Composição Química Da Célula - Ph - Proteínas e Vitaminas

7/24/2019 Composio Qumica Da Clula - Ph - Protenas e Vitaminas

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ProtenasDefinio Polmeros

(vrios monmeros - aa)constitudos por unidadeschamadas de aminocidos.

Composio Qumica C H O - NDepois da gua, so as substncias mais

abundantes no meio celular e constituem cerca

de 10 a 20% de sua massa total.

Em cada clula existem vrios tipos de protenas, cada uma cumprindo umafuno especfica. Para cada protena existe umgenepara codific-la.


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Estrutural ou plstica -Ex: Colgeno, Queratina,

Albumina, Actina e MiosinaEnzimtica - Toda enzima uma protena. So

molculas reguladoras (aceleradoras) das reaesbiolgicas.Ex: lipases - lipdios ac graxos +glicerol.

Hormonal Substncia elaborada por glndulas que,uma vez lanadas no sangue, vo estimular ou inibira atividade de certos rgos.Ex: insulina Defesa Ex: Anticorpos - A reao antgeno-

anticorpo

Coagulao sangnea -Fibrinognio, globulina anti-hemoflica, etc...

Funes das Protenas


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Funes:Transporte -Hemoglobina

Nutritiva e energtica -Deficincia decarboidratos e lipdios ou exercciosprolongados, ou ainda a albumina presente naclara do ovo

Impermeabilizao e reforo da epiderme -Queratina

Cor dos olhos e da pele -MelaninaAbsoro de luz - ClorofilaResistncia da pele, osso e cartilagens -

Colgeno

Citoesqueleto


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Protenas podem ser:

Simples Quando formadasapenas por aminocidos;

Compostas ou conjugadas Quando alm dos aminocidos,

apresentam um radical prosttico( no protico)


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Protenas podem ser...

Glicoprotenas: o grupo umglicdio. Exemplos:mucina (saliva) e osteomucide (ossos). Cromoprotenas: o grupo umpigmento. Exemplos:clorofila (Magnsio-vegetais verdes), hemoglobina

(ferro-sangue) e hemocianina (cobre-pig. Resp.Moluscos).Fosfoprotenas: o grupo o cido fosfrico. Exemplos:vitelina (gema do ovo) e caseina (leite).Nucleoprotenas: o grupo um cido heterocclicocomplexo.Lipoprotenas: O grupo prosttico um lpidio.Exemplos: Fibrinognio.


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CONTEDO PROTICO DOS ALIMENTOS

Alimento Teor de protena(g/100g daalimento)

Carne bovina 27

Queijo 27

Peixe 22

Carne de frango 22

Ovo 13

Feijo 6

Arroz 2Laranja 1

Ma 0,2


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Aminocidos unidade fundamental das protenasMolcula orgnica formada por C O H N S

Todos possuem um grupo NH2 (amina) e COOH(carboxila) de carter cido (amina+cido origem donome)

Alm da amina e da carboxila ocorre a presena de

umR (radical) que a poro varivelAs protenas humanas so formadas por 20 tipos de

aa H|

H2N

C

COOH|

R

aminocido 20 ou 23 aa?


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Aminocidos Unidos entre si atravs da ligaes peptdicasGrupo amina + grupo carboxilaReao de desidratao (liberao de molcula de gua)

Observar a formao de

uma molcula de gua,

que liberada na ligao.H2O

2 aa dipeptdio; 3 aa tripeptdio... Genericamente temosOligopeptdios para molculas com poucos aa e polipeptdios

para molculas com muitos aa. Ptns so polipeptdios


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Tipos AminocidosNaturais O organismo capaz de sintetizar

Glicina; Alanina; Serina; Cistena; Tirosina;Arginina; cido asprtico; cido glutmico;*Histidina; Asparagina; Glutamina; Prolina

Essenciais O organismo no capaz desintetizar, mas obtido na alimentao.

Fenilalanina; Valina; Triptofano; Treonina;Lisina; Leucina; Isolucina; Metionina.

* Tambm no produzido por recm-nascidos. Vegetais produzem todos os 20 tipos de aa


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Famlias deaminocidos

Bsicoscidos

Nocarregados

polares

Apolares


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Em que diferem as protenas? Quantidade de aa do polipeptdio Posio (seqncia) dos aa Tipos de aa Formato da Molcula

Nveis de organizao1. Primrio

2. Secundrio3. Tercirio4. Quaternrio


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Estrutura Primria Sequncia linearde aa

o nvel estrutural mais simples e mais

importante, pois dele deriva todo o arranjoespacial da molcula, a substituio de umnico aa pode causar srias doenas.

