1ª Aula Bioquímica

7/24/2019 1 Aula Bioqumica

1/72

BioqumicaProf. Simone Santos

[email protected]


2/72

a cincia que estuda os processos qumicos queocorrem nos organismos vivos


3/72

a substncia mais abundante do peso doorganismo (70%)

A fora de atrao entre as molculas da gua e aleve tendncia da gua em ionizar so deimportncia crucial para a estrutura e funo das

biomolculas.Reconhecimento entre as molculas so

devidamente influenciado pela guaBiomolculas podem fazer diferentes ligaes

qumicasObs.: Hidroflicos e Hidrofbicos

gua


4/72

A molcula da gua e seus produtos de ionizao (H+ e OH-)

influenciam a estrutura , a automontagem e as propriedadesde todos os componentes celular (protena, cidosnucleicos, lipdios).

gua


5/72

Interaes fracas em sistemas aquoso As pontes de H entre molculas da gua fornecem

foras coesivas que tornam a gua um liquido emtemperatura ambiente.

Biomolculas polares dissolvem-se facilmente na guaporque elas podem substituir as interaes gua-

gua mais so incapaz de substituir gua-soluto Molculas no polar so pouco solvel em gua e

tende a permanecer juntas

gua


6/72

Tipos de ligao: Ponte de H Interao inica Hidrofbicas Van der Waals (dipolo-

dipolo

gua


7/72

Porque um insetos consegue andar sobre a gua?


8/72

So composto essenciais a vida So unidades estruturais bsicas das protena

O que so os aminocidos?

so molculas orgnicas formadas por tomos de carbono

(C), hidrognio (H), oxignio (O) e nitrognio (N) ( exceto prolina).


9/72

Aminocidos Ligaes Peptdicas oupontes de Hidrognio

Estruturas dos Aminocidos

Propriedadescido-Base

Propriedade anftero reage com cidos e base


10/72

Em todos aminocidos padro (exceto a glicina) o carbono

central assimtrico (quiral), ou seja est ligado a quatrogrupos substituintes diferentes: um grupo carboxila, umgrupo amino, um grupo R e um tomo de H.

Os enantimerosso ismeros espaciais opticamente ativos, que so assimtricos,

eles tambm so a imagem especular um do outro e no so sobreponveis.


11/72

20 Tipos diferentesQuanto a cadeialateral:

Tamanho Forma Carga Capacidade de

formao de pontesde hidrognio

Carter hidrfobo

OS DIFERENTES TIPOS DE AMINOCIDOS


12/72


13/72

O mesmo conjunto de aminocidos (20) constituintesdas Protenas nos diferentes organismos...

Bactrias Fungos protozorios


14/72

O mesmo conjunto de aminocidos (20) constituintesdas Protenas nos diferentes organismos...


15/72

A natureza da cadeia lateral que determina o papel deuma aminocido em uma protena

Classificao dos aminocidos de acordo com as propriedadesde suas cadeias:

Cadeias laterais polares Cadeias laterais polares desprovido de carga Cadeias laterais apolares Cadeias laterais cidas Cadeias laterais bsicas


16/72

Cadeias laterais polares

Caractersticas Cadeias laterais polares: Apresenta uma distribuio desigual de eltrons (cida e

bsicas)

Podem formar pontes de Hidrognio


17/72

Cadeias laterais polares desprovido de carga


18/72

Cadeias laterais apolares

Cadeias laterais apolares dos aminocidostendem a agrupar-se no interior da protena emvirtude da hidrofobicidade do grupo R


19/72

Cadeias laterais cidas


20/72

Cadeias laterais bsicas


21/72

AA podem ser oxidados como combustveis metablicos

para fornecer energia; AA e seus derivados agem como mensageiros qumicos

para comunicao entre as clulas; A glicina, o cido aminobutrico (GABA) e a dopamina

so neurotransmissores; A tiroxina (derivado da tirosina), um hormnio da

tireide e geralmente estimula o metabolismo devertebrados;

O tripeptdeo, Glutationa (Glu, Cys, Gly) tem um papelno metabolismo celular, capta agentes oxidantes.

