Bioquímica
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Escola de Ciências da Saúde
ECS
INTRODUÇÃO A BIOQUÍMICA
Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL
Escola de Ciência e Tecnologia
Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.
Escola de Ciências da Saúde
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Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.
Escola de Ciência e Tecnologia
NÍVEIS DE ORGANIZAÇÃO DOS SERES VIVOS
Cortesia do Prof. Dr. Wallace P. Lima
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Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.
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BIOQUÍMICA:
• é a ciência que estuda os processos químicos
que ocorrem nos organismos vivos.
•Trata da estrutura e função metabólica de
componentes celulares como proteínas,
carboidratos, lipídios, ácidos nucléicos e outras
BIOMOLÉCULAS.
Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes
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Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.
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Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.
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Composição Química da Célula
Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes
Escola de Ciências da Saúde
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Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.
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Composição Química da Célula
Inorgânicos
• Água
• Sais Minerais
Orgânicos
• Proteínas
• Lipídios
• Carboidratos
• Ácidos Nucléicos
Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes
Escola de Ciências Sociais Aplicadas Curso: Administração
Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.
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Composição Química da Célula
Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes
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Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.
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1) O constituinte inorgânico mais abundante na matéria viva é:
a) a água .
b) a proteína.
c) o sal de sódio .
d) o lipídio .
e) o glicídio .
Questão comentada
Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes
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POLARIDADE • A molécula de água é formada por dois átomos
de Hidrogênio e um de Oxigênio (H2O).
Oxigênio
Hidrogênio
Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes
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Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.
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3) 0 pH da água pura é:
a) zero
b) 7
c) 14
d) 1
e) 10
Questão comentada
Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes
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ENCONTRA-SE NA CÉLULA
Na forma livre
Representa 95% da água total, é a parte usada principalmente como solvente para os solutos e como meio dispersante.
Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes
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13) A taxa de água em um organismo pode variar de acordo com alguns fatores. São eles:
a) espécie, enzimas e proteínas.
b) idade, espécie e proteínas.
c) atividade, idade e espécie.
d) atividade, enzimas e proteínas.
Questão comentada
Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes
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I - COMPONENTES INORGÂNICOS OU MINERAIS
ÁGUA • Componente mais abundante dos seres vivos.
• 65% do corpo humano.
PROPRIEDADES:
SOLVENTE UNVERSAL: (Dissolve grande nº de compostos e
substrato para reações químicas intracelulares).
CALOR ESPECÍFICO ELEVADO: proteção contra variações
bruscas de temperatura.
REGULAÇÃO TÉRMICA: suor.
MEIO DE TRANSPORTE: gases (O2 e CO2), nutrientes e
excretas. Ex Sangue e urina.
LUBRIFICANTE: lágrima, líquido das articulações, etc.
Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes
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15) A água participa em todos os fenômenos abaixo, exceto:
a) Manutenção da temperatura corpórea.
b) Participação em reações metabólicas
c) Transporte de substâncias
d) Transporte de energia
Questão comentada
Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes
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6) "A taxa de água varia em função de três fatores básicos: atividade do tecido ou órgão (a quantidade de H2O é diretamente proporcional à atividade metabólica do órgão ou tecido em questão); idade (a taxa de água decresce com a idade) e a espécie em questão (homem 63%, fungos 83%, etc.)". Baseado nestes dados,o item que representa um conjunto de maior taxa hídrica é:
a) coração, idoso, cogumelo
b) estômago, criança, abacateiro
c) músculo da perna, recém-nascido,
d) ossos, adulto, "orelha-de-pau"
Questão comentada
Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes
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ELEMENTOS MINERAIS
• Representam cerca de 1% do total da composição celular;
• São necessários em concentrações da ordem de miligramas por litro.
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16) Não é correto afirmar que os sais minerais:
a) estão, na maioria das vezes, no meio intracelular, dissociados em íons.
b) na sua fórmula integral, participam com função estrutural da natureza de alguns tecidos, como por exemplo os sais de cálcio no tecido ósseo.
c) controlam a respiração celular.
d) ajudam a manter constante o pH da célula.
Questão comentada
Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes
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FUNÇÃO
• Atuam principalmente como reguladores da atividade celular.
• Encontram-se na forma: • Insolúvel
• Dissolvidos em água
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FÓSFORO
• É importante na regulação do metabolismo celular e no fornecimento de fosfatos para a geração de energia.
• É essencial para a síntese de ácidos nucléicos e adenosina trifosfato (ATP).
