1ª Aula- Aminoacidos e Proteinas

Aminoácidose Proteínas

As proteínas são as

macromoléculas mais

abundantes nas células

vivas.

Ocorrem em todas as

células e em todas as

partes das mesmas.

PROTEÍNAS

Formam estruturas de sustentação – colágeno e elastinaTransportam oxigênio – hemoglobinaCatalisam reações químicas – enzimasAtuam no controle do metabolismo – hormôniosSão componentes de mecanismos contráteis – actina e miosinaCoagulação sanguínea – fibrinogênioDefesa – reação a proteínas estranhas (antígeno/anticorpo)Controla a atividade de genes

FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS

CONSTITUIÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

Os aminoácidos apresentam em sua molécula um grupo amino (-NH2) base e, e um grupo carboxila (-COOH). Em pH fisiológico eles apresentam-se ionizados.

Fórmula básica dos aminoácidos:

-NH2: amino, é uma base

fraca que é um receptor de

prótons (H+).

-COOH: carboxila, atua

como um ácido fraco, que

doa prótons

- R: cadeia lateralpH neutro

SOLUBILIDADE DOS AMINOÁCIDOS

Os aa, podem ser classificados pelos seus grupos R:De acordo com sua solubilidade em água os aminoácidos se classificam em:

-Apolares (hidrofóbicos): pouca ou nenhuma solubilidade em água – glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, metionina, fenilalanina e triptofano.

-Polares (hidrofílicos): altamente solúveis em água (-OH, -SH, -NH2 ou –COOH). - neutros: mesmo número de carga positiva e negativa – asparagina, glutamina, cisteína, serina, treonina e tirosina. - ácidos: com predomínio de carga negativa – aspartato e glutamato - básicos: com predomínio de carga positiva – arginina, histidina e lisina.

Aa essenciaisFenilalanina Valina Treonina Triptofano Isoleucina

Metionina Histidina Lisina Arginina Leucina

Alanina Asparagina Aspartato Cisteína Glutamato

Glutamina Glicina Prolina Serina TirosinaAa não-essenciais

PROTEÍNAS

OS AMINOÁCIDOS – ÁCIDOS E BASES

Os aa, podem agir como ácidos e bases (NATUREZA ANFOTÉRICA)

1- Em ambientes ácidos há mais prótons (H+), portanto o ácido fica protonado (COOH), tanto quanto a base (NH3+).

2- Quando o pH vai subindo, com a adição de hidroxila (OH), o grupo ácido libera o próton.

3- Quando é adicionado mais (OH-), não há mais prótons no grupo ácido, então ele retira o próton do grupo amino.

PROTEÍNAS – LIGAÇÃO PEPTIDICA

Os dipeptídeos e proteínas são formados por ligações peptídicas entre aminoácidos.

Ligação peptídica: ligação do grupo carboxila (COOH) de um aminoácido com o grupo amino (NH2) de outro, com a saída de 1 molécula de água.

PROTEÍNAS – LIGAÇÃO PEPTIDICA

PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS

A cadeia poliptídica pode apresentar de 2 a milhares de aminoácidos.

2 aa: dipeptídeo

3 aa: tripeptídeo

Até 30 aa: oligopeptídeo

> 30 aa polipetídeo

> 50 aa proteínas C

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

Estrutura primária: é a sequência de aa ao longo da cadeia polipetídica. Começa na porção amino e termina na porção carboxila.

Estrutura secundária: descreve a formação de estruturas regulares pela cadeia polipeptídica.

Alfa-hélice: ocorre o enrolamento da cadeia ao redor de um eixo mantidas por pontes de hidrogênio, formando uma mola ou hélice, cada volta tem 3,6 aa., ex. cabelo e lã (estrutura elástica).


Folha beta pregueada: estrutura mantida por pontes de hidrogênio entre os aa de cadeias diferentes dispostos paralelamente. Estrutura flexível porém não elástica (fios de seda).



Estrutura terciária: o dobramento final da cadeia polipeptídica por interação de regiões alfa-hélice ou folha beta-pregueada ou regiões sem estrutura definida.Confere às proteínas sua atividade biológica específica.


