Exercicios de Bioquimica Parte1 2

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1.FUNDAMENTOS MOLECULARES DE BIOQUÍMICA 2.BIOMOLÉCULAS- COMPOSIÇÃO QUÍMICA, ESTRUTURA E REACTIVIDADE Exercícios de Bioquímica

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1 . F U N D A M E N T O S M O L E C U L A R E S D E B I O Q U Í M I C A

2 . B I O M O L É C U L A S - C O M P O S I Ç Ã O Q U Í M I C A , E S T R U T U R A E R E A C T I V I D A D E

Exercícios de Bioquímica

Page 2: Exercicios de Bioquimica Parte1 2

S I S T E M AS AQ U O S O S E S U AS F U N Ç Õ E S

B I O L Ó G I C AS

O S D I F E R E N T E S T I P O S D E C É L U L AS E AS S U AS

C AR AC T E R Í S T I C AS

1.Fundamentos moleculares

de Bioquímica

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Relembrar conceitos:

A água é polar ou apolar? Como se comportam substâncias polares e apolares neste solvente?

Considere uma macromolécula polimérica linear, com bastante liberdade conformacional. Discuta as consequências para a conformação da macromolécula, quando dissolvida em água, da distribuição de monómeros hidrofílicos e hidrofóbicos ao longo da cadeia.

Justifique porque, para se explicar a insolubilidade de moléculas apolares em água, é correcto invocar o “efeito hidrofóbico” e não as “interacções hidrofóbicas”.

Que tipo de interacções são possíves de ocorrer em meio aquoso entre o solvente e/ou grupos polares das biomoléculas?

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Que tipo de célula é esta?Escrever a legenda.

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Que tipo de célula é esta?Escrever a legenda.

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Que tipo de célula é esta?Escrever a legenda.

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E S T R U T U R A E P R O P R I E D A D E S D O S A M I N O Á C I D O S E P É P T I D O S

2. Biomoléculas – composição

química, estructura e reactividade

Page 8: Exercicios de Bioquimica Parte1 2

1. Entre que grupos químicos dos aminoácidos se estabelece a ligação peptídica na formação de um péptido?

2. O aminoácido histidina apresenta três grupos ionizáveis com os seguintes valores de pK:

pka1 =1.8 (a-carboxilo)pka2 =9.2 (a-amino)pka3 =6.0 (imidazol)

a) Esquematize uma curva de titulação (pH vs equivalentes de base adicionada) indicando as espécies presentes.

b) Indique na curva onde se situa o ponto isoeléctrico.

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3. Responda às seguintes questões com “verdadeiro” ou “falso”. Se “falso” explique porquê:

a) Só a pH muito ácido ou muito básico é que a forma não ionizada de um dado aminoácido predomina.

b) A um valor de pH superior ao valor de pKa de um grupo ionizável, mais de metade desses grupos estão ionizados.

c) O ponto isoeléctrico do tripétideo Lis-Lis-Lis é maior do que qualquer dos valores de pKa dos resíduos individuais (lisina).

4. O grupo γ-carboxilo do ácido glutamico tem um pKa = 4.3. a) Que fracção destes grupos estão desprotonados (i.e. na forma -COO-) em

solução diluída de ácido glutâmico a pH = 5.0.b) E a pH = 3.8.c) Calcule as cargas formais do glutamato para os valores de pH das alíneas

anteriores.

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5. Porque é que os aminoácidos cujas cadeias laterais não são ionizáveis têm propriedades anfotéricas para valores de pH próximos dos fisiológicos?

6. Quais as propriedades dos aminoácidos que são relevantes para a formação da estrutura tridimensional das proteínas?

7. Considere as seguintes misturas de aminoácidos:a) Uma mistura de aminoácidos, Ala, Ser, Fen, Arg, Asp e His é sujeita a

electroforese em papel a pH = 3.9. Indique a direcção de migração de cada aminoácido.

b) Suponha que tem uma mistura de Ala, Val, Glu e Lis a pH = 6. Calcule a carga formal de cada aminoácido. Desenhe a forma da tira de papel após ter realizado a electroforese. Indique o ânodo (+) e o cátodo (-) e a origem e a posição final de cada um dos aminoácidos.

