Bioquímica

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Escola de Ciências da Saúde ECS INTRODUÇÃO A BIOQUÍMICA Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Escola de Ciência e Tecnologia Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.

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introdução à bioquímica

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INTRODUÇÃO A BIOQUÍMICA

Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL

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NÍVEIS DE ORGANIZAÇÃO DOS SERES VIVOS

Cortesia do Prof. Dr. Wallace P. Lima

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BIOQUÍMICA:

• é a ciência que estuda os processos químicos

que ocorrem nos organismos vivos.

•Trata da estrutura e função metabólica de

componentes celulares como proteínas,

carboidratos, lipídios, ácidos nucléicos e outras

BIOMOLÉCULAS.

Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes

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Composição Química da Célula

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Composição Química da Célula

Inorgânicos

• Água

• Sais Minerais

Orgânicos

• Proteínas

• Lipídios

• Carboidratos

• Ácidos Nucléicos

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Escola de Ciências Sociais Aplicadas Curso: Administração

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Composição Química da Célula

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1) O constituinte inorgânico mais abundante na matéria viva é:

a) a água .

b) a proteína.

c) o sal de sódio .

d) o lipídio .

e) o glicídio .

Questão comentada

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POLARIDADE • A molécula de água é formada por dois átomos

de Hidrogênio e um de Oxigênio (H2O).

Oxigênio

Hidrogênio

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3) 0 pH da água pura é:

a) zero

b) 7

c) 14

d) 1

e) 10

Questão comentada

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ENCONTRA-SE NA CÉLULA

Na forma livre

Representa 95% da água total, é a parte usada principalmente como solvente para os solutos e como meio dispersante.

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13) A taxa de água em um organismo pode variar de acordo com alguns fatores. São eles:

a) espécie, enzimas e proteínas.

b) idade, espécie e proteínas.

c) atividade, idade e espécie.

d) atividade, enzimas e proteínas.

Questão comentada

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I - COMPONENTES INORGÂNICOS OU MINERAIS

ÁGUA • Componente mais abundante dos seres vivos.

• 65% do corpo humano.

PROPRIEDADES:

SOLVENTE UNVERSAL: (Dissolve grande nº de compostos e

substrato para reações químicas intracelulares).

CALOR ESPECÍFICO ELEVADO: proteção contra variações

bruscas de temperatura.

REGULAÇÃO TÉRMICA: suor.

MEIO DE TRANSPORTE: gases (O2 e CO2), nutrientes e

excretas. Ex Sangue e urina.

LUBRIFICANTE: lágrima, líquido das articulações, etc.

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15) A água participa em todos os fenômenos abaixo, exceto:

a) Manutenção da temperatura corpórea.

b) Participação em reações metabólicas

c) Transporte de substâncias

d) Transporte de energia

Questão comentada

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6) "A taxa de água varia em função de três fatores básicos: atividade do tecido ou órgão (a quantidade de H2O é diretamente proporcional à atividade metabólica do órgão ou tecido em questão); idade (a taxa de água decresce com a idade) e a espécie em questão (homem 63%, fungos 83%, etc.)". Baseado nestes dados,o item que representa um conjunto de maior taxa hídrica é:

a) coração, idoso, cogumelo

b) estômago, criança, abacateiro

c) músculo da perna, recém-nascido,

d) ossos, adulto, "orelha-de-pau"

Questão comentada

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ELEMENTOS MINERAIS

• Representam cerca de 1% do total da composição celular;

• São necessários em concentrações da ordem de miligramas por litro.

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16) Não é correto afirmar que os sais minerais:

a) estão, na maioria das vezes, no meio intracelular, dissociados em íons.

b) na sua fórmula integral, participam com função estrutural da natureza de alguns tecidos, como por exemplo os sais de cálcio no tecido ósseo.

c) controlam a respiração celular.

d) ajudam a manter constante o pH da célula.

Questão comentada

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FUNÇÃO

• Atuam principalmente como reguladores da atividade celular.

• Encontram-se na forma: • Insolúvel

• Dissolvidos em água

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FÓSFORO

• É importante na regulação do metabolismo celular e no fornecimento de fosfatos para a geração de energia.

• É essencial para a síntese de ácidos nucléicos e adenosina trifosfato (ATP).

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19) O papel principal do íon P04- na célula é:

a) manter o equilíbrio osmótico.

b) formar ligações de alta energia.

c) atuar como oxidante energético.

d) regular o equilíbrio ácido-base.

