Slides Bromatologia(1)

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BROMATOLOGIA Ms. Diego Matos Favero

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  • BROMATOLOGIA

    Ms. Diego Matos Favero

  • CONTEDOS ABORDADOS NA DISCIPLINA:

    UMIDADE

    CINZAS

    AMOSTRAGEM

    CINZAS

    PROTENAS

    CARBOIDRATOS

    LIPDEOS

    VITAMINAS

  • PENSAR EM UM ALIMENTO INDUSTRIALIZADO!

    COMO ELE EMBALADO/????

    QUAL O VOLUME/PESO DO CONTEDO DE CADA EMBALAGEM??

    QUAL A QUANTIDADE PRODUZIDA NO LOTE???

  • Os resultados de uma anlise quantitativa somente podero ter o valor quedela se espera na medida em que a poro do material submetida aoprocesso analtico (AMOSTRA) represente, com suficiente exatido, acomposio mdia do material em estudo.

    AMOSTRAGEM

    PROCESSO DE AMOSTRAGEM COMPREENDE 3 ETAPAS:

    1) Coleta da Amostra Bruta2) Reduo da Amostra bruta3) Preparao da amostra para anlise

    Preservao da amostra

  • 1) Coleta da Amostra bruta

    O material a ser analisado pode estar a granel ou embalado emcaixas, latas ou outros recipientes.

    Quando nenhuma instruo especfica fornecida, a regra geral colher amostras correspondentes a (x+1), sendo x igual aonmero de unidades do lote. Porm quando se refere a grandes

    AMOSTRAGEM

    nmero de unidades do lote. Porm quando se refere a grandescargas, existentes em indstrias e armazns, devem ser colhidas nomenos que 12 unidades e no mais que 36.

  • 2) Reduo da amostra bruta

    Amostrador tipo Riffle

    A. Alimentos secos (p ou granulares)

    Quarteamento

    AMOSTRAGEM

  • B. Alimentos lquidos:

    misturar bem o lquido no recipiente poragitao, por inverso e por repetida trocade recipiente. Retirar pores de lquido dediferentes partes do recipiente, do fundo,do meio e de cima, misturando as poresno final.

    C. Alimentos semi-slidos: C. Alimentos semi-slidos:

    as amostras devem ser raladas e depoispode ser utilizado o quarteamento, como nocaso de amostras em p e granulares

  • E. Alimentos pastosos e alimentos

    D. Alimentos midos:

    a amostra deve ser picada ou modae misturada, sofrer quarteamentoquando necessrio, par depois setornar uma alquota suficiente para aanlise.

    E. Alimentos pastosos e alimentos lquidos contendo slidos:

    as amostras devem trituradas emliquidificador, misturadas e as alquotasretiradas para a anlise. Deve-se tomarcuidado com molhos de salada, quepodem ser separados em duas fases noliquidificador.

  • F. Alimentos com emulso:

    as amostras devem ser aquecidas a 35Cnum frasco com tampa, que depois agitado para homogeneizao. A partir da,so retiradas as alquotas necessrias paraa anlise.

    G. Frutas: G. Frutas:

    as frutas grandes devem ser cortadas aomeio nos sentidos longitudinal e transversal,de modo a reparti-las em quatro partes. Duaspartes opostas devem ser descartadas, eoutras duas devem ser juntadas ehomogeneizadas em liquidificador. As frutaspequenas podem ser simplesmentehomogeneizadas inteiras no liquidificador

  • o ideal seria analisar as amostras frescas o mais rpido possvel.Mas nem sempre se pode faz-lo e, portanto, devem existir maneirasde preserv-las .

    AMOSTRAGEM

    3) Preservao da amostra

    INATIVAO ENZIMTICA

    DIMINUIO DAS MUDANAS LIPDICAS

    CONTROLE DO ATAQUE OXIDATIVO

    CONTROLE DO ATAQUE MICROBIOLGICO

  • INFORMAES QUE DEVEM ACOMPANHAR AS AMOSTRAS

    Tipo de amostra e processo usado na fabricao;

    Fabricante, data de fabricao, lote;

    AMOSTRAGEM

    Solicitante da anlise;

    Data e local da coleta.

  • CONTEDOS ABORDADOS NA DISCIPLINA:

    AMOSTRAGEM

    CINZAS

    UMIDADE

    CINZAS

    PROTENAS

    CARBOIDRATOS

    LIPDEOS

    VITAMINAS

  • Umidade e Aw

    A importncia dos estudos sobre o teor de umidade eatividade de gua (Aw) nos alimentos, est relacionadacom os aspectos que podem ocasionar prejuzos aosalimentos:

    Atividade enzimtica;

    Oxidao de lipdeos;

    Crescimento de microrganismos.