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8. Usando os valores de pka indicados na tabela em anexo identifique os aminoácidos correspondentes as seguintes curvas de titulação:

9. Considere o seguinte peptídeo:Glu-Leu-Arg-Met-Glu-Trp-Arg-Ala-Trp-Glu

a) Representando o peptídeo na forma Ln-, indique todos os equilírios desde a forma totalmente desprotonada até à forma totalmente protonada referindo quais os grupos envolvidos em cada passo e os respectivos valores de pKa.

b) Desenhe a curva de titulação.c) Calcule o pH do ponto isoeléctrico.

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PROTEÍNASP R O P R I E D A D E S , F U N Ç Õ E S E E S T R U C T U R A S

2. Biomoléculas – composição

química, estructura e reactividade

Page 13: Exercicios de Bioquimica Parte1 2

Questões

1. Descreva duas das múltiplas funções desempenhadas pelas proteínas?

2. Defina estrutura primária de uma proteína.

3. Qual a estrutura da ligação peptídica?

4. Examine o seguinte tetrapéptido:

a) Desenhe caixas em torno de cada uma das ligações peptídicas.

b) Qual o significado dos grupos R?

c) Entre que ligações da cadeia principal existe livre rotação?

5. Como se designam genericamente as proteínas constituídas por mais de uma cadeia polipeptídica?

Page 14: Exercicios de Bioquimica Parte1 2

Questões

6. Caracterize o padrão de pontes de hidrogénio numa hélice α e numa folha β.

7. O que é uma hélice anfipática ou anfifílica?

8. Designa-se por tetramérica uma proteína constituída por quatro subunidades.

a) Distinga um homotetrâmero de um heterotetrâmero.

b) Dê um exemplo de uma proteína de uma proteína heterotetramérica.

9. Defina domínio estrutural

10. A ligação de um ligando a uma proteína liberta moléculas de água coordenadas. Explique a razão pela qual este processo favorece a formação do complexo proteína-ligando.

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Questões

11. Diga se é verdadeiro ou falso, e justifique se falso.

a) Os canais de potássio são selectivos para iões potássio. A sua estrutura cria um

filtro de selectividade no canal cuja flexibilidade reduzida e o seu diâmetro

interno é adequado à travessia de iões K+ na forma hidratada.

b) A hemoglobina é uma proteína com a função específica de transportar oxigénio

dos pulmões para todas as células do organismo. Nos tecidos, o CO2 provoca o

aumento do pH o que inibe a libertação de oxigénio.

c) Podem existir proteínas com uma sequência de aminoácidos da cadeia

polipeptídica muito diferente e com uma estrutura tridimensional e uma

função idêntica.

12. Qual a função dos chaperones nos sistemas celulares?

13. Quais os factores determinantes para a estabilidade do estado nativo de uma proteína?

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PROTEÍNASM É T O D O S D E S E P A R A Ç Ã O ,

P U R I F I C A Ç Ã O , Q U A N T I F I C A Ç Ã O E C A R A C T E R I Z A Ç Ã O D E P R O T E Í N A S .

2. Biomoléculas – composição

química, estructura e reactividade

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Questões

1.

Um estudante desenvolveu vários passos para purificar a ribonuclease, uma proteína que

possui massa molecular aproximadamente de 13 000 Da. Quando analisou uma fracção

precipitada com sulfato de amónio por electroforese em géis de poliacrilamida contendo

SDS, observou a presença de dois polipéptidos contaminantes. O polipéptido A com massa

molecular de 14 000 e o polipéptido B com massa molecular 75 000. A análise dos

polipéptidos por focagem isoeléctrica revelou que o polipéptido A possui um ponto

isoeléctrico 4 unidades mais acídico do que o da ribonuclease, enquanto que o polipéptido

B possui um pI idêntico ao da proteína que se pretende purificar. Que técnicas sugeriria ao

seu colega para a separação eficiente da ribonuclease das proteínas contaminantes?

Fundamente a sua resposta com base nos princípios das técnicas que escolheu.