Estruturas terciárias são estabilizadas por ligações fracas

que estabilizam os dobramentos da estrutura terciária.

TIPOS DE LIGAÇÕES:

Pontes de hidrogênio: estabelecida entre as cadeias laterais

de aa polares: serina, treonina e tirosina

Interações hidrofóbicas: formadas entre as cadeias laterais

dos aa apolares: glicina, alanina, isoleucina ,etc.

Ligações eletrostáticas ou iônicas: interações de grupos com

cargas opostas. Importante para o dobramento da cadeia.

Localizados na superfície da proteína.


Estrutura quaternária: associação de 2 ou mais cadeias

polipeptídicas para formar 1 proteína funcional. Ex:

hemoglobina com 4 cadeias polipeptídicas.

FORMA DAS PROTEÍNAS

As proteínas, segundo a sua forma, podem ser chamadas de

globulares ou fibrosas.

Proteínas globulares: são proteínas com formato final esférico e

com alta solubilidade em água. Ex: tripsina – proteína enovelada,

cadeias laterais hidrofóbicas no interior da molécula e cadeias

laterais ionizadas no exterior interagindo com a água.

Albuminas: solúveis em água, desnaturadas pelo calor,

ovoalbumina, albumina sérica.

Globulinas: levemente solúveis em água, desnaturadas pelo calor,

globulina sérica

Lipoproteínas: lipídios como colesterol e triglicerídeos não são

solúveis em água, devendo ser complexados com uma proteína

transportadora hidrossolúvel.


Proteínas fibrosas:

1- Contém quantidades maiores de estrutura secundária

regular

2- Apresenta forma de cilindro longo

3- Apresenta baixa solubilidade em água

4- Apresenta função estrutural

Exemplos:

Alfa queratina: 2 ou 3 cadeias de alfa-hélice associados

formando longos cabos. Epiderme, cabelo, lã, chifres, unhas,

cascos, bicos, penas etc.


Colágeno: composto por glicina, prolina e hidroxiprolina

Beta queratina: as fibras

são formadas por

empilhamento em folhas

beta pregueadas. Ex:

fios de seda e teia de

aranha

DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS

A proteína é dita desnaturada quando sua

conformação nativa é destruída, devido a

quebra de ligações não covalentes,

resultando em uma cadeia distendida

DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS

Fatores que provocam desnaturação:

Aquecimento: aquecimento da proteína nativa provoca

rompimento de ligações não-covalentes

PH: muito alto ou muito baixo, conferem à molécula uma

elevada carga positiva ou negativa ocasionando uma

repulsão intramolecular, expondo o interior hidrofóbico.

Uréia: substituem as ligações que mantinham a estrutura

nativa da molécula

Detergentes: introdução de sua cauda hidrofóbica no interior

apolar da proteína rompe ligações hidrofóbicas.

ANEMIA FALCIFORME

Doença resultante de uma mutação com substituição de ácido glutâmico (grupo R com carga negativa) por valina (grupo R hidrofóbico). As moléculas da hemoglobina substituída sofrem agregação quando estão desoxigenadas. Os agregados formam um preciptado fibroso que distorce as hemácias adquirindo forma de foice, que obstruem capilares impedindo a oxigenação.

DIGESTÃO DE PROTEÍNAS

Locais:• estômago• intestino

Síntese das enzimas:• estômago• pâncreas• intestino

• Pepsina

• Tripsina• Quimotripsina• Elastase• Carboxipeptidases

• Enteropeptidase• Aminopeptidases• Dipeptidases• Tripeptidases

Estômago

Intestino Delgado

Pâncreas

DIGESTÃO DE PROTEÍNAS - ENZIMAS

Lúmen Intestinal Enterócito Capilares

Aminoácidos

Aminoácidos40%

Dipeptídios Tripeptídios60%

+

aa

DipeptidasesTripeptidase

aa

Dig

estã

oProteínas da dieta

Somente fetos e recém-nascidos são capazes de captar algumas proteínas sem digestão prévia (por pinocitose). Imunoglobulinas do colostro do leite são absorvidas intactas fornecendo imunidade passiva.Fato sem importância em termos nutricionais

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