Sistema Muscular Esquelético

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FACULDADE MARIA MILZA DISCIPLINA: FISIOLOGIA HUMANA CURSO: BIOMEDICINA/FARMÁCIA PROF. OLAVO SOUZA RODRIGUES

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FACULDADE MARIA MILZADISCIPLINA: FISIOLOGIA HUMANACURSO: BIOMEDICINA/FARMÁCIAPROF. OLAVO SOUZA RODRIGUES

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LISOLISO

CARDÍACOCARDÍACO

ESQUELÉTICOESQUELÉTICO

LISOLISO

CARDÍACOCARDÍACO

ESQUELÉTICOESQUELÉTICO

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1. Força para a locomoção e respiração;

2. Força para a sustentação corporal (postura);

3. Produção de calor durante períodos de exposição ao frio.

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SARCOLEMA: É A MEMBRANA PLASMÁTICA DA FIBRA MUSCULAR;

1.MEBRANA CELULAR + REVESTIMENTO FINO DE POLISSACARÍDEO CONTENDO FIBRILAS COLÁGENAS.

2.NA EXTREMIDADE DA FIBRA O REVESTIMENTO SE LIGA ÀS FIBRAS DO TENDÃO.

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SARCÔMERO: unidade contrátil da fibra muscular

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Diâmetro = 0,01 m. Proteína: Miosina. União de vários bastões em paralelo; Meromiosina Leve – parte reta (inicial) Meromiosina pesada – parte em “L” (final)

MOLÉCULA DE MIOSINA

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Diâmetro = 0,005 m. Actina = F-actina (fibra obtida da

polimerização de molécula globular Actina-G)◦ 2 filamentos torcidos

Tropomiosina = 2 filamentos torcidos; Troponina = complexo de 3 subunidade de

proteína globular◦ Ligado à tropomiosina;◦ Sensível ao cálcio.

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Banda A

Zona H M

Pontescruzadas

Z

Banda I

Filamento fino

Filamento grossoSarcômero

Z

Banda I

Sarcômero Sarcômero

• Linha Z• Banda A (anisotrópica):

actina + miosina• Banda I (isotrópica):

actina• Zona H: miosina

SARCÔMERO

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FILAMENTO DE MIOSINA

FILAMENTO DE ACTINA

A molécula de miosina possui um sitio de ligação para actina e outro para a ATPase.

Troponina

TropomiosinaDupla hélice de Actina

Cada molécula de actina possui um sitio de ligação para a cabeça de miosina. Nessa condição está obstruída pela tropomiosina

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1. POTENCIAL DE AÇÃO NA FIBRA NERVOSA;2. LIBERAÇÃO DE ACETILCOLINA;3. LIGAÇÃO DA ACETILCOLINA AOS; RECEPTORES;4. ABERTURA DOS CANAIS DE Na+ E ENTRADA DE

GRANDE QUANTIDADE DE Na+;5. O POTENCIAL SE PROPAGA E A ALTERAÇÃO ELÉTRICA

ESTIMULA A LIBARAÇÃO DE Ca++ NO CITOSOL PELO RETÍCULO SARCOPLASMÁTICO;

6. O Ca++ ATIVA FORÇAS CONTRATIVAS ENTRE OS FILAMENTOS DE ACTINA E MIOSINA;

7. APÓS FRAÇÃO DE SEGUNDOS O CÁLCIO É BOMBEADO DE VOLTA POR BOMBA DE CÁLCIO E A CONTRAÇÃO CESSA.

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No estado de repouso (músculo relaxado) a miosina não consegue se ligar à actina porque os sítios de ligação estão obstruídos pela tropomiosina.

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1) O Cálcio liga-se à troponina e remove a tropomiosina liberando os sitios de ligação da actina para a cabeça da miosina;

2) A ligação da miosina com a actina, traciona a cabeça da miosina no sentido da linha M;

3) O filamento fino desliza sobre o grosso.

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1) A miosina se liga à actina Inicio da contração.

2) Primeiro ciclo de deslizamento.

3) Desligamento.

4) Reinicio do ciclo.

Presença de Ca+2

Disponibilidade de ATP

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CICLO DAS PONTES CRUZADAS

1) A miosina liga-se a actina (forma a ponte

cruzada);

2) O ATP é hidrolisado;

3) A cabeça da miosina inclina em direção à

linha M;

4) Deslizamento do filamento fino sobre o

grosso;

5) O sarcômero se encurta;

6) Enquanto houver Ca++ e ATP disponíveis,

o ciclo se repete e o sarcômero encurta.

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ATP PRESENTE NO CITOSOL (4mMOL) GARANTE CONTRAÇÃO 1 A 2 SEGUNDOS

ADP FORMADO É RE-FOSFORILADO:1. FOSFOCREATINA – CONC 5 VEZES MAIOR

CONTRAÇÃO DE 5 A 8 SEGUNDOS;2. GLICÓLISE DO GLICOGÊNIO MUSCULAR (PODE

SER ANAERÓBICA E É MAIS RÁPIDA QUE A RESPIRAÇÃO CELULAR) CONTRAÇÃO POR 1 MINUTO – LIBERAÇÃO DE SUBPRODUTOS;

3. METABOLISMO OXIDATIVO – CARBOIDRATOS E GORDURAS;

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CONTRAÇÃO ISOTÔNICA X ISOMÉTRICA

FIBRAS RÁPIDAS X FIBRAS LENTAS

TETANIZAÇÃO

FADIGA MUSCULAR1. RESERVAS DE GLICOGÊNIO

2. FADIGA SINÁPTICA

3. INTERRUPÇÃO DO FLUXO SANGUÍNEO

SISTEMAS DE ALAVANCA

HIPERTROFIA E ATROFIA MUSCULAR

RIGOR MORTIS – RIGIDEZ CADAVÉRICA1. PERDA DO ATP A BOMBA DE CA++ NÃO FUNCIONA