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PROTEÍNAS: ESTRUTURA

Os aminoácidos

ENZIMAS

Quase todas são proteínas.

Atuam aumentando a velocidade das reações químicas.

Algumas enzimas requerem componentes químicos

adicionais (grupo prostético) para funcionarem.

Glicose + ATP → Glicose-6-P + ADP

Muitas coenzimas apresentam na sua estrutura um componente que não pode ser sintetizado pelo organismo. O precursor deve então ser obtido através da dieta = vitaminas

PROPRIEDADES DAS ENZIMAS Aceleram reações sem serem consumidas;

Necessárias em pequenas concentrações;

Específicas;

Plausíveis de serem desnaturadas (proteínas);

REGULADAS.

Fatores que afetam a velocidade enzimática

pH

TemperaturaConcentração de substratos

Concentração de cofatoresPresença de Inibidores e/ou ativadores

Modificações químicas: fosforilações, adenilações, etcConcentração de enzima

E + S ES → E + P

CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATO

E + S ES → E + P

CONCENTRAÇÃO DE ENZIMA

pH

- quimiotripsina de porco - enzima isolada de um camarão do Alaska- enzima isolada de uma bactéria de fontes termais

TEMPERATURA

IMPORTÂNCIA DAS ENZIMAS

- Indústria de alimentos fermentação, inativação enzimática;

- Medicina marcadores em exames

Ausência = intolerância à lactose

ENZIMAS E DIAGNÓSTICO DE DOENÇAS

ENZIMAS Atuam aumentando a velocidade das reações químicas. Quase todas são proteínasAlgumas enzimas requerem componentes químicos adicionais (grupo prostético) para funcionarem.Podem ser reguladas: inibidores - ativadores

INIBIÇÃO ENZIMÁTICA

Inibidores

Reversíveis

Irreversíveis

Inib. Competitiva

Inib. Acompetitiva

Inib. Não Competitiva

Inib. Mista

INIBIÇÃO REVERSÍVEL

ENZIMAS ALOSTÉRICAS

Aspartato + carbamil-fosfato N-carbamil aspartato

Ex: Aspartato Transcarbamilase (AtCase) -síntese de piridinas

Citidina trifosfato

Enzima Homotrópica

Efeito moduladores

Efeito moduladores

Ativação Proteolítica

Modificação Covalente Reversível