns elementos adicionais, part icularmente, Ferro, Fósforo, Zinco e Cobre.

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Os pesos moleculares das proteínas var iam entre 5.000 a muitos milhões de daltons, porém por hidrólise ácida, as moléculas protéicas dão origem à uma

série de compostos orgânicos s imples de baixo peso molecular ,que são os -aminoácidos. Nas moléculas protéicas os sucess ivos res íduos dos 20 aminoácidos mais encontrados, encontram-se unidos covalentemente entre si formando longos polímeros não ramif icados. Estão unidos em uma ordenação

cabeça (carboxila de um aminoácido) a cauda (grupo -amino de outro resíduo) mediante ligações chamadas peptíd icas, produzidas por eliminação de água. Tais pol ímeros recebem o nome de cadeias polipeptídicas e é possíve l exist ir vár ias cadeias peptídicas em uma molécula protéica.

As proteínas que apresentam uma ún ica cadeia pol ipeptídica são chama das de monoméricas e as que são compostas por mais de uma cadeia são chamadas de ol igoméricas. As proteínas ol igoméricas podem conter um único t ipo de cadeia polipeptídica e, neste caso são de homoligoméricas, ou podem ser compostas por diferentes t ipos de polipeptídios, sendo denominadas heteroligoméricas.As cadeias pol ipeptídicas das proteínas ol igoméricas são geralmente designadas por letras gregas. Um dos objet ivos mais importantes da química das proteínas é expl icar a função f isiológica dessas molécula s com base na sua estrutura.

AMINOÁCIDOS: os monômeros constituintes das proteínas

Chamam-se aminoácidos aos ácidos carboxílicos portadores de função

amina. O carbono carboxílico leva o número 1, o seguinte se chama, segundo as

nomenclaturas indicadas para os ácidos graxos, de carbono 2 ou carbono . a maior parte dos aminoácidos naturais, e em part icular os que ex istem nas

proteínas, levam sua função amina sobre o carbono . São denominados, por

essa razão, aminoác idos ; são usualmente designados por símbolos de três letras e representados pela fórmula gera l:

Figura 01 . Fórmula gera l dos aminoác idos

Diferem entre si quanto à natureza do radica l R; vinte espécies de cade ias

latera is, var iando de tamanho, forma, carga, capac idade de ligação de hidrogênio e reat ividade química, são comumente encontrados em proteínas. Na verdade, todas as proteínas de todas as espécies, das bactérias ao homem, são construídas com a mesma bateria de vinte aminoác idos. Este a l fabeto fundamental das proteínas tem, no mínimo, dois bi lhões de anos. Além dos 20 aminoácidos encontrados como bloco construtivo das proteínas, muitos aminoácidos adic ionais se encontram ocorrendo biologicamente e desempenhando outras funções nas células.

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CLASSIFICAÇÃO

Várias maneiras de c lassificar os aminoácidos tendo como base seu s grupamentos R, foram propostas: uma das class if icações leva em consideração o número de grupos ácidos e bás icos presentes.

Aminoácidos com grupos R não polares ou hi drofóbicos. Esta família inclui cinco aminoácidos com grupos R de cade ia a l ifát ica hidrocarbonada (alanina, va lina , leuc ina, iso leuc ina e prolina) , dois com anéis aromáticos (feni lalanina e tr iptófano) e um contendo enxofre (metionina) . Como um grupo, esse s aminoácidos são menos solúveis em água , sendo também designados de hidrofóbicos.

Figura 02 . Aminoácidos com grupos R não polares ou hidrofóbicos

Aminoácidos com grupos R polares não carregados. Esses aminoácidos são relat ivamente mais solúveis em á gua do que aque les com grupos R não polares. Seus R contém grupos funcionais neutros (não carregados) polares que podem formar ligações de hidrogênio com a água. Podem ser hidroxilados (ser ina, treonina e t irosina) , amídicos (asparagina e glutamina) e sulf idr ícos (cisteína) . A gl ic ina, o membro limítrofe deste grupo, é algumas vezes c lassificada como um aminoácido não polar, porém seu grupo R , um único átomo de Hidrogênio, é muito pequeno para inf luenciar o alto nivelo

de polaridade dos grupos -amínico e -carboxílico.

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Figura 03. Aminoác idos com grupos R polares não carregados

OBS. A Cist ina e seu produto de redução, a Ciste ína (ou meia-cist ina) , são considerados, juntos, um dos 20 aminoácidos.

