PRÍON HUMANO
Fragmento de Proteína 121 – 230
Código PDB: 1qm2
André Morilha Duarte 11036411
João Victor Fontinelle Consonni 11035011
- O nosso interesse pelo príon está diretamente ligado a origem do nome dessa proteína.
- PRION: “Proteinaceous Infectius Particle”, ou seja, Partícula Proteica Infecciosa.
- São proteínas que, na sua forma patogênica, são capazes de causar doenças letais em diversos mamíferos, inclusive no homem.
- Não possui material genético e, ainda assim, É CAPAZ DE SE MULTIPLICAR!!!
- Muito mais resistente que vírus ou bactérias e, ainda por cima, não provocam resposta imunológica no organismo.
- Na década de 60, Tikvah Alper sugeriu a existência dos príons, mas só três décadas depois, Stanley Prusiner encontrou evidências da existência de tal proteína.
- Os Príons estão presentes em todos os mamíferos e são encontrados em várias células do organismo.
- São resistentes ao congelamento, ao ressecamento, ao calor do cozimento normal dos alimentos, à pasteurização e à esterilização pelos procedimentos usuais.
- Para ser inativado o príon precisa ser exposto a uma temperatura de 105°C, sob pressão, por aproximadamente uma hora.
- Pouco se sabe do papel biológico do príon PrPc, sua forma não patogênica.
- A PrPSc, uma forma modificada da PrPc, é capaz de causar doenças neurodegenerativas fatais conhecidas como Encefalopatias Espongiformes.
- A interação da PrPSc com a PrPc converte esta última em PrPSc, iniciando um efeito dominó pelo qual quantidades crescentes da proteína celular são convertidas na forma causadora da doença.
- Não se conhece o mecanismo pelo qual a PrPSc leva à encefalopatia espongiforme.
- Neste link encontra-se um vídeo ilustrativo do “dia-a-dia” de um príon.
A 1qm2 (código PDB) é um fragmento da cadeia de um príon humano. Tem como principais características
estruturais: • Domínio principal de estruturas alfa e beta • Uma cadeia principal. • 112 resíduos. • Capaz de sofrer mutação. • Similaridade de sequencia de 90% com a PrP do
coelho.
Príon Humano PrP do Coelho
A diferença entre a PrPc e PrPSc se dá apenas nas configurações moleculares:
- A estrutura predominante na PrPc é a alfa-hélice.
- A PrPSc apresenta estrutura pregueada (folhas beta).
- A sequência de aminoácidos é a mesma na forma normal e patogênica, a diferença está apenas na
conformação da proteína.
Forma não patogênica
(PrPc)e patogênica
(PrPSc) do príon.
- O príon possui um lipídio ligado ao fundo de sua estrutura que o mantém ligado à superfície das células
nervosas e também tem duas cadeias de hidratos de carbono.
- Uma vez em contato com essas células nervosas o príon PRPSc a desconstitui criando vacúolos de caráter
esponjoso em seu interior.
Estrutura do príon
(lipídio em
amarelo).
Células nervosas
afetadas.
- Como não há um tratamento efetivo contra essas doenças, as únicas medidas que podem ser tomadas são profiláticas.
- Recentemente, projetos de pesquisa desenvolvem anticorpos que quando aplicados nas células neurais coíbem a interação destas com os príons PrPSc, impedindo assim sua degradação.
- Neste link o conhecimento a respeito dos príons é colocado junto ao universo da ficção para tentar explicar a “ciência” por trás dos zumbis!
Sites:
- http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=1QM2
- http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=101
- http://del-campo.com/artigosmed/a_sidrome_da_vaca_louca.pdf
- http://prionseinfeccoesbiobio1.blogspot.com.br/
- http://g1.globo.com/ciencia-e-saude/noticia/2012/01/remedio-para-mal-da-vaca-louca-nao-faz-mal-ao-cerebro-diz-estudo.html
- http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0365-05962003000100002
Livros:
- NELSON, David L.; COX, Michal M. Capítulo 6: Estrutura Tridimensional das Proteínas. Princípios de bioquímica de Lehninger. 5. ed. Porto Alegre : Artmed, 2011. Pág 153, Adendo 6-4.
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