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19) O papel principal do íon P04- na célula é:
a) manter o equilíbrio osmótico.
b) formar ligações de alta energia.
c) atuar como oxidante energético.
d) regular o equilíbrio ácido-base.
Questão comentada
Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes
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17) O papel dos íons fosfato e carbonato no organismo é:
a) facilitar a osmose através da membrana celular.
b) quebrar as moléculas orgânicas maiores em moléculas orgânicas menores.
c) atuar como componente de estruturas de sustentação.
d) proceder como catalisadores em reações metabólicas intracelulares.
Questão comentada
Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes
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POTÁSSIO
• Participa do processo de excreção
• Produção de impulso nervoso ( Bomba de Sódio-Potássio)
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MAGNÉSIO
• É co-fator de várias enzimas;
• Participa na ativação das enzimas glicolíticas( quebra da
glicose);
• Estimula a síntese de ácidos graxos essenciais;
• Estimula a Bomba Sódio -Potássio
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outros ELEMENTOS MINERAIS
• Cálcio: Estimula o crescimento celular pela incorporação na parede celular e membrana plasmática.
• Ferro: É necessário para síntese dos citocromos e de certo pigmentos.
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Dietas pobres em alimentos que são fontes de sais de ferro para o nosso organismo poderão
ocasionar:
a) anemia.
b) dificuldade de coagulação do sangue.
c) sangramento das mucosas.
d) raquitismo.
Questão comentada
Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes
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BIOMOLÉCULAS
Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL
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BIOMOLÉCULAS: Histórico
A química orgânica estuda os compostos de C , H e seus derivados.
Organismos vivos são formados por compostos de C, as biomoléculas são parte do assunto tratado pela química orgânica.
Mas há muitos compostos que não são encontrados em nenhum tipo de organismo vivo.
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BIOMOLÉCULAS: Histórico
Até o séc XIX crença em “forças vitais”
Compostos encontrados nos organismos não poderiam ser produzidos em laboratório.
Em 1828 Friedrich Wöhler sintetizou uréia a partir do cianato de amônio (fonte mineral).
Qualquer composto existente em um organismo vivo pode ser sintetizado em laboratório.
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BIOMOLÉCULAS: Histórico
As reações entre as biomoléculas podem ser
descritas pelos métodos de química orgânica, onde
o mais utilizado é a classificação dos compostos de
acordo com os grupos funcionais.
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BIOMOLÉCULAS: Histórico
Em experimentos foi possível verificar que
compostos simples (abióticos) da atmosfera
primordial, reagiram em conjunto, resultando em
compostos biologicamente importantes, como
proteína e ácidos nucleicos.
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BIOMOLÉCULAS
Compostas por até 6 elementos: C, H, O, N, S e P.
Principal elemento: C (liga-se a outros átomos, e
formam cadeias longas).
Autoligação permite a formação de muitos
compostos diferentes, através de rearranjo do
esqueleto existentes.
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REARRANJOS DAS MOLÉCULAS
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REARRANJOS DAS MOLÉCULAS
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AMINOÁCIDOS
Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL
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AMINOÁCIDOS • Um peptídio é formado quando alguns aminoácidos se
unem através de ligações peptídicas. • A formação de um polipetídio ocorre quando diversos
aminoácidos se unem. • As proteínas são polipeptídios muito grandes, sendo que
a maioria das proteínas é composta por mais de uma cadeia de polipeptídeos.
Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes
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São compostos que apresentam as funções amino (-NH2) e
ácido (COOH ). Podendo ou não apresentar outras funções.
Exemplo:
AMINOÁCIDOS
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Características:
•Sólidos cristalinos.
• Sabor adocicado.
• Elevado ponto de fusão: 2000 C
AMINOÁCIDOS
Geralmente ocorre decomposição do AA antes da sua fusão
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Características:
Solubilidade: solúveis em água, dependendo da sua
cadeia lateral;
Reatividade: reagem normalmente com os grupos
funcionais dos ácidos carboxílicos e amínicos
primários ou secundários, existem ainda os grupos
laterais;
Isomeria ótica e desvio do ângulo de luz polarizada.
AMINOÁCIDOS
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Isomeria ótica e desvio do ângulo de luz polarizada.
Quando 2 compostos químicos tiverem a mesma fórmula, mas mantiverem estruturas diferentes, esses dois compostos vão ser chamados de isômeros.
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42 Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.
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Lembram da provinha???????
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CARBONO ASSIMÉTRICO OU QUIRAL
Átomo de carbono que se liga à 4 ligantes
diferentes (radicais, grupos funcionais, etc.)