Aminoácidos com grupos R polares carregados positivamen te. Os aminoácidos básicos , em que os grupos R apresentam uma carga posit iva efet iva em pH = 7.0, têm todos seis carbonos em seu esque leto. São: a l is ina, que apresenta um aminogrupo carregado posit ivamente na posição de sua cadeia al ifát ica ; a argin ina, q ue possui o grupo guanid ínico carregado posit ivamente e a hist idina que contém a função imidazólica fracamente básica.

Figura 04. Aminoác idos com grupos R polares carregados posi t ivamente

Aminoácidos com grupos R polares carregados negativamente Os dois membros dessa c lasse são os ácidos aspárt ico e g lutâmico, cada um

com um grupo carboxílico , além do -carboxil ico, que é inteiramente ionizado:

Figura 05 . Aminoácidos com grupos R polares carregados negativamente

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PEPTÍDIOS

Dois aminoác idos unem-se, com perda de uma molécula de água, através do

grupo carboxi la de um de les e do grupo amino do outro formando um peptídio , que contem uma ponte amídica substituída, chamada de ligação ou enlace peptídico.

A cadeia peptídica recebe o nome de acordo com a seqüênc ia de seus aminoácidos const ituintes, inic iando -se a denominação à part ir do aminoác ido N-terminal, os quais levam a terminação “i l” até o aminoácido C -terminal, o qual permanece com o seu nome sem alteração.

Figura 06. Cade ia peptídica

Alguns peptídios e proteínas possuem nomes tr ivia is comuns que receberam

na época de seu isolamento, como por exemplo: g lutat ion, angiotensina, glucagon, ovoalbumina, colágeno, querat ina, etc.Assim, para se caracterizar um determinado peptídio ou proteína n ão basta que se ja fornecida a sua composição de aminoácidos; é necessário que seja conhecida a seqüência dos aminoácidos na molécula.

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PROTEÍNAS - Sistemas de Classificações

Classificação quanto à forma

Sistemas de Classsif icações Proteínas Fibrosas. Estas proteínas inso lúve is, muito resistentes à d igestão por enzimas proteolít icas, são moléculas alongadas que podem ser constituídas por várias cade ias polipeptíd icas em espira l firmemente ligadas.O grupo inc lui as proteínas da seda, lã, pe le, cabe lo, unha, casco, penas, tecido conjuntivo e osso. Esse grupo heterogêneo pode ser divid ido numa série de t ipos diferentes:

Colágenos . As proteínas mais importantes do tecido conjuntivo, são insolúve is em água e res istentes à enzimas digest ivas animais, mas se a lteram e formam ge lat inas solúve is em água fervente, ácidos e álcal is d iluídos. Aproximadamente 30% da proteína total do corpo humano de um mamíferosão constituídos por colágeno. Os colágenos possuem alto conteúdo de hidroxiprolina e contêm hidroxilis ina.

As e las t inas encontram-se em tendões, artérias e outros tecidos elást icos. Embora semelhantes aos colágenos em alguns pontos, não podem ser convert idos em gelat inas.

Querat inas são proteínas do cabelo, lã, pena, cascos, unha, chifres, etc. Tais proteínas podem ter um alto teor de cist ina; o cabe lo humano contem cerca de 14% de cist ina. Proteínas globulares . Estas proteínas são esferóides ou e lipsóides , geralmente solúve is em água ou em meio aquoso contendo sais, ácidos, bases, ou etanol. O grupo inc lui enzimas, proteínas transportadoras de ox igênio, hormônios protéicos, etc.

Classificação quanto a composição

Levando-se em consideração os componentes presentes nas moléculas das proteínas, elas podem ser classificadas em :

Proteínas simples . São aque las que por hidrólise produzem somente aminoácidos, sem nenhum outro produto principal , orgân ico ou inorgânico. Contêm habitualmente 50% de Carbono, 7% de Hidrogênio, 23% de Oxigênio, 16% de Nitrogênio e de 0-3% de Enxofre. . Compreendem os seguintes sub-grupos . Albuminas – são fac ilmente solúve is em água e coagulam por aquecimento.Deste amplo grupo são exemplos a a lbumina do ovo (ovoalbumina) e albumina do soro. Globul inas – São inso lúve is ou pouco solúveis em água, coaguláveis pelo calor e podem ser fac ilmente extraídas de tecidos an imais e vegeta is. São exemplos as globul inas do soro (soroglobul inas) , do leite ( lactoglobulina) , a miosina (do músculo) e a faseol ina (do fei jão) .

Histonas – são proteínas bás icas , solúve is em água, que produzem, p or hidrólise, grandes quantidades de argin ina e lis ina. As histonas podem ser extraídas com bom rendimento de certos tecidos glandulares, como o tomo e o pâncreas. Elas estão combinadas com ácidos nuclé icos dentro das células .

