Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim. Definição: Polímeros de PM formados por aas ligados...
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Farmácia – UNIP
Nádia Fátima Gibrim
• Definição:Polímeros de PM formados por aas ligados entre sí por ligações peptídicas.
• Composição:Carbono, oxigênio, nitrogênio e hidrogênio.
• Fórmula estrutural do aminoácido:
PROTEÍNAS
Aminoácido: molécula orgânica formada por um grupo amino, um grupo carboxílico e uma cadeia lateral típica de cada aminoácido.
A conformação da proteína depende do meio em que ela está!
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
A Função de uma proteína está diretamente relacionada com sua arquitetura. Todas as funções vitais dependem da atividade de proteínas.
Principais atividades: -enzimas-co-enzimas -estrutura celular (membrana celular, citoesqueleto, citoplasma)
Alterações no meio natural da proteína, como mudança de pH, de concentração de sais e de temperatura, pode modificar a arquitetura da proteína inativando-a (desnaturação, PERMANECE APENAS A ESTRUTURA PRIMÁRIA)
5
C
CH3
O
OHH2N N CH
HCOOH
H
CH2OH
H2O
CH
CH3
C N CH
CH2OH
COOHO
H2N
ALANINA SERINAALANILSERINA
Aminoácidosseqüência (±100X)Essenciais: Lisina Leucina FenilalaninaValina Isoleucina MetioninaTreonina Triptofano Histidina
Ligação Peptídica: a ligação entre dois aminoácidos vizinhos por uma reação de desidratação, formando peptídeos.
*polipeptído: proteína
8Relação aminoácidos, peptídeos e proteínas.Relação aminoácidos, peptídeos e proteínas.
Ligação Peptídica
Aminoácido 1
Aminoácido 2
dipeptídeo
Até 50 aminoácidos peptídeo
Mais de 50 aminoácidos proteína
Propriedades Químicas• Característica ácida (presença do grupo carboxila);• Característica básica (presença do grupo amino);• Interação intramolecular, originando um "sal interno":
• Solúveis em água;• Insolúveis em solventes orgânicos • PF e PE altos (características dos sais)
Propriedades Químicas• Caráter anfótero - reagem tanto em ácidos
quanto em bases, produzindo sais :
Curva de titulação de um Aminoácido
Ao titularmos um aminoácido Ao titularmos um aminoácido monoamino e monocarboxílico, temos o monoamino e monocarboxílico, temos o seguinte comportamento: seguinte comportamento:
Ponto 1: +NH3CHRCOOH = AA Ponto 1: +NH3CHRCOOH = AA totalmente protonado totalmente protonado
Ponto 2: [+NH3CHRCOOH] = Ponto 2: [+NH3CHRCOOH] = [+NH3CHRCOO-] [+NH3CHRCOO-]
Ponto 3: +NH3CHRCOO- = Ponto 3: +NH3CHRCOO- = Ponto Ponto IsoelétricoIsoelétrico = Íon Dipolar ou = Íon Dipolar ou "Zwitterion". "Zwitterion".
Ponto 4: [+NH3CHRCOO-] = Ponto 4: [+NH3CHRCOO-] = [NH2CHRCOO-] [NH2CHRCOO-]
Ponto 5: NH2CHRCOO- = AA totalmente Ponto 5: NH2CHRCOO- = AA totalmente desprotonado desprotonado
Titulação de um Aminoácido
• De forma geral, ao fazer a titulação de um Aa com uma base, iniciando-se em pH=1 observa-se que o pH da solução aumenta até aproximadamente pH=2 quando o grupamento COOH começa a liberar íons H+ para o meio, formando água.
HH-- C C -- NHNH33++
COOCOO--
RR
COOCOOHH
RRHH-- C C -- NHNH33
+ + + + OHOH--COOCOOHH
RRHH-- C C -- NHNH33
+ + + + OHOH--
pKpK11íon dipolar
Titulação de um Aminoácido• Continuando a adição de base o pH irá
progressivamente se elevando até que o grupo NH3+ tenha condições de liberar seu íon H+, o que ocorre próximo ao pH 9 .
COOCOO--
RRHH--CC--NNHH33
+ + ++ OHOH--COOCOO--
RR
COOCOO--
RRHH--CC--NNHH33
+ + ++ OHOH-- HH--CC--NHNH22
COOCOO--
RRHH--CC--NHNH22
COOCOO--
RRpKpK22
H2O
íon dipolar
Titulação de um AminoácidoCOOCOO--
CHCH33
HH--CC--NHNH33++
COOCOO--
CHCH33
COOCOO--
CHCH33
HH--CC--NHNH33++ HH--CC--NHNH22
COOCOO--
CHCH33
HH--CC--NHNH22
COOCOO--
CHCH33
COOCOOHH
CHCH33
HH-- C C -- NHNH33++
COOCOOHH
CHCH33
HH-- C C -- NHNH33++
pKpK11 pKpK22
Região de tamponamento
devida ao grupo -COOH
Região de tamponamento
devida ao grupo -NH2
++HH33NN-- C C --HHCOOHCOOH
RR++HH33NN-- C C --HH
COOHCOOH
RR++HH33NN-- CC-- HH
COOCOO--
RR++HH33NN-- CC-- HH
COOCOO--
RRHH22NN-- CC-- HH
COOCOO--
RRHH22NN-- CC-- HH
COOCOO--
HH22NN-- CC-- HHCOOCOO--
RR
FormaFormaIsoelétricaIsoelétrica
pKpK11 pKpK22
A+A+ AA--
Ponto Isoelétrico
• É o pH no qual a molécula do aminoácido apresenta igual no de cargas positivas e negativas
• Encontra-se eletricamente neutro
• O cálculo do pI baseia-se nas formas de dissociação do aminoácido utilizando os pK anterior e posterior à forma isoelétrica do aminoácido.
