Questionário de Proteinas (1)

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CENTRO UNIVERSITÁRIO MAURÍCIO DE NASSAU CURSO DE NUTRIÇÃO PROFESSORA : ADRIANA SABOIA Questionário 3. PROTEÍNAS 1. Qual a unidade básica formadora das proteínas? Aminoácidos. 2. Como são classificados os aminoácidos? Aminoácidos essenciais e não essenciais. 3. Quais as estruturas espaciais que as proteínas se apresentam? Proteínas simples e conjugadas 4. O que é desnaturação de proteínas? Alteração reversível ou irreversível da conformação nativa (estrutura secundária, terciária) de uma proteína. 5. Quais os agentes desnaturantes de proteínas? Agentes físicos (calor, radiações UV, alta pressão e ultrassom, batimento, agitação). Agentes químicos (ácidos fortes, bases fortes, metais pesados e ureia). 6. Como o calor desnatura as proteínas? Calor destrói algumas ligações (pontes de hidrogênio e pontes dissulfetos) o que faz a proteína perder sua conformação tridimensional e se apresenta apenas com a formação primária, assim a proteína perde sua função biológica, porém a função nutritiva permanece. 7. Quais as conseqüências funcionais da desnaturação das proteínas? A proteína perde sua função biológica.

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Questionário 3. PROTEÍNAS

1. Qual a unidade básica formadora das proteínas?

Aminoácidos.

2. Como são classificados os aminoácidos?

Aminoácidos essenciais e não essenciais.

3. Quais as estruturas espaciais que as proteínas se apresentam?

Proteínas simples e conjugadas

4. O que é desnaturação de proteínas?

Alteração reversível ou irreversível da conformação nativa (estrutura secundária, terciária) de uma proteína.

5. Quais os agentes desnaturantes de proteínas?

Agentes físicos (calor, radiações UV, alta pressão e ultrassom, batimento, agitação).Agentes químicos (ácidos fortes, bases fortes, metais pesados e ureia).

6. Como o calor desnatura as proteínas?

Calor destrói algumas ligações (pontes de hidrogênio e pontes dissulfetos) o que faz a proteína perder sua conformação tridimensional e se apresenta apenas com a formação primária, assim a proteína perde sua função biológica, porém a função nutritiva permanece.

7. Quais as conseqüências funcionais da desnaturação das proteínas?

A proteína perde sua função biológica.

8. Quais são as classes das propriedades funcionais das proteínas?

Hidrofílicas: afinidade com a água.Interfásicas: capacidade das moléculas de proteína se unir formando uma película entre duas fases.Intermoleculares: capacidade de formarem ligações entre si ou com outros componentes dos alimentos.Organolépticas: manifestam-se através dos órgãos dos sentidos, referindo-se a textura, cor, sabor e aroma.

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9. Cite um exemplo de propriedade físico-química das proteínas para cada classe de propriedade funcional?

Hidrofílicas: BebidasInterfásicas: Salsichas, almôndega, sopa, bolos, molhos, Chantilis, sorvetes, bolos, sobremesas.Intermoleculares: Carnes, produtos de panificação, Salsichas, bolos, pães.Organolépticas: Produtos de panificação.

10. A gelatina é proveniente de que proteína?

Colágeno.

11. O que é emulsificação?

Emulsão é um sistema heterogêneo que consiste em um líquido imiscível, completamente difuso em outro na forma de gotículas com diâmetro superior a 0,1 micron.

12. Quais os tipos de emulsão que podemos encontrar?

Emulsão óleo em água e emulsão água em óleo.

13. O que um agente emulsificante?

É o que torna uma emulsão estável diminuindo a tensão superficial existente entre duas fases, ajudando na formação de uma mistura estável de duas substâncias anteriormente imiscíveis.

14. Qual a característica básica de um agente emulsificante?

Possuir, em sua molécula, partes hidrofílicas e hidrofóbicas.

15. O que é a formação de espuma?

Expansão de volume da dispersão proteica com a incorporação do ar por batimento, aeração e agitação.

16. O que é uma espuma?

É o conjunto de interações intermoleculares entre os componentes do ar, a água e tensoativos (proteínas). Para que a exista espuma é necessária a presença de tensoativos para que haja retenção dos gases do ar.

17. Quais são as proteínas mais utilizadas na formação da massa visco-elática?

Proteína da farinha de trigo (Gliadina e Glutenina)

18. O que o glúten?

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Massa  coesiva visco-elástica que retém gás durante a fermentação.

