Estudo Dirigido Np2 (1)

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ESTUDO DIRIGIDO CONTEÚDO NP2 BFM – PROFª SIMONE LAPENA 01. O que significa a especificidade na ação enzimática? A especificidade se deve à existência, na superfície da enzima, de um local denominado sítio de ligação do substrato. 02. O que é catálise enzimática? Catalise enzimática são reações químicas que acontecem comumente quando as ligações químicas das moléculas reagentes são rompidas e novas ligações químicas se estabelecem, originando novas moléculas. Uma condição obrigatória para a ocorrência de uma reação química é o acontecimento de um choque entre as moléculas dos reagentes 03. Explique o mecanismo da catálise enzimática (energia de ativação). Energia de Ativação é a mínima quantidade de energia para que a colisão entre as partículas dos reagentes resulte em reação. É a energia necessária para levar os reagentes ao complexo ativado. Quanto mais elevada é esta energia, maior será a dificuldade em haver reação química. 04. Explique a reação observada no gráfico seguinte: Podemos observar a presença de um catalisador aumentando a velocidade de uma reação química, diminuindo a sua energia de ativação necessária. 1

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Instituto de Cincias Sociais e Comunicao

ESTUDO DIRIGIDO CONTEDO NP2 BFM PROF SIMONE LAPENA01. O que significa a especificidade na ao enzimtica?A especificidade se deve existncia, na superfcie da enzima, de um local denominado stio de ligao do substrato.02. O que catlise enzimtica?Catalise enzimtica so reaes qumicas que acontecem comumente quando as ligaes qumicas das molculas reagentes so rompidas e novas ligaes qumicas se estabelecem, originando novas molculas. Uma condio obrigatria para a ocorrncia de uma reao qumica o acontecimento de um choque entre as molculas dos reagentes

03. Explique o mecanismo da catlise enzimtica (energia de ativao). Energia de Ativao a mnima quantidade de energia para que a coliso entre as partculas dos reagentes resulte em reao. a energia necessria para levar os reagentes ao complexo ativado. Quanto mais elevada esta energia, maior ser a dificuldade em haver reao qumica.04. Explique a reao observada no grfico seguinte:

Podemos observar a presena de um catalisador aumentando a velocidade de uma reao qumica, diminuindo a sua energia de ativao necessria. Fazendo com que as molculas reagentes atinjam com mais facilidade o estado de transio.

05. Qual a relao entre a energia de ativao e a velocidade de uma reao?Quanto menor a energia de ativao maior a velocidade da reao.06. Explique a seguinte equao (de acordo com a teoria de Michaelis Menten):

Na primeira parte do processo, relativamente rpido, a enzima liga-se reversivelmente ao substrato, formando um complexo enzima/substrato. Numa outra fase do processo, um pouco mais lenta, e enzima se desprende do complexo enzima/substrato, voltando a ser enzima livre e resultando no aparecimento do produto.

07. O que significa a sigla Km (dentro da cintica enzimtica)? Qual o significado de um valor baixo e do valor alto do Km?Km (constante de Michaelis Menten) uma medida da estabilidade do complexo enzima-substrato.Km alto quando a Enzima tem baixa afinidade ao Substrato enquanto que o Km baixo quando a Enzima tem alta afinidade ao substrato.

08. Quais so os fatores externos que influenciam na velocidade de uma reao enzimtica? Faa um esboo grfico das influncias do pH e da Temperatura.Ph e temperatura so 2 fatores que interferem na velocidade de uma reao enzimtica, onde em sua temperatura e pH timos, haver a mxima da atividade enzimtica. Fora de seus parmetros ideais poder ocorrer a desnaturao da enzima, processo ao qual irreversvel. 09. O que so enzimas alostricas? Quais so as enzimas alostricas na gliclise?Enzimas alostricas so enzimas que contm uma regio separada daquela em que se liga o substrato, na qual pequenas molculas regulatrias (efetores) podem ligar-se e modificar a atividade cataltica destas enzimas. Ao ligar-se enzima, o efetor alostrico pode aumentar ou diminuir a atividade cataltica, atravs de modificaes no stio cataltico. Fosfofrutoquinase e piruvato-quinase so as enzimas alostericas da gliclise.010. Considere o seguinte esquema:

O que ocorre no processo se a enzima 4 for inibida?