Aminocidos biologicamente ativos


22/72

Protenas


23/72

So macromolculas biolgicas formadaspor aminocido

Protenas

Uma sequencia de aminocido linear de AAligados contem informao necessria para

formar uma molcula proteica com umaestrutura tridimensional nica


24/72

Estruturas das protenas:

Protenas


25/72

Protenas: ligaes peptdicas


26/72

Oligopeptdeo Polipeptdeo

PentapeptdeoDipeptdeo

Protenas: ligaes peptdicas


27/72


Estrutura primria formada por umasequencia de AA

Estrutura secundria - so polipeptdios

que formam arranjos regulares de AA queesto localizados prximos uns aos outrosna sequencia linear(ex. Hlice ; folha edobradura )

Primria secundria Terciria Quaternria


28/72

Estrutura secundria - Hlice Hlice (uma cadeia polipetidica)Apresentam estruturas helicoidal(Ex.: 80% queratina, mioeglobulina

so constituda por essa protena)

Aminocidos que quebram uma Hlice

OBS.: a prolina (quebra a Hlice (gira para direita) porque o seugrupo imino no compatvel

geometricamente (gira para esquerda)

Hlice estabilizada por uma ampla formaode pontes de H entre o oxignio da carboxila e oH amidas das ligaes peptdicas.



29/72


Estrutura secundria - Folha ou pregueadaTodos os componentes da ligao

peptdica esto envolvidos compontes de H

Pontes de H na mesma cadeiapolipeptdica (ligaointracadeia) eem cadeias polipeptdica separadas(ligaes intercadeia).

So compostas de duas ou maiscadeias de polipeptdio ou seguimentode cadeias



30/72

As cadeias polipeptdicas ouseguimentos polipeptdicos

separados, dispostos de formaantiparalelaou paralela

So estabilizada pela formao depontes de H e ligaes inicas

Formam pontes de H perpendicularao esqueleto polipeptdio


Estrutura secundria - Folha ou pregueada



31/72


Dobramento de uma cadeia

polipeptdica no espaodirecionado pela sua sequncia

de aminocidos

Isomerase

Concanavalina A

Subunidade da

hemoglobina


32/72

SUBUNIDADE

Qualquer entidade submolecular em uma protena,idntica ou diferente de outros componentes

moleculares

EX. Na hemoglobina, e ou so subunidades

Estrutura quaternria da desoxi-hemoglobina



33/72

Classificao das protenas:

De acordo com a forma


34/72

Cadeia polipeptdica com esqueleto firmemente dobrado,produzindo uma forma mais ou menos esfrica, usualmentesolvel em meio aquoso.

A maioria tem funo mvel, dinmica.

Protenas globulares


35/72

Protenas Fibrosas

Colgeno Queratina


36/72

Funo das Protenas:

Transporte Nutritiva Estrutural

Movimentao Defesa Hormonal Enzimtica


37/72

Transporte

Transporte Nutritiva Estrutural Movimentao Defesa Hormonal enzimtica

Ex.: hemoglobina


38/72

Nutritiva


Ex.: Albumina


39/72


Ex.: Colgeno, Elastina

Estrutural


40/72

Ex.: Colgeno, Fibroina


Estrutural


41/72


Ex.: Actina, miosina

Movimentao


42/72


Defesa

Ex.: Anticorpos, imunoglobulinas


43/72


Hormonal

Ex.: hormnios


44/72


EnzimticaEx.: Lipase, amilase


45/72

Desnaturao das Protenas

Resulta no desdobramento e na desorganizao dasestruturas secundrias e tercirias, sem que ocorrahidrolise das ligaes peptdicas

Desnaturao :

Reversvel

Irreversvel

Agentes desnaturastes:Calor;Solventes orgnicos;Agitao mecnica;cidos ou bases fortes;Detergentes;ons ou metais pesados ( chumboe mercrio);


46/72

Enzimas


47/72

O que so enzimas?

So protenas catalizadoras que aumentam a velocidade

das reaes sem sofrer alteraes no processo global

Principais classe s de enzimas:1. Oxidorredutases: catalisam reaes de oxidorreduo

2. Transferases: catalisam a transferncia de gruposcontendo C- ; N- ou P-3. Hidrolases: catalisam a quebra de ligaes pela adio

de gua4. Liases: catalisam a quebra de ligaes C-C; C-S e certas

ligaes C-N5. Isomerases: catalisam racemizao de izomeros

pticos ou geomtricos6. Ligases: catalisam a formao de ligaes entre C e O,

S, N acoplado a hidrlise de fosfato de alta energia


48/72

Propriedades das enzimas

As enzimas so catalisadores proteicos que aumentam avelocidade de uma reao qumica e no so consumidosdurante a reao cataltica

Propriedades enzimticas:

Stio ativo regio especfica formando uma fenda ou bolsoo sitio ativo liga o substrato, formando um complexoenzima-substrato.

