BIOQUíMICA –

PROTEÍNAS.

Profº Gonzaga

Proteínas – Características:• As proteínas são macromoléculas

(polímeros) encontradas em todos os seres vivos de diversas dimensões, formadas por unidades menores, os aminoácidos (monômeros).

• As proteínas são formadas por um conjunto de vinte tipos de aminoácidos, que se organizam em uma imensa variedade de cadeias polipeptídicas.

• A biodiversidade estrutural ocupa uma posição de destaque na teia evolutiva de acordo com o arranjo dessas unidades e do que elas representarão nos processos metabólicos.

•Aminoácidos:• Os aminoácidos são

compostos químicos fundamentais na formação das proteínas.

• São formados por três radicais constantes e um Radical variável (móvel) ligados a um Carbono central chamado alfa (α).

• Os radicais constantes são: – Um radical amina, – um radical ácido carboxílico e – um hidrogênio.

• Analisando os radicais móveis dos aminoácidos, pode-se observar sua diversidade em vinte variáveis, veja na tabela a seguir:

DIFERENTES RADICAIS

– DIFERENTES

AMINOÁCIDOS

•Os aminoácidos são classificados: • De acordo com sua ocorrência, em:

– Naturais (não essencial) – são aqueles que podem ser produzidos pelo organismo a partir de outras substâncias celulares

– Essenciais (não natural) – aqueles que precisam ser adquiridos pela alimentação.

• Os vegetais têm a capacidade de fabricar os vinte aminoácidos.

• É importante ressaltar que, para os vegetais, todos os aminoácidos são naturais.

• Quando estudamos a espécie humana podemos dividi-los em doze naturais e oito essenciais .

CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

ENTRE OS 20 AMINOÁCIDOS CONHECIDOS

08 - ESSENCIAS – Obtenção através dos alimentos.12- NÃO ESSENCIAIS – As células produzem.

• A histidina não é sintetizado pelos recém-nascidos, portanto de acordo com a idade biológica do indivíduo, pode ser natural ou essencial.

Aminoácidos Naturais Aminoácidos Essenciais

Como os aminoácidos se ligam?• A união entre dois

aminoácidos ocorre através de uma reação de síntese desidratação, conseqüentemente com a perda de uma molécula de água (H2O).

Como os aminoácidos se ligam?• Esse mecanismo ocorre

quando radical amina perde um hidrogênio (H) e o radical carboxílico perde uma hidroxila (OH). As ligações livres deixadas nesses radicais permitem a formação de uma ponte chamada ligação peptídica e seu produto é um peptídeo.

Como os aminoácidos se ligam?• Observação: a ligação

entre dois aminoácidos é considerada um dipeptídeo; entre três, um tripeptídeo; e entre vários peptídeos é um polipeptídeo.

- CONSTITUIÇÃO QUÍMICA DAS PROTEÍNAS - OS AMINOÁCIDOS

H2O

LIGAÇÃO PEPTÍDICA

GRUPO CARBOXILA

GRUPO AMINA

POLIPEPTÍDEOS

321 54

número de ligações peptídicas + 1 = número de aminoácido no polipeptídio

PROTEÍNAS SÃO CADEIAS POLIPEPTÍDICAS COM 51 AMINOÁCIDOS OU MAIS

2aa – DIPEPTÍDEO – 3aa TRIPEPTÍDEO – 4aa,5aa..

• A formação desses compostos ocorre no interior das células em estruturas especiais, os ribossomos, que realizam a síntese protéica.

• Quais fatores que modificam a natureza das proteínas?

• O metabolismo celular depende das proteínas para manter-se funcional.Ex: respiração celular, digestão, etc.

• E o arranjo molecular protéico depende, necessariamente, dos seus aminoácidos formadores. Sendo assim, pode-se concluir que, existem três fatores:– A quantidade de aminoácidos da

cadeia polipeptídica; – Os tipos de aminoácidos formadores

da cadeia; – A seqüência em que os aminoácidos

estão dispostos na cadeia.