Questão comentada

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17) O papel dos íons fosfato e carbonato no organismo é:

a) facilitar a osmose através da membrana celular.

b) quebrar as moléculas orgânicas maiores em moléculas orgânicas menores.

c) atuar como componente de estruturas de sustentação.

d) proceder como catalisadores em reações metabólicas intracelula­res.

Questão comentada

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POTÁSSIO

• Participa do processo de excreção

• Produção de impulso nervoso ( Bomba de Sódio-Potássio)

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MAGNÉSIO

• É co-fator de várias enzimas;

• Participa na ativação das enzimas glicolíticas( quebra da

glicose);

• Estimula a síntese de ácidos graxos essenciais;

• Estimula a Bomba Sódio -Potássio

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outros ELEMENTOS MINERAIS

• Cálcio: Estimula o crescimento celular pela incorporação na parede celular e membrana plasmática.

• Ferro: É necessário para síntese dos citocromos e de certo pigmentos.

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Dietas pobres em alimentos que são fontes de sais de ferro para o nosso organismo poderão

ocasionar:

a) anemia.

b) dificuldade de coagulação do sangue.

c) sangramento das mucosas.

d) raquitismo.

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BIOMOLÉCULAS

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BIOMOLÉCULAS: Histórico

A química orgânica estuda os compostos de C , H e seus derivados.

Organismos vivos são formados por compostos de C, as biomoléculas são parte do assunto tratado pela química orgânica.

Mas há muitos compostos que não são encontrados em nenhum tipo de organismo vivo.

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BIOMOLÉCULAS: Histórico

Até o séc XIX crença em “forças vitais”

Compostos encontrados nos organismos não poderiam ser produzidos em laboratório.

Em 1828 Friedrich Wöhler sintetizou uréia a partir do cianato de amônio (fonte mineral).

Qualquer composto existente em um organismo vivo pode ser sintetizado em laboratório.

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BIOMOLÉCULAS: Histórico

As reações entre as biomoléculas podem ser

descritas pelos métodos de química orgânica, onde

o mais utilizado é a classificação dos compostos de

acordo com os grupos funcionais.

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BIOMOLÉCULAS: Histórico

Em experimentos foi possível verificar que

compostos simples (abióticos) da atmosfera

primordial, reagiram em conjunto, resultando em

compostos biologicamente importantes, como

proteína e ácidos nucleicos.

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BIOMOLÉCULAS

Compostas por até 6 elementos: C, H, O, N, S e P.

Principal elemento: C (liga-se a outros átomos, e

formam cadeias longas).

Autoligação permite a formação de muitos

compostos diferentes, através de rearranjo do

esqueleto existentes.

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REARRANJOS DAS MOLÉCULAS

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REARRANJOS DAS MOLÉCULAS

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AMINOÁCIDOS

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AMINOÁCIDOS • Um peptídio é formado quando alguns aminoácidos se

unem através de ligações peptídicas. • A formação de um polipetídio ocorre quando diversos

aminoácidos se unem. • As proteínas são polipeptídios muito grandes, sendo que

a maioria das proteínas é composta por mais de uma cadeia de polipeptídeos.

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São compostos que apresentam as funções amino (-NH2) e

ácido (COOH ). Podendo ou não apresentar outras funções.

Exemplo:

AMINOÁCIDOS

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Características:

•Sólidos cristalinos.

• Sabor adocicado.

• Elevado ponto de fusão: 2000 C

AMINOÁCIDOS

Geralmente ocorre decomposição do AA antes da sua fusão

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Características:

Solubilidade: solúveis em água, dependendo da sua

cadeia lateral;

Reatividade: reagem normalmente com os grupos

funcionais dos ácidos carboxílicos e amínicos

primários ou secundários, existem ainda os grupos

laterais;

Isomeria ótica e desvio do ângulo de luz polarizada.

AMINOÁCIDOS

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Isomeria ótica e desvio do ângulo de luz polarizada.

Quando 2 compostos químicos tiverem a mesma fórmula, mas mantiverem estruturas diferentes, esses dois compostos vão ser chamados de isômeros.

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Lembram da provinha???????

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CARBONO ASSIMÉTRICO OU QUIRAL

Átomo de carbono que se liga à 4 ligantes

diferentes (radicais, grupos funcionais, etc.)

Consequentemente, esse C sempre será saturado.