Acontece o chamado processo de retroalimentao negativa, onde cessar o estimulo final e com isso ocorre a desativao do circuito de resposta no reiniciando o processo.011. Qual a funo dos inibidores enzimticos? Exemplifique (mecanismo de ao do captopril, alopurinol, Rivastigmina, omeprazol, orlistat) Reduzir a velocidade ou paralisar reaes enzimticas.

Captopril: Inibidor reversvel. A renina converte o angiotensinognio em angiotensina I, e pela ao da ECA convertida em angiotensinogenio II, que causa vasoconstrio e reteno de sdio e gua. O captopril um inibidor competitivo que inibe a ao da ECA na angiotensina I.

Alopurinol: Inibidor reversvel. Inibe a ao da xantina-oxidase que responsvel pela converso de hipoxantina em xantina e desta em acido rico. Rivastigmina: Inibidor irreversvel. um inibidor da acetilcolinesterase do tipo carbamato, admitindo-se que facilita a neurotransmisso colinrgica pelo atraso na degradao da acetilcolina liberada pelos neurnios colinrgicos funcionalmente intactos.Omeprazol: Inibidor irreversvel. Produz inibio especfica da enzima1 H+K+-ATPase ("bomba de prtons") nas clulas2 parietais Orlistat: Inibidor irreversvel. Inibidor das lpases gastrointestinais, a inativao enzimtica impede a hidrolise das gorduras, em forma de triglicerdeos, para originar cidos graxos livres e monoglicerdeos absorvveis.012. Diferencie os trs tipos dos inibidores reversveis de acordo com o modo de ligao do inibidor (utilize a equao de Michaelis Menten).Competitivos: quando o inibidor se liga a enzima livre.

Incompetitiva: Quando o inibidor se liga ao complexo enzima-substrato.

No-competitiva: Quando o inibidor se liga tanto enzima livre quanto ao complexo enzima-substrato.

013. Comente sobre o tipo de inibio enzimtica ocorrida com a intoxicao por organofosforados.Ocorre inibio irreversvel, aquela que se liga ou destroe um grupo funcional, imprescindvel para a atividade enzimtica. A ligao pode ser covalente ou no e sua dissociao muito lenta. No caso dos organofosforados o grupo hidroxila nucleoflico reage com o fsforo do organofosforado promovendo uma ligao covalente. Da mesma maneira, o mesmo grupo hidroxila nucleoflico reage com o carbono do grupo carbonila para formar um carbamato ligado covalentemente. O resultado a desativao da enzima, pois o grupo hidroxila no esta mais disponvel para atacar o substrato da acetilcolina.014. Comente sobre o tipo de inibio enzimtica ocorrida no tratamento de Alzheimer e do AAS.Ocorre inibio enzimtica do tipo irreversvel. No caso do Alzheimer a enzima inibida ser a acetilcolinesterase. E no caso do AAS haver a inibio da ciclooxigenase.

015. Qual a funo dos indutores enzimticos? E quais os efeitos observados na farmacocintica?Aumentar a sntese de protenas. Os efeitos observados so: Aumento da velocidade de biotransformao heptica da droga. Aumento da velocidade de produo dos metablitos. Aumento da depurao heptica da droga. Diminuio da meia-vida srica da droga. Diminuio das concentraes sricas da droga livre e total. Diminuio dos efeitos farmacolgicos se os metablitos forem inativos.

016. Quais as enzimas envolvidas no processo inflamatrio que so inibidas pelos frmacos anti-inflamatrios?Fosfolipase A2 e Cicloxigenases.

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