2o ano - célula - parte 2 - proteínas

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Proteínas Você já deve ter ouvido falar de proteínas, certo? As proteínas são compostos orgânicos relacionados ao metabolismo de construção. Durante as fases de crescimento e desenvolvimento do indivíduo, há um aumento extraordinário do número de suas células passam a exercer funções especializadas, gerando tecidos e órgãos.

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Proteínas

• Você já deve ter ouvido falar de proteínas, certo?

• As proteínas são compostos orgânicos

relacionados ao metabolismo de construção.

• Durante as fases de crescimento e

desenvolvimento do indivíduo, há um aumento

extraordinário do número de suas células passam

a exercer funções especializadas, gerando

tecidos e órgãos.

Proteínas

• As proteínas possuem um papel fundamental no crescimento, já

que muitas delas desempenham papel estrutural nas células, isto

é, são componentes da membrana plasmática, das organelas

dotadas de membrana, do citoesqueleto dos cromossomos etc.

• E para produzir mais células é preciso mais proteína. Sem elas

não há crescimento normal.

• A diferenciação e a realização de diversas reações químicas

componentes do metabolismo celular dependem da paralisação

de diversas reações químicas componentes do metabolismo

celular dependem da participação de enzimas , uma categoria de

proteínas de defesa, chamadas anticorpos. Sem eles, nosso

organismo fica extremamente vulnerável.

Proteínas estruturais ou plásticas

• São aquelas que participam dos tecidos dando-

lhes rigidez, consistência e elasticidade. São

proteínas estruturais: colágeno (constituínte

das cartilagens), actina e miosina(presentes na

formação das fibras

musculares), queratina (principal proteína

do cabelo), fibrinogênio (presente

no sangue), albumina (encontrada em ovos) e

outras.

Proteínas hormonais

• Exercem alguma função específica sobre

algum órgão ou estrutura de um organismo

como, por exemplo, a insulina que retira a glicose

em excesso do sangue (embora tecnicamente a

insulina seja considerada apenas

um polipeptídeo, devido a seu pequeno

tamanho).

Proteínas de defesa

• Os anticorpos são proteínas que realizam a

defesa do organismo, especializados no

reconhecimento e neutralização

de vírus, bactérias e outras substâncias

estranhas.

• O fibrinogênio e a trombina são outras proteínas

de defesa, responsáveis

pela coagulação do sangue e prevenção de

perda sanguínea em casos de cortes e

ferimentos.

Proteínas como moedas energéticas

• Obtenção de energia a partir dos canais que

compõem as proteínas.

Proteínas com ação enzimática

• Enzimas são proteínas capazes de catalisar

reações bioquímicas como, por exemplo,

as lipases.

• As enzimas não reagem, são reutilizadas

(sempre respeitando o sítio ativo) e são

específicas.

Proteínas condutoras de gases

• O transporte de gases (principalmente

do oxigênio e um pouco do gás carbônico) é

realizado por proteínas como

a hemoglobina e hemocianina presentes

nos glóbulos vermelhos ou hemácias .

Proteínas

• As proteínas são macromoléculas formadas

por uma sucessão de moléculas menores

conhecidas como aminoácidos.

• A maioria dos seres vivos, incluindo o homem,

utiliza somente cerca de vinte tipos diferentes

de aminoácidos, para a construção de suas

proteínas.

• Com eles, cada ser vivo é capaz de produzir

centenas de proteínas diferentes e de tamanho

variável.

Como isso é possível a partir de um

pequeno número de aminoácidos???

• Imagine um brinquedo formado por peças de

plástico, encaixáveis umas nas outras, sendo as

cores em número de vinte, diferentes entre si.

• Havendo muitas peças de cada cor, como você

procederia para montar várias seqüências de peças

de maneira que cada seqüência fosse diferente da

anterior?

• Provavelmente , você repetiria as cores, alternaria

muitas delas, enfim, certamente inúmeras seriam as

seqüências e todas diferentes entre si.