Consequentemente, esse C sempre será saturado.
Ele é geralmente representado por C* .
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CARBONO ASSIMÉTRICO OU QUIRAL
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No caso de moléculas com apenas um centro quiral, a mudança de posição dos ligantes levará a um enantiômero da molécula original. Enantiômero é uma molécula "espelhada", simetricamente igual a original, e tem capacidade de desviar a luz para a esquerda (enantiômero levógiro) ou para a direita (enantiômero dextrógiro).
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CARBONO ASSIMÉTRICO OU QUIRAL
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QUIRALIDADE
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OBSERVEM!!!!!!!!
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Nos aminoácidos sempre existe:
um grupo amino (-NH2) ligado ao C α (vizinho a carboxila). O carbono α é assimétrico, razão pela qual todos os aminoácidos possuem isomeria ótica.
AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos possuem nomes particulares e a sua grande importância se deve ao fato de serem constituintes
das proteínas.
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AMINOÁCIDOS
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Classificação:
A) Quanto ao número de grupos NH2 e COOH.
B) Quanto ao tipo de cadeia
C) Em relação aos animais
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Classificação: A) Quanto ao número de grupos NH2 e COOH.
Em relação a esse critério existem 3 tipos de AA:
I) Compostos de caráter neutro
II) Compostos de caráter ácido
III) Compostos de caráter básico
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52
I) Compostos de caráter neutro
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Os AA de caráter neutro possuem um grupo –NH2 e um grupo COOH. Lembrando: grupo –NH2 é capaz de receber próton o que lhe confere caráter básico.
Então um radical ácido mais um radical básico, resulta em uma molécula, com caráter neutro.
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I) Compostos de caráter neutro
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II) Compostos de caráter ácido
Os AA que possuem 2 carboxilas e apenas 1 grupo amino são aqueles de caráter ácido. Exemplos:
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III) Compostos de caráter básico
Os AA de caráter básico possuem 1 grupo –COOH e MAIS de um grupo NH2. Exemplos:
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Classificação:
B) Quanto ao tipo de cadeia:
A hidrólise das proteínas (fonte de AA) só produz 20 AA.
Nove NÃO são sintetizados nos mamíferos (ESSENCIAIS).
Onze são não essenciais, ou seja, são sintetizados nos Zoo.
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62 Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.
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Classificação:
C) Em relação aos animais:
I. Alifática
II. Heterocíclica
III. Aromática
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São eles:
ALANINA
ARGININA
ASPARAGINA
ÁCIDO ASPÁRTICO
CISTEÍNA
ÁCIDO GLUTÂMICO
GLUTAMINA
GLICINA
PROLINA
SERINA
TIROSINA
METIONINA
FENILALANINA
TREONINA
TRIPTOFANO
VALINA
HISTIDINA
ISOLEUCINA
LEUCINA
LISINA
Obs: Os nove
aminoácidos
coloridos não são
produzidos pelo
nosso organismo.
São chamados de
ESSENCIAIS.
Existem 20 tipos de AMINOÁCIDOS na natureza.
DIETA
ALIMENTAR
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Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes
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POR QUE SE ESTUDA OS AAs?
Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL
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65 Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.
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PAPEL BIOLÓGICO DOS AAs
Existem, além destes 20 AAs principais, alguns AAs
especiais, que só aparecem em alguns tipos de PTNs.
Todas as PTNs são formadas a partir da ligação
em sequência de apenas 20 AAs.
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66 Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.
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PAPEL BIOLÓGICO DOS AAs
ÁCIDO ASPÁRTICO: Ajuda na eliminação da amônia no organismo e a proteger o SNC. ÁCIDO GLUTÂMICO: Acredita-se que aproximadamente a metade da composição de AAs do cérebro é composta por ela.
O "combustível do cérebro".
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67 Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.
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PAPEL BIOLÓGICO DOS AAs
ALANINA: Ajuda na resposta do corpo ao stress, Metabolismo das PTNs, gorduras e açúcares.
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PAPEL BIOLÓGICO DOS AAs ALBUMINA: Geralmente proveniente da clara do ovo; PTN de alto valor biológico, devido a sua alta digestabilidade e por conter todos os AAs essenciais.
Conhecida como a mais rica PTN animal, sendo fundamental para o crescimento e regeneração muscular.
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69 Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.
