Aminoácidos e

Peptídeos

Carlos Maurício G. Ribeiro

Médico Veterinário

Aminoácidos e Peptídeos Células vivas produzem grande quantidade de macromoléculas.

Proteínas

Ácidos Nucléicos

Polissacarídeos

• Atuam como componentes estruturais, enzimas (biocatalizadores), hormônios,

arquivo de informação genética de cada espécie.

Macromoléculas

Biopolímeros, constituídos de unidades monoméricas.

• Ácidos Nucléicos - nucleotídeos

• Polissacarídeos complexos - derivados de açucares.

• Proteínas - aminoácidos

Polimerização

Adenina

(nucleotídeo) DNA

(ácido nucléico)

Glicose

(monossacarídeo) Glicogênio

(polissacarídeo)

Polimerização

Polimerização

Polimerização

Polimerização

Isoleucina

(Aminoácido)

Isoleucina

(Proteína)

Aminoácidos

• Unidades básicas formadoras de proteínas.

• Precursores dos compostos nitrogenados não proteicos.

Bases nitrogenadas constituintes dos nucleotídeos (compostos dos ácidos nucléicos e

coenzimas) e das aminas e derivados, como adrenalina e histamina.

Aminoácidos Proteínas

Estrutura tridimensional e as propriedades biológicas características são

determinadas por:

• Tipos de aminoácidos presentes na molécula.

• O ordenamento em que estão dispostos na formação da cadeia polipeptídica.

• A inter-relação espacial de um aminoácido com o outro.

Para entender a química das proteínas é indispensável conhecer a

química dos aminoácidos.

Características Gerais dos Aminoácidos São as unidades fundamentais das proteínas.

Ainda que mais de 200 aminoácidos diversos

ocorram em natureza, somente cerca de um

décimo deles (20 aminoácidos essenciais)

participam da formação de proteínas.

• Proteínas de todas as formas de vida - plantas,

animais ou micróbios - contém os mesmos 20

aminoácidos.

• Existem, além destes 20 tipos de aminoácidos

principais, alguns aminoácidos especiais, que só

aparecem em alguns tipos de proteínas.

Os alfa-aminoácidos apresentam um aminogrupo

e uma função ácida carboxílica ligadas ao mesmo

carbono (α).

• Alguns aminoácidos também podem conter enxofre.

Características Gerais dos Aminoácidos Aminoácidos não-essenciais

Dispensáveis, são aqueles que o corpo

humano pode sintetizar.

Aminoácidos essenciais

Não podem ser produzidos pelo corpo

humano.

Somente adquiridos pela ingestão de

alimentos vegetais ou animais.

Aminoácidos condicionalmente essenciais

Devido a determinadas patologias, não

podem ser sintetizados pelo corpo humano.

Necessário obter estes aminoácidos através

da alimentação.

Aminoácidos - Estrutura Química Geral Aminoácidos possuem características estruturais em

comum:

Presença do carbono central α (alfa), quase sempre

assimétrico;

• Nas proteínas encontramos apenas "L" aminoácidos

(levogiro).

Ligados ao carbono central, um grupamento carboxila,

um grupamento amina e um átomo de hidrogênio.

O quarto ligante é um radical chamado genericamente de

"R“.

• Cadeia lateral dos AA

• Responsável pela diferenciação entre os 20 AA.

• Define características dos AA, tais como polaridade e grau de

ionização em solução aquosa.

• A polaridade do radical "R" permite a classificação dos

aminoácidos.

Aminoácidos - Estrutura Química Geral São moléculas anfóteras

Se comportam como ácido ou base liberando nesta ordem H+ ou OH- em

uma reação.

Aminoácidos presentes em proteínas são divididos em 2 grupos baseados

na polaridade dos grupos R ligados ao carbono α.

• Grupo apolar - apresenta uma diferença pequena ou nula de carga de uma

região para outra. São hidrófobos.

• Cadeias laterais são representadas por hidrocarbonetos apolares ou

modificados, exceto a glicina.

• Grupo polar - tem diferenças relativas de carga em regiões diversas da

molécula. São hidrófilos.

Aminoácidos polares neutros: Cadeias laterais que formam ligação de hidrogênio.

Aminoácidos ácidos: Cadeias laterais com grupo carboxílico.

Aminoácidos básicos: Cadeias laterais com o grupo amino.

Tabela 1. Classificação dos L-α-aminoácidos presentes nas proteínas de acordo com a polaridade relativa do grupo R.