  • Umidade e Aw

    Alimentos com alta umidade estocados iro deteriorar maisrapidamente que os que possuem baixa umidade.

    Ex: Gros com umidade excessiva esto sujeitos a rpidadeteriorao devido ao crescimentos de fungos, algunsinclusive, produtores de toxinas como a aflotoxina

    Embalagens que sejam permeveis ao vapor d gua podemocasionar aumento do teor de umidade em produtoshigroscpicos

    Ex: acar, biscoitos, salgadinhos

  • Umidade e Aw

    Manteiga, com sal 15,8 %leo, de soja NA

    Arroz, integral, cru 12,2 %Biscoito, doce, maisena 3,2 %Po, trigo, francs 28,5 %

    Leite, de vaca, integral, p 2,7 %Queijo, parmeso 21,2 %

    Alface, americana, crua 97,2 %Batata, doce, crua 69,5 %Cenoura, crua 90,1 %Banana, prata, crua 71,9 %Mamo, Papaia, cru 88,6 %

    Queijo, parmeso 21,2 %Iogurte, natural 90,0 %

    Lambari, congelado, cru 71,9 %Merluza, fil, frito 63,5 %Caldo de carne, tablete 2,9 %Carne, bovina, costela, crua 52,7 %Mortadela 56,4 %

  • Umidade e Aw

    So preferveis mtodos que determinem um valor maior de umidade que aqueles que negligenciem o valor

    Maior nfase tem se dado a preciso do mtodo do que propriamente a exatido

    Principais erros ocorridos na determinao de umidade:

    Separao incompleta da gua do produto;

    Decomposio do produto com formao de gua alm da original;

    Perda das substncias volteis do alimento que sero computadas como peso em gua.

  • Umidade e Aw

    1. Mtodos por secagem

    Remoo da gua por aquecimento, sendo o ar quente responsvel por levar calor ao alimento e transportar a gua para fora da estufa

    Secagem em estufas comum

    Temperaturas acima de 100C; Temperaturas acima de 100C; Amostra deve ser reduzida a partculas pequenas; A pesagem da amostra deve ser realizadaa frio

  • Umidade e Aw

    Limitaes do mtodo:

    Amostras aucaradas tendem a formar uma crosta impedindo a total secagem da amostra,(utilizao de areia, asbesto ou pedra-pomes em p para aumentar a superfcie de evaporao)

    Amostras com alto teor de substncias volteis Amostras com alto teor de substncias volteis podem superestimar o valor de umidade

    Amostras com alto teor de gordura, podem superestimar o valor de umidade devido a volatilizao de cidos graxos de baixo peso molecular.

    Longo tempo de anlise, aprox 5 horas (total)

  • Umidade e Aw

    Secagem em estufa vcuo

    Devido a presso reduzida no interior da estufa, a gua evapora a temperaturas menores (50, 60, 70C);

    Porm, bem como a estufa normal, necessita de perodos de tempo de aprox 5 horas de secagem (total);

    Recomendada em alimentos que:Recomendada em alimentos que:

    1. Possam formar crostas (aucarados);2. Possuam quantidades significativas de substncias volteis;3. Possuam alto teor de gordura

  • Umidade e Aw

    Secagem por radiao infravermelha

    Vantagem: o tempo de anlise varia de 20 minutos para produtos crneos e 10 minutos para gros

    Desvantagem: analisa uma amostra por vez.

    possui faixa de temperatura de 30 a 180C obtidos atravs de um aquecedor de quartzo infravermelho de ondas mdias, o que o torna um Analisador de Umidade de preciso.

    por vez.

  • Umidade e Aw

    2. Mtodos qumicos

    O nico mtodo qumico comumente utilizado para alimentos aquele que emprega o reagente de Karl Fischer, composto de iodo,dixido de enxofre, piridina, e um solvente que pode ser metanol.

    O I2 reduzido para I na presena de gua. Quando toda a gua daamostra for consumida, a reao cessa.

    Desvantagens: No pode ser aplicado em materiais que possamreagir com o iodo (cido ascrbico)

    Vantagens: Pode ser utilizado em produtos que noapresentam Bons resultados nos mtodosde secagem em estufa

    Aucarados,Aucarados, condimentos,condimentos, produtosprodutos desidratadosdesidratadosProdutosProdutos queque contenhamcontenham ARAR ee protenasprotenas

  • Umidade e Aw

    ndice de refrao

    Realizado no refratmetro, mede o ngulode refrao da amostra. Utilizado paradeterminar o teor de umidade de mel.

    3. Mtodos fsicos

    Condutividade eltrica

    O mtodo baseado no princpio de quea quantidade de corrente eltrica quepassa por um alimento serproporcional quantidade de gua noalimento. O mtodo muito rpido (1min.), mas pouco preciso.