• O mesmo raciocínio é valido para a formação das

diferentes proteínas de um ser vivo, a partir de um

conjunto de vinte aminoácidos.

Aminoácidos e ligações peptídicas

• Cada aminoácido é diferente de outro.

• No entanto, todos possuem alguns componentes

comuns.

• Todo aminoácido possui um átomo de

carbono, ao qual estão ligados uma carboxila,

uma amina e um hidrogênio.

• A quarta ligação é a porção

variável, representada por R, e pode ser

ocupada por um hidrogênio, ou por um metil ou

por outro radical.

Ligação Peptídica – unindo Aminoácidos

• Do mesmo modo que em um

trem cada vagão está engatado

ao seguinte, em uma

proteína cada aminoácido está

ligado a outro por uma ligação

peptídica.

• Por meio dessa ligação, o grupo

amina de um aminoácido une-se

ao grupo carboxila do outro,

havendo a liberação de uma

molécula de água. Os dois

aminoácidos unidos formam um

dipeptídio.

Ligação Peptídica – unindo Aminoácidos

• A ligação de um terceiro aminoácido ao

dipeptídeo origina um tripeptídeo que

então, contém duas ligações peptídicas.

• Se um quarto aminoácido se ligar aos

três anteriores, teremos um

tetrapeptídeo, com três ligações

peptídicas.

• Com o aumento do número de

aminoácidos na cadeia, forma-se um

polipetídio, denominação utilizada até o

número de 70 aminoácidos.

• A partir desse número considera-se que

o composto formado é uma proteína.

Aminoácidos naturais (não-essenciais)

• Todos os seres vivos produzem proteínas.

• No entanto, nem todos produzem os vinte tipos

de aminoácidos necessários para a construção

das proteínas.

• O homem, por exemplo, é capaz de sintetizar

no fígado apenas onze dos vinte tipos de

aminoácidos.

• Esses onze aminoácidos são considerados

naturais para a nossa espécie.

• São eles: alanina, asparagina ,cisteína, glicina,

glutamina, histidina, prolina, tiroxina, ácido

aspártico, ácido glutâmico.

Aminoácidos essenciais

• Os outros nove tipos, os que não sintetizamos,

são os essenciais e devem ser obtidos de quem

os produz (plantas ou animais).

• São eles: arginina, fenilalanina, isoleucina,

leucina, lisina, metionina, serina, treonina,

triptofano e valina.

• É preciso lembrar que um determinado

aminoácido pode ser essencial para uma espécie

e ser natural para outra.

Uma visão especial da proteína

• Uma molécula de proteína tem, a grosso modo,

formato de um colar de contas.

• O fio fundamental da proteína, formado como

uma seqüência de aminoácidos (cuja seqüência

é determinada geneticamente), constitui a

chamada estrutura primária da proteína.

Proteínas

• Ocorre, porém, que o papel biológico da maioria

das proteínas depende de uma forma

espacial muito mais elaborada.

• Assim, o fio fundamental é capaz de se enrolar

sobre si mesmo, resultando um filamento

espiralado que conduz à estrutura secundária,

mantida estável por ligações que surgem entre os

aminoácidos.

• Novos dobramentos da espiral conduzem a uma

nova forma, globosa, mantida estável graças a

novas ligações que ocorrem entre os

aminoácidos. Essa forma globosa representa a

estrutura terciária.

Proteínas

• Em certas proteínas , cadeias polipeptídicas em

estruturas terciárias globosa unem-se, originando

uma forma espacial muito complexa,

determinante do papel bioquímico da proteína.

• Essa nova forma constitui a estrutura quaternária

dessas proteínas.

Forma e função das proteínas

• A estrutura espacial de uma proteína está

relacionada à função biológica que ela exerce.

• Por enquanto, lembre-se que, a manutenção das

estruturas secundárias e terciárias deve-se a

ligações que ocorrem entre os aminoácidos no

interior da molécula protéica, determinando os

diferentes aspectos espaciais observados.