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Questões

2.

Um estudante pretende repetir a experiência de um colega em que se tinha separado a urease (pI = 5,0) da mioglobina (pI = 7,0) por cromatografia de troca iónica, cujo cromatograma se encontra na figura.

No entanto, as condições de pH do tampão não se encontram especificadas e o aluno encontra-se indeciso quanto ao pH a utilizar. Que tampão utilizaria, a pH 3, pH 6 ou pH 9? Explique porquê.

Page 19: Exercicios de Bioquimica Parte1 2

Questões

3.

A massa molecular duma proteína desconhecida foi analisada por cromatografia de exclusão numa coluna de Sephacryl S-300. Como padrões utilizaram-se as seguintes proteínas: albumina de soro bovino (66 000), aldolase (158 000), catalase (210 000), ferritina (440 000) e tiroglobulina (670 000). Os volumes de eluição (em ml) obtidos foram:

13,616,218,420,022,5

a) Faça a correspondência entre os volumes de eluição e os padrões que lhes correspondem.b) O volume de eluição da proteína Desconhecida é de 19,0 ml. Calcule a massa molecular relativa desta proteína

Page 20: Exercicios de Bioquimica Parte1 2

Questões

4.Após purificação parcial de uma proteína, encontraram-se na amostra analisada por electroforese bidimensional quatro spots com as seguintes características

Polipeptido Massa molecular

pI

A 15 kDa 4

B 15 kDa 8

C 53 kDa 6,6

D 22 kDa 6,6

Faça um esquema com o arranjo relativo que estaria à espera de encontrar no gel bidimensional.

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Questões

5.

Um grupo de investigação em fisiologia vegetal descobriu uma nova proteína que é expressa

nos cotilédones do termoceiro. Isolaram a proteína e produziram anticorpos policlonais

específicos contra essa proteína em coelho. Um dos problemas científicos que um novo

estagiário tem para resolver é descobrir se esta proteína é também expressa nos cotilédones

de outras espécies vegetais. Qual o método que melhor se adequaria a fazer tal estudo?

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ENZIMASPROPRIEDADES, CINÉTICA

ENZIMÁ TICA E REGULA ÇÃ O DA A CTIVIDADE ENZIMÁ TICA

2. Biomoléculas – composição

química, estructura e reactividade

Page 23: Exercicios de Bioquimica Parte1 2

Questões

1. Um enzima possue quantos nomes? Diga quais e defina-os.

2. O enzima fumarase catalisa a hidratação do ácido fumárico a L-malato, mas não catalisa a hidratação do ácido maleico (isómero cis do ácido fumárico).Trata-se de um exemplo de:a) Actividade biológica.b) Actividade quiral.c) Racemização.d) Estereoisomerização.e) Estereospecificidade.

3. O número EC da Enzyme comission define:a) o organismo fonte do enzimab) o tipo de enzimac) a reacção catalizada pelo enzima

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Questões

4. Defina:a) Velocidade de uma reacção enzimática.b) Actividade de um extracto enzimático ou actividade enzimática.c) Actividade específica de um enzima.

5. Defina velocidade inicial de uma reacção enzimática.

6. Distinga inibição reversível de inibição irreversível.

7. Indique dois factores que influenciam a actividade enzimática.

8. Considere que tem um enzima CAT1 cujo mecanismo de reacção é do tipo Uni-Uni e outro enzima CAT2 cujo mecanismo de reacção é BiBi Ping Pong. a) Esquematize as reacções catalizadas por cada um dos enzimas (use A,B,C... para reagentes e P,Q,R... para produtos).b) Considere para o enzima CAT1 um Km de 200 uM e Vmáx de 30 nmol/min. Diga quais as velocidades iniciais que prevê medir em ensaios enzimáticos na presença de 200 uM, 2 mM e 4 mM de substrato.

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Questões

9. Pode aplicar-se a cinética de Michaelis-Menten ao estudo de uma reacção enzimática em que existe inibição por um inibidor anticompetitivo?