Eficincia cataltica as reaes catalisadas por enzimasso, em sua maioria, altamente eficientes, ocorrendo maisrapidamente do que as reaes no-catalisadas.

i d d i i


49/72


Especificidade As enzimas so altamente especficas;

interagindo com um ou alguns substratos e catalisandoapenas um tipo de reao qumica.

Co-fatoresso poro no-protico necessrias para aatividade enzimtica.

ons metlicos (zinco ou ferro)

Molculas orgnicas (derivadas de vitaminas)

i d d i i


50/72


Regulao A atividade enzimtica pode ser regulada porenzimas que podem ser ativadasou inibidas, de modo que avelocidade de formao do produto responda s necessidadesda clula.

Localizao dentro da celular - muitas enzimas estolocalizadas em organelas especfica

i i


51/72

Enzimas atuam como catalisadores biolgicos.

Catalisadores aumenta a velocidade da reao.

Enzima especfico substrato da enzima.

Enzima e Reaes Qumica

E i i t i l t


52/72

Enzima orienta a posio para que provavelmente ocorra areao.

Complexo enzima-substrato forma ligaes temporria da

enzima e reagentes , diminuindo a energia de ativao dareao.

Qual a funo crucial das

enzimas?

O que faz a enzima atuar emum substrato especficos ?


53/72

Como funciona uma enzima?

Praticamente todas as reaes tem uma barreira de energia

separando os reagentes dos produtos (Barreira - energia livrede ativao)

A T* B

Energia de ativao

Velocidade da reao

Energia livre

Velocidade


54/72

Velocidade das partculas em coliso (coliso causa uma

reao)Sua energia (nvel especfico).

Configurao qumica especfica.

Direcionamento das partculas.

Fatores que determinam a coliso


55/72

Energia necessria para que uma reao ocorra - energia deativao (energia necessria para romper a ligao).

A taxa de reao - frequncia de colises contendo aenergia suficiente para a reao acontecer .


56/72

Algumas coenzimas atuam como carreadores de eltrons,


57/72

g ,removendo eltrons do substrato (doam a outrasmolculas).

NAD+; NADP+; FMN; FAD e coenzima A.

Mecanismo de Ao de uma enzima


58/72


59/72

Fatores que influenciam a taxa de reao

Temperatura;Presso;

Nmero de molculas;

OBS.: Em sistemas vivos, as enzimas aumentam a taxa de reao

sem aumentar a temperatura.

F t f t l id d d


60/72

Fatores que afetam a velocidade da reao

Contrao do substrato: A velocidade de uma reaocatalisada por enzimas aumenta conforme aconcentrao do substrato, at uma velocidade mxima.

Concentrao Temperatura pH

F t f t l id d d


61/72

A velocidade mxima da reao alcanada, quando aconcentrao do substrato aumentada saturao.

Stio ativo se mantm sempre ativado.

O aumento do substrato quando a velocidade da reaoesta saturada, a velocidade no ser afetada.





62/72

Contrao do substrato



Fatores q e afetam a elocidade da reao


63/72



A velocidade da reao aumenta com a temperatura , at umpico de velocidade ser atingido. Esse aumento devido aoaumento do nmero de molculas com energia suficiente para

atravessar a barreira de energia e forma o produto da reao



64/72



Desnaturao



65/72


pHpH timo (intermedirio-).

Trocas extremas de pH desnaturao.


66/72


67/72

Tipos de enzimas

Inibidores


68/72

Competitivo- ocupa o stio ativo de uma enzima e compete com o

substrato normal pelo stio ativo.

Ex.: inibidor competitivo sulfailamida ( sulfas) inibe a enzima

(substratocido para-aminobenzoco(PABA).

PABA sntese cido flico crescimento

Inibidores

Competitivo No competitivo

Inibidores


69/72

Inibidores


No competitivo (inibio alostrica) no compete com osubstrato pelo stio ativo da enzima, interagem com outra

parte da enzima.Troca de forma, muda a forma do sitio ativo- tornando no

funcional.

Pode ser reversvel ou irreversvel.

Ex.: cianeto e floreto (venenos enzimticos) atuaminativando enzimas de forma irreversvel.

Floreto (baixa concentraes , mata bactrias- evita criedentria).

Inibidores


70/72

Inibidores


Inibidores


71/72

Inibidores - No sofre reao para forma

produto?

Inibidores


Inibio por retroalimentao


72/72

p Inibio do produto final

1ª Aula Bioquímica

Documents

Transcript of 1ª Aula Bioquímica