  • Umidade e Aw

    O contedo de gua obtido pela determinao da guatotal contida no alimento. Entretanto, esse valor no nosfornece indicaes de como est distribuda a gua nessealimento, como tambm no permite saber se toda a guaesta ligada do mesmo modo ao alimento.

    Atividade de gua

    esta ligada do mesmo modo ao alimento.

    De acordo com a FDA os valores considerados limites, ouseja, abaixo dos quais no h crescimento de bactriaspatognicas, so de 0,85 para Aw e de 4,5 para o pH

  • Umidade e Aw

    GUA LIGADAfortemente ligada ao substrato, mais difcil de ser eliminada e que no utilizada como solvente e no permite o desenvolvimento de micro-organismos e retarda as reaes qumicas.

    GUA LIVREfracamente ligada ao substrato, e que funciona como solvente, permitindo o crescimento dos micro-organismos e reaes qumicas e que eliminada com relativa facilidade.

  • Os seguintes padres esto disponveis:gua destilada (1,000 0,003 aw a 25 C)0,5 M KCl (0,984 0,003 aw a 25 C)2,33 NaCl (0,920 0,003 aw a 25 C)6,0 M NaCl (0,760 0,003 aw a 25 C)8,57 M LiCl (0,500 0,003 aw a 25 C)13,41 M LiCl (0,250 0,003 aw a 25 C)

  • Umidade e Aw

  • Umidade e Aw

  • Umidade e Aw

    Exerccio 2.

    Descreva formas de se diminuir a Aw de um Alimento!

  • CONTEDOS ABORDADOS NA DISCIPLINA:

    AMOSTRAGEM

    UMIDADE

    CINZAS

    CARBOIDRATOS

    LIPDEOS

    VITAMINAS

    PROTENAS

  • FUNO:

    - Catalisadores;- Elementos estruturais (colgeno) e sistemas contrteis;- Veculos de transporte (hemoglobina);- Hormnios;- Anti-infecciosas (imunoglobulina);- Anti-infecciosas (imunoglobulina);- Enzimticas (lipases);- Nutricional (casena);- Agentes protetores.

  • Como o nome indica, os aminocidos so compostos que carregam emsuas molculas um grupo amino (de carter bsico) e um grupocarboxlico (de carter cido). So eles as entidades que constituem asprotenas, e o conhecimento de suas estruturas se reveste de umparticular interesse pelas propriedades que conferem molculaprotica que integram

  • As estruturas das protenas

    As protenas diferem entre si pelo nmero, tipo e seqncia dosaminocidos em suas estruturas. A seqncia linear de aminocidosde uma protena define sua estrutura primria.

    O nmero de aminocidos muito varivel de uma protena para outra:

    Insulina bovina: 51 aminocidos; Hemoglobina humana: 574 aminocidos; Hemoglobina humana: 574 aminocidos; Desidrogenase glutmica: 8 300 aminocidos.

  • 1 - Estrutura Primria:

    - Dada pela seqncia de aminocidos e ligaes peptdicas da molcula.

    - o nvel estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molcula.

    - A estrutura primria da protena resulta em uma longa cadeia de aminocidos semelhante a um "colar de prolas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".

    - A estrutura primria de uma protena destruda por - A estrutura primria de uma protena destruda por hidrlise qumica ou enzimtica das ligaes peptdicas, com liberao de peptdeos menores e aminocidos livres.

    - Sua estrutura somente a seqncia dos aminocidos, sem se preocupar com a orientao espacial da molcula.

  • 2 - Estrutura Secundria:

    - dada pelo arranjo espacial de aminocidos prximos entre si na seqncia primria da protena.

    - o ltimo nvel de organizao das protenas fibrosas, mais simples estruturalmente.

    - Ocorre graas possibilidade de rotao das ligaes entre os carbonos a dos aminocidos e seus grupamentos amina e carboxila.

    - O arranjo secundrio de um polipeptdio pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ngulos das ligaes forma regular; isso acontece quando os ngulos das ligaes entre carbonos a e seus ligantes so iguais e se repetem ao longo de um segmento da molcula, porm em determinadas sequncia de aminocidos, dois arranjos diferenciados podem ser observados

    Alfa-hliceFolha beta

  • Alfa-Hlice

    A estrutura estabilizada por pontes de hidrognio entre os grupamentos NH e CO da cadeia principal. O grupamento CO de cada aminocido forma ponte de hidrognio com o grupamento NH do aminocido que est situado a quatro unidades adiante na seqncia linear, sendo que todos os grupamentos NH e CO formam pontes de hidrognio.