Pro

•A história das Proteínas:• O início da história das proteínas acontece no século

XIX:– o estudo de uma substância comum presente na clara do

ovo, no sangue e no leite, que depois de aquecida coagulava, esta foi chamada de albuminóide.

– Em 1838, o químico holandês Gerardus Johannes Mulder (1802 – 1880) usou o termo proteína pela primeira vez.

– Em 1902, o químico alemão Franz Hofmeister (1850 – 1922) sugeriu que as proteínas eram formadas por aminoácidos unidos entre si.

– Já em 1940 eram conhecidos os vinte tipos de aminoácidos formadores da matéria viva.

• São encontradas em todas as partes das células, uma vez que são fundamentais no seu metabolismo.

• Nos animais correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco.

• As proteínas são os constituintes básicos da vida, seu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar".

• Uma molécula protéica contém desde algumas dezenas até mais de 1.000 aminoácidos (polipeptídeo).

• A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com suas funções no organismo, e não com sua quantidade.

•Funções das Proteínas:• Participam da constituição de inúmeras estruturas como

membranas, organelas e compostos orgânicos na célula. Ex.: Tubulina, colágeno, miosina, actina, albumina, histona, osseína, queratina e caseína.

Estrutural ou plástica

• Ocorre quando a proteína carrega algum composto químico de um lugar para outro. Ex.: Hemoglobina e mioglobina.Transporte

• A proteína está associada à regulação dos processos metabólicos. Ex.: Insulina e glucagon. Hormonal

• Essas proteínas desempenham um papel de combate a substâncias estranhas ao organismo. Ex.: Anticorpos.Defesa

• A proteína altera, acelera e facilita as reações bioquímicas, sem ser consumida pelo processo, utilizando pouca energia de ativação (energia necessária para que a reação ocorra). Ex.: Enzimas.

Catalisadora

•Classificação química e estrutural.• Química = Trata-se dos tipos de aminoácidos

que formam a cadeia e que compõem a proteína..

• Estrutural = As proteínas não são fios esticados, na verdade são formadas por um filamento torcido como um fio de telefone. Resumindo:– Primária é a seqüência de aminoácidos de uma

proteína.– Secundária ocorre quando a cadeia polipeptídica

forma uma espiral;– Terciária quando esta espiral se dobra sobre si

mesma devido a atração química entre os aminoácidos;

– Quartenária quando duas ou mais cadeias(espirais) se juntam.

FORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS

ESTRUTURA QUATERNÁRIA

ESTRUTURA PRIMÁRIA

ESTRUTURASECUNDÁRIA

ESTRUTURA TERCIÁRIA

•As proteínas podem ser classificadas ainda:

• Proteínas conjugadas – Algumas proteínas podem se associar a outras substâncias:

• com os glicídios formando uma glicoproteina; • quando se associam com lipídios formam uma

lipoproteína; • na hemoglobina a molécula se associa a um radical

heme (metal – ferro). A parte não protéica desta proteína é chamada de grupamento prostético.

• Proteínas simples – por oposição as proteínas conjugadas são as que só possuem apenas aminoácidos.

ENZIMAS - biocatalisadoras - diminuem a energia para que ocorra a reação- alta especificidade - reagem com uma substância específica chamada substrato- sítios ativos – local da enzima onde ocorre a reação com o substrato

chave fechadura

sítios ativos

ENZIMA

produtos

- catabolismo e anabolismo - modelo chave-fechadura – cada enzima um substrato, sem desgaste da enzima

substrato PEPSINA proteína

alta especificidade

peptídeos - catabolismo

FATORES QUE INFLUENCIAM AS ATIVIDADES DAS ENZIMAS

CLASSIFICAÇÃO – utilização do sufixo ASE ao substrato -

AMIDO – AMILASE

LACTOSE – LACTASE

SACAROSE - SACARASE

PEPSINA - PROTEÍNAS

TRIPSINA - PROTEÍNAS

APOENZIMA + COENZIMA = HOLOENZIMA

VITAMINAS

ENZIMA ATIVA

ÍONS

PARTE PROTÉICA

COFATOR