Arquitetura das proteínas
Estrutura Primária: definida pela seqüência de aminoácidos na cadeia polipeptídica
Estrutura Secundária: enrolamento da cadeia resultante da interação de determinados aminoácidos
Estrutura Terciária: segundo nível de enrolamento. Interação de diferentes partes da estrutura secundária da cadeia.
Estrutura Quaternária (algumas proteínas): terceiro nível de enrolamento. Interação entre partes diferentes da estrutura terciária da cadeia
Estrutura Primária Ligação peptídica: grupo -carboxila e grupo -amino;Grupos no radical R: NUNCA participam da ligação
peptídica;
Número de aminoácidos e ordem que se encontram caracteriza uma enzima.
Estrutura Secundária-hélice: formada e estabilizada por pontes de
hidrogênio nitrogênio e oxigênio;
Ponte de hidrogênio• Ligação fraca grande número conferem
estabilidade à estrutura.
Estrutura Secundária
Folha -pregueada• Arranjo paralelo de 2 ou
mais segmentos de cadeias peptídicas;
• Pontes de hidrogênio: une 2 segmentos distintos da cadeia protéica.
Dobra
A -hélice e a folha são os tipos de estrutura secundária mais comum entre as proteínas, por que não dependem da composição e sequência de aminoácidos, sendo estabilizadas apenas por pontes de H dos átomos da ligação peptídica.
Entre os 20 aminoácidos, apenas a prolina não pode fazer nenhuma das duas estruturas, por formar uma ligação peptídica mais rígida em torno do C
Existem outros tipos de estruturas secundárias conhecidas, como a dobra ou “alças” (domínios) de ligação a íons, como Ca2+ ou Zn2+.
tipo 1 tipo 2
hélice-dobra-hélice “Zinc-finger”
Estrutura TerciáriaConformação tridimensional em solução;
Explica o dobramento da cadeia forma geral globular;
Ligações químicas: formadas entre grupos R dos aminoácidos;
Interações hidrofóbicas = dobramento da cadeia polipeptídica.
Beta-alfa-beta Só beta Só alfa
Barril beta Barril alfa-beta
Alguns modelos de organização estrutural, como os barris e , aparecem em vários tipos de proteínas, às vezes não relacionadas.
A estrutura terciária descreve a forma tridimensional final de uma cadeia polipeptídica, resultando da associação de partes organizadas da molécula, chamadas de “domínios” ou
“motivos” proteicos.
Proteínas com estrutura quartenária são composta de mais de uma cadeia polipeptídica, que podem estar associadas covalentemente (pontes dissulfeto) ou
não.
Subunidade (uma cadeia polipeptídica)
Proteína (biológicamente ativa; dímero não covalente )
Estrutura Quaternária Estrutura quartenária da hemoglobina: 4 cadeias
polipeptídicas.
25
Estrutura quaternária:• Associação de mais de
uma cadeia polipeptídica • No modelo, um tetrâmero
composto de 4 cadeias polipeptídicas
x 4
Estrutura terciária:• Enovelamento de uma
cadeia polipeptídica como um todo.
• Ocorrem ligações entre os átomos dos radicais R de todos os aminoácidos da molécula
Estrutura secundária:• Enovelamento de partes da
cadeia polipeptídica• Formada somente pelos
átomos da ligação peptídica, através de pontes de H.
• Ex: alfa-hélices e folhas beta.
Estrutura primária: é a sequência dos aminoácidos na cadeia polipeptídica; mantida por ligações peptídicas
aminoácido
É o esqueleto covalente (fio do colar), formado pela seqüência dos átomos (-N-C-C-)n na proteína.
Algumas definições importantes:
- Por serem conceitos didáticos, frequentemente é difícil distinguir em uma proteína os níveis secundário e terciário de organização estrutural.
- Para evitar tais ambiguidades utiliza-se o termo conformação proteica, que se refere aos aspectos da estrutura tridimensional de uma proteína acima de sua sequência de aminoácidos.
- Os termos conformação e configuração não são sinônimos. Configuração refere-se à estrutura tridimensional de uma molécula
determinada por ligações covalentes, como por exemplo, as formas L- e D- de um aminoácido.
Conformação refere-se à estrutura tridimensional de uma molécula decorrente da somatória de ligações fracas, não covalentes.
Conformação nativa de uma proteína refere-se à estrutura tridimensional em que a molécula apresenta suas propriedades biológicas naturais.
Desnaturação refere-se a alterações da conformação nativa de uma proteína, podendo resultar em perda parcial ou total, reversível ou irreversível, de sua atividade biológica.