7/17/2019 Aminoácidos e Peptídeos
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15/12/20
Aminoácidos e Peptídeos
Salvador – BA
2012
UNIVERSIDADE FEDERALDA BAHIAINSTITUTODE CIÊNCIASDA SAÚDEDEPARTAMENTODE BIOFUNÇÃODISCIPLINA: BIOQUÍMICAIII– ICSA13PROFª.:Polyanna Carôzo
Deriva do grego, Protos = “a primeira”
Macromoléculas mais abundantes dascélulas
São o resultado da expressão gênica
Diversidade de funções biológicas
Importância
Subunidades monoméricasdos peptídeos e proteínas
20 AA ligação covalente
Combinações diferentes
Aminoácidos
Cadeia lateral distinta
Propriedades químicas
Formados por átomos de C, H, O e N
Podem conter S
Estrutura dos Aa’s
Duas convenções identificam os carbonos dos aa’s:
Letras gregas: a partir do carbono α
Numerais: a partir de uma extremidade carboxílica
Estrutura dos aa’s
Aa’s primários outros aa’s
Representação dos Aa’s primários
- Resíduos modificados após a
síntese protéica
- Outros aa’s presentes nacélula, mas não nas proteínas
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Asparagina
Ác. Glutâmico
Nomenclatura dos aa’s
Tirosina = tyros
Glicina = glycos
1º a serdescoberto
(1806)
Todos os aa’s apresentam C com 4 ligantes diferentes
Exceção: Glicina
Nomenclatura dos aa’s
Glicina
Leucina
Centroassimétrico
ou quiral
Compostos que tem a mesma fórmula molecular, masnão são idênticos.
Isomeria Nomenclatura dos aa’s
Os 4 grupos de ligantes diferentes ocupam 2arranjos espaciais ou estereoisômeros
Arranjo tetraédrico em torno do átomo de C
2 estereoisômeros ou 2 enantiômeros (isômeros ópticos)
Centroassimétrico
ou quiral
Nomenclatura dos aa’s
Baseada na configuração do açúcar de três carbonos,o gliceraldeído (Fisher, 1981)
Posição do grupo amino
Nomenclatura dos aa’s
Levorrotatória(L) – grupo amino a esquerdaDextrorrotatória(D) – grupo amino a direita
Todas as
proteínas
apresentam aana forma L
Ocorrem em
bactérias e
algunspeptídeos de
antibióticos
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Representação dos aa’s Classificação de aa’s
5 classes
Baseados nas propriedades dos grupos R
Polaridade – tendência para interagir com a água empH biológico (7): Hidrofóbico, não-polar Hidrofílico, polar
Tamanho do grupo R
Forma do grupo R
Hidrofóbicos
Tendem a se agrupar dentro das proteínas
Estabilizam a estrutura proteica por meio deinterações hidrofóbicas
Grupo R não polares e alifáticos
GlicinaCadeia lateral pequena nãocontribui para as interações
hidrofóbicas
MetioninaGrupamento tioéster com S
ProlinaPossui uma cadeia lateral
alifática cíclicaForma rígida Diminu i a
flexibilidade
Hidrofóbicos, não polares
Solubilidade: tirosina e triptofano > fenilalanina
Grupo R aromático
Maior polaridade
Anelindol
Tirosina e triptofano absorvem luz na região violeta
Importância para a caracterização de proteínas
Grupo R aromático
Absorbância = c x a x l
Hidrofílicos
Grupos funcionais
Grupo R não-carregados polares
Sulfidrila
Amida
Hidroxila
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2 CISTEÍNA CISTINA
Grupo R não-carregados polares
oxidação
hidrofóbico
Ponte dissulfeto
hidrofílico
Ligação covalente
Ligações dissulfeto Estabilidade das proteínas
Grupo R não-carregados polares
Entre cadeiaspolipeptídicas
ouEntre partes deuma proteínas
Hidrofílicos
Maior solubilidade
Considerados básicos
Grupo R positivamente carregados
2º Grupoamino
Grupoguanidino
Grupoimidazol
Pequenafração está
carregadaem pH 7
Hidrofílicos
Maior solubilidade
São considerados ácidos: 2ª carboxila
Grupo R negativamente carregados
Reação de hidró lise
