Seminario proteinas

103
Aminoácidos e Proteínas Alunas: Natália Stranghetti Kátia Carnier Heloisa B. R. Asenha Disciplina: Química de Biomoléculas Professor: Dr. Edson Rodrigues Filho

Transcript of Seminario proteinas

Page 1: Seminario proteinas

Aminoácidos e Proteínas

Alunas:Natália StranghettiKátia CarnierHeloisa B. R. Asenha

Disciplina:Química de BiomoléculasProfessor:Dr. Edson Rodrigues Filho

Page 2: Seminario proteinas

Aminoácidos

• São as unidades fundamentais das  proteínas;

• Existem 22 aminoácidos diferentes, que são obtidos à partir da hidrólise das proteínas naturais.

Page 3: Seminario proteinas

Estrutura dos Aminoácidos Todos Possuem: Um carbono central α (alfa), quase

sempre assimétrico; Ligados a este carbono central, um

grupamento carboxila, um grupamento amina e um átomo de hidrogênio;

O quarto ligante é um radical chamado genericamente de "R", responsável pela diferenciação entre os 20 AA. É a cadeia lateral dos aminoácidos.

Page 4: Seminario proteinas

Aminoácidos- Estrutura

Exemplo: AA Glutamina

Fórmula geral da estrutura de um AA.

Page 5: Seminario proteinas

Aminoácidos- Grupos “R”

São agrupados em famílias, segundo as propriedades do Grupo “R”;

A principal propriedade é a polaridade;

Page 6: Seminario proteinas

Aminoácidos- L-esterioisômeros

Em sua maioria possuem um Carbono assimétrico Um centro quiral;

Centro quiral ocorre em duas diferentes formas isômericas: Levógiro e Dextrógiro (CONFIGURAÇÃO);

Uma solução de AA que desvia a luz plano polarizada para a esquerda é um L-AA

Page 7: Seminario proteinas

Reações com Aminoácidos

Os aminoácidos são ANFÓTEROS: Em solução aquosa, comportam-se como

ácido e como base, formando íons dipolares;

O grupamento carboxila ioniza-se em solução aquosa liberando próton, e adquirindo carga negativa;

O grupamento amina ioniza-se em solução aquosa aceitando próton e adquirindo carga positiva.

Page 8: Seminario proteinas

Reações com Aminoácidos

  Este comportamento depende do pH do meio aquoso em que o aminoácido se encontra:  Em meio ácido tendem a aceitar

prótons, adquirindo carga positiva; Em meio básico, tendem a doar prótons,

comportando-se como ácidos e adquirindo carga negativa.

Page 9: Seminario proteinas

Ponto Isoelétrico dos Aminoácidos

O valor de pH onde as cargas elétricas do aminoácido se igualam e

se anulam chama-se ponto isoelétrico ou pH isoelétrico.

Page 10: Seminario proteinas

Peptídeos e Proteínas

Page 11: Seminario proteinas

Importância das proteínas As Macromoléculas mais importantes;

Representam 20% do peso de uma célula;

Existem proteínas extremamente raras! Ex: receptores de insulina [ hormônio protéico] Apenas 20 mil por célula;

Já outras proteínas são abundantes! Ex:Actina- 5x108 unidades por célula ;

Page 12: Seminario proteinas

Desvendando uma proteína Exemplo:

Toxina Diftérica- proteína obtida de uma bactéria-  Corynebacterium diphteriae ( que causa difteria);

▪ 58 kD (D= unidade de medida da massa molecular de uma partícula definida como 1/12 da massa do átomo do 12C

unidade de massa atômica- ou seja, 1D= 1 unidade da massa molecular);

▪ Cadeia polipeptídica de 535 aminoácidos, constituída por duas subunidades ligadas por pontes de dissulfeto;

Page 13: Seminario proteinas

Desvendando uma proteína

- Toxina Diftérica-modelo atômico retirado do Software *

Page 14: Seminario proteinas

Desvendando uma Proteína

-modelo molecular retirado do software*

Page 15: Seminario proteinas

Desvendando uma Proteína

-Modelo atômico colorido dos aminoácidos da proteína

Page 16: Seminario proteinas

Composições de aminoácidos características

Apenas 20 aminoácidos constituem todas as as proteínas que existem nos organismos vivos!