Protaminas – são proteínas fortemente básicas de peso molecular relat ivamente baixo. Elas se associam aos ácidos nuc léicos e são obtidas em

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grandes quantidades de células maduras de esperma de peixes. Por exemplo, a salmina, do esperma de salmão, a esturina, do esturjão e a clupeína, do arenque.

Glutel inas e Prolaminas – são proteínas vegetais encontradas em grãos de vár ias espéc ies, como a zeína (milho) e gl iadina (tr igo).

Proteínas conjugadas . São aquelas que por hidrólise produzem não somente aminoácidos, mas também, outros compos tos orgânicos ou inorgânicos. A denominação grupo prostético é geralmente usada para designar a porção não aminoác ida de uma proteína conjugada . De acordo com a natureza do grupo prostét ico as proteínas conjugadas são subdivid idas em:

Glicoproteínas. São aque las que apresentam menos de 4% de carboidratos

(medido como hexosamina) em suas moléculas. Exemplos: albuminas e globulinas do soro. As mucoproteínas são as proteínas conjugadas que apresentam mais de 4% de hexosaminas; as porções de carboidratos dest as gl icoproteínas conjugadas são polissacaríd ios complexos contendo N -acetilg licosaminas combinada com ácidos urônicos ou outros açúcares. As mucoproteínas não se desnaturam rap idamente com o calor, e são resistentes ao tratamento com ácidos .

Lipoproteína. São proteínas solúve is que contêm lipíd ios (colesterol, fofat id ilg licer ídios, etc) . Ocorrem no plasma sanguíneo, como por exemplo, as LDL e HDL.

Nucleoproteínas. São combinações de proteínas com os ácidos nuclé icos.Exemplos: Ribossomos, vírus mosaico do tabaco.

Fosfoproteínas , quando o ácido fosfórico é o grupo prostét ico .Exemplo: caseína, do leite.

Cromoproteínas .As proteínas conjugadas que apresentam substâncias pigmentadas (cromóforas) são encontradas em algumas espéc ies animais, como homem (flavoproteínas) , nos aracnídeos (hemocianina) , etc.

Metaloproteínas .São aque las que apresentam metais como grupo prostét ico. Exemplos destas são a ferr it ina (ferro) , álcool desidrogenase (Zinco), ceruloplasmina (cobre) .

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Classificação quanto a função

A enorme versat i lidade das proteínas permite que part ic ipem em todos os processos ou etapas metabólicas dos organismos.Assim sendo, podem ser classificadas de acordo com a função biológicas que desempenham.

Tipos e exemplos Localização ou função

Catalítica Ribonuclease Tripsina

Hidrol isa o RNA Hidrol isa proteínas

Transportadora Hemoglobina

1 - lipoproteína

Transporta O 2 no sangue dos vertebrados Transporta lipíd ios no sangue

Reserva nutritiva Caseína Ovoalbumina

Componente do leite de vaca Componente da clara do ovo

Contráctil Actina Miosina

Componente dos filamentos finos da f ibra muscular Componente dos filamentos grossos da fibra muscular

Reguladora Insul ina GSH ( Hormônio do crescimento )

Regula o metabolismo da gl icose Estimula o crescimento dos ossos

Estrutural Colágeno e elast ina Fibroína

Componentes do tecido conjuntivo Maior constituinte da seda e da teia de aranha

Proteção

- Globulina Trombina Proteínas anticongelantes

Anticorpos Componente do mecanismo de coagulação sanguínea Encontrada no sangue de peixes de água muito fr ias

Genéticas Nucleoproteínas

Ligam-se aos ácidos nucle icos

Outras funções Resi l ina Proteína cola

Tem excepcional propriedade elást ica; é encontrada nas art iculações das asas de insetos. Secretada por alguns organismos marinhos (mexilhões) para aderirem à superfíc ies .

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NÍVEIS CONFORMACIONAIS DAS PROTEÍNAS

Como já foi mencionado, as proteínas rea lizam funções muito var iadas na

célula; uma divers idade func ional maior do que a de qualquer outro t ipo de moléculas nos organ ismos vivos .Como as enzimas mantêm operando em forma contínua e uniforme todas as reações químicas que são necessárias às cé lulas; como elementos estruturais servem para a pele, as unhas, os pelos, os tendões; por outro lado às proteínas estão int imamente associadas aos processos fis iológicos ta is como a contração muscular , a condução nervosa, a secreção, etc.

