Química dos Alimentos - Proteínas -

Profa. Mércia Leite

1.Introdução Compostos heteropoliméricos, constituídos por

AA unidos por ligações amídicas PM 6000-1.000.000Da [<5000 polipeptídeo] 20 AA → n°, sequência, tamanho da cadeia e

conformação tridimensional. Hidrólise: AA + íon amônio Simples, conjugadas ou derivadas

1.Introdução

Fósforo

0-4%Enxofre

6-8%Hidrogênio

15-18%Nitrogênio

20-23%Oxigênio

50-55%Carbono

Proteínas

Introdução

Origem animal Leite integral 3,5% Carne assada 25% Ovo integral 13%

Origem Vegetal Arroz integral 7,5-9,0% Arroz polido 5,2-7,6 % Milho 7,0-9,4% Soja 33-42% Maçã 0,3%

2. Aminoácidos

Características

Em solução aquosa, pH neutro:Amino recebe 1 próton, carboxílico perde 1

próton.Solúveis em água, pouco solúveis em

solventes orgânicosAmargo, doce ou sem sabor[ác.glutâmico]

2. Aminoácidos

2. Aminoácidos

Características

Sólido incolor de ↑ pt.fusão[Decompostos T > 200°C]

A maioria tem configuração L.Projeção de FischerRadicais R definem propriedades química e

física

2.Aminoácidos

AA com radicais {R} apolares ou hidrofóbicoscadeia alifática [alanina, leucina, isoleucina, valina, prolina];ou aromático [fenilalanina e triptofano];metionina [R=S].

• Menor solubilidade em água

2.Aminoácidos

AA com radicais {R} apolares ou hidrofóbicos

Hidrofóbicos

2.Aminoácidos

AA polares sem carga:• Monoamino-monocarboxílicos• Possuem radicais neutros[sem carga] e polares• Grupos: hidroxíla [-OH] {serina, treonina,tirosina};

amida [-CONH2] {asparagina e glutamina};

tiol [-SH] {cisteína};fenol {tirosina}.

2.Aminoácidos

AA polares sem carga:

Polares

2.Aminoácidos

AA com radicais {R} carregados positivamente

• Diamino-monocarboxílico• pH≅ 7,0 lisina, arginina e histidina

2.Aminoácidos

AA com radicais {R} carregados negativamente

• Monoamino-dicarboxílico• pH 6,0-7,0

2.Aminoácidos

Classificação dos Aminoácidos

2.Aminoácidos

Propriedades ácido básicas de AA: • em soluções diluídas de ácidos e bases os AA

se encontram na forma de sais• Capacidade de ionização→ zwitterion[íon

dipolar]→ácido doa prótons ou base recebe prótons.

• Anfótero:Ácido: H3N+CH[R]COO- ↔ H2NCH[R]COO- + H+

Base: H3N+CH[R]COO- + H+ ↔ H3N+CH[R]COOH

2.Aminoácidos

2.Aminoácidos

Isomeria óptica• Todos os AA são capazes de girar o plano

de luz polarizada.Exceção: glicina• Ver transparência

Peptídeos

Heteropolímeros abertos, Formados a partir da reação de condensação de 2 ou + AA com eliminação de H2O.

Ligação amídica covalente = lig.petídica, planar, muito estável(grupo α-amino e α-carboxílico)

1AA =1peptídeo =1resíduo N°AA – 1= n° ligações peptídicas

Proteínas

Estrutura e conformação: Conformação: arranjo espacial resultante das posições

que os grupos da molécula assume. Quais AA e exata sequência definem conformação e

propriedades físico-químicas. Há várias possibilidades de conformação em função dos

substituintes dos carbono α apresentarem rotação livre. Termos indicados para indicar a estrutura protéica:

primária, secundária, terciária e quaternária.

Proteínas

Estrutura Primária:É a sequência de AA que compõem um polipeptídeo.

Proteínas 100-500 resíduos

Proteínas

Estrutura Primária:

Proteínas

Estrutura Secundária: Arranjo regular, primeiro grau de ordenação

espacial da cadeia polipeptídica. O que determina a estrutura secundária é a

estrutura primária[AA]. A estabilidade depende das pontes de H ao

longo da α-hélice e a interação entre cadeias laterais.

Proteínas

Estrutura Secundária:

Proteínas

Estrutura Terciária Forma que a cadeia polipeptídica dobra-se em torno de si

mesma ou com outras cadeias semelhantes, em 3 dimensões, para ganhar estabilidade e/ou ocupar menos volume

Forma proteínas esféricas[globulares] ou cilindricas[fibrosas]

A forma depende de ligações e interações: pontes: dissulfeto e hidrogênio, interações: dipolo-dipolo, Van de Waals e eletrostáticas.

