Macromoléculas biológicas

2

Bases Macromoleculares da

Constituição Celular

C

H

O

N

Células Seres Inanimados

ÁTOMOS

Origem / Evolução

das CélulasBIOMOLÉCULAS

Átomos

apropriados

constituição

3

Bases Macromoleculares da

Constituição Celular

Predominância absoluta

excluindo

Seres Inanimados

C

H

O

N

Hidrogênio

Carbono

Oxigênio

Nitrogênio

O

Si

Al

Na

Oxigênio

Silício

Alumínio

Sódio

Células

99%

massacompostos

Obs.: raros na

crosta terrestre

4

Macromoléculas Poliméricas

Matéria Viva

característica Moléculas de Alto Peso

(Macromoléculas)

POLÍMEROS

repetição de unidades

menor peso

MONÔMEROS

HOLOPOLÍMEROS:

HETEROPOLÍMEROS:

Monômeros Semelhantes

Monômeros Diferentes

GLICOGÊNIO

ÁCIDOS

NUCLEÍCOS

MACROMOLÉCULAS

grande diversidadeTamanho

Variedade monômeros

constituintes (principalmente)

5

Macromoléculas Poliméricas

POLÍMEROS

Seres Vivos

BIOPOLÍMEROS

PROTEÍNAS – aminoácidos

POLISSACARÍDEOS – monossacarídeos

ÁCIDOS NUCLÉICOS – nucleotídeos

MOLÉCULAS MENORES: lipídios, água, sais minerais e vitaminas

Diversidade estrutural e funcional variedade monômeros

Ex. Proteínas – 20 a.a. POLIMORFISMO

Ácidos nucléicos – 5 nucleotídeos DIVERSIDADE

FUNCIONAL

Associação:

FORMAÇÃO COMPLEXOS

LIPOPROTEÍNAS

GLICOPROTEÍNAS

PROTEOGLICANAS

NUCLEOPROTEÍNAS

7

ÁGUA: Influência sobre as

Macromoléculas Biológicas

Invariavelmente, existe todas as células

[proteínas, lipídios e polissacarídios] =

Não molécula inerte preencher espaços

Influenciam poderosamente

Configuração / Propriedades biológicas

MACROMOLÉCULAS

8

ÁGUA: Estrutura Química

Forma

tridimensional

morfológica e eletricamente assimétrica

ângulo H – O – H

atração = núcleo O sobre e-

relativamente : lado

: lado

+

-

H

ODIPOLO

Melhores

solventes

conhecidos

9

ÁGUA: Papel sobre as Propriedades

Biológicas das Macromoléculas

ESTRUTURA GRUPOS POLARES (afinidade pela água)

POLÍMEROS GRUPOS APOLARES (não têm afinidade) – REPELIR

Grupamentos

Polares: CARBOXILAS, HIDROXILAS, ALDEÍDO, SULFATO e FOSFATO

Moléculas [G.P.] Solubilidade em Água

HIDROFÍLICAS Ex.: hidratos de carbono, ácidos nucléicos e proteínas

Moléculas ou [G.P.] – Insolúveis em água

HIDROFÓBICAS Ex.: lipídios, parafina, óleos etc.

Moléculas Dupla Função

ANFIPÁTICAS (Região Hidrofílicas + Região Hidrofóbica)

11

Forças de Coesão dos

Monômeros nos Biopolímeros

Ligações Fortes

Ligações Fracas

Critério Classificação:

INTENSIDADE

Energia necessária para se realizarem

ou se desfazerem essas uniões.

Ligações Fortes Ligações Fracas

COVALENTES PONTES DE HIDROGÊNIO

LIGAÇÕES ELETROSTÁTICAS

INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS

12



Ligações Covalentes

fortes e estáveis – coesão molecular

ligação peptídica e ponte dissulfeto (S-S)

consomem altas quantidades de E para sua realização( 100 kcal/mol)

Quebra: procedimentos drásticos (hidrólise em ácidoforte a T ( C).

13



Pontes de Hidrogênio

uso em comum de um átomo de H por radicais diferentes;

ligação fraca (5% força - ligações covalentes);

manter unidas moléculas ou várias partes de uma mesma molécula

moléculas grandes – varias centenas (força e estabilidade consideráveis)

14



Ligações Eletrostáticas ou Iônicas

resultado da força de atração entre grupos ionizados de

carga contrária.

Interações Hidrofóbicas

associação de grupos não-polares, que a fazem de modo a

excluir o contato com a água (associação em resposta a

repulsão natural)

Interações de Van der Waals

a proximidade de duas moléculas pode induzir flutuações de

carga, produzindo atrações mútuas a curta distância

15

Importância das Forças de

Coesão de Baixa Energia

Embora individualmente essas ligações sejam fracas, quando

numerosas tornam a estrutura mais estável.

17

PROTEÍNAS: Estrutura dos

aminoácidos

Fórmula Geral

correlação estrutura/função – multiplicidade

20 a.a. – tipos de ligações químicas – níveis org. estrutural

N estruturas possíveis – 2020 = 1,0 x 1026

Aminoácido

• grupo amina

• cadeia lateral

• grupo carboxila

• carbono assimétrico

confere individualidade

18

PROTEÍNAS: Classificação

dos aminoácidosAminoácidos alifáticos

Cadeia lateral – alifática (hidrocarbonada)

Glicina (Gly) Alanina (Ala) Valina* (Val)

Leucina* (Leu) Isoleucina* (Ile) * Aminoácidos

ramificados = cadeia

lateral (hidrófoba)

19


dos aminoácidosAminoácidos aromáticos

Cadeia lateral – anel aromático

Prolina (Pro)

Fenilalanina (Phe)Tirosina (Tyr)

Triptofano (Trp)