Page 17: Seminario proteinas

Classificação

Polímeros de aminoácidos menores, não são chamados de proteínas , são chamados de peptídeos!

2 aminoácídos - dipeptídeo 3 aminoácídos - tripeptídeo 4 aminoácidos - tetrapeptídeo N aminoácidos -oligo ou polipeptídeo

Geralmente, usamos o termo proteína para designar certas moléculas com um número superior a 100 aminoácidos.

Uma proteína pode ter até centenas de aminoácidos, chegando à média de 400 kD!! !

Page 18: Seminario proteinas

O que são peptídeos?

Vamos isolar um peptídeo da toxina Diftérica? Conformação espacial

Page 19: Seminario proteinas

O que são peptídeos?Estrutura plana

Page 20: Seminario proteinas

O que são peptídeos?Representação atômica

Page 21: Seminario proteinas

O que são peptídeos?Representação atômica

Page 22: Seminario proteinas

Para entender a Ligação Peptídica...

Vamos isolar os dois últimos aminoácidos da cadeia e completar os Hidrogênios!

Page 23: Seminario proteinas

Para entender a Ligação Peptídica ...

Achando os carbonos alfa!

Page 24: Seminario proteinas

Para entender a Ligação Peptídica- Quais desses grupos estão envolvidos na ligação peptídica?

Page 25: Seminario proteinas

A Ligação Peptídica

Para que aconteça os aminoácidos devem se ligar a uma molécula que se chama RNA - transportador

Page 26: Seminario proteinas

A Ligação Peptídica

Ativa o aminoácido , perde-se a Hidroxila, N (da amina) ataca o C (da carboxila) e a ligação acontece!

Page 27: Seminario proteinas

A ligação peptídica

Page 28: Seminario proteinas

A ligação Peptídica é reversível!

Page 29: Seminario proteinas

Amino-terminal e Carboxi-terminalEm nossa estrutura, a amino-t é a Glicina e o carboxi-t é a Serina ( tem a

carboxila livre).Lê-se a proteína sempre do N-terminal para o C-terminal!

Page 30: Seminario proteinas

Voltando à cadeia inicial...

Agora entende-se que estas unidades se ligam pela ligação peptídica!

Page 31: Seminario proteinas

Peptídeos e polipeptídios com atividade biológica

Page 32: Seminario proteinas

Peptídeos e polipeptídios com atividade biológica

Muitos peptídeos ocorrem em forma livre na matéria viva, não associados à proteínas e têm intensa atividade biológica!

Estão envolvidos em um grande número de processos fisiológicos!

Page 33: Seminario proteinas

Peptídeos e polipeptídios com atividade biológica

Definição:Peptídeos Bioativos (PBA) São fragmentos de proteínas que exercem

uma determinada atividade ao interagirem com células específicas no organismo, desencadeando respostas bioquímicas e fisiológicas.

Têm sido isolados de diversos alimentos de origem animal e vegetal como: carnes, ovos, algas e soja, em diversas áreas da pesquisa.

Page 34: Seminario proteinas

Peptídeos e polipeptídios com atividade biológica

Hormônios: Insulina= 2 cadeias

peptídicas, uma com 30 resíduos de aminoácidos outra com 21.

A sequência de aminoácidos nos peptídeos e polipeptídeos que confere a ação e os efeitos biológicos destes.

Page 35: Seminario proteinas

Peptídeos e polipeptídios com atividade biológica

As moléculas de insulina, quando em concentrações altas (como é o caso da solução de insulina injetada)

formam hexâmeros (6 moléculas ligadas entre si).

Page 36: Seminario proteinas

Quando a solução é diluída (no organismo) estes hexâmeros são convertidos em dímeros (2 moléculas ligadas entre si) e

posteriormente em monômeros (moléculas isoladas).

Peptídeos e polipeptídios com atividade biológica

Page 37: Seminario proteinas

Quando a pró-insulina é clivada em insulina e Peptídeo C para serem usados para dosar a produção endógena de insulina no tratamento da diabetes mellitus tipo 1 ou diabetes mellitus

tipo 2.

