Proteínas

São compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos.

Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva.

• Pertencem à classe dos peptídeos, pois são formadas por aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH 2 ) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida.

Aminoácidos CARACTERÍSTICAS GERAIS:

• São as unidades fundamentais das proteínas.

• Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas 20 aminoácidos.

• Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas.

Os aminoácidos que intervêm na composição das proteínas (existem outros) são número de 20 e obedecem à estrutura geral representada na figura abaixo:

Os vegetais têm a capacidade de fabricar os vinte aminoácidos necessários para a produção de suas proteínas, já as células animais não sintetizam todos eles, sendo que alguns devem ser ingeridos com o alimento. Assim, os aminoácidos podem ser classificados em dois tipos:

• Essenciais - são aqueles que não podem ser sintetizados pelos animais.

Ex: Fenilalanina; Valina; Triptofano; Treonina; Lisina; Leucina; Isolucina; Metionina.

• Não essenciais (Naturais) - são aqueles que podem ser sintetizados pelos animais.

Ex: Glicina; Alanina; Serina; Cisteína; Tirosina; Arginina; Ácido aspártico; Ácido glutâmico; Histidina; Asparagina; Glutamina; Prolina.

É importante ressaltar que, para os vegetais, todos os aminoácidos são não essenciais. Fica claro que classificar um aminoácido em não essencial ou essencial depende da espécie estudada; assim um certo aminoácido pode ser essencial para um animal e não essencial para outro.

HOMEM: produz 8 (isoleucina, leucina, valina, fenilalanina, metionina, treonina, triptofano e lisina)

RECÉM-NASCIDOS: além desses não produz também a histidina

O QUE DIFERE AS PROTEÍNAS:

• Quantidade de AA do polipeptídio

• Tipos de AA

• Seqüência dos AA

Classificação

• Proteínas simples

– Somente aminoácidos

• Proteínas conjugadas

(proteínas ligadas a

outras substâncias)

– Nucleoproteínas

– Glicoproteínas

– Metaloproteínas

– Lipoproteínas

Níveis de Organização: Estrutura Primária (seqüência linear de

AA)

• Dada pela seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula.

• É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.

• A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".

• A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres.

• Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.

Estrutura Secundária (enrolamento helicoidal )

• É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína.

• É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.

• Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.

• O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.

Estrutura Terciária (dobramento sobre si mesma)

• Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica.

• É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".

• Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente.

• Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica.

• Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma proteína.

Estrutura Quaternária (união de cadeias polipeptídicas)

• Surge apenas nas proteínas oligoméricas.

• Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula.

• Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.

• As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.

• Proteínas GLOBULARES (Albumina) e FIBROSAS (Queratina)

DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS;

• TEMPERATURA / agitação das

moléculas rompimento de

ligações / Ex: ovo cozido

• GRAU DE ACIDEZ / meios

ácidos ou básicos

rompimento de atrações

elétricas que ajudam manter a

configuração espacial /

fabricação de queijos e

coalhadas

Funções: as proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de

acordo com a sua função.

• Função estrutural - participam da estrutura dos tecidos.

Exemplos: - Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e tendões.

- Actina o Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde participam do mecanismo da contração muscular.

- Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas. Evita a dessecação, a que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre. - Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do sangue).

• Função enzimática - toda enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas. Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar, como exemplo, as lipases - enzimas que transformam os lipídios em sua unidades constituintes, como os ácidos graxos e glicerol.

• Função hormonal - muitos hormônios de nosso organismo são de natureza protéica. Resumidamente, podemos caracterizar os hormônios como substancias elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos. É o caso do insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue).

• Função de defesa - existem células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos o organismo produz proteínas de defesa, denominados anticorpos. 0 anticorpo combina-se, quimicamente, com o antígeno, do maneira a neutralizar seu efeito. A reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua formação. Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo (como os linfócitos, um dos tipos de glóbulo branco do sangue). São proteínas denominadas gamaglobulinas.

• Função nutritiva - as proteínas servem como fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros animais. Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia no mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o vitelo, material que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico em proteínas.

• Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc...

• Transporte - pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue.

Enzimas – Proteínas Especiais • As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações

biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.

• Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto.

• As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações.

• As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.

As enzimas são classificadas segundo os

compostos nos quais elas agem: • lipases atuam nas gorduras decompondo-as em glicerol e ácidos

graxos;

• catalases decompõem a água oxigenada;

• amilases decompõem os amidos em açúcares mais simples;

• proteases decompõem as proteínas;

• celulases decompõem a celulose;

• pectinases decompõem a pectina;

• xilanases decompõem a xilana;

• isomerases catalizam a conversão da glicose em frutose;

• beta-glucanases decompõem a beta-glucana;

• outras.

Modelo de Chave-Fechadura

FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE DAS ENZIMAS:

• TEMPERATURA:

• temperatura atividade enzimática / até certo limite.

• agitação moléculas possibilidades de choques , mas rompimento de ligações / perda da conformação, isto é, ocorre desnaturação e inativação da enzima.

• Temperatura Ótima / HOMEM ~ 35 E 40 ºC

Concentração do Substrato • Quanto maior a concentração do substrato, maior a velocidade da

reação, até o momento em que todas as enzimas estejam ocupadas. Não adianta aumentar a concentração do substrato porque a velocidade da reação aumentará.

pH • Cada enzima tem uma ação ótima de acordo com um determinado

pH. Ex: a pepsina (protease do suco digestório do estômago) tem

um pH ótimo ao redor de 2,0 (ácido).

Inibidores enzimáticos São compostos que podem diminuir a atividade de uma enzima.

A inibição enzimática pode ser reversível ou irreversível.

Existem 2 tipos de inibição enzimática reversível:

Inibição Enzimática Reversível Competitiva:

• Quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sítio de ligação do substrato;

• O efeito é revertido aumentando-se a concentração de substrato

• Este tipo de inibição depende das concentrações de substrato e de inibidor.

Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva:

• Quando o inibidor liga-se reversivelmente à enzima em um sítio próprio de ligação, podendo estar ligado à mesma ao mesmo tempo que o substrato;

• Este tipo de inibição depende apenas da concentração do inibidor.

Na inibição enzimática irreversível, há modificação covalente e definitiva no sítio de ligação ou no sítio catalítico da enzima.