Ele é geralmente representado por C* .

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CARBONO ASSIMÉTRICO OU QUIRAL

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No caso de moléculas com apenas um centro quiral, a mudança de posição dos ligantes levará a um enantiômero da molécula original. Enantiômero é uma molécula "espelhada", simetricamente igual a original, e tem capacidade de desviar a luz para a esquerda (enantiômero levógiro) ou para a direita (enantiômero dextrógiro).

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CARBONO ASSIMÉTRICO OU QUIRAL

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QUIRALIDADE

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OBSERVEM!!!!!!!!

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Nos aminoácidos sempre existe:

um grupo amino (-NH2) ligado ao C α (vizinho a carboxila). O carbono α é assimétrico, razão pela qual todos os aminoácidos possuem isomeria ótica.

AMINOÁCIDOS

Os aminoácidos possuem nomes particulares e a sua grande importância se deve ao fato de serem constituintes

das proteínas.

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AMINOÁCIDOS

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Classificação:

A) Quanto ao número de grupos NH2 e COOH.

B) Quanto ao tipo de cadeia

C) Em relação aos animais

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Classificação: A) Quanto ao número de grupos NH2 e COOH.

Em relação a esse critério existem 3 tipos de AA:

I) Compostos de caráter neutro

II) Compostos de caráter ácido

III) Compostos de caráter básico

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I) Compostos de caráter neutro

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Os AA de caráter neutro possuem um grupo –NH2 e um grupo COOH. Lembrando: grupo –NH2 é capaz de receber próton o que lhe confere caráter básico.

Então um radical ácido mais um radical básico, resulta em uma molécula, com caráter neutro.

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I) Compostos de caráter neutro

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II) Compostos de caráter ácido

Os AA que possuem 2 carboxilas e apenas 1 grupo amino são aqueles de caráter ácido. Exemplos:

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III) Compostos de caráter básico

Os AA de caráter básico possuem 1 grupo –COOH e MAIS de um grupo NH2. Exemplos:

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Classificação:

B) Quanto ao tipo de cadeia:

A hidrólise das proteínas (fonte de AA) só produz 20 AA.

Nove NÃO são sintetizados nos mamíferos (ESSENCIAIS).

Onze são não essenciais, ou seja, são sintetizados nos Zoo.

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Classificação:

C) Em relação aos animais:

I. Alifática

II. Heterocíclica

III. Aromática

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São eles:

ALANINA

ARGININA

ASPARAGINA

ÁCIDO ASPÁRTICO

CISTEÍNA

ÁCIDO GLUTÂMICO

GLUTAMINA

GLICINA

PROLINA

SERINA

TIROSINA

METIONINA

FENILALANINA

TREONINA

TRIPTOFANO

VALINA

HISTIDINA

ISOLEUCINA

LEUCINA

LISINA

Obs: Os nove

aminoácidos

coloridos não são

produzidos pelo

nosso organismo.

São chamados de

ESSENCIAIS.

Existem 20 tipos de AMINOÁCIDOS na natureza.

DIETA

ALIMENTAR

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POR QUE SE ESTUDA OS AAs?

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PAPEL BIOLÓGICO DOS AAs

Existem, além destes 20 AAs principais, alguns AAs

especiais, que só aparecem em alguns tipos de PTNs.

Todas as PTNs são formadas a partir da ligação

em sequência de apenas 20 AAs.

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PAPEL BIOLÓGICO DOS AAs

ÁCIDO ASPÁRTICO: Ajuda na eliminação da amônia no organismo e a proteger o SNC. ÁCIDO GLUTÂMICO: Acredita-se que aproximadamente a metade da composição de AAs do cérebro é composta por ela.

O "combustível do cérebro".

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PAPEL BIOLÓGICO DOS AAs

ALANINA: Ajuda na resposta do corpo ao stress, Metabolismo das PTNs, gorduras e açúcares.

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PAPEL BIOLÓGICO DOS AAs ALBUMINA: Geralmente proveniente da clara do ovo; PTN de alto valor biológico, devido a sua alta digestabilidade e por conter todos os AAs essenciais.

Conhecida como a mais rica PTN animal, sendo fundamental para o crescimento e regeneração muscular.

