PROF. YGOR MICHEL

DESIGN: NATAN CARDOSO

DEFINIÇÃO

São macromoléculas, de elevado peso molecular, constituídas pela união de vários aminoácidos, associados entre si através de ligações peptídicas.

Portanto, as proteínas são polímeros, onde os monômeros ( unidades constituintes ) são os aminoácidos.

AMINOÁCIDOS

Estrutura química :

Apresentam um grupo Amina ( NH2 ) e um grupo carboxila ( grupo ácido ).

R representa um radical, sendo o fator que diferencia um aminoácido de outro.

LIGAÇÃO PEPTÍDICA

Ocorre entre o Grupo amina de um aminoácido + grupo carboxila do aminoácido seguinte

Reação de desidratação (liberação de molécula de água)

CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

Naturais – o organismo é capaz de sintetizar

Ex: glicina, glutamina, etc.

Essenciais – o organismo não é capaz de sintetizar, mas obtido na alimentação.

Ex: lisina e isoleucina (feijão)

Leucina e valina (arroz)

FENILCETONÚRIA

Doença genética caracterizada pela deficiência de produção da enzima fenilalanina-hidroxilase, que é responsável pela conversão do aminoácido essencial fenilalanina em tirosina ( outro aminoácido).

O acúmulo do aminoácido fenilalanina no sangue e no líquor ( líquido cérebro-espinhal ou céfalorraquiano ) leva a lesões no sistema nervoso central.

O acúmulo de fenilalanina pode ser detectado pelo teste do pezinho.

PROTEÍNAS

As proteínas diferem uma das outras pela:

Ordem dos aminoácidos

Tipo dos aminoácidos

Número do aminoácidos

FUNÇÕES

Estrutural

Formar alguns hormônios

Formar anticorpos

Contração muscular

Transporte de oxigênio

(hemoglobina = proteína + ferro);

Enzimática (acelerar reações químicas)

ESTRUTURA PRIMÁRIA

É a sequência de aminoácidos em uma proteína.

ESTRUTURA SECUNDÁRIA

Surgem as pontes de hidrogênio que conferem a forma helicoidal para a “fita de aminoácidos”.

ESTRUTURA TERCIÁRIA

A hélice dobra-se nas três direções do espaço devido a atração entre as cargas elétricas dos aminoácidos que podem forma pontes bissulfeto (dois átomos de enxofre), ficando com forma enovelada.

ESTRUTURA QUATERNÁRIA

Em algumas proteínas os ‘novelos’ se associam formando o que chamamos de estrutura quaternária.

DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS

Como você viu, a forma da proteína é importante para a sua função. Mas alguns fatores como calor, acidez, radiação, substâncias químicas, etc. podem romper as ligações que mantém a forma da proteína, alterando a sua estrutura secundária e terciária.

Quando a estrutura da proteína desmancha, dizemos que ocorreu a desnaturação.

Uma leve desnaturação é reversível, mas uma desnaturação acentuada é irreversível. Neste caso a proteína perde sua forma e função.

PROTEÍNAS CONJUGADAS

São proteínas que se associam a outras substâncias.

Ex. Glicoproteínas (proteínas + glicídios)

Nucleoproteínas (proteínas + ácidos nucleicos)

(encontramos nos cromossomos, ribossomos).