1. Qual a importncia dos aminocidos? Aminocidos representam 20% do corpo humano e so unidades fundamentais para constituio de protenas, que so molculas essenciais para manter o funcionamento de qualquer organismo vivo, alm de executar importantes funes como neurotransmissores, formao de hormnios, medicamentos, metilao, etc. 2. Comente algumas funes importantes exercidas pelos aminocidos. Sntese de protenas em vrios rgos, sendo essas protenas vitais para o funcionamentode qualquer organismo vivo, como hormnios e enzimas. Outras funes incluem a regenerao e constituio da protena muscular, como o caso da albumina, leucina, valina e isoleucina. O cido aspartico, por exemplo, est envolvido na converso de carboidratos em energia e a prolina na constituio de tecidos conjuntivos. 3. Defina aminocidos essenciais e no-essenciais, exemplificando-os? Aminocidos essenciais so aminocidos de suma importncia para o corpo humano, porm eles no so sintetizados ou quando so, em doses abaixo do necessrio para a manuteno do corpo, como o caso da fenilalanina, que tem importante papel na comunicao dos neurnios fazendo parte da constituio dos neurotransmissores, alm de ser unidade de constituio do colgeno, por isso, alimentos como vegetais e carnes so fontes para suprir a necessidade de nosso corpo. Aminocidos no-essenciais tambm so de suma importncia para a manuteno do homem, mas esses, ao contrrio dos essenciais, so produzidos na quantidadenecessria a partir de metablicos que so encontrados em nossa alimentao, como exemplo a taurina, que age como transmissor metablico e fortalece as contraes cardacas.

5. Classifique os aminocidos quanto ao sabor. Exemplificando. Sabores umami e cidos: glutamato e cido aspartico; Sabor adocicado: glicina, alanina, treonina, prolina, serina e glutamina; Sabor amargo: fenilalanina, tirosina, arginina, leucina, isoleucina, valina, metionina e histidina. 6. Como podemos representar os aminocidos? Pelo nome completo, por 3 letras ou uma s letra. Exemplo: Glicina Gly - G 7. O que significa cada sigla da seqncia: Gly-Cys-Pro-Ser-Ala-Val-Leu-Ile-Met-Phe-Trp-AsnGln-LysArg-His-Asp-Glu. a abreviao dos seguintes aminocidos: glicina, cistena, prolina, serina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, triptofano, asparagina, glutamina, lisina, arginina, histidina, aspartato e glutamato. 8.Cite alguns alimentos que contm aminocidos essncias. Ovos e leite contm geralmente a mistura de quase todos os aminocidos essenciais. Encontramos aminocidos tambm em outros alimentos como carnes e vegetais. 9.Defina os termos quiral, enatimeros, e zwitterins.

Quiral: molcula que possui atravs do tomo quiral, 4 ligantes distintos, formando imagens especulares no superpostas. Enntimeros: so molculas que so imagens entre si como num espelho e no so sobreponveis umas as outras; Zwitterins: so compostos que contem ambos os grupos cidos e bases nas suas molculas. 10.A maioria dos aminocidos protenognicos possui que tipo de imagem (enantimeros)? E nas bactrias? Que vantagem isto representa para as bactrias? Sim, as imagens so todos do tipo L, alm dessas apresentam mais duas propriedades: absorvem raios UV e so anfteros. As bactrias as imagens de um aminocido so todas do tipo D. A vantagem disso para elas que as nossas enzimas no as atingem, por que elas so L enzimas e as bactrias possuem protenas D! 11. Como se classificam os aminocidos de forma geral? Pelo radical que apresenta. 12.E quanto polaridade ou comportamento do radical em soluo? Exemplifique estruturalmente cada um deles. (Nome e estrutura) Quanto ao radical, eles podem ser classificados como: apolar, polar no-carregado e polar carregado. Apolar: Quando o radical constitudo de tomos de carbono e hidrognio (grupo alquila) e so hidrofbicos. So eles: alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, triptofano e metionina. Polar no-carregado: Quando o radical constitudo de hidroxilas, sulfidrilas e agrupamentos aminas. So hidroflicos. So eles: glicina, serina, treonina, cistena, tirosina, asparagina e glutamina. Polar carregado: Se o grupo radical for carregado positivamente so AA diamino e monocarboxlicos. So eles: lisina, arginina e histidina. Se o grupo radical for carregado negativamente so AA monoamino e dicarboxlicos. So eles: cido aspartico e cido glutmico. PROTEINAS Estrutura primria dada pela seqncia de aminocidos ao longo da cadeia polipeptdica. o nvel estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molcula. So especficas para cada protena, sendo, geralmente, determinadas geneticamente. A estrutura primria da protena resulta em uma longa cadeia de aminocidos, com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". Sua estrutura somente a seqncia dos aminocidos, sem se preocupar com a orientao espacial da molcula. Suas ligaes so ligaes peptdicas e pontes dissulfeto.

Representada pela sequncia de aminocidos unidos por meio das ligaes peptdicas. ligada a carboidratos assim como outros. Estrutura secundria dada pelo arranjo espacial de aminocidos prximos entre si na sequncia primria da protena. o ltimo nvel de organizao das protenas fibrosas, mais simples estruturalmente. Ocorre graas possibilidade de rotao das ligaes entre os carbonos alfa dos aminocidos e os seus grupos amina e carboxilo. O arranjo secundrio de uma cadeia polipeptdica pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ngulos das ligaes entre carbonos alfa e seus ligantes so iguais e se repetem ao longo de um segmento da molcula. So dois os tipos principais de proteicasy

alfa-hlice: presente na estrutura secundria dos nveis de organizao das protenas. So estruturas cilindricas estabilizadas por pontes de hidrognio entre aminocidos. As cadeias laterais dos aminocidos encontram-se viradas para fora. Existem vrias formas de como as hlice alfa podem organizar-se. folha-beta: padro estrutural encontrado em vrias protenas, nas quais regies vizinhas da cadeia polipeptdica associam-se por meio de ligaes de hidrognio, resultando em uma estrutura achatada e rgida.

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Estrutura terciria Resulta do enrolamento da hlice ou da folha pregueada, sendo estabilizada por pontes de hidrognio e pontes dissulfeto. Esta estrutura confere a atividade biolgica s protecas. A estrutura terciria descreve o dobramento final de uma cadeia, por interaes de regies com estrutura regular ou de regies sem estrutura definida, podendo haver interaes de segmentos distantes de estrutura primata, por ligaes no covalentes. Enquanto a estrutura secundria determinada pelo relacionamento estrutural de curta distncia, a terciria caracterizada pelas interaes de longa distncia entre aminocidos, denominadas interaes hidrofbicas, pelas interaes eletrostticas, pontes de hidrogenio e de sulfeto. Todas tm seqncias de aminocidos diferentes, refletindo estruturas e funes diferentes. Efetua interaes locais entre os aminocidos que ficam prximos uns dos outros.