Proteínas

Estrutura Terciária pontes dissulfeto: entre cisteínas[oxidação],

fosfodiéster [entre serinas]. Hidrogênio:entre átomos não envolvidos na

estrutura secundária Interações dipolo-dipolo: Resíduos de cadeia lateral polar voltados para o

interior da estrutura terciária, devido a resíduos hidrofóbicos em sua vizinhança.

Proteínas

Estrutura Terciária Van de Waals: Eletrostáticas: ocorre entre grupos

carregados positivamente e negativamente.

Proteínas

Estrutura Terciária

Proteínas

Estrutura Quaternária Resíduos que ficaram orientados em

direção a superfície da estrutura secundária interagem com outras cadeias polipeptídicas.

Estabilizados pelas por pontes de H, interações dipolo-dipolo, Van der Waals e eletrostáticas.

Proteínas

Estrutura Quaternária

Proteínas

Estrutura Proteica

Proteínas

Proteínas

Propriedades ácido-básicas das proteínas: O comportamento de uma proteína em soluções

ácidas ou básicas é determinado pelos R dos AA.

Possuem pts. Isoelétricos nos quais se comportam como íons dipolares.

A temperatura infui no pI da proteína. pH>7 + AA básico, pH<7 +AA ácidos.

Proteínas

Solubilidade das proteínasProteínas interagem c/ água através das

ligações peptídicas[dipolo e pontes H] ou cadeias laterais[grupos polares]

3. Influência do pH: em pH ≠ do pI., as moléculas da água interagem solubilizando a proteína. Próximo ao pI. há formação de ppt.

Proteínas

Solubilidade das proteínas2. Efeito da força iônica: Íons de sais neutros, [ ] 0,5-1,0mol/L, ↑ solubilidade da proteína [salting in] [ ] ↑ 1mol/L, ↓ solubilidade, até ppt

[salting out]. Varia Ca2+>Mg2+>Li+>Na+>K+>NH4+

Proteínas

Solubilidade das proteínas3. Efeito de Solventes:cte.dielétrica da água

é muito maior que do metanol, etanol e acetona.

Ao misturar: ↓cte.dielétrica ↑força eletrostática → ppt.[↓ solub.proteína]

Proteínas

Solubilidade das proteínas4. Efeito da temperatura: ↑temperatura ↑ solubilidade da proteína ↑ 40-50°C desnaturar ↓ solubilidade T muito baixas: desnaturar e ppt.

Proteínas

Solubilidade das proteínas5.Classificação das proteínas em função da solubilidade:

Colágeno

queratinaInsolúvel nos solventes anteriores

Escleroproteínas

Glutenina

[trigo/arroz]Solúvel solução ácida e alcalina diluida

Insolúvel água e

Solução salina, etanol

Glutelinas

[vegetais]

Gliadina

Zeina[milho]Solúvel em etanol

{50-80%}

Insolúvel água e

Solução salina

Prolaminas

[vegetais]

Miosina

Ovoglobulina

lactoglobulina

Coagulam pelo calorPouco ou insolúvel em água

Globulinas

Ovoalbumina

lactoalbuminaCoagulam pelo calorSolúvel em águaAlbuminas

Proteínas Desnaturação de proteínas: Conformação frágil Desnaturação é a modificação na

conformação sem rompimento das ligações peptídicas

Reversível{uréia} ou irreversível{calor} A sensibilidade depende das ligações e do

agente desnaturante [calor, solvente].

Proteínas Desnaturação de proteínas, efeitos:∀ ↓ solubilidade• Mudança na capacidade de ligar água• Perda da atividade biológica∀ ↑ ataque por proteases∀ ↑ viscosidade • Dificuldade de cristalização∀ ↑ reatividade química

Proteínas

Desnaturação de proteínas: Calor: ↑ 10°C ↑ 600 x reação Radiação UV: mudança na conformação,

ruptura de ligação covalente, ionização. pH: >10,0 ou < 3,0 Solventes orgânicos: alteram a cte.dielétrica.,

solventes apolares rompem interações hidrofóbicas.

Proteínas

Propriedades funcionais de proteínas:As propriedades funcionais [físico-químicas] de um ingrediente determinam sua utilização.

Propriedades de hidratação: água -proteina Propriedades relacionadas com interação

proteína-proteína: coagulação Propriedade de superfície: emulsão, espuma.

Proteínas

Proteínas da carne: miosina[globulina]/rompido tripsina, actina

Proteínas do leite: caseína[fosfoproteína]/ coagula renina, lactoalbumina(triptofano], lactoglobulina[-SH]

Proteínas do ovo: ovoalbumina [-SH], conalbumina, ovomucóide[ glicoproteína], ovomucina, avidina, lisozima, lipovitelina[fosfolipidio], fosfovitina.

Proteínas do trigo: Gliadina [prolamina], glutenina [glutelina]