19. Quais são as proteínas do glúten?

Gliadina e Glutenina

20. Quais as diferenças encontradas entre as proteínas do glúten?

Gliadinas: confere extensabilidade a massaGluteninas: confere elasticidade a massa.

21. Explique o modelo de formação do glúten.

Glutenina : massas de  longas cadeias emaranhadas alinham-se gradualmente e associam-se na direção da amassadura à medida que se desenvolve  Gliadina: fica dispersa entre a glutenina desenvolvendo um filme elástico forte envolvendo os grânulos de amido.

22. Quais as etapas de desenvolvimento do glúten?

Hidratação das ProteínasReorientação das Proteínas  - Por aplicação de tensão distorcional.As proteínas do glúten absorvem água e sofrem desenrolamento parcial quando a farinha e a água são adicionadas, misturadas e amassadas  assim facilitando a integração entre proteínas. Integração entre proteínas e outros componentes não protéicos da farinha ( lipídeos, amido, pentosanas) e /ou outros ingredientes).As proteínas formam uma matrix continua que cobre e liga os grânulos de amido.A formação da matrix depende fortemente da relação S-S  -SH.

23. Quais as etapas de formação do pão e quais as reações químicas envolvidas em cada etapa?

Adição dos ingredientes, Batedura (Hidratação e desenvolvimento do glúten), Fermentação 23ºC (Formação de etanol e gás carbônico), Aumento de volume (CO2 absorvido pelo glúten), Aquecimento (Desidratação de proteínas, estancamento de reações e Reação de maillard)

24. O que é textura e como ela pode ser sensorialmente avaliada?

É a sensação sentida na boca quando se mastiga um alimento sólido. Sensorialmente a textura pode ser avaliada pelo número de mastigadas necessárias para a deglutição de um alimento.

25. Quais as proteínas da carne que influenciam em sua textura?

Colágeno e Elastina.

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26. Quais as três formas que podemos encontrar a mioglobina na carne e qual a coloração doada por cada dessas formas?

Mioglobina (Vermelho púrpura), Oximioglobina (Vermelho brilhante), Metamioglobina (Marrom avermelhado).

27. Quando colocamos a carne em uma embalagem na qual não é possível a penetração de oxigênio, qual a coloração que a carne vai adquirir e por quê?

Marrom avermelhado. Há oxidação da mioglobina com formação de metamioglobina.

28. Quando submetemos o boi a altos graus de estresse antes do abate, qual a coloração que a carne vai possuir após o abate e por quê?

PSE – Pale, Soft, Exsudative – (Pálida, Flácida e exsudativa)

Estes animais possuem teor de glicogênio normal, porém ao estressar-se, ocorre um brusca descarga de adrenalina, fazendo com que a glicólise ocorra rapidamente, ou seja, animais que geram carne PSE, apresentam uma taxa anormalmente alta de glicólise anaeróbia, logo após o abate. Essa rápida ocorrência de reações bioquímicas produz calor, fazendo com que a temperatura corporal aumente.

Então a elevada taxa glicolítica, que proporciona uma queda brusca no pH de 7,0 para 5,3 aproximadamente, combinada à alta temperatura corporal (35–40ºC), são suficientes para desnaturar algumas proteínas musculares. Dessa forma a habilidade das proteínas musculares reterem água está comprometida (pH próximo ao ponto isoelétrico das proteínas) e a conseqüente perda de líquido (exsudação) confere aparência úmida à superfície dos cortes.

Ao ocorrer liberação de água, libera-se junto pigmentos da carne (hemoglobina, mioglobina), o que faz com que a mesma apresente uma coloração mais clara (pálida).

Este processo não provoca apenas a desnaturação das proteínas, como também a hidrólise do endomísio e perimísio, agregando ao músculo um aspecto flácido (mole).

DFD - Dry, Firm, Dark - (Seca, firme e escura)

Ocorre em carnes de animais cansados; fatigados, devido à esforços físicos, maus tratos, agitação, transporte por longas distâncias; etc. Durante esse período estressante antes do abate, ocorre o esgotamento das reservas de

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glicogênio, consequentemente, na glicólise post mortem a formação de ácido láctico será baixa e o pH final alto (5,8-6,2).

A carne DFD tem grande CRA, devido ao pH estar distanciado do ponto isoelétrico das proteínas musculares. Essa grande capacidade de ligar água mantém uma ponderável proporção de água intracelular, razão pela qual os reflexos intracelulares de luz branca se minimizam, aumentando a absorção da cor e por outro lado, devido ao seu elevado pH, a carne de corte escuro dispõe de enzimas que utilizam oxigênio rapidamente, o que reduz a proporção de pigmento vermelho oxigenado (oximioglobina).