Estrutura e Funções dos Aminoácidos

IQB201 – Bioquímica Básica I

Joab Trajano SilvaInstituto de Química/UFRJ

Há uma grande diversidade de tipos de seres vivos, todos constituídos por células - a unidademorfo-funcional de todos os seres vivos.

De acordo com sua complexidade estrutural, a célula pode ser classificada em:

Procarionte – de constituição mais simplesEucarionte – de constituição mais complexa

“O sonho de toda célula é se tornar duas células” François Jacob

Para realizar este sonho, a célula deve ser capaz de:

• Extrair do meio ambiente matéria e energia• Transformar esta matéria e energia em novos constituintes celulares• “Sentir” o ambiente e responder de forma apropriada. Por exemplo: evitar produtos tóxicos, procurar fontes de nutrientes, fuga de predador, detectar presença de parceiro sexual, etc.

Para realizar estas tarefas, a célula deve se valer das características químicas doscompostos que compõem sua estrutura.

Analisando a composição da célula, verificamos que ela é composta por quatrotipos principais de biomoléculas:

Polissacarídeos Lipídeos Ácidos Nucléicos (DNA e RNA)

Proteínas

As proteínas são as moléculas mais versáteis:

Funcionam como catalisadores Realizam a seleção de compostos que entram e saem da célula Produzem movimento Transportam vesículas e partículas dentro da célula Funcionam como sinalizadores (hormônios) Participam dos mecanismos de defesa celular

A funcionalidade das proteínas é derivada de sua estrutura primária

As proteínas são polímeros de aminoácidos.

Nos seres vivos, há 22 tipos de aminoácidos que são incorporados à estrutura primária das proteínas durante o processo de biossíntese protéica catalisada pelos ribossomas

Os aminácidos possuem ligados ao carbono :

Um grupamento carboxílico Um grupamento amino Um hidrogênio Um radical R

Quando um átomo de carbono apresenta quatro substituintes diferentes ele apresenta assimetria.

Portanto, exceto a glicina, cujo radical R é um hidrogênio, todos os outros aminoácidos são quirais.

Moléculas com carbonos assimétricos podem existir sob diferentes formas isoméricas (estereioisômeros) que apresentam diferentes configurações espaciais.

Uma classe especial de estereoisômeros, chamadas de enantiômero, se caracteriza por formar imagens especulares não superponíveis umas as outras. Os dois enantiômeros de um composto possuem propriedades químicas idênticas, mas diferem na habilidade de desviar o plano da luz planopolarizada.Moléculas de carbono assimétrico são chamados de compostos quirais. O átomo assimétrico é denominado de átomo quiral ou centro quiral.

As moléculas com centros assimétricos podem ser classificadas em:

Dextrorotatória ou levorotatória (d ou l) – de acordo se elas desviam o plano da luz planopolarizada para direita ou para esquerda. Ou pela convenção de Fischer, baseado na configuração relative do gliceraldeído (D ou L) Ou pelo sistema Cahn-Ingold-Prelog (R ou S)

Assimetria

Classificação dos Compostos Quirais pela Capacidade de Desviar o Plano da Luz Polarizada (d ou l)

Compostos quirais são opticamente ativos.

O Polarímetro mede o grau de rotação Óptica de um Composto

A rotação observada ()

lxc

=Τλ

T é a temperatura em °Cé o comprimento de onda é a rotação medida em grausl é o caminho óptico em decímetrosc é a concentração em gramas por mL

específicarotaçãoT

Cada composto opticamente ativo tem uma rotação específica

Classificação dos Compostos Quirais pela Convenção de Fischer

Atribuição da Configuração pelo Sistema RS.

A determinação da configuração da estrutura do aminoácido difere ligeiramente no sistema de nomenclatura RS. (a) A cada grupamento ligado a um carbono quiral é atribuída uma prioridade com base na massa atômica, 4 sendo a mais baixa prioridade. (b) A molécula é orientada com o grupamento de menor prioridade voltado para trás (oculto pelo carbono quiral), e um caminho é traçado a partir do grupamento de maior prioridade para o grupamento de menor prioridade; (c) a configuração do centro quiral é estabelecido: se a sequencia 1, 2, 3 é lida no sentido horário, a configuração é R. Se a sequencia 1, 2, 3 é lida no sentido antihorário, a configuração é S. A L-serina tem a configuração S.

Como nem todos os aminoácidos possuem a mesma designação RS (L-cisteína tem a configuração R), o sistema DL é mais comumente usado na bioquímica.

