Nombre de la escuela: Emiliano ZapataNombre del alumno: Hernndez Ruiz Vctor JessProfesor: Hernndez Arteaga Adela Materia: Bioqumica ITema: Protenasrea: Qumico Biolgicas Grado y grupo: 6semestre CFecha de entrega: Lunes 8 de junio del 2015Comentarios: ______________________________________________________________________________________________________________________________

Estructuras de las protenas....pag:3Estructura primaria......pag:3Estructura secundaria..pag:4Estructura terciariapag:5Estructura cuaternaria....pag:6Formulas de aminocidos......pag:7Reconocimiento de protenas......pag:9Reaccin Xantoproteica...pag:9Reaccin de los aminocidos azufrados.....pag:9Reaccin de Hopkins-Cole....pag:10Bibliografia....pag:10

La complejidad de una estructura proteica se puede analizar de manera sencilla si se toman en cuenta cuatro niveles fundamentales de organizacin en las macromolculas, que se denominan: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.El anlisis de estos niveles estructurales revela que ciertos elementos estructurales se repiten en una gran variedad de protenas, lo que sugiere que existen algunas reglas o cdigos que gobiernan el proceso en el cual las protenas se pliegan.

Estructura primariaLa estructura primaria de las protenas se refiere a la secuencia deaminocidos, es decir, la combinacin lineal de los aminocidos mediante un tipo deenlace covalente, elenlace peptdico. Los aminocidos estn unidos por enlaces peptdicos siendo una de sus caractersticas ms importantes la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.La estructura lineal delpptidodefinir en gran medida las propiedades de niveles de organizacin superiores de la protena. Este orden es consecuencia de la informacin del material gentico: Cuando se produce la traduccin delRNAse obtiene el orden de aminocidos que van a dar lugar a la protena. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las protenas no es ms que el orden de aminocidos que la conforman.

Estructura secundariaLa estructura secundaria de las protenas es la disposicin espacial local del esqueleto proteico, gracias a la formacin depuentes de hidrgenoentre los tomos que forman elenlace peptdico, es decir, un tipo de enlace no covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. Existen diferentes tipos de estructura secundaria:

Estructura secundaria ordenada: Repetitivos donde se encuentran los hlices alfa y cadenas beta, y no repetitivos donde se encuentran los giros beta y comba beta Estructura secundaria no ordenada o estructura secundaria desordenadaUnahlice alfaEs una apretada hlice formada por una cadena polipeptdica. La cadena polipetdica principal forma la estructura central, y las cadenas laterales se extienden por fuera de la hlice. El grupo carboxlo (CO) de un aminocidonse une por puente hidrgeno al grupo amino (NH) de otro aminocido que est tres residuos mas all (n+4). De esta manera cada grupo CO y NH de la estructura central (columna vertebral o "backbone") se encuentra unido por puente hidrgeno.Existen tres modelos de alfa hlice. Elprimeromuestra solo al carbono alfa de cada aminocido. El segundomuestra todos los tomos que forman la columna vertebral del polipptido. El tercero y ms completo modelo, muestra todos los puentes hidrgeno que mantienen la alfa-hlice. Las hlices generalmente estn formadas por aminocidos hidrfobos, en razn que son, generalmente, la mxima atraccin posible entre dichos aminocidos. Las hlices se observan, en variada extensin, prcticamente en todas las protenas.B-Las lminas beta son el otro tipo de estructura secundaria. Pueden ser paralelas o antiparalelas. Las anti-paralelas generalmente se ven as.

Prin en su forma PrPsc presenta gran proporcin de lminas beta (43% lminas beta, 30% hlices alfa).

