As Proteínas

As proteínas observadas na natureza evoluíram pela pressão selectivapara efetuar funções específicas.

As propriedades funcionais das proteínas dependem da sua estruturatridimensional.

A estrutura tridimensional surge porque seqüências de aminoácidosem cadeias polipeptídicas se enovelam a partir de uma cadeia linear emdomínios compactos com estruturas tridimensionais específicas.

Estes domínios servem como módulos para a construção de grandeagregados como partículas virais ou fibras musculares, podem formarsítios catalíticos ou de interação encontrados em enzimas e tambémproteínas que carregam oxigênio ou que regulam a função do DNA.

Primária Secundária TerciáriaQuaternária

Cadeiaspolipeptídicas

Regiões daseqüência que

formam estruturasregulares

Empacotamento dasestruras secundárias

formando um oumúltiplos domínios

Algumas proteínassão compostas porvárias estruturas

terciárias

• Em geral na conformação trans• Tem um carácter parcial de dupla ligação

(40%)• Tem 0.133 nm, que é menor que uma ligação

simples típicas mas mais longa que umadupla

• Devido ao carácter de dupla ligação, os seisátomos do grupo da ligação peptídica sãosempre planares

• N parcialmente positiva; O parcialmentenegativa

Seqüência de aa da Ribonuclease A

Estrutura primária de proteínas

Forças fracas

• van der Waals: 0.4 - 4 kJ/mol • Pontes de hidrogênio: 12-30 kJ/mol • Ligações iônicas: 20 kJ/mol • Interações hidrofóbicas: < 40 kJ/mol

Overlap de orbitais impedem algumas combinações de phi (φ) e psi(ψ)

• phi = 0, psi = 180 é desfavorável• phi = 180, psi = 0 é desfavorável• phi = 0, psi = 0 é desfavorável

Diagrama de

Ramachandran

Classes Estrutura Secundária

Todas as estruturas locais sãoestabilizadas por pontes de hidrogênio

• Alfa hélice• Outras hélices• Folha Beta (composed of "beta strands") • Dobras (dobras Beta)

A Alfa Hélice

• Linus Pauling e Robert Corey em 1951 • Identificado na queratina por Max

Perutz

A Alfa HéliceSaiba esses números

• Resíduos por volta: 3,6 • Acréscimo por resíduos : 1,5 Angstroms • Acréscimo por volta : 3,6 x 1,5A = 5,4 Angstroms • O anel fechado por pontes de H numa alfa

hélice contêm 13 átomos• phi = -60 graus, psi = -45 graus

A folha Beta pregueada

Composta por fitas beta• Pauling e Corey, 1951 • Fitas podem se paralelas or antiparalelas• Acréscimo por resíduo:•

– 3,47 Angstroms para fitas antiparalelas– 3,25 Angstroms para fitas paralelas– Cada fita de uma folha beta pode ser

imaginada como uma hélice com 2 resíduos por volta.

A dobra Beta

• Permite a cadeia peptídea mudar de direção

• A carbonila C de um resíduo faz pontede H com o próton amida de um resíduo3 resíduos mais adiante

• Prolina e glicina sempre estão envolvidosem dobras beta