Aminoácido - Grupo Apolar Abreviação Aminoácido - Grupo Polar Abreviação

Alanina Ala (A) Glicina (neutro) Gly (G)

Isoleucina Ile (I) Serina (neutro) Ser (S)

Leucina Leu (L) Treonina (neutro) Thr (T)

Metionina Met (M) Cisteína (neutro) Cys (C)

Fenilalanina Phe (F) Tirosina (neutro) Tyr (Y)

Prolina Pro (P) Asparagina (neutro) Asn (N)

Triptofano Trp (W) Glutamina (neutro) Gln (D)

Valina Val (V) Lisina (básico) Lys (K)

Arginina (básico) Arg (R)

Histidina (básico) His (H)

Ácido aspártico (ácido) Asp (Q)

Ácido glutâmico (ácido) Glu (E)

Aminoácido não essenciais

Aminoácidos essenciais

Aminoácidos condicionalmente essenciais

Classificação dos Aminoácidos Segundo a polaridade dos seus radicais "R“.

Aminoácidos com cadeia lateral apolar:

Grupo hidrofóbico.

• Grupo “R” constituídos por cadeias orgânicas com caráter de hidrocarboneto.

• Grupamentos alquila.

• Não interagem com a água.

• Localização interna na molécula de proteína, quando globular (em proteínas de

membrana, ficam imersas na bicamada lipídica).

• 8 aminoácidos integram esse grupo.

Aminoácidos com cadeia apolar

Alanina Metionina

Fenilalanina Prolina

Isoleucina Triptofano

Leucina Valina

Classificação dos Aminoácidos Aminoácidos com Radical "R" Polar Não-Carregado:

Aminoácidos polares neutros:

• Apresentam radicais que tendem a formar pontes de hidrogênio.

• São hidrofílicos

• Grupo "R" contém hidroxilas, sulfidrilas e grupamentos amida.

• 7 aminoácidos integram esse grupo

Aminoácidos com cadeia polar neutra

Glicina ( o mais simples dos AA) Tirosina (grupamento fenol)

Serina (função alcoólica) Asparagina (função amida)

Treonina (função alcoólica) Glutamina (função amida)

Cisteína (radical sulfidrila)

Classificação dos Aminoácidos Aminoácidos com cadeia lateral polar carregada.

2 subclasses:

1ª Subclasse: Cadeia lateral carregada positivamente.

• São aminoácidos diamino e monocarboxílicos.

• Aminoácidos básicos.

• Apresentam radicais com o grupo amino.

• São hidrófilos

• 3 aminoácidos integram esse grupo.

Aminoácidos com cadeia polar básica

Lisina

Arginina

Histidina

Classificação dos Aminoácidos 2ª Subclasse: Cadeia "R" carregada negativamente.

• São aminoácidos monoamino e dicarboxílicos.

• Aminoácidos ácidos.

• Apresentam radicais com grupo carboxílico.

• São hidrófilos.

• 2 aminoácidos integram esse grupo.

Aminoácidos com cadeia polar básica

Ácido Aspártico

Ácido Glutâmico

Classificação baseada na composição da cadeia lateral.

Cadeias laterais alifáticas.

Os átomos de carbono ligam-se sem formar anel ou ciclo.

A sequencia que apresenta maior numero de átomos de carbono é

chamada cadeia principal.

Classificação dos Aminoácidos

Cadeias Laterais Alifáticas

Alanina

Valina

Leucina

Isoleucina

Classificação dos Aminoácidos Grupamentos químicos.

Cadeias laterais contendo grupos hidroxílicos.

Cadeias laterais com grupo hidroxila

Serina

Treonina

Classificação dos Aminoácidos Grupamentos químicos.

Cadeias laterais contendo átomos de enxofre.

Cadeias Laterais com grupamento sulfidrila

Cisteína

Metionina

Classificação dos Aminoácidos Grupamentos químicos.

Cadeias laterais contendo grupos ácidos ou amidas.

Cadeias de grupos ácidos ou amidas

Ácido

Aspartático

Asparagina

Ácido

Glutâmico

Glutamina

Classificação dos Aminoácidos Grupamentos químicos.

Cadeias contendo grupos básicos.

Cadeias contendo grupos básicos

Arginina

Lisina Histidina

Classificação dos Aminoácidos Grupamentos químicos.

Cadeias contendo anéis aromáticos.