Peptídeos e polipeptídios com atividade biológica

Page 38: Seminario proteinas

Peptídeos e polipeptídios com atividade biológica

Antibióticos Ex: Gramicidina S.- é um

antibiótico eficaz contra algumas bactérias.

É um ciclodecapeptídeo: uma estrutura de anel composto por cinco aminoácidos diferentes, cada um usado duas vezes dentro da estrutura. 

Page 39: Seminario proteinas

Gramicidina

Antibiótico polipeptídico isolado de culturas do Bacillus brevis, empregado contra bacilos gram-positivos, pneumococos, estreptococos.

Age como detergente catiônico, alterando a permeabilidade da membrana citoplasmática bacteriana, produzindo alterações na concentração intracelular dos cátions, especialmente de potássio. 

Page 40: Seminario proteinas

Ligações e estruturas

Page 41: Seminario proteinas

Tipos de Ligações

Page 42: Seminario proteinas

Estruturas Proteicas

Primária Secundária Terciária Quaternária

Page 43: Seminario proteinas

Estrutura Primária das Proteínas Sequencia de AAs ao longo da cadeia

peptídica que é determinada geneticamente. Sentido da escrita : amino terminal carboxila

terminal.

Page 44: Seminario proteinas

Estrutura Secundária das Proteínas Conformação local de um porção do polipeptídio. Duas organizações estáveis – Enrolamento da cadeia

ao redor do eixo e a interação lateral de segmentos de uma cadeia polipeptídicas ou outras cadeias.

Estabilização de ambas por Ligações de Hidrogênio - Alta estabilidade destas

estruturas.

Page 45: Seminario proteinas

Estrutura Secundária das Proteínas

α - hélice H de um Aa liga-se a carbonila da 4° unidade

peptídica subsequente Restrições:

Repulsão ou atração eletrostática entre os Aas sucessivos e os grupamentos Rs;

Volume dos grupos Rs; Interação entre as cadeias laterais dos Aas; Ocorrência de resíduos de Prolina e Glicina

Prolina : Nitrogênio em anel não rotacionável, Nitrogênio sem capacidade para participar de uma ligação de H com ou AA devido a falta de um H

Glicina: possui flexibilidade conformacional maior do que a dos demais residuos de Aas ácidos, podendo assumir diversos tipos de enovelamento

Page 46: Seminario proteinas

Estrutura Secundária das Proteínas

Page 47: Seminario proteinas

Estrutura Secundária das Proteínas

Folha β pregueada Ligação de H entre unidades

peptídicas entre segmentos distantes de uma mesma cadeia

Page 48: Seminario proteinas

Estrutura Terciária das Proteínas

Descreve o desdobramento final da cadeia polipeptídica por interação de regiões com estrutura regular (Folha β pregueada e α - hélice ou sem estruturas definidas) Estruturas distantes de uma mesma cadeia podem

aproximar-se e interagirem através de ligações não – covalentes entre as cadeias laterais de resíduos de AAs▪ Ligações de Hidrogênio - estabelecidas pelos grupos R de AAs

polares com ou sem carga ▪ Interações Hidrofóbicas – formam entre as cadeias laterais

hidrofóbicas dos AAs reduzindo a área apolar exposta ao solvente e repelindo moléculas de água

▪ Interações Salinas e Iônicas – interação entre grupos de cargas opostas - aminoácidos ácidos ( Glu e Asp) e básicos (Arg, His e Lis)

▪ Ligações Dissulfeto – formadas por duas ligações de Cisteína por uma reação de oxidação

Page 49: Seminario proteinas

Estrutura Terciária das Proteínas

Page 50: Seminario proteinas

Estrutura Terciária das Proteínas

Domínio é uma secção da proteína com uma determinada estrutura terciária é o que confere a capacidade de realização de uma tarefa química/ física especifica ou para a ligação ao um dado substrato em outra função Interior hidrofóbico e superfície externa

polar Dois tipos:▪ Ligado por um segmento flexível de

cadeia polipeptídica ▪ Domínios separados por fenda estreita

Flexibilidade – importante para que a proteína ligue-se eficientemente a outros compostos

