Bromatologia – EN/UNIRIO 2018.2

Proteínas- Revisão -

Profa. Dra. Elisa d’Avila Costa Cavalcanti

O que são proteínas?

Aminoácidos

α

21 tipos

Grupos R

Tendência de interagir com a água em pH intracelular (~7,0):

- Apolar (hidrofóbico)

- Polar (hidrofílico)

Aminoácidos

https://commons.wikimedia.org/w/index.php?curid=9179304

Propriedades dos aminoácidos

As propriedades físico-químicas dos aminoácidos dependem da natureza química do grupo R

carga líquidasolubilidadereatividade químicapotencial de ligação de hidrogênio

Propriedades dos aminoácidos

Isomeria ótica:proteínas têm aminoácidos na forma L

Propriedade ácido-base de aminoácidos

zwitterion, do alemão, “íon híbrido”

Propriedade ácido-base de aminoácidos

Anfóteros: quando em solução, podem atuar como ácido ou base.

Carga: +1 0 -1

Ponto isoelétrico (pI): pH no qual a molécula é eletricamente neutra.

E quando formando proteínas?

Estado de ionização depende do pH do meio.

Propriedade ácido-base de aminoácidos

E se grupo R for ionizável?

ExtremidadeC-terminal

ExtremidadeN-terminal

Ligação peptídica

Ligação com pouca rotação (caráter de ligação dupla)Peptídeos, Oligopeptídeos e Polipeptídeos

Proteínas > 6.000 Daltons

Ligação peptídica

Seqüência de Aminoácidos: transcrição e tradução, definido no DNA.

O comprimento da cadeia e a sequência na qual os resíduos estão ligados determinam as propriedades:

- físico-químicas- estruturais- biológicas/ funções

Proteína - Estrutura Primária

Proteína - Estrutura Secundária

Arranjo espacial repetitivo

Ligações de H

N-H O=C(+) (-)

Proteína - Estrutura Secundária

α-hélice

Cadeias laterais:

Polar x Apolar

Proteína - Estrutura Secundária

Folha β-pregueada

Cadeias laterais:

Polar x Apolar

Proteína - Estrutura Terciária

Cadeias laterais:

Polar x Apolar

Proteína - Estrutura Terciária

Várias interações entre os grupos R dos aminoácidos dacadeia estabilizam a estrutura

Ligação de H

Interações iônicas

Interação de Van der Waals

Ligação dissulfeto

Proteína - Estrutura Terciária

Proteínas - Estrutura Quaternária

• Proteínas que contém mais de uma cadeia polipeptídica.

• Interações de caráter permanente ou transitório.

• As forças de ligação que estabilizam a estrutura quaternária são as mesmas da terciária.

Hemoglobina

Cadeias laterais:

Polar x Apolar

Globular Fibrosa

Proteínas - Estrutura

“A qualidade nutricional de uma proteína reflete a capacidade desta em fornecer aminoácidos essenciais nas quantidades necessárias ao crescimento e à manutenção.”

“... além de presentes na estrutura polipeptídica, esses aminoácidos devem estar biodisponíveis para o organismo.”

(Biodisponibilidade de nutrientes. Cozzolino, 2005)

Biodisponibilidade de proteínas

Proteínas – Funções biológicas

• Contráteis (miosina e actina);

• Estruturais (colágeno, queratina);

• Biocatalisadoras (enzimas);

• Hormonais (insulina, glucagon, hormônio da tireóide);

• Transporte (hemoglobina e transferrina);

• Reserva (ovalbumina, caseína)

• Proteção (anticorpos, veneno, bacteriocinas)

Proteínas – Funções biológicas

Classificação de proteínas pelosprodutos de sua hidrólise total

Proteínas Simples:aminoácidos como os únicos produtos.

Proteínas conjugadas:aminoácidos e grupos prostéticos como produtos.

Proteínas derivadas:produtos de hidrólise térmica ou enzimática.

