ENZIMASProfessora: Kerly Ferreira Gouveia

ENZIMASHistória:

James Smner ( 1926)

Isolou e cristalizou a urease;

Cristais eram proteínas;

Postulou que ‘’ todas as enzimas são proteínas.

John Northrop ( década de 30)

Cristalizou a pepsina e a tripsina bovinas;

Década de 50 – séc. XX

75 enzimas – isoladas e cristalizadas;

Ficou evidenciado caráter protéico.

Atualmente + 2000 enzimas são conhecidas.

ENZIMAS

Definição:Catalisadores biológicos;

Longas cadeias de pequenas moléculas chamadas aminoácidos.

Função:

Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos.

Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas, chamadas de RIBOENZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS( globulares, de estrutura terciária).

ENZIMAS

• Estruturas Enzimáticas :

• Riboenzimas : RNA;

• Holoenzimas: Proteína- cofator;

• Proteína: Apoenzima ou Apoproteína;

• Cofator: Pode ser: íon inorgânico

• Molécula orgânica: Coenzima.

Enzimas

• Apresentam alto grau de especificidade;

• São produtos naturais biológicos;

• São altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações;

• Não tóxicas;

• Condições favoráveis de pH, temperatura, polaridade do solvente e força iônica.

ENZIMAS

• Estruturas:

• Sua atividade catalítica depende da integridade de sua conformação proteica nativa, se uma enzima é desnaturada ou dissociada em subunidades;

• Assim as estruturas proteicas primária, secundária ,terciária e quartenária das enzimas são essenciais para sua atividade catalítica.

ENZIMAS

• Emil Fischer(1894): alto grau de especificidade das enzimas originou: CHAVE- FECHADURA ,que considera que a enzima possui sitio ativo complementar ao substrato.

ENZIMAS

• Século XIX – poucas enzimas identificadas;

• Adição do sufixo ‘’ ASE ‘’ ao nome do substrato:

Exemplo:

• Gorduras( lipo- grego) -LIPASE

• Amido( amylon- grego)- AMILASE

• Nomes arbitrários:

• Tripsina e pepsina- proteases

ENZIMAS

• Em 1955- Comissão de Enzimas ( EC) da União Internacional de Bioquímica ( IUB) , nomeou e classificou.

• Cada enzima – código com quatro dígitos que caracteriza o tipo de reação catalisada:

• Primeiro dígito: classe

• Segundo dígito: subclasse

• Terceiro dígito: sub-subclasse

• Quarto dígito: indica o substrato.

ENZIMAS

• A atividade enzimática é influenciada por:

• pH;

• Temperatura;

• Concentração das enzimas;

• Concentração dos substratos;

• Presença de inibidores.

Enzimas

• Características:

• As enzimas, como outras proteínas , tem peso

Moleculares que variam de 12.000 até 1 milhão;

Algumas enzimas não requerem nenhum outro

Grupo químico além de seus aminoácidos;

Outras requerem um componente químico adicional chamado Co- fator.

ENZIMAS• Classificação funcional:

• As enzimas são divididas em seis grandes classes:

ENZIMAS

• Cinética enzimática: As enzimas agem sobre substancias denominadas Substrato, formando o composto molecular Enzima-substrato. Para cada tipo de substrato existe uma determinada enzima especifica, como , por analogia, para cada fechadura há uma chave. É por isso que a união entre uma enzima e um substrato também é chamada Mecanismo CHAVE-FECHADURA.

• Para que ocorra essa especificidade, a enzima apresenta uma região específica para reconhecer e se ligar ao substrato, chamada de SÍTIO LIGAÇÃO. Cabe ressaltar que essa região de ligação da enzima é a mais nobre e, se for muito alterada, a enzima perde sua funcionalidade.