Cadeias contendo anéis aromáticos

Fenilalanina

Tirosina Triptofano

Classificação dos Aminoácidos Grupamentos químicos.

Iminoácido.

• Estrutura anelar confere a classificação de iminoácido.

• A estrutura resulta da ligação do terminal alfa-amina (NH2) à cadeia variável

alifática.

Iminoácido

Prolina

Funções Biológicas Estrutura da célula.

Hormônios.

Receptores de proteínas e hormônios.

Transporte de metabólitos e íons.

Atividade enzimática.

Imunidade.

Gliconeogênese no jejum e diabetes.

Quanto ao Destino no Metabolismo Animal Glucogênicos: Podem ser convertidos em glicose.

• Alanina, arginina, metionina, cisteína, cistina, histidina, treonina e valina.

Glucocetogênicos: Podem se converter em glicose ou em corpos cetônicos.

• Fenilalanina, tirosina e triptofano, isoleucina e lisina

Cetogênicos: Podem ser convertidos em corpos cetônicos.

• Leucina

Formação das Ligações Peptídicas Ligação peptídica

União entre dois aminoácidos adjacentes numa molécula.

• Ocorre sempre por meio da reação entre o grupo amina de um aminoácido e o

grupo carboxila do outro.

• Quando a proteína é sintetizada e as ligações peptídicas se formam, o radical

carboxila perde um grupamento –OH (hidroxila), deixando uma ligação livre.

• Enquanto isso, o radical amina de outro aminoácido perde um átomo

de hidrogênio (–H ), ficando, também, com uma ligação livre.

• Com duas ligações livres, os aminoácidos tendem a se juntar:

o OH do grupo carboxila de um aminoácido se liga ao H da amina do vizinho,

produzindo uma molécula de água.

• A molécula de água é eliminada, e a união entre dois aminoácidos consiste da

reação de condensação (síntese por desidratação).

A ligação peptídica ocorre entre o carbono (C) de um aminoácido e o nitrogênio (N) do

aminoácido vizinho, classificada como ligação covalente (C-N).

Formação das Ligações Peptídicas Resumindo:

Ligação química entre duas moléculas de aminoácidos quando o

grupo carboxila de uma molécula reage com o grupo amina de outra

molécula, liberando uma molécula de água (H2O).

• Reação de síntese por desidratação.

• A ligação covalente C-N resultante é chamada ligação peptídica e o grupo

funcional resultante é uma amida .

• Polipeptídeos e proteínas são cadeias de aminoácidos presas por ligações

peptídicas.

Peptídeos Através da ligação peptídica dois aminoácidos se ligam

covalentemente.

Biomoléculas formadas pela ligação de dois ou mais aminoácidos através

de ligações peptídicas estabelecidas entre um grupo amina de um

aminoácido, e um grupo carboxila do outro aminoácido.

• Como cada aminoácido de uma cadeia peptídica perdeu um átomo hidrogênio

(H) ou uma hidroxila (OH), cada unidade de aminoácido é chamada de resíduo.

São divididos em:

• 2 aminoácidos: Dipeptídeo.

• 3 e 4 aminoácidos unidos por ligações peptídicas chamamos de tripeptídeo e

tetrapeptídeo, respectivamente.

• 2 a 50 aminoácidos: Oligopeptídeo

• mais de 51 aminoácidos: Polipeptídeo

• Muitos hormônios e todas as proteínas simples são polipeptídeos.

Peptídeos Função biológica

Proteínas são grandes peptídeos, com extrema importância biológica.

• Porém, muitos oligopeptídeos e peptídeos pequenos também são elementos

biológicos importantes, exercendo sua função mesmo em quantidades muito

pequenas.

• Alguns hormônios de vertebrados, como insulina, glucagon e corticotrofina são

compostos por menos de 50 resíduos de aminoácidos.

• Como peptídeos pequenos de ocorrência natural também podemos citar

a ocitocina, bradicinina, tireotrofina e encefalinas.

Referências Bibliográficas PELLEY, John W.. Bioquímica : PLT. 1ª ed. São Paulo: Campus -

Elsevier, 2007.

BERG, J. M.. Bioquímica. 6ª ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan,

2008.

LEHNINGER, A.L.; NELSON, K.Y.. Princípios de Bioquímica. 4ª ed.

São Paulo: Sarvier, 2006.

CHAMPE, Pamela C; HARVEY, Richard; FERRIER, Denise R et al.

Bioquímica Básica. 3ª ed. Porto Alegre: Artmed, 2006.