PROTEÍNAS

Biomoléculas mais importantes dos seres vivos.

Constituintes das membranas celulares das organelas e da membrana plasmática.

São POLÍMEROS de alto peso molecular.

POLÍMEROS são macromoléculas formadas pela reunião de unidades menores chamadas MONÔMEROS, que no caso das proteínas são os chamados AMINOÁCIDOS (aa).

Grupo CARBOXILA

(Ácido)

Grupo AMINA

(Básico)

AMINOÁCIDOS

• São compostos bifuncionais, pois apresentam um caráter ácido e um básico.

RADICAL R

FÓRMULA GERAL

É o RADICAL que diferenciará do ponto de vista

físico, químico e biológico, o tipo de

aminoácido.hidrogênio

LISINA

VALINA

HISTIDINA

Aminoácidos proteicos

                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                   

  

São eles:

ALANINA

ARGININA

ASPARAGINA

ÁCIDO ASPÁRTICO

CISTEÍNA

ÁCIDO GLUTÂMICO

GLUTAMINA

GLICINA

PROLINA

SERINA

TIROSINA

METIONINA

FENILALANINA

TREONINA

TRIPTOFANO

VALINA

HISTIDINA

ISOLEUCINA

LEUCINA

LISINA

Obs: Os nove aminoácidos

coloridos não são produzidos pelo

nosso organismo. São chamados de

ESSENCIAIS.

Existem 20 tipos de AMINOÁCIDOS na natureza.

DIETA

ALIMENTAR

LIGAÇÃO PEPTÍDICA

É a ligação que acontece entre dois AMINOÁCIDOS.

GRUPO

AMINA+ GRUPO

CARBOXILA

H2O

Desidratação

                                                                                                                                                                                                            

Ligação peptídica

2 aminoácidos = Dipeptídio Leu Lis

3 aminoácidos = Tripeptídio Trip arg cis

proteína = Polipeptídio

As proteínas no mínimo têm,aproximadamente, 70 aa.

VARIEDADES DE PROTEÍNAS = Sequência, número e tipos de aminoácidos

Trip cisarg Leu LisTrip cisarg Leu Lis

Lis cisarg Leu Trip

PROTEÍNAS DIFERENTES

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

ESTRUTURA PRIMÁRIA

É a estrutura que demonstra a seqüência, o número e os tipos de aminoácidos da

cadeia protéica

Exemplo: Polipeptíteo OCITOCINAHormônio responsável pelas

contrações uterinas

gli leu pro cis asp gln ileu cistir C

O

OH

NH2

ESTRUTURA SECUNDÁRIA

Proteína enrolada em forma de dupla hélice. Essa forma

em espiral é mantida pelas

pontes de hidrogênio.

ESTRUTURA TERCIÁRIA

É quando a hélice dobra-se sobre si

mesma, adquirindo uma forma própria no

espaço.

ESTRUTURA QUATERNÁRIA

Ocorre quando duas ou mais estruturas terciárias iguais ou

diferentes se associam.

proteína fibrosa proteína globular

proteína fibrosa proteína globular (colágeno) (mioglobina)

PROTEÍNAS CONJUGADAS

São aquelas que possuem substâncias de natureza não protéica (grupo prostético) ligadas a parte protéica (apoproteína).

Exemplos:

Glicoproteínas: o grupo prostético é o açúcar.

lipoproteínas: o grupo prostético é um lipídeo.

Hemeproteínas: o grupo prostético é um grupo heme.

• Glicoproteínas

• Lipoproteínas

• Hemeproteínas

FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS:

I - ESTRUTURAL: Estão presentes nas membranas, organelas, fluidos e líquidos corporais. Exemplos:

COLÁGENO: nos tendões, cartilagens e matriz óssea. Elasticidade e resistência à tração.

QUERATINA: nas unhas, garras, cascos, bico, carapaças, pelos, penas e cornos. Evita desidratação, defesa, etc...

ACTINA e MIOSINA: em músculos. Contratilidade.

HEMOGLOBINA: nas hemácias. Transporte de gases.

MIOGLOBINA: nas fibras musculares esqueléticas. Armazenar O2 para a respiração celular do músculo.

ALBUMINA: no plasma sanguíneo. Viscosidade e pressão osmótica ao sangue. Reserva nutritiva (ovos).

FIBROÍNA: nos fios de seda das teias das aranhas. Elasticidade e resistência.

• Colágeno

• Queratina

• Actina e Miosina

• Hemoglobina

• Mioglobina

• Albumina

• Fibroína

II – HORMONAL: Há vários hormônios de natureza protéica

Exemplos:

INSULINA: produzida no pâncreas, controla a taxa de glicose no sangue, facilitando sua entrada nas células.

OXITOCINA: responsável pelas contrações uterinas.

SOMATOTROFINA: controla O CRESCIMENTO

• Hormônio do crescimento

III – DEFESA: Como exemplos podemos citar os ANTICORPOS, VENENOS de serpentes, as TOXINAS bacterianas.

• Anticorpos

• Venenos

• Toxinas bacterianas Ex.: tétano

IV – CATÁLISE: promovida pelas ENZIMAS

(catalizadores biológicos)

São moléculas de natureza protéica que funcionam como CATALISADORES BIOLÓGICOS, ou seja, geralmente aumentam a velocidade das reações químicas que ocorrem no interior das células dos animais. Como a catálise ocorre sem intervenção dos reagentes, as enzimas não se consomem ao longo do processo.

DIMINUEM A ENERGIA DE ATIVAÇÃO

ENTRE OS REAGENTES

Nomenclatura: sufixo ASE

Exemplos: Protease (proteínas)

Amilase (amido)

APOENZIMA (proteína) +COENZIMA (núcleo prostético) = ENZIMA ATIVA (holoenzima)

• Muitas vitaminas e sais minerais agem como coenzimas ou cofatores

As enzimas são bastante específicas, decompondo ou compondo apenas certas substâncias em certas condições de:•Temperatura]•pH • Concentração do substrato (substância na qual a enzima atua).

FATORES QUE INFLUENCIAM NAS

REAÇÕES ENZIMÁTICAS

1. TEMPERATURA: as enzimas são sensíveis a variações de temperatura (termolábeis). Apresentam uma faixa de temperatura ótima para a sua atividade. A maioria desnatura acima de 40-41graus Celsius

Temperaturas elevadas podem destruir as proteínas, isto é

desnaturá-las. Essa destruição pode ser reversível ou

irreversível.

2. pH: as enzimas são sensíveis à variação de pH. O valor do pH varia de enzima para enzima.

Por exemplo: pepsina do estômago = pH ótimo de 1,5 e 3,0 (muito ácido)

tripsina do intestino = pH ótimo de 8,0 e 8,5 (alcalino)

3 – CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO:

Quando aumentamos a concentração do substrato, a velocidade tende a um limite determinante de acordo com a quantidade de enzimas no sistema. A partir desse ponto nenhuma influência terá o substrato sobre a velocidade, pois todos os sítios ativos das enzimas já se encontraram ocupadas.