Aula anteriorPrestação de

contas......

1. Quais as principais funções dos açucares na matéria viva e assinale os principais carboidratos que desempenham essas funções?

2. Escreva a classificação geral dos carboidratos definindo e exemplificando cada caso.

3. Com base na definição química dos carboidratos explique porque o hidroxietanal (aldeído glicólico), não se considera como representante mais simples da classe dos carboidratos.

4. Classifique os monossacarídeos baseados no número de átomos de carbono e pela presença do grupo carbonila. Exemplifique cada caso.

5. Com a ciclização surge um novo centro de assimetria na molécula, o carbono 1. No instante da ciclização, a oxidrila (OH) do carbono 1 pode assumir duas posições. Cite-as e diferencie cada uma exemplificando com a glicose.

6. Os monossacarídeos podem apresentar forma linear (projeção de Fischer) e forma cíclica (Projeção de Haworth). Escreva essas projeções para glicose, ribose e frutose.

Para Responder em Casa

1.Qual a vantagem dos lipídios sobre os carboidratos como reserva energética? E dos carboidratos sobre os lipídios?

2.Por quê um ácido graxo de mesmo número de carbonos, em uma dada temperatura, assume um aspecto de cera se for saturado, ou de óleo se for insaturado ?

Prof:FRANCILIO DE C. OLIVEIRA

DefiniçãoAminoácidos

◊

grupo amino+grupo carboxílico

◊quimicamente : derivados de ácidos carboxílicos

Configuração L e D

GLICINA

ClassificaçãoNutricional ◊essenciais ▫ exemplos: fenilalanina, isoleucina, metionina

◊não-essenciais ▫ exemplos: glicina, alanina, tirosinaQuanto ao destino ◊ cetogênico ◊ glicogênicoQuanto ao radical

PolarPolar ApolarApolar

NomenclaturaNumeração dos carbonos da cadeia

principal ◊ a partir do carbono da carboxila

▫ exemplos

1- Alanina

ácido 2-amino-propanóico

2- Cisteína

ácido 3-tiol-2-amino-propanóico

Aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas - cadeias alifáticas

Alanina

Aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas - cadeias aromáticas

Aminoácidos com cadeias laterais polares carregadas - básicas

Propriedades Físicas dos AminoácidosPropriedades OrganolépticasSolubilidadePonto de FusãoAtividade ÓpticaPropriedade Elétrica ▫Aminoácidos com íons dipolares ▫Ponto Isoelétrico – PI

Propriedades Físicas dos Aminoácidos Equação de Henderson-Hasselbalch

pH = pKa + log [A-]

[HA]

++HH33NN-- C C --HHCOOHCOOH

RR

++HH33NN-- C C --HHCOOHCOOH

RR

++HH33NN-- CC-- HHCOOCOO--

RR

++HH33NN-- CC-- HHCOOCOO--

RRHH22NN-- CC-- HH

COOCOO--

RRHH22NN-- CC-- HH

COOCOO--

HH22NN-- CC-- HHCOOCOO--

RR

FormaFormaIsoelétricaIsoelétrica

pKpK11 pKpK22

A+A+ AA--

Ponto Isoelétrico O ponto onde se observa o fim da liberação

de prótons por parte da carboxila é o ponto isoelétrico pI

O ponto isoelétrico é calculado pelo valor de cada constante de dissociação dos grupos ácido e básico.

Curva de obtenção do pI

Reações QuímicasReações com ninidrina

Aspectos BiológicosNecessidade diáriaDeficiência de aminoácidos ◊ subnutrição

◊ pele ressecada↑nível de aminoácido no sangue » ↑resistência

imunológicaAminoácidos livres ◊ utilização

◊ metabolismo

Aspectos Biológicos

Aminoácidos não aproveitados

gás carbônico + água + amônia

uréia

Novo pagamento

Teste Proteínas podem ser constituídas por uma única, duas ou mais

cadeias polipeptídicas, ou seja, são compostas por ligações peptídicas de dois ou mais Aminoácidos (Aas). Cada proteína tem uma seqüência de aminoácidos que lhe confere uma estrutura única, que por sua vez lhe confere uma determinada função, isto significa que esta seqüência de Aas tem um papel fundamental na estrutura de uma proteína, e na função que ela desempenha.

Diante do exposto marque a alternativa que indique qual conseqüência estrutural sofre as proteínas com função de defesa, quando ocorre um estado de hipertermia (acima de 43º.C) e/ou hipotermia (abaixo de 32º.C) corpórea em um ser humano. Hidrólise com liberação de Aas Decomposição com liberação de CO2

Desnaturação com conservação da estrutura original Desnaturação sem conservação da estrutura original

LIpideos: - Colesterol - Componente essencial das membranas estruturais

de todas as células dos mamíferos, é o principal componente do cérebro e das células nervosas. É encontrado nas glândulas supra-renais, aonde os hormônios adrenocorticais são sintetizados e no fígado onde é sintetizado e armazenado. O colesterol participa na formação do ácido biliar, hormônios adrenocorticais (aldosterona) e hormônios sexuais (estrogênios, testosterona e progesterona). É encontrado em apenas alimentos de origem animal. Entretanto existem dois tipos de colesterol sanguíneo. Diferencie-os quanto aos seus benefícios e malefícios para o homem. Lembrando de mencionar os valores que são considerados preocupantes na hora de uma avaliação clinica.