Page 51: Seminario proteinas

Classificação das Proteínas

Perante sua forma: Globulares ▪ Uma ou mais cadeias polipeptídicas

organizadas numa forma final semelhante a uma esfera

▪ Funções dinâmicas (ex: transporte) e geralmente solúveis

Fibrosas▪ Apresentam forma alongada ▪ Geralmente insolúveis com papel

estrutural ▪ Formadas por associações de

repetidas de estruturas protéicas , possibilitando a construção de grandes estruturas

▪ Ex: α-queratina

Page 52: Seminario proteinas

Estrutura Terciária das Proteínas

Page 53: Seminario proteinas

Estrutura Quaternária das Proteínas

Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas para compor uma proteína funcional

É mantida por ligações não covalentes entre subunidades que podem ser iguais ou diferentes

Page 54: Seminario proteinas

Alteração na função das Proteínas

Mudanças menos drásticas do que a desnaturação

Inativam as proteínas

Mutação através da substituição de AA em uma posição critica na molécula

Ex: Substituição nas cadeias β da Hemoglobina, de um resíduo de

Glutamato, por Valina = Distorção das Hemácias (Anemia

Falciforme)

Page 55: Seminario proteinas

Purificação de Proteínas

Passo Inicial: Liberação da proteína do material biológico onde ela

ocorre Rompimentos destas estruturas ▪ Diversas Metodologias ▪ Fracionamento celular - centrifugação do extrato celular

em diversas velocidades (progressivamente maior) - menor estrutura maior a força centrífuga

▪ Quando a proteína localiza-se apenas em uma das frações obtidas – fracionamento celular - purificação inicial

▪ Uma vez conseguido um extrato contendo a proteína esta pode ser separada de outras substancias e proteínas por combinação de diversos métodos - solubilidade, tamanho, carga elétrica, ...

Page 56: Seminario proteinas

Purificação de Proteínas

Próximos Passos Cromatografia ▪ Solubilidade – precipitação pela adição de sais ou solvente

orgânicos Tipos ▪ Coluna ▪ Exclusão (filtração em gel) ▪ Diálise ▪ Troca iônica▪ Afinidade

HPLC

Page 57: Seminario proteinas

Cromatografia em Coluna

Principal técnica

Page 58: Seminario proteinas

Cromatografia em Coluna

Diferença de cargas, Tamanho, Afinidade de ligação Outras propriedades;

Fase móvel – solução tamponada

Page 59: Seminario proteinas

Cromatografia por Exclusão

Exclusão de tamanho Filtração em gel

Fase estacionaria: polímero que têm ligações cruzadas com poros de um determinado tamanho ;

Proteínas maiores migram mais rapidamente do que as menores ▪ Grandes demais para penetrar nos poros

Page 60: Seminario proteinas

Cromatografia por exclusão

Page 61: Seminario proteinas

Cromatografia por Diálise

Separa proteínas de solvente através da diferença de tamanho destas “Bolsa” - membrana semipermeável Solução tamponada Membrana – passagem de sais e tampão mas retenção das proteínas

Page 62: Seminario proteinas

Cromatografia por Troca-Iônica

Troca catiônica Matriz solida possui grupos carregados

negativamente Proteínas de carga liquida positiva migram

mais lentamente do que as de cargas iônicas negativas

Interação com a fase estacionaria Troca catiônica

Processo inverso

Page 63: Seminario proteinas

Cromatografia por Afinidade

Separação de acordo com a especificidade de ligação;

Proteínas retidas – ligam-se a ligantes da matriz; Ficam retidas; Remoção através de ligante livre.

Page 64: Seminario proteinas

HPLC

“Cromatografia liquida de alta eficiência” Bombas de alta pressão; Aceleração do movimento das

moléculas; Espalhamento da difusão de bandas

proteicas; Aumento da resolução.

Page 65: Seminario proteinas

HPLC

Page 66: Seminario proteinas

Eletroforese Em um mesmo pH proteínas apresentam cargas

liquidas diferentes – velocidade de migrações diferentes quando submetidas a um campo elétrico

Suporte sólido (papel ou gel) – evita a mistura das proteínas por convecção - utilização de pequenas quantidades de material

Page 67: Seminario proteinas

Sequenciamento Proteico

No caso de heteromultímeros, as subunidades sempre são unidas por ligações de hidrogênio.