  • Folha Beta

    Outra estrutura secundria muito conhecida a folha beta, que difere muito da alfa hlice em forma de basto. Uma cadeia peptdica em uma folha beta pregueada denominada de fita beta e quase totalmente distendida. A folha beta estabilizada por pontes de estabilizada por pontes de hidrognio entre grupamentos NH e CO em fitas peptdicas diferentes, ao contrrio da alfa hlice cujas pontes de hidrognio esto entre grupamentos do mesmo filamento.

  • 3 - Estrutura Terciria:

    - a forma tridimensional como a protena se "enrola".- Ocorre nas protenas globulares, mais complexas estrutural

    e funcionalmente.- Cadeias polipeptdicas muito longas podem se organizar em

    domnios, regies com estruturas tercirias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptdica.

    - Os domnios so considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma protena.

    PEPSINA

  • 4 - Estrutura Quaternria:

    - Surge apenas nas protenas oligomricas.- Dada pela distribuio espacial de mais de uma cadeia

    polipeptdica no espao, as subunidades da molcula.- Estas subunidades se mantm unidas por foras

    covalentes, como pontes dissulfeto, e ligaes no covalentes, como pontes de hidrognio, interaes hidrofbicas, etc.

    - As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da funo bioqumica da protena.

  • RESUMINDO:

  • Desnaturao das Protenas

    Quando as protenas so submetidas elevao de temperatura,a variaes de pH, a elevao da presso, ou a certos solutoscomo a uria, sal etc., sofrem alteraes na sua configuraoespacial, e sua atividade biolgica perdida. Este processo sechama desnaturao. Ao romper as ligaes originais,a protena sofre novas dobras ao acaso. Geralmente, as protenasse tornam insolveis quando se desnaturam.

  • Na desnaturao, a seqncia de aminocidos no se altera enenhuma ligao peptdica rompida. Isto demonstra que aatividade biolgica de uma protena no depende apenas dasua estrutura primria, embora esta seja o determinante da suaconfigurao espacial.

    Algumas protenas desnaturadas, ao serem devolvidas ao seumeio original, podem recobrar sua configurao espacial natural.Todavia, na maioria dos casos, nos processos de desnaturaopor altas temperaturas ou por variaes extremas de pH, aspor altas temperaturas ou por variaes extremas de pH, asmodificaes so irreversveis. A clara do ovo (albumina) sesolidifica, ao ser cozida, mas no se liquefaz quando esfria.

  • CONCEITOS GERAIS E FUNESAs enzimas so protenas especializadas na catlise de

    reaes biolgicas. Elas esto entre as biomolculas mais notveis devido a sua extraordinria especificidade e poder cataltico, que so muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reaes que caracterizam o metabolismo celular so catalisadas por enzimas.

    ENZIMAS

    metabolismo celular so catalisadas por enzimas.Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as

    enzimas aceleram a velocidade de uma reao, sem no entanto participar dela como reagente ou produto.

    As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reaes.

    As enzimas so, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.

  • Fatores que Influenciam a atividade enzimtica

    Temperatura pH Fora inica Presena de agentes desnaturantes Atividade da gua Presso

  • Ao influenciada pela temperatura

    Variaes de temperatura diminuem a atividade enzimtica:

    Em temperaturas abaixo da ideal, a atividade da enzima pode ser recuperada, desde que seja colocada novamente na temperatura ideal.

    Se a temperatura se elevar excessivamente, a enzima pode sofrer desnaturao pelo calor, pois acaba perdendo sua forma de ao. Dessa forma, se a temperatura do corpo humano ultrapassar Dessa forma, se a temperatura do corpo humano ultrapassar 42C, ocorrer a desnaturao das enzimas e assim as reaes qumicas do organismo deixaro de ocorrer, acarretando a morte.

    Geralmente, a intensidade de ao de uma enzima duplica ou triplica cada elevao de 10C e reduz-se metade ou tera parte a cada 10C de diminuio da temperatura do meio.

  • Ao influenciada pelo pH:

    Para cada enzima, existe um pH timo de funcionamento, acima ou abaixo do qual, a enzima passa a no apresentar um desempenho ideal.

    A pepsina, por exemplo, uma enzima digestiva que atua no estmago em pH cido (cerca de 1,5; 2,5). Se a expormos a um estmago em pH cido (cerca de 1,5; 2,5). Se a expormos a um pH diferente deste, ela no atuar de forma adequada e s voltar sua funcionalidade mxima se colocada em seu pH ideal.

    No entanto, em um pH muito cido, algumas enzimas podem sofrer desnaturao, perdendo definitivamente a capacidade cataltica.

  • TRABALHO: Demonstrar a reao catalisada por uma enzima (comono exemplo abaixo), e descrever as condies timas de atividadedesta (TC, pH e concentrao salina (caso encontre)). No esqueade fazer uma breve introduo sobre a importncia da enzimaestudada.

    Condies timas (atividade metablica):

    TemperaturapHConcentrao salina