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PAPEL BIOLÓGICO DOS AAs ARGININA: Vital para o funcionamento da glândula pituitária. Tomada antes de dormir, aumenta a produção do GH. Ajuda na desintoxicação de resíduos venenosos e tóxicas. Ajuda na recuperação de ferimentos. Uma alta porcentagem do colágeno é constituída de ARG. É ideal quando combinada com Oritina. ACTH

LH TSH FSH PRL GH

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PAPEL BIOLÓGICO DOS AAs FENILALANINA: AA essencial que é obtido da alimentação ou em forma de suplementos (não é produzida pelo corpo). É necessária à tireoide e aos vasos sanguíneos. Efeitos antidepressivos devido a seu papel na formação de neurotransmissores, que contribuem para o bom humor, disposição e atenção.

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FENILCETONÚRIA (PKU)

N H 3 +

C O O -

fenilalanina

O

C O O -

Fenilpiruvato (fenilcetona)

transaminação redução

O H

C O O -

Fenilactato

C O O - Descarboxilação oxidativa

+ C O 2

Fenilacetate

N H 3 +

C O O -

Tirosina H O

Oxidação

A deficiência da enzima que catalisa esta reação leva o acúmulo da fenipiruvato

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PAPEL BIOLÓGICO DOS AAs GLICINA: AA mais simples, necessária para o funcionamento normal do SN, da pele e dos tecidos musculares.

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PAPEL BIOLÓGICO DOS AAs METIONINA: AA essencial que ajuda na limpeza do fígado e rins, controla o colesterol e expulsa resíduos tóxicos. Ajuda a fortalecer as unhas e melhorar a flexibilidade e o tom da pele.

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PAPEL BIOLÓGICO DOS AAs

ORNITINA: Ajuda a estimular o sistema imunológico. Influência na energia do corpo.

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PAPEL BIOLÓGICO DOS AAs

LISINA: AA essencial é necessário na formação de ACs, na produção de hormônio e enzimas e na recuperação de tecidos.

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PAPEL BIOLÓGICO DOS AAs

TRIPTOFANO: AA essencial Usado pelo cérebro na produção de serotonina e trabalha em parceria com várias Vits do complexo B, ajudando-as a funcionar com todo seu potêncial.

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CISTEÍNA: Principal fonte de enxofre na dieta. Ajuda na desintoxicação do corpo, aumenta a eficiência do processo de recuperação e resistência a doenças. Importante para o crescimento dos cabelos, unhas e recuperação da pele.

PAPEL BIOLÓGICO DOS AAs

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PONTO

ISOELÉTRICO (pI)

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Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.

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Definição:

pH em que um AA, polipetídeo ou ptn tem

uma carga líquida igual a zero (0).

Ponto Isoelétrico (pI)

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http://bioquimica.ufcspa.edu.br/pg2/pgs/nutricao/quimicanut/aminoacidos.pdf

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Titulação de AA com OH ou H

Consiste de adicionar OH pouco a pouco e, através da variação do pH, determinar as características elétricas da substância.

Portanto, no pI, as cargas positivas dos radicais NH3+ igualam-se às cargas negativas dos radicais COO-.

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RECORDANDO

pKa é simplesmente a constante de ionização representada pela fórmula:

pK = - log [produtos] [reagentes]

Eentre pk 1 e em pk 2, a solução funciona como um tampão, e que em pI temos o ponto isoelétrico, em que as cargas se equivalem.

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As funcionalidades das ptns são afetadas próximo ao seu pI,

devido à atração eletrostática de grupos de cargas opostas.

Assim, no pI, propriedades da gelatina p.ex. coincidem nos

valores máximo e mínimo:

pI mínimos: intumescimento, viscosidade e congelamento;

pI máximos : turbidez, força de gel, formação de espuma e

sinérese.

Importância do Ponto Isoelétrico (pI)

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PEPTÍDEOS

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PEPTÍDEOS

• Em 1902, Emil Fischer propôs que PTNs são

cadeias longas de α-AA unidos por ligações

amídicas para os quais ele deu o nome de

ligações peptídicas:

• Ligação peptídica: nome especial dado as

ligações amídicas entre os grupos -carboxílico

de um AA e um -amino de outro AA.

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Serilalanina (Ser-Ala)

+

Alanine (Ala)Serine (Ser)

H3NO-

HHOH2 C

O

H3NO-

H CH3

O

H3NN

HHOH2 C

OH CH3

O

O-

H

+

++

peptide bond

Serylalanine (Ser-Ala)

PEPTÍDEOS

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PEPTÍDEOS

• peptídeo: o nome dado para um pequeno polímero de AAs unidos por ligações peptídicas:

• dipeptídeo: uma molécula contendo 2 AAs unidos pela ligação peptídica;

• tripeptídeo: uma molécula contendo 3 AAs unidos pelas ligações peptídicas;

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• polipeptídeo: uma molécula contendo muitos AAs

unidos pelas ligações peptídicas.