São dissociadas pela exposição à pH extremos ou soluções salinas com alta concentração.

Em seguida as cadeias polipeptídicas são separadas com base no tamanho ou carga;

Page 68: Seminario proteinas

Sequenciamento Proteico

Clivagens de pontes S-S intracadeia (Cys-Cys). Se for intercadeia, elas são eliminadas no primeiro passo com ácido perfórmico ou 2-betamercaptoetanol;

Page 69: Seminario proteinas

Sequenciamento Proteico

Clivagem da cadeia polipeptídica em pequenos fragmentos e determinação da composição e sequencia de AA (método de Edman);

Page 70: Seminario proteinas

Sequenciamento Proteico

Espectrometria de massa Determinação das massas de

fragmentos correspondendo a aminoácidos, retirados sequencialmente da proteína.

MALDI, TOF, Massas Tandem Detecta modificações covalentes:

Page 71: Seminario proteinas

Sequenciamento Proteico

Espectrometria de Massas

Modificação Aumento de Massa (Da)

Fosforilação 80

Hidroxilação 16

Metilação 14

Acetilação 42

Glicosilação 162

Page 72: Seminario proteinas

Pontes de Dissulfeto em Proteínas-

Além dos laços não covelentes, uma proteína pode ter pontes dissulfeto formada a partir de dois resíduos do aminoácido Cys (cisteína).

Pontes dissulfeto são covalentes e só podem ser rompidas por agentes redutores, como 2-mercapto-etanol.

Page 73: Seminario proteinas

Pontes de Dissulfeto em Proteínas

A

B

Page 74: Seminario proteinas

Proteínas- Síntese

A síntese de proteínas  é um processo  que ocorre em todas as células do organismo, mais precisamente, nos ribossomos.

Page 75: Seminario proteinas

Síntese de Proteínas

Uma variedade de métodos têm sido desenvolvidos para sintetizar proteínas, entre eles:

Ativação do grupo Carboxila; Síntese de Peptídeo Automatizado;

Vantagens em comparação com outros métodos.

Page 76: Seminario proteinas

Proteínas Conjugadas

Proteínas conjugadas ou heteroproteínas são aquelas que liberam por hidrólise outros componentes químicos em adição aos aminoácidos.

A porção da molécula que não contêm um AA é chamada de Grupo Prostéico.

Page 77: Seminario proteinas

Proteínas Conjugadas

As proteínas conjugadas são classificadas de acordo com a natureza química de seus grupos protéicos. Lipoproteínas contém lipídios; Glicoproteínas contém açúcares.

Page 78: Seminario proteinas

Desnaturação de Proteínas

Conformação nativa = molécula mais estável Equilíbrio das interações no interior da

molécula e entre esta e seu meio Ao adicionar alterações físicas/químicas =

desnaturação Destruição da configuração nativa (quebra das

ligações não covalentes) – cadeia polipeptídica fica distendida

Principal = Temperatura Outros

pH Sabões e detergentes Solventes Orgânicos polares (ligação de H)

Page 79: Seminario proteinas

Desnaturação de Proteínas

Irreversível Quando as proteínas se tornam

insolúveis

x

Page 80: Seminario proteinas

Renaturação – reassumem a conformação nativa

Exemplos Chaperoninas – catálise da hidrólise de ATP

Desnaturação de Proteínas

Page 81: Seminario proteinas

Proteínas- Desnaturação

Page 82: Seminario proteinas

Enzimas

A Ptialina (ou Amilase salivar)

Page 83: Seminario proteinas

Enzimas

99% dos catalisadores biológicos são enzimas! Isso é conseguido através do

abaixamento da energia de ativação necessária para que se dê uma reação química, resultando no aumento da velocidade da reação e possibilitando o metabolismo dos seres vivos. 

Page 84: Seminario proteinas

O que são Enzimas ?

As enzimas são proteínas Podem ter um tamanho desde 62 resíduos* de

aminoácidos, até um tamanho de 2.500 resíduos!

São extremamente regioseletivas e estereoseletivas com os substratos que irão atuar.