Toda esta variedade de funções de que são capazes as moléculas protéicas

indica uma complex idade de sua estrutura. Em seu estado natural (nat ivo) cada t ipo de molécula protéica tem uma forma ou estrutura tr idimensional característ ica. Chama-se de conformação da proteína, a distr ibuição espacia l da cadeia polipeptíd ica na proteína, quer d izer, a forma com o os polipeptídios se dobram no espaço para dar lugar a um ar ranjo característ ico de cada t ipo de molécula protéica.

Com o objet ivo de estudar os d iferentes fatores responsáveis pela estrutura

tr idimensional ou conformação de uma proteína e, em conseqüên c ia, que possam real izar suas funções vita is, é necessár io determinar quais são as forças que mantêm sua conformação. A organização das proteínas e as forças que contribuem para mantê -la são anal isadas segundo diferentes níve is de complexidade.

Estrutura Primária

O primeiro nível estrutural que se pode delimitar numa proteína está constituído tanto pelo número e pela variedade de aminoác idos que entram na sua composição, como pela ordem ( também chamada de seqüência ) em que se dispõem estes ao longo da cadeia polipeptíd ica, ao unir -se covalentemente por meio de seus grupos amino e carboxila a lfa. A este primeiro nível se chama-se estrutura primária .

Figura 07. Conformação primária

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Estutura secundária

Se as l igações peptíd icas fossem as únic as uniões estruturais das proteínas , essas moléculas se comportariam como polipeptídios compridos; entretanto, as propriedades das proteínas elást icas nat ivas indicam uma estrutura ordenada na qual as cadeias pol ipeptídicas estão dobradas de maneira regul ar . Uma boa parte desse dobramento é conseqüência da união entre os grupos carbonila e amida da cade ia polipeptíd ica.

Em 1936 Mirsky e Pauling sugeriram que o principal fator responsável pe la manutenção da estrutura dobrada da cade ia peptídica era a prese nça de pontes de hidrogênio . A formação de uma l igação de hidrogênio deve -se à tendência de um átomo desse elemento para compart ilhar os e létrons de um átomo de oxigênio. Por exemplo, o oxigênio carbonílico de uma ligação peptídica compart ilha seus elétrons com um hidrogênio de outra ligação peptídica.

Embora as ligações desse t ipo sejam fracas quando comparadas individualmente com uma ligação covalente, elas se reforçam uma à outra se uma molécula possuir muitas dessas l igações. Paul ing e Corey propuseram vár ias estruturas para as cade ias polipeptídicas nas quais a estabil idade máxima é dada pela formação de pontes de hidrogênio, todavia a estrutura regular mais importante proposta para as

proteínas é a - hélice , na qual existem 3,7 aminoác idos por cada volta da espira l.

Figura 07. Conformação secundária

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Os do is c ientistas acima c itados também postularam a estrutura folha - pregueada , baseados que, nessa forma, um grande número de pontes de hidrogênio daria maior estabi lidade. Numa proteína fibrosa de cadeias múlt ip las , como a fibroína da seda, por exemplo, as cadeias estão orientadas com grande empilhamento em estruturas antiparale las. As f ibras da seda ass im

formadas tem propriedades consistentes com as da forma : elas são completamente flexíveis, mas não podem ser distendidas até um determinado

grau.Muitas proteínas possuem ambos os arranjos, - hélice e folha -pregueada , em suas estruturas.

Estrutura terciária

Quando uma cade ia pol ipeptídica se enrola e dobra a fim de a ssumir uma forma tr idimensional mais compacta é gerada a estrutura terciária . É em virtude de sua estrutura terciária que as proteínas apresentam uma forma globular, especialmente aquelas existentes em so lução nos compart imentos aquosos das células. .

Se uma proteína consist isse somente em uma hélice ún ica, essas moléculas seriam estruturas compridas; contudo, uma série de medições f ís icas mostra que muitas proteínas são esfér icas ou quase esféricas. Ass im, o ordenamento em hélice deve estar interrompido em períodos, permit indo dobras adic ionais.

Essa conformação especia l tr id imensional deve ser mantida por ligações covalentes ou de outro t ipo. A ligação ponte dissulfeto entre dois resíduos de cisteína é uma das formas em que se consegue isso.

A conformação final é determinada por uma var iedade de ligações que inclui ligações pontes de hidrogênio, iônicas, pontes dissulfeto e part icularmente, ligações apolares ou hidrofóbicas.

Os principais fatores que intervêm na manutenção da estrutura tr idimensional nat iva de uma proteína são:

Pontes dissulfeto . Quando na estrutura primária de um pol ipeptídio ex iste mais de uma molécula de cisteína, é possível que se formem ligações covalentes , chamadas pontes dissulfeto , entre diferentes segmentos de uma mesma cade ia ou entre diferentes cadeias pol ipeptídicas.