• proteína: uma macromolécula biológica de massa

molecular de 5000 g/mol ou mais, consistindo de

uma ou mais cadeias polipeptídicas.

PEPTÍDEOS

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GLUTATIONA

Glutathione, GSH(reduced form)

Glutathione, GS-SG(oxidized form)

2e- oxidation

2e- reduction

A disulfide bond

O O

HN

NH3+

-O

SH

NH O

O

O-

O O

HN

NH3+

-O

S

NH O

O

O-

O O

NHNH3

+

-O

SHN

O

O

O-

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EXERCÍCIOS

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15) Nome da ligação que ocorre entre dois aminoácidos:

a) aminoacética d) peptídica *

b) proteica e) glicosídica

c) lipídica

Questão comentada

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São compostos bifuncionais, pois apresentam um caráter ácido e um básico.

• Sólidos cristalinos.

• Sabor adocicado.

• Elevado ponto de fusão: 2000 C

Grupo

CARBOXILA

(Ácido)

Grupo AMINA

(Básico)

RADICAL R

FÓRMULA

GERAL

É o RADICAL que

diferenciará do ponto de

vista físico, químico e

biológico, o tipo de

aminoácido. hidrogênio

Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes

AMINOÁCIDOS

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A ligação peptídica resulta da união entre o grupo:

a) carboxila de um aminoácido e o grupo carboxila do outro.

b) carboxila de um aminoácido e o grupo amina do outro. *

c) amina de um aminoácido e amina do outro.

d) amina de um aminoácido e radical R do outro.

Questão comentada

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Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes

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A ligação peptídica encontrada nas proteínas origina-se da reação entre o grupo NH2 e o grupo:

a) OH

b) CHO

c) NH2

d) COOH *

Questão comentada

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Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes

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9) As proteinas produzem aminoácidos através de uma reaçâo de:

a) isomerização

b) hidratação

c) hidrólise *

d) oxidação

Questão comentada

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AMINOÁCIDOS

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O nitrogênio incorporado às plantas, principalmente sob a forma de nitratos, é por

elas utilizado para a produção de:

a) amônia

b) nitritos

c) glicose

d) aminoácidos *

Questão comentada

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22) Chama-se aminoácido essencial ao aminoácido que:

a) não é sintetizado no organismo humano. *

b) é sintetizado em qualquer organismo animal.

c) só existe em determinados vegetais.

d) tem função semelhante à das vitaminas.

Questão comentada

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Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes

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O aminoácido mais simples é a:

a) alanina

b) lisina

c) glicina *

d) cisteína

e) triptofano

Questão comentada

Devido à sua simplicidade estrutural, este AA tende a ser conservado

evolucionariamente em proteínas como o citocromo c, a mioglobina e a hemoglobina

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PROTEÍNAS

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PROTEÍNAS

• São constituintes básicos da vida;

• São macromoléculas complexas;

• Constituem cerca de 50 a 80% do peso seco da célula eucariótica;

• Tem como base de sua estrutura os polipeptídios formados de ligações peptídicas entre os grupos amino (-NH2) de um aminoácido e carboxílico (-COOH) de outro, ambos ligados ao C* de cada um dos AA;

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ECS PROTEÍNAS Tipo Função

Proteínas estruturais

Componentes das membranas celulares Desempenham diversas funções:

determinam o diâmetro dos poros; auxiliam

os hormônios no “reconhecimento” celular

Colágeno Componente estrutural dos músculos e

tendões

Queratina Parte da pele e do pêlo

Hormônios peptídicos (p. ex., insulina,

hormônio do crescimento)

Muitos hormônios são proteínas e exercem

efeitos sobre diversos sistemas orgânicos

Hemoglobina Transporte de oxigênio

Anticorpos Protegem o corpo contra organismos

causadores de doenças

Proteínas plasmáticas Coágulo sangüíneo; equilíbrio de líquidos

Proteínas musculares Tornam o músculo capaz de contrair

Enzimas Regulam os padrões das reações químicas

Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.