Os aminoácidos numa estrutura peptídica são normalmente chamados resíduos, uma vez que perderam um hidrogênio do amino-terminal (N-terminal);

Page 85: Seminario proteinas

Hidrolases  São aquelas enzimas que se associam a moléculas de água

para promoverem a quebra das ligações covalentes. Ex: Peptidases

Ligases  São responsáveis por formar novas moléculas através da

união de duas já pré-existentes.Ex: Sintetases; Oxidoredutases 

São responsáveis por efetuar a transferência de elétrons, o que podemos definir como oxi-redução. Ex: Desidrogenases;

Transferases São aquelas enzimas que tem como finalidade realizar a

translocação de grupos funcionais como grupamento amina, carbonila, carboxila, fosfato, de uma molécula para outra. Ex: Quinase.

Liases  Atuam na remoção de molécula de água, gás carbônico

e amônia, a partir da ruptura de ligações covalentes. Ex: Descarboxilase;

Isomerases  Responsáveis por mediar a conversão de substâncias

isoméricas, sejam eles geométricos ou ópticos. Ex: Epimerases;

Tipos de Enzimas

Page 86: Seminario proteinas

A+B+E + ATP --> AB+ ADP+ E 

A e B - o substrato E - a enzima 

ATP - a energia necessária AB - a molécula formada ADP - a "energia gasta" 

E - a enzima

Funcionamento das Enzimas

Page 87: Seminario proteinas

São pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função de uma enzima – Associação Estes não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa

Cofatores

Page 88: Seminario proteinas

São compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas.

Podem atuar segundo 3 modelos:▪ Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do

substrato.▪ Ligando-se covalentemente em local próximo ou no

próprio sítio catalítico da apoenzima.▪ Atuando de maneira intermediária aos dois extremos

acima citados.

Coenzimas

Page 89: Seminario proteinas

Catálise Enzimática

Reações extremamente rápidas Ocorre no interior dos limites de uma

cavidade na enzima - Sítio Ativo O Substrato liga-se a este sítio Centro ativo contornado por resíduos

de Aas cujos grupos Rs ligam-se ao substrato e catalisam a sua transformação

Page 90: Seminario proteinas

Equilíbrio Químico Enzimático

Page 91: Seminario proteinas

Cinética Ezimática

Enzimas catalisadores extraordinários e específicos .

De onde vem a energia que diminue drasticamente a Ea? Reações S- grupos funcionais de E▪ Formação de ligações covalente com o substrato

ativando para reação; ▪ Transferência de um grupo do substrato para a

enzima. Interações não-covalentes E-S ▪ Formação de interações fracas do complexo ES▪ Liberação de energia - diminuição da Ea

Page 92: Seminario proteinas

Cinética Enzimática

Fatores que afetam a velocidade de reação: Concentração do substrato (Michaelis-

Menten)

pH Enzimas só funcionam em um pH ótimo; Fora desse pH a atividade diminui.

Page 93: Seminario proteinas

Diminuem a atividade enzimática; São constituintes normais ou não das células e,

cumprem um papel importante na regulação de reações; Campo aberto para farmacologia Inseticidas – inibidores enzimático como principio ativo

Podem ser de dois tipos: Reversíveis ▪ Competitivos▪ Não competitivos

Irreversíveis ▪ Inativação definitiva da enzima – compostos

organofosforados (inespecificidade)

Inibidores Enzimáticos

Page 94: Seminario proteinas

Inibidores Enzimáticos

• Aspirina (inibidor irreversivel)• Transfere seu grupo acetil para o grupo OH de um

resíduo de seria da molécula de cicloxigenase, inativando-a;

• Enzima responsável pela catalise da primeira reação da via de síntese de prostaglandinas (regulação de processos fisiológicos);

• Sem prostaglandinas processos de inflamação acentuados.

Page 95: Seminario proteinas

Inibidores enzimáticos

Inibição competitiva - O inibidor e o substrato competem pela enzima, isto é, não se podem ligar ao mesmo tempo à enzima. Os inibidores são muitas vezes semelhantes ao substrato da enzima!

Inibição não-competitiva - Ligam-se à enzima ao mesmo tempo que o substrato, ou seja, nunca se ligam ao sítio ativo. Neste caso, o inibidor não pode ser desligado da enzima por aumento da concentração de substrato (em contraste com o que acontece na inibição competitiva).

