- Definição- ComposiçãO- Ocorrência

-IMPORTÂNCIA- Propriedades Físicas

-EsTRUTURA

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PROTEÍNAS

Necessidades diárias deproteína

•10 a 15% das necessidades energéticas;

•1g/Kg de peso por dia;

•Atletas e gestantes: necessidade de ingestão aumentada

PROTEÍNAS

PROTEÍNAS•Compostos orgânicos complexos de alto peso molecular;

•Contêm C, H, O, N e S;

•São polímeros de 100 ou mais aminoácidos (aas).

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COMPOSIÇÃO5

• Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com

Ligação Peptídica

BIO-QUIMICA

Cadeia de aas formam proteína

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BIO-QUIMICAClassificação:EstruturaClassificação:Estrutura

• 1 - Primária• 2 -

Secundária• 3 - Terciária

• 4 - Quaternária

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Estruturaa) Primária ou nível

primário.b) Secundária ou nível

secundário ou helicoidal

c) Terciária ou nível terciário

d) Quaternária ou nível quaternário

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Estruturaa) Estrutura Primária ou Nível Primário É a seqüência em número de aminoácidos (cadeia peptídica). A

ligação estabilizante é a ligação peptídica (covalente). Se imaginarmos os aminoácidos representados por letras: A, B, C, D, ... teremos uma esquematização da estrutura primária de uma proteína:

........A – B – C – D – A – D – A -.............. É importante salientar que o número de aminoácidos determina o número de proteínas. [Fatorial (!) do nº de aa].

Uma variação na seqüência conduz a uma proteína diferente e com ação bioquímica diferente. Ex: a ocitocina e a vasopressina diferem entre si na seqüência de apenas dois aa; a ocitocina provoca as contrações uterinas e a vasopressina provoca aumento da pressão sangüínea.

Estrutura PrimáriaEstrutura Primária

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Estruturab) Estrutura secundária ou

nível secundário (helicoidal)

É o enrolamento da estrutura primária em torno de um eixo imaginário, originando uma hélice chamada de hélice. Assim, esta estrutura está relacionada com a disposição espacial das estruturas primárias, e pode ser em forma de um hélice ou uma folha pregueada.

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Estrutura

As ligações estabilizantes dessa estrutura secundária são:

1. Ligação ou Ponte de Hidrogênio: formada pela interação ou atração entre: - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo amino de outro/ - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo carboxila de outro.

2. Ligação Iônica: formada pela atração entre as cadeias laterais dos aa ácidos e aa básicos.

3. Ligação hidrófoba ou apolar: formada pela interação de radicais apolares como: metil, etil, metileno, etc; dos aa constituintes da molécula.

4. Ligação ou ponte dissulfeto: formada pela união de grupos –SH dos aa chamados de cisteína.

OBS: - As ligações estabilizantes em maior número são as pontes de H. - A ligação estabilizante mais forte é a ligação dissulfeto.

Estrutura Secundária

Hélice

Laminar

BIO-QUIMICA

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Estrutura

c) Estrutura terciária ou nível terciárioÉ a sua forma tridimensional ocasionada pelo enrolamento da espiral sobre

si mesma (novelo). As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária.

Estrutura Terciária

Estrutura TerciáriaEstrutura Terciária

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Estrutura

d) Estrutura Quaternária ou Nível QuaternárioÉ a que resulta da reunião de várias estruturas terciárias que, em conjunto,

assumem formas espaciais bem definidas. As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária.

OBS: nem todas as proteínas apresentam esta estrutura, mas de uma maneira geral, todas as enzimas as apresentam.

Estrutura Quaternária

Estrutura QuaternáriaEstrutura Quaternária

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Desnaturação

A desnaturação de uma proteína é a desorganização das estruturas quaternárias, terciárias e secundárias.

Agentes desnaturantes são os que provocam a desorganização. São eles: - agentes físicos (calor, radiações UV, alta pressão e ultra som)

- agentes químicos (ácidos fortes, bases fortes, metais pesados e uréia)

A proteína desnaturada apresenta as seguintes alterações:a) Físicas: aumento da viscosidade; não podem ser cristalizadas ou auto-

organizadas.b) Químicas: maior reatividade: devido a exposição de grupos químicos que

estavam encobertos por estruturas; diminuição da solubilidade do PHi e, conseqüente precipitação.

c) Biológicas: perda de suas propriedades enzimáticas, antigênicas e hormonais; facilmente digeridas por enzimas hidrolíticas.

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Muitas proteínas apresentam-se firmemente enrolada em seu estado natural, como um novelo de lã. Porém, se alguma destas interações forem quebradas, sua forma será alterada e sua conformação – perdida! Chamamos isso de DESNATURAÇÃO DE UMA PROTEÍNA.SÃO AGENTES DESNATURANTES:•pH – abaixo de 5,0•Temperatura – acima de 50 0C

FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS

ANABÓLICA blocos formadores para material

celular

CATABÓLICA combustível energético

proteínas musculares e hepáticas

FUNÇÃO ESPECÍFICAFUNÇÃO ESPECÍFICA Tipos Exemplos Localização e Função

Enzimas Ácido – graxo sintetase Catalisa a síntese de ácidos graxos

Reserva Albumina Clara de ovo

Transportadoras Hemoglobina Transporta O2 no sangue

Protetoras no sangue Anticorpos Bloqueiam substâncias estranhas

Hormonais Insulina Regula metabolismo da glicose

Estruturais Colágeno Tendões, cartilagens, pelos

Contráteis Miosina Constituíntes fibras musculares

DIGESTÃO E ABSORÇÃO

Inicia estômago PEPSINA meio ácido

PROTEÍNA POLIPEPTÍDEOS

ABSORÇÃO dipeptidases e

aminotripeptidases

jejuno e íleo transporte passivo

não existe depósito de aminoácidos proteínas

Pepsina

Destino dos aas na célula

• Após absorção os aas caem na corrente sanguínea

• Síntese de peptídeos e proteínas

• Oxidação para formação de energia

(fígado e músculo)

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FIM!