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a) carboidratos

b) lipídios

c) ácido desoxirribonucleico

d) ácido ribonucleico

e) proteínas *

Questão comentada

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O componente não-aquoso da célula é constituído na sua maior parte por:

PTNs são constituintes celulares estruturais e fazem parte da estrutura da membrana e demais estruturas celulares. PTNs são enzimas, hormônios, sinalizadores celulares, transportadoras, etc.

Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes

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ECS

FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS:

I - ESTRUTURAL: Estão presentes nas membranas, organelas, fluidos e líquidos corporais

Exemplos:

COLÁGENO encontrado nos tendões, cartilagens e matriz óssea. Suas fibras dão estrutura e são resistentes à tração.

QUERATINA encontrada nas unhas, pelos cascos e chifre.

MIOGLOBULINA é encontrada no interior das fibras musculares esqueléticas, cuja função é armazenar O2 para a respiração celular do músculo.

FIBROÍNA é encontrada nos fios de seda das teias das aranhas.

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ECS

CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS Quanto à composição:

Proteínas simples

Ex. albuminas, globulinas

Proteínas conjugadas

Ex. hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas

Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.

Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes

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CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS Quanto à forma:

Proteínas fibrosas: são insolúveis em água, compridas e filamentosas. A maioria tem função estrutural ou protetiva. Ex. Colágeno

Proteínas globulares: geralmente solúveis em água, formam estruturas compactas fortemente enroladas em forma globular ou esférica.

Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.

Função relacionada com

manutenção e regularização de

processos vitais: enzimática,

transporte, defesa e hormonal.

Ex. hemoglobina.

Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes

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ECS

GRAU DE ESTRUTURAÇÃO DAS PROTEÍNAS

Ligações

peptídicas

Pontes de Hidrogênio

Interações de Van der Waals

Interações Eletrostáticas

Interações Hidrofóbicas

Uniões Covalentes de Dissulfeto

Pontes de Hidrogênio

Interações de Van der Waals

Interações Eletrostáticas

Interações Hidrofóbicas

Estrutura

primária

Estrutura

secundária

Estrutura

terciária

Estrutura

quaternária

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IV – NUTRIÇÃO E ARMAZENAMENTO:

Exemplos:

CASEÍNA: principal proteína encontrada no LEITE.

OVOALBUMINA: proteína predominante da clara do ovo.

ZEÍNA: proteína de reserva do milho.

GLIADINA: Proteína de reserva do trigo.

V – CONTRAÇÃO E MOTILIDADE: as células musculares

possuem proteínas contrácteis como a ACTINA e a MIOSINA.

VI – DEFESA: Como exemplos podemos citar os ANTICORPOS,

VENENOS de serpentes, as TOXINAS bacterianas.

VI – CATÁLISE: São as ENZIMAS (catalisadores biológicos).

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Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes

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II – TRANSPORTE: São proteínas que realizam o transporte

moléculas ou íons no organismo.

Exemplos:

HEMOGLOBINA – transporte de O2 e CO2;

ALBUMINA – transporte de lipídeos do fígado para outros órgãos.

III – HORMÔNIOS: Há vários hormônios de natureza proteica.

Exemplos:

INSULINA: produzida no pâncreas, controla a taxa de glicose no

sangue, facilitando sua entrada nas células.

OXITOCINA: responsável pelas contrações uterinas.

VASOPRESSINA: controla o volume de urina, e outros.

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Não é função básica das proteínas

a) atuar no sistema imunológico

b) participar da coagulação sangüínea

c) catalisar reações metabólicas

d) transportar energia através da célula *

e) transportar O2 pelo organismo

Questão comentada

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Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes

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Constituem exemplos de PTN globular e de PTN fibrosa respectivamente:

a) celulose e fibrina

b) hemoglobina e clorofila

c) colágeno e fibrina

d) hemoglobina e colágeno *

Questão comentada

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Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes

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25) Os esquemas seguintes representam duas possibilidades de alterações das propriedades de uma proteína.

ESQUEMA I

ESQUEMA II

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Os esquemas I e II dizem respeito respectivamente a:

a) alteração na estrutura primária da proteína e desnaturação. ***

b) desnaturação e desligamento da estrutura terciária.

c) alteração na estrutura terciária da proteína e solação.

d) solação e desnaturação. Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes

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São alimentos ricos em proteínas:

a) leite, carne e soja *

b) leite, carne e mandioca

c) leite, ovo e farinha de milho

d) leite, café e banana

Questão comentada

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