Inibição mista - Os inibidores podem agir como parte do mecanismo de retroalimentação. Se uma enzima produz um determinada substância em demasia, essa substância poderá agir como inibidor da enzima, no início da via que a produz, causando a redução ou paragem da produção da substância quando esta se acumula.

Inibidores Enzimáticos

Page 96: Seminario proteinas

Inibidores enzimáticos

Page 97: Seminario proteinas

Ativadores enzimáticos São moléculas que unem enzimas e aumentam sua

atividade! Podem também ser definidos como substâncias, mas

que não sejam o catalisador de uma reação enzimática ou uma das substâncias do substrato que aumente a taxa de reação enzimática.

Estas moléculas estão freqüentemente envolvidas na regulação alostérica* de enzimas no controle do metabolismo.

 * Regulação alostérica – É a forma mais rápida de regulação específica de apenas determinadas enzimas, as chamadas enzimas regulatórias. Esta forma de regulação requer a presença de moléculas (moduladores alostéricos) que vão interagir com as enzimas, levando a alterações estruturais que podem tornar a enzima mais rápida ou mais lenta (moduladores positivos e negativos, respectivamente).

Page 98: Seminario proteinas

Enzimas Reguladoras

Não realizam transformações químicas e sim regulam as atividades de outras proteínas. Como exemplo, a insulina, que regula o metabolismo da glicose.

Page 99: Seminario proteinas

Proteínas aplicadas na Química

Pantogar® 

Queratina, cistina e associações - Uso adulto ou pediátrico (crianças maiores de 12 anos) - Via oral 

Indicações – PantogarPerda difusa de cabelos (perda de cabelo por razões desconhecidas). Alterações degenerativas na estrutura de cabelo (cabelo enfraquecido, fino, não-maleável, quebradiço, sem vida, opaco e sem cor); cabelos danificados pela luz do sol e radiação UV; prevenção do aparecimento de fios brancos. Desordens no crescimento das unhas (unhas quebradiças, rachadas e pouco maleáveis). 

Page 100: Seminario proteinas

Proteínas aplicadas na Química

Page 101: Seminario proteinas

Proteínas aplicadas na Química

  Influência de albumina no comportamento eletroquímico do aço UNS S31254 por Espectroscopia de Impedância Eletroquímica

Monica L.C.A Afonso; Ruth F.Villamil; Zehbour Panossian; Elizabeth P.G Arêas; Silvia M.L.Agostinho.

Resumo

É bem aceito quando um metal é imerso em ambiente fisiológico, se forma uma camada de proteínas adsorvidas na sua superfície [1,2]. Entender a interação destas macromoléculas com as superfícies metálicas é de suma  importância para prever o sucesso ou insucesso de um dado material utilizado em implantes ortopédicos. A albumina , por ser uma proteína plasmática de relevância, tem despertado grande interesse. Objetivo: estudar o comportamento eletroquímico por impedância e cronoamperometria do aço UNS S31254 (desenvolvido especialmente para resistir a meios contendo alto teor de íons cloreto) em meio de NaCI 0,11 mol.L contendo diferentes concentrações de soro albumina bovina (0,2,20 e 200 mg.L), com intuito de verificar a viabilidade de aplicação deste aço em próteses ortopédicas.

Page 102: Seminario proteinas

Proteínas aplicadas na Química

Page 103: Seminario proteinas

Referências Bibliográficas

1. http://www.slideshare.net/lnribeiro/aminocidos-e-protenas

2. MARZZOCO, Anita; TORRES, Bayardo Baptista. Bioquímica básica. Rio de Janeiro: Guanabara, c1990. 232 

3. LEHNINGER, Albert Lester, 1917-. Principios de bioquimica. W.R. Lodi (Trad.). Sao Paulo: Sarvier, 1984.

4. MURRAY, Robert K. ...et Al. Harper: Bioquimica. [Harper's biochemistry]. Tomoko Higuchi (Coord.). Ezequiel Weisbich (Trad.). 7 ed. Sao Paulo: Atheneu, 1994. 763 p.

5. COLLINS, Carol H. et.al. Introduçao a Métodos Cromatográficos – Gilberto Braga, Carol, H. Collins Pierina S. Bonato (Coord.). Editora Unicamp, 1993. 279p.