A estrutura primria semelhante a um"colar de contas", com uma extremidade"amino terminal" e uma extremidade

"carboxi terminal".

A estrutura primria de uma protena destruda por hidrlise qumica ou

enzimtica das ligaes peptdicas, com

liberao de peptdeos menores eaminocidos livres.


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Arranjo espacial de aa prximos entre si naseqncia primria da protena.

o ltimo nvel de organizao das protenas

fibrosas, mais simples estruturalmente. Ocorre graas possibilidade de rotao dasligaes entre os carbonos a dos aminocidos e

seus grupamentos amina e carboxila.

Estabelecem pontes de hidrognio entre osradicais, de modo que a protena adquire forma

de hlice.

Estrutura Secundria enrolamentohelicoidal


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Dada pelo arranjo espacial deaminocidos distantes entre si

na seqncia polipeptdica.

a forma tridimensionalcomo a protena se "enrola".

Ocorre nas protenasglobulares, mais complexasestrutural e funcionalmente.

Estrutura Terciria


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EstruturaQuaternria

Insulina, hemoglobina

Unio de cadeiaspolipeptdicas

Dada pela distribuio espacial de mais de umacadeia polipeptdica no espao, as subunidades

da molcula.

Estas subunidades se mantm unidas por forascovalentes, como pontes dissulfeto, e ligaesno covalentes, como pontes de hidrognio,

interaes hidrofbicas, etc.


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Desnaturao das ProtenasOs fatores que causam a

desnaturao

Aumento de temperatura;

Extremos de pH; Solventes orgnicos miscveis com agua (etanol e acetona);

Solutos (uria);

Exposio da protena a detergentes; Agitao vigorosa da soluoprotica at formao abundante deespuma.
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Digesto das ProtenasEnzimas envolvidas na digesto de protenas

TRIPSINA produzida pelo pncreas em uma forma inativa denominada

tripsinognio

ao atingir o duodeno se transforma em tripsina ativa devido aenteroquinasepresente no suco intestinal

intestinal.A tripsina atua sobre o quimotripsinognio e aspropeptidases, transformando-os em quimotripsina e peptidases ativas

PEPSINA (estmago)S reage em meio cido

Quando em contato com o cido clordrico, o pepsinognio (enzima"inativa" que est presente no suco gstrico) transforma-se na pepsina


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Enzimas no Intestino Delgado

Carbopeptidase A : Carboxila terminal, valina,leucina, isoleucina, alanina.

Carbopeptidase B : Carboxila terminal, arginina e

lisinaQuimiotripsina : Carboxila terminal, metionina,

leucina e aas aromticos.

Elastase : Resduos de alanina, serina ou glicina


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Enzimas catalisadores biolgicos especficos

Substncias orgnicas de

natureza protica, comatividade intra ou extracelularque tm funes catalisadoras.

Induzem reaes qumicasreduzindo a energia deativao.

Aumentam a velocidade dasreaes qumicas 103a 108,possibilitando o metabolismodos seres vivos unidades funcionais do metabolismo celular


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Voc j utilizou abacaxi para amaciar carne?

Por que bananas e maas escurecem rpido

quando expostas ao ar?E o cheiro da cebola, de onde vem?

Enzimas proteolticas (que "quebram" protenas) como abromelinapresente no abacaxi so empregadas noamaciamento da carne.

O aroma da cebola, por exemplo, deve-se ao da alinase,enzima que age sobre os compostos que contm enxofre

presentes nesse alimento. Frutas e vegetais que contm compostos fenlicos na sua

composio, quando cortadas e expostas ao ar, sofremescurecimento causado pela enzimapolifenoloxidase (PPO).

i d


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Caractersticas das reaesenzimticas

especfica cada enzima age sobre um substratoespecfico. Funciona como chave e fechadura. Olocal da enzima, onde o substrato se encaixa,

denomina-se centro ativo ou stio ativo. - reversvel *geralmente uma mesma enzima que

transforma um substrato no produto, tambm

transforma o produto e o substrato. - A enzima no se gasta uma mesma enzimapode catalisar uma mesma reao qumica nvezes, pois que ela no faz parte do produto.


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Modelo de Chave-Fechadura

C f i i C i
http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/b/ba/Induced_fit_diagram_pt.svg


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Cofatores enzimticos e Coenzimas

So denominado cofatores quando so ons inorgnicos,ex: Cu, Zn...

Sero denominados coenzimas quando o co-fator umasubstncia orgnica, ex vitaminas, ou precursores destas

Na ausncia deles, a enzima inativa.