ESTRUTURASESTRUTURAS TRIDIMENSIONAISTRIDIMENSIONAIS

PROTEÍNASPROTEÍNASConceitoConceito- São polímeros de aa.São polímeros de aa.Como se forma as ligações peptídicas Como se forma as ligações peptídicas

entre aa?entre aa?

PROTEÍNASPROTEÍNAS Classificação:Classificação:- Ocorre de acordo com a função que Ocorre de acordo com a função que

exerce:exerce:

1.1. Enzimas;Enzimas;

2.2. Prot. transportadoras-ex: hemoglobina;Prot. transportadoras-ex: hemoglobina;

3.3. Prot. armazenadoras-ex: ferritina;Prot. armazenadoras-ex: ferritina;

4.4. Prot. estruturais-ex: colágeno;Prot. estruturais-ex: colágeno;

5.5. Prot. de defesa-ex: imunoglobina;Prot. de defesa-ex: imunoglobina;

6.6. Prot. reguladoras-ex: hormônios, etc.Prot. reguladoras-ex: hormônios, etc.

PROTEÍNASPROTEÍNASEstruturas Estruturas

Tridimensionais:Tridimensionais:• PrimáriaPrimária• SecundáriaSecundária• TerciáriaTerciária• QuaternáriaQuaternária

Estrutura quaternária:• Associação de mais de uma

cadeia polipeptídica • No modelo, um tetrâmero

composto de 4 cadeias polipeptídicas

x 4

Para entender a estrutura 3D das proteínas, vamos “dissecá-la” em níveis organizacionais para facilitar o estudo:

Estrutura terciária:• Enovelamento de uma cadeia

polipeptídica como um todo.• Ocorrem ligações entre os

átomos dos radicais R de todos os aminoácidos da molécula

.

Estrutura secundária:• Enovelamento de partes da

cadeia polipeptídica• Formada somente pelos

átomos da ligação peptídica, através de pontes de H.

• Ex: alfa-hélices e folhas beta.

Estrutura primária: é a sequência dos aminoácidos na cadeia polipeptídica; mantida por ligações peptídicas

aminoácido

É o esqueleto covalente (fio do colar), formado pela seqüência dos átomos (-N-C-C-)n na proteína.

Para entender a estrutura 3D das proteínas, vamos “dissecá-la” em níveis organizacionais para facilitar o estudo:

PROTEÍNASPROTEÍNASEstrutura quanto a Estrutura quanto a

forma:forma:

- Proteínas - Proteínas Globulares:Globulares:

• ex: hemoglobinaex: hemoglobina- Proteínas Fibrosas:Proteínas Fibrosas:• ex: mioglobinaex: mioglobina

Esquemas de proteínas globulares e fibrosas

•TRÊS GRUPOS PRINCIPAIS:

•1. SIMPLES

•2. CONJUGADAS

•3. DERIVADOS DE PROTEÍNAS

PROTEÍNAS SIMPLES

 

    PROTEÍNAS SIMPLES SÃO DEFINIDAS COMO AS PROTEÍNAS QUE POR HIDRÓLISE RENDEM SÓ AMINOÁCIDOS.

Podem ser:

1. ALBUMINAS 2. GLOBULINAS

3.`GLUTELINAS 4. PROLAMINAS

5. ESCLEROPROTEÍNAS

6. HISTONAS 7. PROTAMINAS

    PROTEÍNAS CONJUGADAS ESTÃO COMPOSTAS DE :

PROTEÍNA SIMPLES

+ ALGUMA SUBSTÂNCIA DE NATUREZA NÃO- PROTÉICA.

O GRUPO NÃO PROTÉICO É CHAMADO "GRUPO PROSTÉTICO".

SÃO CLASSIFICADAS EM:

 

1. NUCLEOPROTEÍNAS

2. GLICOPROTEÍNAS

3. CROMOPROTEÍNAS

4. FOSFOPROTEÍNAS

5. LIPOPROTEÍNAS

PROTEÍNASPROTEÍNASDesnaturação Protéica:Desnaturação Protéica:- Consiste na quebra das estruturas secundária Consiste na quebra das estruturas secundária

e terciária de uma proteína;e terciária de uma proteína;- As ligações peptídicas não são envolvidas na As ligações peptídicas não são envolvidas na

desnaturação.desnaturação.

Agentes desnaturantes:Agentes desnaturantes:- calor;calor;- Ácidos e bases;Ácidos e bases;- Metais pesados;Metais pesados;

- Solventes orgânicosSolventes orgânicos..

PROTEÍNASPROTEÍNAS

IMPORTÂNCIAA forma das proteínas é um fator muito

importante em sua atividade, pois se ela é alterada, a proteína torna-se inativa.

Esse processo de alteração da forma da proteína é denominado desnaturação, podendo ser provocado por