Conhecer as proteínas - estrutura e função

Proteínas

Biologia EstruturalProfessora Sónia SeixasTrabalho elaborado por: Maria Lobo (n.º 1104922) e Fernando Correia (n.º 902959)

Estrutura molecularPrimária (sequência)

Secundária (enrolamento helicoidal)

Terciária(dobrável sobre si mesma)

Quarternária

( união de cadeias polipeptídicas

FunçãoMoviment

o

Defesa

Estrutura

Transporte

Regulação

Catalisadora

As Proteínas constituem a maior parte da massa celular seca.

São moléculas estruturalmente complexas e funcionalmente rebuscadas.

Executam praticamente todas as funções celulares: São catalisadores; Controlam a entrada e saída de pequenas moléculas; Agem como integradores de sinais; Funcionam como minúsculas maquinas moleculares com

partes móveis; Atuam como anticorpos, toxinas, hormonas, fontes de

luminescência, … Intervêm no funcionamento dos músculos, nervos, no

desenvolvimento do embrião; …

Introdução

Forma e estrutura das ProteínasCompostos orgânicos, constituídos por uma

longa cadeia de aminoácidos (AA), de 50 a 2000, numa estrutura tridimensional.

A forma de uma proteína é especificada pela sua sequência de AA. Existem 20 tipos diferentes de A.A, cada um dos quais com propriedades químicas distintas.

Cada AA liga-se por uma ligação peptídica covalente, daí poderem ser designadas por polipeptídeos.

Ligação peptídica União do grupo amino (-NH2 ) de um

aminoácido com o grupo carboxilo (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida;

A cadeia principal polipeptídica, é uma sequência repetitiva de átomos ao longo do centro da cadeia.

Proteínas/ Polipeptídeos

A esta cadeia principal, ligam-se as restantes cadeias laterais de cada AA (que não estão envolvidas na ligação peptídica), conferindo características específicas a essa proteína:

Podem ser apolares e hidrofóbicas;

Podem ter carga negativa ou positiva.

Proteínas/ Polipeptídeos

Proteínas – cadeias laterais dos A.A

Aminoácido Cadeia

lateral

Aminoácido Cadeia

lateral

Ácido aspártico Asp D Negativa Alanina Ala A Apolar

Ácido

glutâmico

Glu E Negativa Glicina Gli G Apolar

Arginina Arg R Positiva Valina Val V Apolar

Lisina Lis K Positiva Leucina Leu L Apolar

Histidina His H Positiva Isoleucina Ile I Apolar

Asparagina Asn N Não-

carregada

Prolina Pro P Apolar

Glutamina Gln Q Não-

carregada

Fenilalanina Phe F Apolar

Serina Ser S Não-

carregada

Metionina Met M Apolar

Treonina Tre T Não-

carregada

Triptofano Tpf W Apolar

Tirosina Tir Y Não-

carregada

Cisteína Cys C Apolar

Aminoácidos Polares Aminoácidos Apolares

Todas as proteínas ligam-se a outras moléculas, o que lhes permite ser:

Catalisadores;

Recetores de sinais;

Ativadores ou desactivadores;

Motores ou minúsculas bombas.

Função Proteica

A conformação da sua superfície determina a sua atividade química;

A superfície das proteínas possui grupos químicos que interagem entre si, aumentando a reatividade das cadeias laterais.

A interação é de dois tipos:

Restringir o acesso de moléculas de água

Agrupamento de cadeias laterais polares

Função Proteica

As propriedades biológicas das proteínas dependem das interações físicas com outras moléculas.Anticorpos ligam-se a vírus ou bactérias (F.

defesa)Hexoquinase liga-se à glicose e ATP (F.

energia)Actina liga-se entre si, para formar filamentos,

constituindo os músculos (f. contrátil)A substância que se liga à proteína – ião,

molécula – chama-se ligante.A região da proteína que se associa ao

ligante, designa-se por sítio de ligação do ligante.

Funções- Todas as proteínas se ligam a outras moléculas

Funções- Todas as proteínas se ligam a outras moléculasAnticorpos, são

proteínas da classe das imunoglobulinas, que se ligam aos antigénios das bactérias e vírus.

Actina

http://cftc.cii.fc.ul.pt/PRISMA/capitulos/capitulo4/modulo4/topico3.php

Bibliografia