10. Indique que tipos de inibição reversível existem.

11. Qual a diferença entre cooperatividade positiva e negativa?

12. A activação de um zimogéneo é um tipo de regulação enzimática reversível? Explique.

13. Indique um tipo de regulação covalente reversível de enzimas.

14. Defina centro activo e centro alostéreo.

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ÁCIDOS NUCLEICOS

(ADN E ARN)O R G A N I Z A Ç Ã O E S T R U T U R A L , F U N Ç Ã O ,

R E P L I C A Ç Ã O , T R A N S C R I Ç Ã O E T R A D U Ç Ã O

2. Biomoléculas – composição

química, estructura e reactividade

Page 27: Exercicios de Bioquimica Parte1 2

Questões

1. Diga quais as proteínas associadas ao DNA em células eucariotas e qual a estrutura básica da cromatina durante a interfase.

2. Indique as diferenças fundamentais na organização dos genes entre os procariotas e eucariotas.

3. Diga se é verdadeiro ou falso. Justifique se for falso.

a) Para a replicação do DNA são necessárias várias enzimas, incluindo a DNA polimerase,a topoisomerase, a helicase e a primase

b) A DNA polimerase consegue abrir a cadeia dupla

c) O garfo de replicação tem a forma de X

d) Para a síntese da cadeia lagging strand, existe uma DNA polimerase diferente que sintetisa de 3’ para 5’

e) Existe uma única origem de replicação nos cromossomas procarióticos e eucarióticos

f) As mutações introduzidas pela DNA polimerase durante a replicação podem ser reparadas pela primase

Page 28: Exercicios de Bioquimica Parte1 2

Questões

4. Como os cromossomas eucarióticos são lineares é impossível replicar a cadeia lagging até ao final. Diga sucintamente qual a principal consequência deste fenómeno? Qual a sua função? Que enzima está envolvida na correção deste efeito?

5. Indique um mecanismo de reparação de mutações.

6. Qual é a molécula que funciona na transferência de informação do núcleo para o citoplasma?

7. Qual o complexo enzimático envolvido na síntese de RNA a partir de DNA e como se chama o processo?

8. Diga se é verdadeiro ou falso, e justifique se falso.

a) Existe uma RNA polimerase em eucariótas e 3 RNA polimerases diferentes em procariótas

b) A RNA polimerase II é responsável pela transcrição dos genes que codificam proteínas

c) Em procariotas é sempre necessário a presença de factores de transcrição para a ligação da RNA polimerase e iniciação da transcrição.

Page 29: Exercicios de Bioquimica Parte1 2

Questões

9. Dê sucintamente um exemplo de uma forma de regulação da transcrição de um gene.

10. Em quantos passos se divide o processo de transcrição nos procariotas.?E nos eucariotas?

11. O transcrito primário do gene da ovalbumina tem 7700 nucleótidos, mas o mRNA maturo que é traduzido no ribossoma contém 1872 nucleótidos. Porque é que os pré-mRNA eucariotas ficam mais pequenos durante o processamento de RNA, e qual a maquinaria envolvida neste processamento?12. Indique os diferentes passos em que consiste o processamento de RNA nuclear em eucariotas.

13. Refira resumidamente a composição e função de um ribossoma e o que entende por polirribossomas.

14. Indique algumas características do código genético.

15. Descreva as moléculas intervenientes na tradução e qual a sua função.

16. Um ribossoma é formado por quantas subunidades? Indique a principal actividade de cada uma.

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ÁCIDOS NUCLEICOS (ADN E ARN)

T É C N I C A S D E G E N É T I C A M O L E C U L A R

O U B I O L O G I A M O L E C U L A R

M A N I P U L A Ç Ã O D E D N A R E C O M B I N A N T E

2. Biomoléculas – composição

química, estructura e reactividade

Page 31: Exercicios de Bioquimica Parte1 2

Questões

12 kbs

8 kbs

5 kbs

3 kbs

1000 pbs800 pbs500 pbs

100 pbs

300 pbs

2 kbs

1 2 3 4 5

1. O vector de clonagem pBR322 pode ser cortado com a enzima de restricção PstI. Um fragmento de DNA

de um genoma eucariota foi obtido por digestão com PstI e ligado ao vector cortado. A mistura de ligação

foi depois transformada para células hospedeiras de Escherichia coli. As bactérias que continham

plasmídeo foram depois seleccionadas por crescimento em meio com tetraciclina.