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PAPEL BIOLÓGICO DOS AAs ARGININA: Vital para o funcionamento da glândula pituitária. Tomada antes de dormir, aumenta a produção do GH. Ajuda na desintoxicação de resíduos venenosos e tóxicas. Ajuda na recuperação de ferimentos. Uma alta porcentagem do colágeno é constituída de ARG. É ideal quando combinada com Oritina. ACTH
LH TSH FSH PRL GH
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PAPEL BIOLÓGICO DOS AAs FENILALANINA: AA essencial que é obtido da alimentação ou em forma de suplementos (não é produzida pelo corpo). É necessária à tireoide e aos vasos sanguíneos. Efeitos antidepressivos devido a seu papel na formação de neurotransmissores, que contribuem para o bom humor, disposição e atenção.
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FENILCETONÚRIA (PKU)
N H 3 +
C O O -
fenilalanina
O
C O O -
Fenilpiruvato (fenilcetona)
transaminação redução
O H
C O O -
Fenilactato
C O O - Descarboxilação oxidativa
+ C O 2
Fenilacetate
N H 3 +
C O O -
Tirosina H O
Oxidação
A deficiência da enzima que catalisa esta reação leva o acúmulo da fenipiruvato
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72 Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.
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PAPEL BIOLÓGICO DOS AAs GLICINA: AA mais simples, necessária para o funcionamento normal do SN, da pele e dos tecidos musculares.
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73 Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.
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PAPEL BIOLÓGICO DOS AAs METIONINA: AA essencial que ajuda na limpeza do fígado e rins, controla o colesterol e expulsa resíduos tóxicos. Ajuda a fortalecer as unhas e melhorar a flexibilidade e o tom da pele.
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74 Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.
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PAPEL BIOLÓGICO DOS AAs
ORNITINA: Ajuda a estimular o sistema imunológico. Influência na energia do corpo.
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75 Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.
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PAPEL BIOLÓGICO DOS AAs
LISINA: AA essencial é necessário na formação de ACs, na produção de hormônio e enzimas e na recuperação de tecidos.
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76 Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.
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PAPEL BIOLÓGICO DOS AAs
TRIPTOFANO: AA essencial Usado pelo cérebro na produção de serotonina e trabalha em parceria com várias Vits do complexo B, ajudando-as a funcionar com todo seu potêncial.
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77 Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.
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CISTEÍNA: Principal fonte de enxofre na dieta. Ajuda na desintoxicação do corpo, aumenta a eficiência do processo de recuperação e resistência a doenças. Importante para o crescimento dos cabelos, unhas e recuperação da pele.
PAPEL BIOLÓGICO DOS AAs
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Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL
PONTO
ISOELÉTRICO (pI)
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Definição:
pH em que um AA, polipetídeo ou ptn tem
uma carga líquida igual a zero (0).
Ponto Isoelétrico (pI)
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http://bioquimica.ufcspa.edu.br/pg2/pgs/nutricao/quimicanut/aminoacidos.pdf
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Titulação de AA com OH ou H
Consiste de adicionar OH pouco a pouco e, através da variação do pH, determinar as características elétricas da substância.
Portanto, no pI, as cargas positivas dos radicais NH3+ igualam-se às cargas negativas dos radicais COO-.
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RECORDANDO
pKa é simplesmente a constante de ionização representada pela fórmula:
pK = - log [produtos] [reagentes]
Eentre pk 1 e em pk 2, a solução funciona como um tampão, e que em pI temos o ponto isoelétrico, em que as cargas se equivalem.
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Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.
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As funcionalidades das ptns são afetadas próximo ao seu pI,
devido à atração eletrostática de grupos de cargas opostas.
Assim, no pI, propriedades da gelatina p.ex. coincidem nos
valores máximo e mínimo:
pI mínimos: intumescimento, viscosidade e congelamento;
pI máximos : turbidez, força de gel, formação de espuma e
sinérese.
Importância do Ponto Isoelétrico (pI)
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PEPTÍDEOS
Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL
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PEPTÍDEOS
• Em 1902, Emil Fischer propôs que PTNs são
cadeias longas de α-AA unidos por ligações
amídicas para os quais ele deu o nome de
ligações peptídicas:
• Ligação peptídica: nome especial dado as
ligações amídicas entre os grupos -carboxílico
de um AA e um -amino de outro AA.
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Serilalanina (Ser-Ala)
+
Alanine (Ala)Serine (Ser)
H3NO-
HHOH2 C
O
H3NO-
H CH3
O
H3NN
HHOH2 C
OH CH3
O
O-
H
+
++
peptide bond
Serylalanine (Ser-Ala)
PEPTÍDEOS
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Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.
