Definição: polímeros de aminoácidos (aa) unidos por ligações peptídicas. Proteínas.
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Definição: polímeros de aminoácidos (aa) unidos por ligações peptídicas.
Proteínas
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Fibrosas: Função Estrutural
Globulares: Função Metabólica
Classificação das Proteínas
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Morfologia celular
Catalisadores das reações químicas (enzimas)
Controle da permeabilidade celular
Regulação a concentração de metabólitos
Controle da expressão gênica
Funções das proteínas
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Estrutura primária – seqüência de aminoácidos.
Forma espacial das proteínas
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Estrutura secundária – forma espiralada da seqüência primária.
Forma espacial das proteínas
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Estrutura terciária- forma globosa da estrutura secundária (nó), resultado de novas ligações peptídicas.
Forma espacial das proteínas
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Estrutura quaternária- mistura de várias estruturas terciárias.
Forma espacial das proteínas
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AMINOÁCIDOS – compostos orgânicos com um grupamento amina
(-NH2) e uma carboxila (-COOH) que nunca mudam.
Fórmula geral dos aminoácidos
OU
Componentes das proteínas
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Como diferenciar aminoácidosO que difere um aminoácido de outro é o
radical, que pode ser um único hidrogênio ou uma cadeia de carbonos.
Variedade de aminoácidosExistem 20 tipos de radicais na natureza,
portanto, existem 20 tipos de aminoácidos.
Componentes das proteínas
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Ligação entre os aminoácidosOs aminoácidos ligam-se uns
aos outros, formando moléculas que chamamos de peptídeos.
A ligação entre dois aminoácidos é ligação peptídica.
Dois aminoácidos unidos por uma ligação peptídica formam um dipeptídeo. Mais de dois aminoácidos formam um polipeptídeo.
Ligação peptídica
Componentes das proteínas
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Classificação dos aminoácidosEssenciais- São aminoácidos obtidos das plantas
ou animais porque não são produzidos em nosso organismo.
Naturais- são os doze aminoácidos que podem ser produzidos (no fígado)no organismo humano.
Proteína Mais de setenta aminoácidos formam uma
proteína.
Componentes das proteínas
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Desnaturação Perda das propriedades características das
proteínas causada pelo rompimento das pontes de hidrogênio e outras ligações que mantêm a estrutura espacial das proteínas.
Fatores de desnaturaçãoCalor, variação de acidez (pH) e algumas
substâncias químicas.
Características das proteínas
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Enzimas - proteínas que catalisam reações químicas que sem elas, só ocorreriam com muito gasto de calor.
Proteínas especiais
Anticorpos- proteínas específicas que neutralizam microrganismos ou moléculas.
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•Exemplos:
• AMIDO: AMILASE
•LACTOSE: LACTASE
•MALTOSE: MALTASE
Modelo:
Chave x fechadura
Especificidade enzimática
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Modo de ação de uma enzima
Substrato Enzima Produto Enzima
Amido Amilase Maltose Amilase
Maltose Maltase Glicose Maltase
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Fatores que interferem na atividade enzimática
Ponto de desnaturação
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Fatores que interferem na atividade enzimática
Variação de PH
0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14
Ácido
Neutro
Básico
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Fatores que interferem na atividade enzimática
Estômago Boca Intestino
Ácido Neutro Básico
Pepsina Ptialina Tripsina
Digere Proteínas
Digere Amido
Digere Proteínas
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Atividadeenzimática
Variação de PH
Ph ideal para a Ptialina
0 1 2 3 4 5 6 7 8 91011121314
Fatores que interferem na atividade enzimática
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Fatores que interferem na atividade enzimática
Atividadeenzimática
Variação de PH
Ph ideal para a Pepsina
0 1 2 3 4 5 6 7 8 91011121314
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Fatores que interferem na atividade enzimática
Atividadeenzimática
Variação de PH
Ph ideal para a Tripsina
0 1 2 3 4 5 6 7 8 91011121314
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Questões
1- Explique o que são aminoácidos naturais e essenciais.
2- Como os aminoácidos se unem para formar as proteínas?
3- Explique por que, embora haja apenas vinte aminoácidos, há milhares de proteínas diferentes em nosso organismo.
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4- Explique o que é desnaturação e em que condições esse processo acontece.
5- Duas proteínas possuem exatamente 456 aminoácidos. Com essa informação, podemos concluir que essas proteínas são iguais? Justifique sua resposta.
6- Explique por que a baixa temperatura pode ser usada para conservar amostras de órgãos para estudos ou para transplantes.
Questões