a) Para além do plasmídeo recombinante desejado, que outros tipos de plasmídeos poderão ser encontrados

nos transformantes que são resistentes à tetraciclina?

b) Existem várias formas para distinguir os transformantes com plasmídeo recombinante dos outros

transformantes, falsos positivos. Escolha uma e explique.

c) O fragmento clonado tem 1000 pbs (1 kb) e um local de restricção para EcoRI a 250 pb de uma das

extremidades. Três plasmídeos recombinantes (plasmídeo 2, 3 e 4) foram cortados com EcoRI e analizados

em gel de electroforese (poços 2, 3 e 4, respectivamente). A digestão do vector original com EcoRI foi

analizada no poço 5. Estime os valores das bandas do gel para cada poço.

d) No vector original, os locais de restricção EcorI e PstI estão distanciados por 750 pbs e o plasmídeo inteiro

tem 4.361 pbs. Desenhe o mapa de restricção para os plasmídeos recombinantes que resultaram nestes três

padrões de digestão.

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Questões

2. Para expressar uma proteína de uma bactéria, um aluno desenhou primers para clonar o respectivo gene incluindo os locais de corte para as enzimas NdeI e HindIII no upper e lower primer. Escolheu fazer a clonagem no vector pET28a.a) Tendo em conta o mapa de restrição da região MCS do pET28,a esquematize a

proteína esperada (presença de tags)

b) Quando efectuou a ligação, o aluno não obteve transformantes. Com base no mapa de restrição do insert explique porquê.

c) Que solução propõe para conseguir clonar o gene neste vector.

Page 33: Exercicios de Bioquimica Parte1 2

Questões

3. Um fragmento de DNA resultante de um corte EcoRI foi clonada num plasmídeo. O plasmídeo resultante tem 8 kb.a) Com base no mapa de restrição diga o tamanho do insert.b) Se fizer um digestão do plasmídeo com HindIII quantos produtos obtém , e de

que tamanhoc) Diga a que digestões corresponde cada uma das linhas

1 2 3

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Questões

4. Ao fazer a clonagem de um gene de Staphylococcus aureus com 2,7 kb usando BamHI e EcoRI em pUC18, defina a estratégia que usaria para:a) amplificar o gene a partir de DNA genómico de S. aureus (que técnica, o que

incluir nos primers, etc)b) Clonar o gene no vector (esquematize os passos)b) Selecionar transformantes de E. coli com o DNA recombinante c) Purificar o plasmídeo recombinante e confirmar a inserção do gene, sabendo que tem disponível os primers M13 Forward e M13 Rev, e os enzimas BamHI, EcoRI, ScaI, e XmnI. Preveja os resultados em caso negativo e positivo.d) O que obtinha se digerisse o plasmídeo recombinante com BamHI e EcoRI.

2000XmnI

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Questões

5. O que são enzimas de restrição?

6. Explique o processo de clonagem de um fragmento de DNA num vector.

7. Explique o processo de amplificação de DNA pela reação de polimerização em cadeia (PCR).

8. Descreva sucintamente uma aplicação para a técnica de PCR.

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LÍPIDOS

ESTRUTURA E FUNÇÃO

2. Biomoléculas – composição

química, estructura e reactividade

Page 37: Exercicios de Bioquimica Parte1 2

Questões

1. Os lípidos são uma classe de moléculas biológicas com estruturas relativamente diversificadas. O que têm então em comum?

2. Defina ácidos gordos e indique a sua fórmula química básica.

3. Das reacções de halogenação, de esterificação, e de saponificação só uma não é comum a todos os ácidos gordos. Qual? Para que serve?

4. A partir da notação do ácido linoleico 18:2Δ9,12 , indique as suas características incluindo se terá um ponto de fusão alto ou baixo.