Classificação dos Compostos Quirais pelo Sistema Cahn-Ingold-Prelog (R S)

Discriminação dos Enanciômeros por Moléculas Biológicas

Cada enantiômero de um composto quiral reage diferentemente com a luz polarizada. No exemplo abaixo, a R-(-)-carvone possui um ângulo de rotação de -72°, enquanto que a S-(+)-carvona tem um ângulo de rotação de +72°.

A R-(-)-carvona possui odor de menta, enquanto que a S-(+)-carvona possui odor de cominho.

A Configuração D e L dos Aminoácidos é Atribuída por Comparação com a Configuração do Gliceraldeído

A convenção de Fischer não consegui nomear adequadamente compostos com mais de um centro quiral

A treonina é um dos dois aminoácidos que possuem dois centros quirais. Ela pode existir em quatro possíveis estereoisômeros com as configurações (2S,3R), (2R,3S), (2S,3S) e (2R,3R). Contudo, a L-threonine corresponde a um único enanciômero, o ácido (2S,3R)-2-amino-3-hidroxibutanóico.

Atribuição da configuração de um aminoácido pela regra CORN. O hidrogênio do carbono alfa é projetado para frente do plano. Se os grupamentos CO – R – N são lidos no sentido horário, o aminoácido é um L-aminoácido. CO é o grupamento carboxílico, R é a cadeia lateral e N o grupamento amino.

L-Treonina (2S,3R) D-Treonina (2R,3S)

L-allo-Treonina (2S,3S) D-allo-Treonina (2R,3R)

Aminoácido Short Abbrev. Avg. Mass (Da) pI pK1 (α-COOH) pK2 (α-+NH3)

Pirrolisina O Pyl Glicina G Gly 75.06714 6.06 2.35 9.78 Alanina A Ala 89.09404 6.01 2.35 9.87 Serina S Ser 105.09344 5.68 2.19 9.21 Prolina P Pro 115.13194 6.30 1.95 10.64 Valina V Val 117.14784 6.00 2.39 9.74 Treonina T Thr 119.12034 5.60 2.09 9.10 Cisteína C Cys 121.15404 5.05 1.92 10.70 Isoleucina I Ile 131.17464 6.05 2.32 9.76 Leucina L Leu 131.17464 6.01 2.33 9.74 Asparagina N Asn 132.11904 5.41 2.14 8.72 Aspartato D Asp 133.10384 2.85 1.99 9.90 Glutamina Q Gln 146.14594 5.65 2.17 9.13 Lisina K Lys 146.18934 9.60 2.16 9.06 Glutamato E Glu 147.13074 3.15 2.10 9.47 Metionina M Met 149.20784 5.74 2.13 9.28 Histidina H His 155.15634 7.60 1.80 9.33 Fenilalanina F Phe 165.19184 5.49 2.20 9.31 Selenocisteína U Sec 168.053 Arginina R Arg 174.20274 10.76 1.82 8.99 Tirosina Y Tyr 181.19124 5.64 2.20 9.21 Triptofano W Trp 204.22844 5.89 2.46 9.41

Os aminoácidos diferem uns dos outros nos grupamentos laterais (radical R) ligados ao carbono

Os grupamentos R dos aminoácidos podem ser classificados em:

Não PolaresPolares não carregadosPolares carregados

Polares carregados com características ácidasPolares carregados com carecaterísitca básicas

Propriedades Gerais dos Aminoácidos

Selenocisteína

http://www.jbc.org/content/275/27/20458/F1.large.jpg

Pirrolisina

Cotraducional inserção de pirrolisina em resposta a um contexto dependente UAG codon. tRNAPyl (anticodon CUA) pode ser primeiramente aminoacilado com lisina e modificado para gerar Pyl-tRNAPyl, ou o Pyl-tRNAPyl pode ser diretamente sintetizado por uma rota ainda desconhecida. Pyl-tRNAPyl se liga ao fator de alongamento EF-Pyl. O complexo Pyl-tRNAPyl:EF-Pyl se associa com a sequencia de inserção de pirrolisina (PYLIS) por meio de uma proteína ligadora de PYLIS (PBP), direcionando o Pyl-tRNAPyl para o sítio A do ribossoma onde se liga a um códon UAG.

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Essential Não Essencial Isoleucina Alanina Leucina Arginina* Lisina Aspartato Metionina Cisteína* Phenilalanina Glutamato Treonina Glutamina* Triptofano Glicina* Valina Prolina* Histidina Serina* Tirosina* Asparagina* Selenocisteína** Pirrolisina** (*) Essencial sob certas circunstancias (**) Não classificado.