Classificação de proteínas pelosprodutos de sua hidrólise total

Proteínas conjugadas:São classificadas de acordo com a natureza da parte não protéica - denominada grupo prostético.Cromoproteínas; Lipoproteínas; Nucleoproteínas; Glicoproteínas; Fosfoproteína; Metaloproteínas.

Proteínas derivadas:Obtidas por hidrólise de proteínas simples ou conjugadas por tratamento químico ou enzimático.

Classificação de proteínas pela SolubilidadeOsborne, 1907

• Albuminas;• Globulinas;• Prolaminas;• Glutelinas;• Escleroproteínas.

AlbuminasSão solúveis em água e em soluções fracamente ácidas e

alcalinas. Coagulam com o calor. Ex. Ovalbumina (clara do ovo); lactoalbumina (leite).

GlobulinasSão praticamente insolúveis em água. Solúveis em soluções de sais neutros.

Ex. miosina (músculo).

Classificação de proteínas pela SolubilidadeOsborne, 1907

ProlaminasSão insolúveis em água e etanol absoluto.

Solúveis em etanol entre 50 a 80%. Ex. gliadina (trigo).

GlutelinasSão insolúveis em água e solventes neutros, mas solúveis em

soluções diluídas de ácido e base. São encontradas somente em vegetais.

Ex. glutenina (trigo).

Classificação de proteínas pela SolubilidadeOsborne, 1907

EscleroproteínasSão proteínas insolúveis. Ex. Queratina e colágeno.

Classificação de proteínas pela SolubilidadeOsborne, 1907

Ponto Isoelétrico

Salting in x Salting out

Estabilidade proteica depende da sua composição e do meio!

Desnaturação Proteica

Efeitos positivos e negativos: Perda de atividade biológica

Alterações na solubilidade e na capacidade de ligar água

Aumento da reatividade e da susceptibilidade à proteólise

Desnaturação Proteica

Desnaturação Proteica

Desnaturação Proteica – Principais Causas

• Temperatura– Agente desnaturante mais utilizado no processamento e preservação de alimentos

Desnaturação Proteica – Principais Causas

• Temperatura– Agente desnaturante mais utilizado no processamento e preservação de alimentos

Desnaturação Proteica – Principais Causas

• Temperatura– Agente desnaturante mais utilizado no processamento e preservação de alimentos

– A água facilita a desnaturação térmica• Proteínas secas são extremamente estáveis à temperatura

• Proteínas com mais aas hidrofóbicos são mais estáveis à temperatura

• Aditivos higroscópicos aumentam a estabilidade térmica de ptns

– Modificação química de aminoácidos, alteração de cor e sabor

Desnaturação Proteica – Principais Causas

• Estresse mecânico / Cisalhamento– Ex.: agitação, amassamento, batimento, etc

– Incorporação de bolhas de ar (interface ar-líquido) > resíduos hidrofóbicos para o ar e hidrofílicos para o líquido

–- Proteínas mais flexíveis são menos estáveis ao estresse mecânico

Ovalbumina glúten (gliadina e glutenina)

Desnaturação Proteica – Principais Causas

• pH– Alteração das cargas dos resíduos de aas

– Aumento da polaridade de resíduos de aas > tentam se expor ao ambiente aquoso

• Solventes orgânicos– aas hidrofóbicos tendem a orientar-se para o meio apolar

• Detergentes

• Solutos

• Oxiredução de grupos –S-H, -S-S-

• Proteínas alimentares:• fácil digestão

• Aminoácidos essenciais

• atóxicas

• Propriedades funcionais nos alimentos:• viscosidade

• retenção de água

• capacidade de gelificação

• produção de espuma e emulsificação

Proteínas

Proteínas

Hidrolisados de proteínas

doi: 10.1111/1541-4337.12209

Proteínas em alimentos

Bibliografia

• Química e Bioquímica dos Alimentos - Volume 2. Franco M Lajolo, Adriana Z Mercadante. Editora Atheneu, 2017.

• Análise de Alimentos: uma visão química da nutrição – 4ª edição. Édira C B A Gonçalves. Editora Livraria Varela, 2015.