5. Que tipos de ácidos gordos insaturados são essenciais para mamíferos. Porquê?

6. Diga qual a estrutura básica de cada um destes lípidos:

a) Acilglicéridos

b) Fosfoglicéridos

c) Esfingolípidos

Page 38: Exercicios de Bioquimica Parte1 2

Questões

7. Indique dois derivados do colesterol e as suas funções fisiológicas. Qual o nome deste tipo de lípidos.

8. Os esteróides são derivados do terpeno esqualeno (C30), mas não são terpenos. Porquê?

9. Qual a função dos triacilgliceridos nos mamíferos? E nos procariotas?

10. No protocolo da quantificação de proteínas do leite, o passo inicial consistia na adição de NaOH seguido de fervura durante 5 min. Qual a reacção que ocorre?

11. Que cuidados se deve ter na indústria alimentar quando se induz quimicamente a insaturação de ácidos gordos?

12. Como actuam os fármacos anti-inflamatórios paracetamol e ácido acetilsalicílico.

Page 39: Exercicios de Bioquimica Parte1 2

LÍPIDOS

MEMBRANAS BIOLÓGICAS E TRANSPORTE

2. Biomoléculas – composição

química, estructura e reactividade

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Questões

1. Justifique a seguinte afirmação: “Triglicéridos e colesterol esterificado não fazem parte da bicamada lipídica”.

2. As membranas biológicas constituem uma barreira hidrófoba que impede a passagem de substâncias hidrófilas. Refira como é possível o transporte destas substâncias através das membranas biológicas, muitas vezes contra o seu gradiente de concentração.

3. Relativamente às proteínas da membrana do eritrócito, indique se é verdadeiro ou falso (justifique se falso):

a) O trocador aniónico bicarbonato-cloreto é uma proteína extrínseca da membrana, enquanto a espectrina é uma proteína intrínseca.

b) A espectrina ajuda a manter a forma e a integridade dos eritrócitos.

c) A espectrina liga-se aos componentes da membrana plasmática através da actina.

d) O trocador aniónico (proteína da banda 3) permite a troca entre o sódio e o cloro.

Page 41: Exercicios de Bioquimica Parte1 2

Questões

4. Após um potencial de acção (PA) ocorre a repolarização da membrana. Qual dos seguintes eventos explica esta observação?

a) Abertura de canais de cálcio sensíveis à voltagem.

b) Abertura de canais de potássio.

c) Abertura de canais de sódio.

d) Inactivação dos canais de potássio.

e) A membrana torna-se impermeável a todos os iões.

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GLÚCIDOS OU GLÍCIDOS

ESTRUTURA E FUNÇÃO

2. Biomoléculas – composição

química, estructura e reactividade

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Questões

1. Represente em notação de Lewis uma 2-cetopentose, uma hexoaldose e uma cetotriose à sua escolha. Indique também a tracejado como ciclizarão preferencialmente e que tipo de anel formam.

2. Qual das seguintes formas cíclicas é um dos possíveis resultados da ciclização da ose linear?

3. Em que difere a constituição molecular da amilopectina da do glicogénio?

4. Qual é o número de estereoisómeros para a classe das 2-cetotetroses?

5. O enzima amilase cataliza a hidrólise da amilose mas não a hidrólise da celulose, apesar dos dois compostos serem polímeros lineares de D-glucose. Porquê?

Page 44: Exercicios de Bioquimica Parte1 2

Questões

6. Nas glucoproteínas a parte glucídica liga-se nalguns casos a um resíduo de serina. Com base na estruturas apresentadas

a) Proponha um conjunto de reacções bioquimicamente plausível para a síntese dessa ligação.

b) indique por setas como se processa a ligação glucosídica. (ligue com setas dos átomos nucleófilos para os átomos electrófilos.)

7. Diga se é verdadeiro ou falso. Justifique se falso.

a) A Maltose (O-α-D-glucopiranosil-(1,4)-α ou β-D glucopiranósido) e a celobiose (O-β-D-glucopiranosil-(1,4)-α ou β-D glucopiranósido) são diósidos resultantes da degradação da celulose e do amido, respectivamente.

b) A frutose pode ser convertida em glucose pela reacção de equilíbrio cetoenólico.