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PEPTÍDEOS
• peptídeo: o nome dado para um pequeno polímero de AAs unidos por ligações peptídicas:
• dipeptídeo: uma molécula contendo 2 AAs unidos pela ligação peptídica;
• tripeptídeo: uma molécula contendo 3 AAs unidos pelas ligações peptídicas;
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Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.
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• polipeptídeo: uma molécula contendo muitos AAs
unidos pelas ligações peptídicas.
• proteína: uma macromolécula biológica de massa
molecular de 5000 g/mol ou mais, consistindo de
uma ou mais cadeias polipeptídicas.
PEPTÍDEOS
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Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.
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GLUTATIONA
Glutathione, GSH(reduced form)
Glutathione, GS-SG(oxidized form)
2e- oxidation
2e- reduction
A disulfide bond
O O
HN
NH3+
-O
SH
NH O
O
O-
O O
HN
NH3+
-O
S
NH O
O
O-
O O
NHNH3
+
-O
SHN
O
O
O-
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91 Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.
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EXERCÍCIOS
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15) Nome da ligação que ocorre entre dois aminoácidos:
a) aminoacética d) peptídica *
b) proteica e) glicosídica
c) lipídica
Questão comentada
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São compostos bifuncionais, pois apresentam um caráter ácido e um básico.
• Sólidos cristalinos.
• Sabor adocicado.
• Elevado ponto de fusão: 2000 C
Grupo
CARBOXILA
(Ácido)
Grupo AMINA
(Básico)
RADICAL R
FÓRMULA
GERAL
É o RADICAL que
diferenciará do ponto de
vista físico, químico e
biológico, o tipo de
aminoácido. hidrogênio
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AMINOÁCIDOS
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A ligação peptídica resulta da união entre o grupo:
a) carboxila de um aminoácido e o grupo carboxila do outro.
b) carboxila de um aminoácido e o grupo amina do outro. *
c) amina de um aminoácido e amina do outro.
d) amina de um aminoácido e radical R do outro.
Questão comentada
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A ligação peptídica encontrada nas proteínas origina-se da reação entre o grupo NH2 e o grupo:
a) OH
b) CHO
c) NH2
d) COOH *
Questão comentada
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9) As proteinas produzem aminoácidos através de uma reaçâo de:
a) isomerização
b) hidratação
c) hidrólise *
d) oxidação
Questão comentada
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AMINOÁCIDOS
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O nitrogênio incorporado às plantas, principalmente sob a forma de nitratos, é por
elas utilizado para a produção de:
a) amônia
b) nitritos
c) glicose
d) aminoácidos *
Questão comentada
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22) Chama-se aminoácido essencial ao aminoácido que:
a) não é sintetizado no organismo humano. *
b) é sintetizado em qualquer organismo animal.
c) só existe em determinados vegetais.
d) tem função semelhante à das vitaminas.
Questão comentada
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O aminoácido mais simples é a:
a) alanina
b) lisina
c) glicina *
d) cisteína
e) triptofano
Questão comentada
Devido à sua simplicidade estrutural, este AA tende a ser conservado
evolucionariamente em proteínas como o citocromo c, a mioglobina e a hemoglobina
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PROTEÍNAS
Disciplina: BIOQUÍMICA INDUSTRIAL
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PROTEÍNAS
• São constituintes básicos da vida;
• São macromoléculas complexas;
• Constituem cerca de 50 a 80% do peso seco da célula eucariótica;
• Tem como base de sua estrutura os polipeptídios formados de ligações peptídicas entre os grupos amino (-NH2) de um aminoácido e carboxílico (-COOH) de outro, ambos ligados ao C* de cada um dos AA;
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ECS PROTEÍNAS Tipo Função
Proteínas estruturais
Componentes das membranas celulares Desempenham diversas funções:
determinam o diâmetro dos poros; auxiliam
os hormônios no “reconhecimento” celular
Colágeno Componente estrutural dos músculos e
tendões
Queratina Parte da pele e do pêlo
Hormônios peptídicos (p. ex., insulina,
hormônio do crescimento)
Muitos hormônios são proteínas e exercem
efeitos sobre diversos sistemas orgânicos
Hemoglobina Transporte de oxigênio
Anticorpos Protegem o corpo contra organismos
causadores de doenças
Proteínas plasmáticas Coágulo sangüíneo; equilíbrio de líquidos
Proteínas musculares Tornam o músculo capaz de contrair
Enzimas Regulam os padrões das reações químicas
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a) carboidratos
b) lipídios
c) ácido desoxirribonucleico
d) ácido ribonucleico
e) proteínas *
Questão comentada
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O componente não-aquoso da célula é constituído na sua maior parte por:
PTNs são constituintes celulares estruturais e fazem parte da estrutura da membrana e demais estruturas celulares. PTNs são enzimas, hormônios, sinalizadores celulares, transportadoras, etc.