20


dos aminoácidosAminoácidos sulfurados

Cadeia lateral – átomos de enxofre

Cisteina (Cys)Metionina (Met)

Treonina (Thr)Serina (Ser)

Aminoácidos hidroxilados

Cadeia lateral – alifáticas (hidroxiladas)

Solubilidade

em água

21


dos aminoácidosAminoácidos básicos

Cadeia lateral – muito polar

Lisina (Lys) Arginina (Arg) Histidina (His)

22


dos aminoácidos

Asparragina

(Asn)

Ácido aspártico

(Asp)

Aminoácidos ácidos e suas amidas

Cadeia lateral – natureza ácida

Ácido glutâmico

(Glu)

Glutamina (Gln)

23

PROTEÍNAS: ligação

peptídica

Definição:

A ligação peptídica é o resultado

da remoção de uma molécula de

água entre o grupo carboxila de um

aminoácido e o grupo amina do

outro; é uma ligação química

covalente, muito estável.

24

PROTEÍNAS: ligação

peptídica

25

Nomenclatura

• dipeptídeo

PROTEÍNAS: polímero de

aminoácidos

polipeptídeooligopeptídeo proteína

Observação

• caracterizar peptídeo: composição a.a. x seqüência

• comportamento químico e físico-químico

26

PROTEÍNAS: Estrutura

tridimensional

Estrutura primária

Estrutura secundária

Estrutura terciária Estrutura quaternária

27


tridimensional

Estrutura primária

Seqüência dos aminoácidos (“força” – ligação peptídica)

Ex.: Anemia Falciforme

Val Glu

N = 287 aa N = 287 aa

28


tridimensionalEstrutura secundária

Organização espacial de animoácidos que se encontram próximos entre si

na cadeia peptídica (“força” – pontes de hidrogênio)

configuração ao acaso (random coil)

estrutura de cilindro ( -hélice*)

folha pregueada

* Pauling e Corey, déc. 50

Pontes de H

intermoleculares

Pontes de H

intramoleculares

29


tridimensional

Estrutura terciária

Organização tridimencional de uma molécula de proteína

(regiões helicoidais e random coil se dispõem entre si).

Insulina

Tipos de ligações que contribuem para manutenção

da estrutura:

30


tridimensional

Estrutura quaternária

Disposição de subunidades protéicas em proteínas complexas formadas

por duas ou mais dessas subunidades (“forças” estrutura terciária, com

exceção ligações dissulfeto*).

* Não participam da ligação entre subunidades.

31


tridimensional

32


tridimensional

33

PROTEÍNAS: Fibrosas e

GlobularesHélice de Colágeno

estáticas / peso

molecular

proporcionar suporte

mecânico

insolúveis

formadas por

unidades repetitivas

simples

unem-se para formar

fibras ( retilíneas)

Ex.: alfa-querainas

Fibroina da seda

Colágeno

34

PROTEÍNAS: Fibrosas e

Globulares

maioria das funções

celulares

solúveis em solventes

aquosos

Ex.: Enzimas

Hemoglobina

35

ENZIMAS

catalisadores biológicos;

grupo de moléculas – amplo e especializado - especificidade;

proteína – sítios ativos SUBSTRATO (quimicamente modificado)

reação reversível: E + S [ES] E+ P

velocidade de reação: reações catalisadas x não-catalisadas

teoria chave-fechadura

36

ZIMOGÊNIOS: formas

inativas de enzimas

Enzimas secretadas – forma inativa ativa

Tripsinogênio e quimotripsinogênio grânulos intracelulares

Zimogênios ou proenzimas ação de proteases

Expressão do sítio ativo atividade catalítica

37

ENZIMAS: Regulação

indução e repressão enzimática

enzimas alostéricas cinética

sigmoidal (regulação do

metabolismo)

inibição por retroalimentação /

ativação pelo precursor das vias

bioquímicas

coenzima x cofator

catabolismo x anabolismo

39

ÁCIDOS NUCLÉICOS:

Estrutura

Estrutura:

- Açucar (pentose – ribose e desoxirribose)

- Base nitrogenada (pirimidinas – timina e citosina [uracila*];

purica – adenina e guanina)

- Ácido fosfórico

Funções biológicas

Principais diferenças: DNA x RNA

40

ÁCIDOS NUCLÉICOS:

Estrutura

Pontes

fosfodiéster

41

ÁCIDOS NUCLÉICOS:

Estrutura

UNIÃO

FOSFODIESTER

42

ÁCIDOS NUCLÉICOS:

Estrutura dos RNAs

43

ÁCIDOS NUCLÉICOS:

Nucleosídeo x Nucleotídeo

44

NUCLEOTÍDEOS: Função

NUCLEOTÍDEO: atuar como tijolos na construção dos ácidos nucléicos

utilizados para armazenar e transferir energia química

45

POLISSACARÍDEOS

constituintes estruturais paredes celulares

substâncias intercelulares

Classificação:

monossacarídeos: trioses, pentoses (ribose e desoxirribose) e hexoses

(glicose, galactose, frutose e manose);

dissacarídeos: sacarose (glicose + frutose) e Lactose (galactose + glicose)

polissacarídeos: amido, glicogênio e celulose.

46

GLICOPROTEÍNAS

• Estrutura

• Função: interação e

reconhecimento entre as células

• Síntese

47

LIPÍDIOS

relativa insolubilidade na água e solubilidade nos solventes orgânicos

longas cadeias hidrocarbonadas alifáticas ou de anéis benzênicos

ligações duplas – flexibilidade da cadeia – fluidez das membranas biológicas

triglicerídios tecido adiposo (reserva de energia)

FOSFOLIPÍDIOS:

lipídios compostos

(componentes estruturais)

48

LIPÍDIOS

Macromoléculas biológicas

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