Derivados dos aa’s primários – modificados após aincorporação ao polipeptídeos
Aminoácidos não primários Aminoácidos não primários
Proteína colágeno
(Tecido conjuntivo)
Parede vegetal
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Aminoácidos não primários
Proteína colágeno(Tecido conjuntivo)
Aminoácidos não primários
Proteína miosina(Tecido muscular)
Aminoácidos não primários
Proteína elastina(Tecido conjuntivo)
Aminoácidos não primários
Proteína protrombina(Sangue)
Introduzido durante a síntese proteica
Apresenta semelhança com a cisteína, mas contêmenxofre
Aminoácidos não primários Propriedade químicas dos aa’s
Dissolvidos em água (pH neutro)
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Podem atuar como ANFÓTEROS
ÁCIDOS
(doador de prótons)
BÁSICOS
(receptor de prótons)
Propriedade químicas dos aa’s
Ácido diprótico: aa monocarboxílico quando estácompletamente protonado
Propriedade químicas dos aa’s
Áci do dip rót icoDoador de é
BaseReceptor de é
An fót eroDoador e
receptor de é
Dois estágios de desprotonação
Propriedade químicas dos aa’s
Predomínio de moléculascompletamente protonadas
1º estágio
2º estágio
Remoção do primeiro próton
Titulação ácido-base: adição ouremoção gradual de prótons
Fornece o pKa para cada umdos grupos inonizáveis
2,34 para o COOH 9,60 para o NH3+
Propriedade químicas dos aa’s
pKa = -log KK = constante de dissociação ácidaKeq = constante de equilíbrio
Prediz a carga elétricadoa aa’s
O pI (ponto isoelétrico)
Carga total líquida = 0;
qtd de carga neg = qtdde
carga pos
Possui cargas opostas em
diferentes átomos
O aa é um íon dipolar
Média aritimética dos dois pKa
Propriedade químicas dos aa’s
Prediz a carga elétricadoa aa’s
Carga total negativa – acima
de pI
Carga total positiva – abaxode pI
Propriedade químicas dos aa’s
+1
- 1
0
+0,5
- 0,5
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Apresenta duas regiõestamponantes:
A glicina naõ é um bom tampãodo pH do fluido celular (7,4)
Propriedade químicas dos aa’s
Apresenta duas regiõestamponantes:
A glicina naõ é um bom tampãodo pH do fluido celular (7,4)
Propriedade químicas dos aa’s
Titulação de outros aa’s
Propriedade químicas dos aa’s
Titulaçãodo grupo R
A histidina é o único aa queapresenta região tamponante em
torno do pH neutro
Todos os aa’s com um únicogrupo amino e um único grupocarboxila e sem R inonizável
tem curva de titulaçãosemelhante a glici na.
Polímeros de aminoácidos
Unidos por ligação peptídica (reação de condensação)
Peptídeos
Tamanho da cadeia
Dipeptídeo – 2 aa
Tripeptídeo – 3 aa
Tetrapeptídeo – 4 aa
(...)
Oligopeptídeo –
pequeno nº de aa
Polipeptídeo –
grande nº de aa
Classificação dos peptídeos
Atividades terapêuticas
Processos de defesa de animais,
microrganismos e plantas.
Resíduos: unidades de aa dos peptídeos (cadaextremidade perde átomo de hidrogênio ou a parte
hidroxila)
Estrutura
N-terminal C-terminal
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Comportamento ácido-base de um peptídeo
depende: Grupo amino e
carboxílico livres
Presença deradicais ionizáveis
Inonização dos peptídeos
Propriedade exploradaem técnicas de
separação
GLUCAGON:
Hormônio pancreático
Aumenta a glicemia nosangue
29 resíduos – 1 peptídeo
Peptídeos de importância biológica
INSULINA:
Hormônio pancreático
Reduz a glicemia no sangue
2 peptídeos
VASOPRESSINA:
Peptídeos de importância biológica
OXITOCINA 9 resíduos
Peptídeos de importância biológica
GLUTATIONA
3 resíduos (Ac. Glutâmico, cisteína e glicina)
Peptídeos de importância biológica
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