ENZIMAS

Proteínas catalisadoras que AUMENTAM a

VELOCIDADE das reações, sem sofrerem

alterações no processo global.

Toda enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é uma enzima!

CARACTERÍSTICAS GERAIS:

• Apresentam alto grau de especificidade;

• São produtos naturais biológicos;

• São altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações (108 a

1011 + rápida);

• Não são tóxicas;

• Condições suaves de pH e temperatura;

• Não são consumidas nas reações (Renovação).

Adição do sufixo ”ASE” ao nome do substrato:

* gorduras (lipo - grego) – LIPASE

* amido (amylon - grego) – AMILASE

Nomes independentes:

* Ex: Tripsina e pepsina (enzimas digestivas).

NOMENCLATURA

Comissão de Enzimas (EC) da União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (IUBMB) nomear e classificar:

Estrutura Enzimática

Coenzima

íon inorgânico

APOENZIMA ou APOPROTEÍNA

HOLOENZIMA (ativa)

Cofator Proteína

molécula orgânica

ou

• Cofator (grupo prostético) • Coenzima (geralmente derivada de vitaminas)

ESTRUTURA

Obtidas da dieta (vitaminas). Ex: FAD obtida da Riboflavina; NAD obtida da Niacina...

Transportadoras de determinados grupos ente reações.

substrato

enzima

produtos Sítio ativo

Vocabulário das enzimas

A catálise enzimática é essencial para os sistemas vivos!

E + S E S P + E

Substrato se liga ao SÍTIO ATIVO

da enzima

Como fazem as enzimas numa reação?

ENERGIA DE ATIVAÇÃO:

É a energia que separa os reagentes dos produtos e equivale a energia adicional necessária para que as moléculas possam atingir o estado de transição (OU ESTADO REATIVO).

FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO:

Influência do pH

Valores extremos podem levar à desnaturação;

7

pH

pH

reac

tio

n r

ate

2 0 1 3 4 5 6 8 9 10

pepsina tripsina

11 12 13 14

pepsin

trypsin

temperatura:

A taxa de reação aumenta, como se observa na maioria das reações químicas.

Enzima temperatura ótima para que atinja sua atividade máxima por um período de tempo.

Temperatura

temperatura

37 - 40°C Temperatura ótima

reac

tio

n r

ate

70°C

Enzimas humanas Bacterias termo-resistentes

Substrato

A Velocidade Máx de uma reação é o número de substrato convertido em produto por unidade de tempo..

ENZIMA

SUBSTRATO

Modelo de reação

A velocidade da reação varia com a concentração [S] do substrato.

Km baixo - baixa concentração necessária - alta afinidade Km alto - alta concentração necessária - baixa afinidade

Qualquer substância que reduz a velocidade de uma reação enzimática: inibidor!

INIBIDORES

REVERSÍVEIS IRREVERSÍVEIS

COMPETITIVOS NÃO-COMPETITIVOS

INIBIÇÃO ENZIMÁTICA

Inibidor Competitivo

• Inibidor e Substrato “competem” pelo sítio ativo da enzima.

Ex: Sulfanilamida como ‘inibidor’ (agente antibacteriano)

ácido p-aminobenzóico (como ‘substrato’ necessário para o crescimento bacteriano)

pela di-hidropteroato sintetase

(enzima)

compete

INIBIDOR IMPEDE A DIVISÃO E O CRESCIMENTO BACTERIANO

Inibidor não-competitivo

• Inibidor e Substrato ligam-se a sítos diferentes na enzima.

Ex: Chumbo (metal pesado)

Ferroquelatase (catalisa a inserção do Ferro na protoporfirina, precursor do grupo heme)

Mantém a enzima inativa ou com atividade muito reduzida.

Se liga

Se combina com um grupo funcional, na molécula da Enzima, que é

essencial para sua atividade.

Podem promover a destruição do grupo funcional.

Ex: Efeitos neurotóxicos dos inseticidas (malathion e o parathion)

são devido a sua ligação irreversível a acetilcolinesterase, impedindo

a transmissão dos impulsos nervosos pela acetilcolina .

Inibidor Irreversível

REGULAÇÃO: ATIVIDADE ENZIMÁTICA

Controlam as reações enzimáticas.

Tem sua atividade catalítica aumentada ou diminuída em resposta

a determinados sinais, moléculas sinalizadoras.

Tipos:

Enzimas alostéricas;

Enzimas reguladas pela modificação covalente reversível.

Enzimas alostéricas

Funcionam através da ligação não-covalente e reversível de um

regulador chamado MODULADOR.

Moduladores podem ser inibidores (efetores negativos) ou

ativadores (efetores positivos);

São maiores e mais complexas;

Ex: aspartato transcarbamilase (função na síntese de

nucleotídeos).

Enzima menos ativa

Enzima mais ativa

Complexo enzima-substrato ativo

1º

2º

Enzimas reguladas pela modificação

covalente reversível

Grupos químicos são ligados covalentemente e removidos da enzima reguladora.

Podem ser: fosfato, adenosina monofosfato, etc.

Exs: Fosforilação da glicogênio-fosforilase - aumenta a sua atividade na degradação do glicogênio. A adição de fosfato à enzima glicogênio-sintase - diminui a sua atividade na síntese do glicogênio.