Proteínas

• O aquecimento de uma proteína a

determinadas temperaturas promove a

ruptura das ligações internas entre os

aminoácidos, responsáveis pela manutenção

das estruturas secundária e terciária.

• Os aminoácidos não se separam, são se rompem

as ligações peptídicas, porém a proteína fica

“desmantelada”, perde a sua estrutura original.

• Dizemos que ocorreu uma desnaturação

protéica, com perda da sua forma origina. Dessa

maneira a função biológica da proteína é

prejudicada.

Proteínas

• Nem sempre, porém, é a temperatura ou a

alteração da acidez do meio que provoca a

mudança da forma da proteína.

• Muitas vezes, a substituição de um simples

aminoácido pode provocar alteração da forma

da proteína.

Um exemplo importante é a substituição,

na molécula de hemoglobina, do

aminoácido ácido glutâmico pelo

aminoácido valina.

Essa simples troca provoca uma profunda

alteração na forma da molécula inteira de

hemoglobina, interferindo diretamente na

sua capacidade de transportar oxigênio.

Hemácias contendo a hemoglobina

alterada adquirem o formato de foice,

quando submetidas a certas condições, o

que deu nome a essa anomalia: anemia

falciforme.

Enzimas

• A vida depende da realização de inúmeras

reações químicas que ocorrem no interior das

células e também fora delas (em cavidades de

órgãos, por exemplo).

• Por outro lado, todas essas reações dependem,

para a sua realização , da existência de uma

determinada enzima.

• As enzimas são substâncias do grupo das

proteínas e atuam como catalisadores de

reações químicas.

Enzimas

• Catalisador é uma substância que acelera a

velocidade de ocorrência de uma certa reação

química.

• Muitas enzimas possuem, além da porção

protéica propriamente dita, constituída por uma

seqüência de aminoácidos, uma porção não-

protéica.

Enzimas

• A parte protéica é a apoenzima e a não protéica

é o co-fator.

• Quando o co-fator é uma molécula orgânica, é

chamado de coenzima.

• O mecanismo de atuação da enzima se inicia

quando ela se liga ao reagente, mais

propriamente conhecido como substrato.

• É formado um complexo enzima-substrato,

instável, que logo se desfaz, liberando os

produtos da reação a enzima, que permanece

intacta embora tenha participado da reação.

Enzimas

• Mas para que ocorra uma reação química entre

duas substâncias orgânicas que estão na mesma

solução é preciso fornecer uma certa quantidade de

energia, geralmente, na forma de calor, que

favoreça o encontro e a colisão entre elas.

• A energia também é necessária para romper

ligações químicas existentes entre os átomos de

cada substância, favorecendo, assim a ocorrência

de outras ligações químicas e a síntese de uma

nova substância a partir das duas iniciais.

• A enzima provoca uma diminuição da energia de

ativação necessária para que uma reação química

aconteça e isso facilita a ocorrência da reação.

Mecanismo chave-fechadura

• Na catálise de uma reação química, as enzimas

interagem com os substratos, formando com

eles, temporariamente, o chamado complexo

enzima-substrato.

• Na formação das estruturas secundária e

terciária de uma enzima (não esqueça que as

enzimas são proteínas), acabam surgindo certos

locais na molécula que servirão de encaixe para

o alojamento de um ou mais substratos, do

mesmo modo que uma chave se aloja na

fechadura.

Macanismo de chave-fechadura

• Esses locais de encaixe são chamados de sítio

ativos e ficam na superfície da enzima. Ao se

encaixarem nos sítios ativos, os substratos ficam

próximos um do outro e podem reagir mais

facilmente.

• Assim que ocorre a reação química com os

substratos, desfaz-se o complexo enzima-

substrato. Liberam-se os produtos e a enzima

volta a atrair novos substratos para a formação

de outros complexos.

• Lembre-se!! Uma enzima não é consumida

durante a reação química que ela catalisa.

Fatores que influenciam na atividade

enzimática - Temperatura

• A temperatura é um fator importante na atividade

das enzimas. Dentro de certos limites, a

velocidade de uma reação enzimática aumenta

com o aumento da temperatura.

