Discussao - Polifenol Oxidase

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COORDENADORIA DE CIÊNCIAS E TECNOLOGIAS QUÍMICAS CURSO TÉCNICO EM QUÍMICA – N29 PROFESSORA CRISTIANE ZDRADEK Ana Carolina Dal-Col Francielli Genier Marwyn Gomes ENZIMAS – OXIREDUTASES: POLIFENOL OXIDASE

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breve discussão sobre polifenol oxidase

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COORDENADORIA DE CIÊNCIAS E TECNOLOGIAS QUÍMICASCURSO TÉCNICO EM QUÍMICA – N29PROFESSORA CRISTIANE ZDRADEK

Ana Carolina Dal-ColFrancielli GenierMarwyn Gomes

ENZIMAS – OXIREDUTASES: POLIFENOL OXIDASE

VITÓRIA2010

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Discussão dos resultados

Reações enzimáticas são muito importantes em alimentos, podendo ser

benéficas e também prejudiciais, como o caso do escurecimento de frutas,

como banana ou maçã, quando expostas ao ar. Esses diferentes

comportamentos são de utilidade para a indústria de alimentos, pois através

deles se encontram as melhores soluções para o processamento do produto.

A polifenol oxidase (Figura 1) é responsável pelo escurecimento enzimático; ela

catalisa a oxidação de compostos fenólicos, formando produtos responsáveis

pela coloração escura.

Figura 1: Estrutura da enzima polifenoloxidase.

As enzimas tem funções de preservação nas plantas, porém, há perdas

econômicas consideráveis relacionadas à elas. Com a formação de pigmentos

escuros - escurecimento que é associado à deterioração pelo consumidor -

freqüentemente ocorrem mudanças indesejáveis nas propriedades

organolépticas do produto, e perda de valor nutricional resultando na

diminuição da vida útil e do valor de mercado.

A banana sofre um escurecimento rápido quando exposta ao oxigênio pela

ação de suas enzimas. Para seu processamento industrial, as enzimas podem

ser inativadas ou ter sua atividade reduzida por tratamento térmico, adição de

substâncias químicas e tratamento a alta pressão.

SERIA LEGAL FALAR AKI ALGO RELACIONADO A ATIVIDADE

ENZIMATICA.. MAS NAO ENCONTREI PALAVRASS... rs

Para a extração da enzima, pesou-se cerca de 23 g de banana prata (Musa

balbisiana), que depois foi homogeneizada com 100 mL de tampão citrato -

fosfato pH 6. A mistura foi centrifugada, e observou-se a formação de um

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sobrenadante, que é o substrato aquoso que contem a polifenol oxidase.

Preparou-se três tubos de ensaio, cada um contendo:

Branco: 2 mL de pirogalol + 3 mL tampão citrato-fosfato pH 6 + 0,1 mL água

Controle: 3 mL tampão citrato-fosfato pH 6 + 2 mL água + 0,1 mL extrato

Teste: 2 mL de pirogalol + 3 mL tampão citrato-fosfato pH 6 + 0,1 mL extrato

Fez-se a leitura da absorbância da mistura contida no tubo do teste no

espectrofotômetro, de acordo com a seguinte tabela:

Tempo (min) Absorbância (390 nm)

30 seg 1,284

1 1,285

2 1,285

3 1,284

4 1,286

5 1,285

6 1,285

7 1,287

8 1,287

9 1,287

10 1,286

11 1,286

12 1,287

Procedeu-se as leituras do branco e do controle, obtendo-se os valores de

1,274 e 0,005 respectivamente. Para cada um dos tempos realizou-se a

subtração: Abs = abs. teste – (leitura branco – leitura controle)

A tabela a seguir mostra os valores de absorbância após a subtração:

Tempo (min) Absorbância (390 nm)

30 seg 0,015

1 0,016

2 0,016

3 0,015

4 0,017

5 0,016

6 0,016

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7 0,018

8 0,018

9 0,018

10 0,017

11 0,017

12 0,018

Obteve-se a representação gráfica da absorção em função do tempo, mostrada

a seguir:

Figura 2: Relação absorbância vs tempo para a polifenol oxidase.

Referências

http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/praticas_proteinas/enzimas.htm

https://sec.sbq.org.br/cd29ra/resumos/T1652-1.pdf

http://www.pgq.ufrpe.br/arquivos/dissert/isabel.pdf

http://premios.cnpq.br/pjc/FileRedirect?d=&c=553911:&n=u6832%602168/QEG