Apoenzima inativa + Co-Fator inativo = Holoenzima

ativo

I ibid i i


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Inibidores enzimticos Um grande nmero de substncias pode inibir a atividade

enzimtica.Muitos medicamentos usados rotineiramente baseiam-sena inibio especfica de enzimas. Aciclovir, Aspirina Captopril,

Digoxina, Finasterida, Omeprazol, Viagra, Alguns Antibiticos...

Os inibidores podem ser reversveis ou irreversveis, deacordo com a estabilidade gerada pela sua ligao com a

enzima:


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V l d H


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Valores de pH Cada enzima tem uma ao tima de acordo com

um determinado pH.


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1. Recomendado: Mais curto e utilizado no dia adia de quem trabalha com enzimas; Utiliza osufixo "ase" para caracterizar a enzima. Ex:Peptidase, Amilase, Lipase, etc.

2. Sistemtico: Mais complexo, nos d informaesprecisas sobre a funo metablica da enzima. Ex:ATP-Glicose-Fosfo-Transferase

3. Usual : Consagrados pelo uso; Ex: Tripsina,Pepsina, Ptialina.

Nomenclatura das enzimas


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ZimogniosPrecursores inativos de enzimas: Maioria das enzimas

digestivas e respiratrias.

A forma zimognica das enzimas digestivas impede adigesto dos tecidos gstricos e pancreticos

A forma zimognica das enzimas da coagulaosangunea, impede a formao prematura de cogulos.

Zimognio Forma ativa da enzimaPepsinognio Pepsina

Tripsinognio Tripsina

Protrombina trombina


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Desnutrio Protico-CalricaCritrio simplificado (Marcondes)

Marasmo Kwashiorko Mista

Edema No Sim Varivel

Dermatose No Sim Varivel

Alt. Cabelo No Sim Varivel

Hepatome-galia No Sim Varivel


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Desnutrio Protico-Calrica

Kwashiorkor Edema (principal achado);

Alteraes dos cabelos: Finos, secos,

quebradios, sinal da bandeira(faixas decolorao clara e escura);

Unhas finas, quebradias, sem brilho;

Mucosas: Lngua careca, retrao dasgengivas, lbios rachados;

Hepatomegalia (esteatose heptica);

Hipoalbuminemia


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Desnutrio Protico-Calrica Marasmo

Crianas menores de 1 ano (lactentes);

Deficincia principal de calorias e outros

nutrientes;

Emagrecimento seco;

Fcies senil;

Perda do tecido celular subcutneo e muscular;

Cabelos escassos e finos;

Ausncia de leses de pele;

Ausncia de esteatose heptica;

Albumina geralmente normal.


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Desnutrio Protico-Calrica

Kwashiorkor-Marasmtico

Forma mista;

Crianas entre 1 e 2 anos;

Perda de tecido celular subcutneo;

Edema de extremidades.

Vit i


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Vitaminas

Vitaminas so substncias orgnicas que nopodem ser sintetizadas pelo organismo dosmamferos mas so essenciais para o

funcionamento adequado desses organismos.

As vitaminas formam um grupo de substnciacom caractersticas qumicas variveis sendo

algumas polares ou hidrosolveis e outras

apolares ou liposolveis.

HIDROSSOLVEIS: Vitaminas do complexo B, vitamina CLIPOSSOLVEIS: Vitaminas A, D, E, K


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Vit i li l i


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Caractersticas:Absorvidas com outros lipdios e nadependncia da presena da bile e do suco

pancretico.Armazenadas em tecidos orgnicos.Normalmente, no so excretadas pela

urina.Requer controle quanto ao consumoexcessivo

Vitaminas lipossolveis

Vitaminas Fontes principais Carncia


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Vitaminas Fontes principais Carncia

A (retinol)1mg

Vegetais verdes eamarelos; leos defgado de peixes;

gema de ovo; leite.

Xeroftalmia (cegueira total porRessecamento da crnea), pele seca

e escamosa, queda imunolgica,Hemeralopia (cegueira noturna).

B1 (Tiamina)

1,5mg

Cereais nobeneficiados,

legumes, nozes, fgadobovino

Beribri (fraqueza e inflamao dosnervos, neurite), insuficincia cardaca,distrbio mental. Absoro prejudicada

pelo consumo de lcool, acar, caf,ch e pela deficincia de cido flico.Atua na formao da Aco-A.

B2 1,7mg(Riboflavina)

Leite, ovos, queijo,Hortalias

Deficincia visual (fotofobia),rachaduras na pele.