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FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS:
I - ESTRUTURAL: Estão presentes nas membranas, organelas, fluidos e líquidos corporais
Exemplos:
COLÁGENO encontrado nos tendões, cartilagens e matriz óssea. Suas fibras dão estrutura e são resistentes à tração.
QUERATINA encontrada nas unhas, pelos cascos e chifre.
MIOGLOBULINA é encontrada no interior das fibras musculares esqueléticas, cuja função é armazenar O2 para a respiração celular do músculo.
FIBROÍNA é encontrada nos fios de seda das teias das aranhas.
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CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS Quanto à composição:
Proteínas simples
Ex. albuminas, globulinas
Proteínas conjugadas
Ex. hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas
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CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS Quanto à forma:
Proteínas fibrosas: são insolúveis em água, compridas e filamentosas. A maioria tem função estrutural ou protetiva. Ex. Colágeno
Proteínas globulares: geralmente solúveis em água, formam estruturas compactas fortemente enroladas em forma globular ou esférica.
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Função relacionada com
manutenção e regularização de
processos vitais: enzimática,
transporte, defesa e hormonal.
Ex. hemoglobina.
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GRAU DE ESTRUTURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Ligações
peptídicas
Pontes de Hidrogênio
Interações de Van der Waals
Interações Eletrostáticas
Interações Hidrofóbicas
Uniões Covalentes de Dissulfeto
Pontes de Hidrogênio
Interações de Van der Waals
Interações Eletrostáticas
Interações Hidrofóbicas
Estrutura
primária
Estrutura
secundária
Estrutura
terciária
Estrutura
quaternária
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IV – NUTRIÇÃO E ARMAZENAMENTO:
Exemplos:
CASEÍNA: principal proteína encontrada no LEITE.
OVOALBUMINA: proteína predominante da clara do ovo.
ZEÍNA: proteína de reserva do milho.
GLIADINA: Proteína de reserva do trigo.
V – CONTRAÇÃO E MOTILIDADE: as células musculares
possuem proteínas contrácteis como a ACTINA e a MIOSINA.
VI – DEFESA: Como exemplos podemos citar os ANTICORPOS,
VENENOS de serpentes, as TOXINAS bacterianas.
VI – CATÁLISE: São as ENZIMAS (catalisadores biológicos).
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II – TRANSPORTE: São proteínas que realizam o transporte
moléculas ou íons no organismo.
Exemplos:
HEMOGLOBINA – transporte de O2 e CO2;
ALBUMINA – transporte de lipídeos do fígado para outros órgãos.
III – HORMÔNIOS: Há vários hormônios de natureza proteica.
Exemplos:
INSULINA: produzida no pâncreas, controla a taxa de glicose no
sangue, facilitando sua entrada nas células.
OXITOCINA: responsável pelas contrações uterinas.
VASOPRESSINA: controla o volume de urina, e outros.
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Não é função básica das proteínas
a) atuar no sistema imunológico
b) participar da coagulação sangüínea
c) catalisar reações metabólicas
d) transportar energia através da célula *
e) transportar O2 pelo organismo
Questão comentada
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Constituem exemplos de PTN globular e de PTN fibrosa respectivamente:
a) celulose e fibrina
b) hemoglobina e clorofila
c) colágeno e fibrina
d) hemoglobina e colágeno *
Questão comentada
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25) Os esquemas seguintes representam duas possibilidades de alterações das propriedades de uma proteína.
ESQUEMA I
ESQUEMA II
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Os esquemas I e II dizem respeito respectivamente a:
a) alteração na estrutura primária da proteína e desnaturação. ***
b) desnaturação e desligamento da estrutura terciária.
c) alteração na estrutura terciária da proteína e solação.
d) solação e desnaturação. Cortesia do Prof. Dr. Patrick Menezes
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São alimentos ricos em proteínas:
a) leite, carne e soja *
b) leite, carne e mandioca
c) leite, ovo e farinha de milho
d) leite, café e banana
Questão comentada
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