Existe un tipo especial de modelo molecular para resaltar la estructura secundaria de las protenas. Este tipo de modelo de protena representa los segmentos de lmina-beta como cintas en flecha (ribbons) y las alfa hlices como como cintas en espiral.El resto de la cadena polipeptdica se referencia como unespiral al azar ("random coil"), y se dibuja como una fina lnea. espiral al azar o "random coil" es un nombre que lleva a confusin, dado que las protenas estn altamente organizadas, pero esta regin no tiene una estructura secundaria con componentes difciles de categorizar. Estructura terciariaEs la estructura plegada y completa de la cadena en 3D. Ocurre cuando ciertas atracciones estn presentes entre hlices alfa y hojas plegadas (conformacin ). Es especfica de cada protena y determina su funcin. Las caractersticas fsicas y qumicas de la molcula dependen de su estructura terciaria. Las regiones de la protena con una estructura secundaria definida se llaman dominos. La estructura terciaria define las interacciones entre los diferentes dominios que la forman. El plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de estructuras denominadas dominios que luego se articulan para formar la estructura terciaria definitiva. Este plegamiento est facilitado por uniones denominadas puentes disulfuro, -S-S- que se establecen entre los tomos de azufre del aminocido cistena. Hay dos tipos de protenas, segn su estructura terciaria: Protenas fibrosas: Estructuras con forma de fibra o lmina. Insolubles en el agua. Las protenas que dan forma y proteccin a los organismos suelen ser fibrosas. Las protenas fibrosas se forman por repeticin de estructuras secundarias simples. Protenas globulares: Estructuras globulares. Solubles en el agua. Muchas enzimas y protenas reguladoras tienen esta forma. Las protenas globulares tienen una estructura terciaria ms compleja, formada a partir de varias estructuras secundarias diferentes. En las protenas globulares, los residuos apolares se orientan hacia el interior (hidrfobos), y los polares hacia el exterior (hidrfilos)Las protenas mantienen su estructura y funcin dentro de la clula, pero un cambio en las condiciones puede suponer la alteracin de su estructura terciaria, llegando incluso a perder su funcin. La prdida de la estructura terciaria de una protena supone la prdida de su funcin. Se habla de desnaturalizacin cuando el cambio en la estructura de la protena es tan grande que sta no puede mantener su funcin. La mayora de las protenas se pueden desnaturalizar por calor, pH extremos, disolventes, o detergentes. La desnaturalizacin no supone la ruptura de los enlaces covalentes, pero s de las interacciones dbiles que mantienen la estructura tridimensional. Estructura cuaternaria Slo est presente en las protenas que constan de ms de una cadena de aminocidos. La estructura cuaternaria se refiere a las uniones entre las distintas cadenas polipeptdicas que forman la protena, dando lugar a una estructura tridimensional.Cada una de las cadenas de aminocidos que componen la protena se denomina protmero.

Reaccin xantoproteicaSe pretende utilizar para determinarla presencia o no de protenas en una muestra.Esta reaccin se debe a la presencia de un grupo fenilo en la molcula proteica. Los complejos de la molcula proteica que son de importancia en esta reaccin son la tirosina y el triptfano. La fenilalanina no reacciona en las condiciones que se realiza en el laboratorio. La reaccin xantoproteica a su vez se puede considerar como una sustitucin electrofilica aromtica.Tcnica1) Poner en el tubo de ensayo de 2 a 3 cc. de solucin problema (clara de huevo).2) Aadir 1 cc. de HNO3concentrado.3) Calentar al bao mara a 100: C.. 4) Enfriar en agua fra 5) Aadir gota a gota una disolucin de sosa al 40%. Reaccin de los aminocidos azufradosSe pone de manifiesto por la formacin de un precipitado negruzco de sulfuro de plomo. Se basa esta reaccin en la separacin mediante un lcali, del azufre de los aminocidos, el cual al reaccionar con una solucin de acetato de plomo, forma el sulfuro de plomo.Tcnica1) Poner en el tubo de ensayo de 2 a 3 cc. de albmina de huevo (clara de huevo).2) Aadir 2 cc. de solucin de hidrxido sdico al 20%.3) Aadir 10 gotas de solucin de acetato de plomo al 5%.4) Calentar el tubo hasta ebullicin.5) Si se forma un precipitado de color negruzco nos indica que se ha formado sulfuro de plomo, utilizndose el azufre de los aminocidos, lo que nos sirve para identificar proteinas que tienen en su composicin aminocidos con azufre.

Reaccin de Hopkins-ColeAl realizar la reaccin de la muestra de protenas en medio cido sulfrico concentrado, frente al cido glioxilico (Reactivo de Hopkins-Cole) aparece color violeta en la interfase solucin H2SO4, debido a la formacin de un colorante similar al ndigo. La reaccin es positiva cuando los prtidos poseen aminocidos con ncleo indlico (Triptofano).Tcnica1) Coloque 2 o 3 ml de muestra en un tubo de ensaye 2) adicione igual volumen de solucin de cido glioxlico, CHO COOH.H2O (reactivo de Hopkins-Cole) y mezclar. 3) Inclinar el tubo y permitir que 5 6 ml de cido sulfrico concentrado resbale lentamente por las paredes del tubo, llegando al fondo y estratificando. 4) Observe el color producido en la zona de contacto entre los dos lquidos. Si el color no aparece despus de unos minutos, el tubo puede girase suavemente para producir un mezclado suave de los lquidos en la interface.

http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/introduccion%20estructura%20proteinas.html http://es.wikipedia.org/wiki/Estructura_de_las_prote%C3%ADnas http://www.uv.es/tunon/pdf_doc/trabajo_matilde.pdf http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/prot4.htm http://blogs.unlp.edu.ar/quimicaorganica/category/proteinas/

10