• Entretanto, a partir de uma determinada

temperatura, a velocidade da reação diminui

bruscamente.

Fatores que influenciam na atividade

enzimática - Temperatura

• O aumento de temperatura provoca maior

agitação das moléculas e, portanto, maiores

possibilidades de elas se chocarem para reagir.

• Porém, se for ultrapassada certa temperatura, a

agitação das moléculas se torna tão intensa que

as ligações que estabilizam a estrutura espacial

da enzima se rompem e ela se desnatura.

Fatores que influenciam na atividade

enzimática – Temperatura

• Para cada tipo de enzima existe uma temperatura

ótima, na qual a velocidade da reação é máxima,

permitindo o maior número possível de colisões

moleculares sem desnaturar a enzima.

• A maioria das enzimas humanas, têm sua

temperatura ótima entre 35 e 40ºC, a faixa de

temperatura normal do nosso corpo. Já bactéria

que vivem em fontes de água quente têm

enzimas cuja temperatura ótima fica ao redor de

70ºC.

Fatores que influenciam na atividade

enzimática - pH

Cada enzima tem um pH ótimo de atuação, no

qual a sua atividade é máxima.

• O pH ótimo para a maioria das enzimas fica entre

6 e 8, mas há exceções.

• A pepsina, por exemplo, uma enzima digestiva

estomacal, atua eficientemente no pH fortemente

ácido de nosso estômago (em torno de 2), onde a

maioria das enzimas seria desnaturada.

• A tripsina, por sua vez, é uma enzima digestiva

que atua no ambiente alcalino do intestino, tendo

um pH ótimo situado em torno de 8.

Proteínas e nossa alimentação

• O desenvolvimento saudável de uma criança

depende do fornecimento de proteína de

qualidade.

• Por proteínas de qualidade entende-se as que

possuem todos os aminoácidos essenciais para a

nossa espécie.

• A maturação cerebral depende do fornecimento

correto, na idade certa, das proteínas de alto

valor nutritivo.

• Pobreza de proteínas na infância acarreta sérios

problemas de conduta e raciocínio na fase adulta.

Proteínas e nossa alimentação

• A doença conhecida

como Kwashiorkor, em que a

criança apresenta a abdômen

e membros inchados,

alteração na cor dos cabelos e

precário desenvolvimento

intelectual, é uma

manifestação de deficiência

protéica na infância e mesmo

em adultos.

Proteínas e nossa alimentação

• As autoridades mundiais estão cada vez mais

preocupadas com a correta alimentação dos povos

que, normalmente, não possuem acesso fácil aos

alimentos protéicos.

• Em muitas regiões do mundo, as pessoas recorrem

aos alimentos ricos em carboidratos (excelentes

substâncias fornecedoras de energia), porém pobre

em aminoácidos.

Proteínas e nossa alimentação

• Elas engordam, mas apresentam deficiência em

proteínas. O ideal é incentivar o consumo de mais

proteínas e obter, assim, um desenvolvimento mais

saudável do organismo.

• As proteínas mais "saudáveis", de melhor qualidade,

são as de origem animal. As de maior teor em

aminoácidos essenciais são encontradas nas carnes

de peixe, de vaca, de aves e no leite.

Proteínas e nossa alimentação

• Um aspecto importante a ser considerado no consumo de cereais,

é que eles precisam ser utilizados sem ser beneficiados.

• No arroz, sem casca e polido, o que sobra é apenas o amido, e o

mesmo ocorre com os grãos de trigo no preparo da farinha.

• Deve-se consumir esses alimentos na forma integral, já que as

proteínas são encontradas nas películas que recobrem os grãos.

• Mais recentemente tem se incentivado o consumo de arroz

parbolizado (do inglês, parboil = ferventar), isto é, submetido a um

processo em que as proteínas da película interna à casca aderem

ao grão.

• Outra grande fonte de proteínas é a soja e todos os seus

derivados.