B6 2mg(Piridoxina)

Cereais nobeneficiados,fgado bovino,gema de ovo

Anemia, dermatite, convulses,Acrodinia (inflamao nas mos e

ps com vermelhido)

B12 0,003mg

(Cianocobalamina

Fgado bovino, peixes,ostras, carnes, leite, ovos

Anemia perniciosa (hemceasmalformadas), leses do sistema

nervoso. Principal dificuldade dasdietas

H BiotinaProduzida pelas bactrias da floraintestinal levedura leite cereais

Fadiga, depresso,nuseas


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H Biotina intestinal, levedura, leite, cereais,fgado bovino

nuseas,leses cutneas.

B3 PP 20mg(Niacina

ou nicotinamida)Carne, peixes, cereais, levedura

Pelagra (diarria e leses cutneas).Doena dos 4Ds (diarria,

dermatite, demncia e morte

death)B9 0,2mg

cido flicoFgado bovino, levedura, germe

de trigo, hortalias Anemia.

B5 -cido pantotnico

Carne, ovos, leveduras, cereais,nozes, legumes

Leses do sistema digestrio enervoso. Queimao plantar(sndrome dos ps ardentes).

C 60mg(cido ascrbico)

Frutos citrcos, tomate, acerola,batata, hortalias

Escorbuto (hemorragias internas,edemas nas articulaes),

gengivite, hemorragias nasais.

D (Calciferol)

0,01mgpode ser tratada comohormnio esteride.

Produzida pela pele sob ao da

radiao solar, leo de fgadode peixes, gema de ovo

Raquitismo (encurvamento dosossos por deficincia de clcio),

fraqueza ssea, anomaliasna dentio, osteomalcia emadultos.

E 10mg(Alfatocoferol)

leos vegetais, cereais, vegetaisverdes, fgado bovino

Anemia (hemlise) , esterilidadeem alguns animais.

K 0,1mgnafto uinonaVegetais verdes, produzida

por bactrias da flora intestinalAusncia ou dificuldade de

coagulao sangnea.

As ProtenasSo necessrios para formar a protena

i i id t li d


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As Protenas gen te no bal ano das pr ot enas .Vamo s cantar um po uquin ho so bre essecomposto que abunda demais !Composto orgnico que muito abundante,

abunda sempre, abunda muito, abunda toa.

Com tanto abunda a gente acaba delirando,

Acreditando a protena uma boa.Vrias funes tm esses polipeptdios

de dois processos eles aparecero

no ncleo comeando com a transcrio

no citoplasma acontece a traduo.

Tem protenas na formao de tecidos,

nas cartilagens e tambm outras funes,

colgeno e queratina so estruturais,

como hormonal a insulina demais.E na defesa aparecem anticorpos,

respirao envolve a hemoglobina,

Tambm ns vamos encontrar a protena

nas reaes, catalisando como enzima.

Toda enzima ser sempre protena, nem todaprotena sempre uma enzima. (Bis)

Aminocido a sua menor partee no carbono central estaro ligados

um radical que varia de 1 a 20,carboxila, hidrognio e amina.

O aminocido feito pelo organismo conhecido como sendo natural,

se o aminocido tiver que ser ingerido,o aminocido chamado essencial.

vrios aminocidos ento ligados,

que variando em ordem, tipo e quantidade,

J vo formando a protena de verdade.

A ligao peptdica aparece,

ligando dois aminocidos atravs

a amina de um, carboxila do outro,

na ligao perda de gua acontece.

Toda enzima...

Pra protena a estrutura importante

e alteraes podem romper as ligaes

e talvez ela no atue como antes,

temperatura e pH desnaturantes.

Tem a primria, secundria e terciria

ou linear, helicoidal e globular.

Vrias cadeias numa forma agrupada

de quaternria a estrutura chamada.

E a enzima que tambm protena

aumenta a velocidade das reaes,

seu centro ativo se ligando ao substrato,

abaixa a energia de ativao.

Sistema chave-fechadura se combina

e o substrato encaixado numa enzima.

E como exemplo, degradando protena,

a protease que tambm uma enzima.

Toda enzima...

Olha a, vocviu que temos vrios ti pos de protenascom vrias funes.F ique ligado!

Alt d E ilb i


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Alteraes do Equilbriocido-bsico

Condio Causas possveis

acidose

respiratria

apnia ou capacidade pulmonar prejudicada, comacmulo de CO2nos

pulmes.

acidose

metablica

ingesto de cido, produo de cetocidos no diabetes descompensado

ou disfuno renal.(Emtodas elas, h umacmulode H+no decorrente de umexcesso de

CO2.)

Condio Causas possveis

alcaloserespiratria

hiperventilao, produzindo diminuio do CO2no sangue.

alcalose

metablica

ingesto de lcali (base), vmitos prolongados (perda de HCl) ou

desidratao extrema levando a reteno de bicarbonato pelos rins.

(Oaspecto comum aperdade H+no decorrente de uma baixa do CO2

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