Pontes de hidrogênio . O termo ponte de hidrogênio des igna a interação de um átomo de hidrogên io que está unido a um átomo eletronegativo, ta l como o nitrogênio, o oxigênio ou o enxofre, com outro átomo eletron egativo. Nas proteínas existem diversos grupos capazes de formar pontes de hidrogênio. Sem dúvida, o maior número possíve l destas l igações ocorrem entre os átomos que formam as l igações peptídicas, como já visto nas l igações que estabi lizam as estruturas secundár ias das proteínas. Algumas cadeias laterais dos aminoácidos componentes de uma proteína podem formar pontes de hidrogênio, como por exemplo entre os aminoácidos polares sem carga ( serina, treonina,t iros ina)e os polares com cargas negativas ( ácido s aspárt ico e ácido glutâmico).

Ligações iônicas . Estas ligações representam atrações eletrostát icas entre resíduos de aminoácidos que apresentam cargas opostas.

Assim, aminoác idos com cargas posit ivas em suas cade ias laterais, como hist id ina, l is ina e arginina, formam ligações iônicas com os aminoácidos que apresentam cargas negativas em suas cade ias latera is , como ácido aspárt ico e ácido glutâmico.

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Ligações hidrofóbicas .Nas proteínas existe um grande número de grupos apolares; em geral as proteínas est ão compostas por 30 a 50 % de aminoác idos que possuem cade ias laterais apolares (alanina, va lina , leucina, etc) . Em conseqüência, ao longo das cade ias polipeptídicas, onde se encontram estes grupos ex iste a t endênc ia a segregar-se do contato com o solvente aquoso. O solvente aquoso tende a eliminar de seu meio aqueles grupos apolares com os quais a sua interação ir ia requerer grande quantidade de energia, forçando -os à um arranjo ta l que os s itue longe do solvente, no interior da molécula protéica; enquanto que o resto das cadeias latera is dos aminoácidos que formam a proteína, aque las que têm característ icas polares f icam s ituados em contato com o solvente.

Figura 07. Conformação terciária

Estrutura quaternária

Muitas proteínas consistem de duas ou méis cade ias pol ipeptídicas com

estrutura terciária característ ica, cada uma comumente denominada de subunidade . A organização das subun idades que compõem uma proteína constitui um outro nível na estrutura protéica, definido com estrutura quaternária . A variação na estrutura quaternária das proteínas é em função dos t ipos de subunidades dentro de uma molécula protéica, o número de cada uma delas e a maneira como as quais interagem umas com as outras.

É import ante enfat izar que todas as informações neces sárias para que uma prot e ína cons iga sua intr incada arquit e tura es tão cont idas na sua es t rutura primária, is to é , na seqüênc ia de aminoác idos de suas cade ias pol ipept íd icas .

Figura 07. Conformação quaternária

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DESNATURAÇÃO PROTÉICA

A conformação de uma proteína é frágil e em função disso tratamento das proteínas com ácidos, bases, soluções sal inas concentradas, solventes, calor e radiações podem alterar essa conformação. A desnaturação de uma proteína é qualquer modificação na sua confo rmação (alteração das estruturas secundár ia, terc iár ia ou quaternária) sem o rompimento das l igações peptídicas envolvidas na estrutura primária. Os efe itos da desnaturação são numerosos, entre os principais podem ser citados:

o Redução da solubi lidade de vido ao aumento da exposição de resíduos hidrofóbicos;

o Mudança na capac idade de ligar água; o Perda da at ividade biológica (p.ex. enzimática ou imunológica) ; o Aumento da suscetib il idade ao ataque por proteases devido à exposição

das l igações peptídicas. o Aumento da viscosidade; o Dificuldade de cristal ização o Aumento da reat ividade química.

A desnaturação pode ser reversíve l ou irreversível . A sensib il idade de uma proteína à desnaturação depende das l igações que estabi lizam sua conformação, da intensidade e do t ipo de agente desnaturante. Os agentes de desnaturação podem ser class if icados em f ís icos (ca lor, fr io, rad iações, agitação, etc) e químicos (alterações de pH, so lventes, uréia, etc.) . A desnaturação por esses diferentes agentes pode conduzir a estados estruturais diferentes. Por exemplo, a desnaturação completa pe lo ca lor é, em regra, irrevers ível, porém a desnaturação por uréia é, comumente reversível , ou seja , a remoção da uréia permite a regeneração da proteína à forma nativa. A desnaturação de proteínas é um processo de importância primordia l na tecnologia de al imentos, explicando, por exemplo, a formação de géis, a coagulação e contribuir tanto para a textura como para o sabor de muitos al imentos