Propriedades espumantes

As espumas alimentícias são dispersões de gotas de gás (ar ou CO2) em fase contínua líquida ou semi-sólida, formada pelas chamadas lamínulas (filme flexível e coesivo que envolve as bolhas de gás) ou através da agitação de uma solução com proteínas.

Espumas obtidas através de soluções de proteínas são uma consequência da desnaturação parcial e do desdobramento das cadeias polipeptídicas. Assim, as regiões hidrofóbicas ficam expostas ao ar ou a uma fase lipídica, onde são estáveis.

Do mesmo modo que nas emulsões, é preciso proporcionar energia mecânica para criar uma interface e, além disso, requer-se a presença de agentes de superfície que diminuam a tensão superficial para evitar a coalescência das bolhas de gás.

A capacidade de formar e estabilizar espumas não é a mesma para todas as proteínas.

Na maioria dos casos, as proteínas são agentes que ajudam na formação e estabilização da fase gasosa dispersa, formando a barreira protetora elástica entre as bolhas de gás capturadas. Distribuição uniforme e tamanho reduzido das bolhas de gás produzem um alimento suave e leve e com maior intensidade de aroma. O tamanho dessas bolhas á variável e depende de diversos fatores, como a viscosidade da fase líquida, o aporte de energia, a tensão superficial, etc.

As espumas alimentícias são bastante instáveis porque apresentam grande superfície na interface. A desestabilização deve-se fundamentalmente a :

• A perda do líquido da lâmina por gravidade, diferença de pressão ou evaporação. Essa perda é tanto menor quanto maiores são a viscosidade da fase líquida e a espessura das proteínas absorvidas á interface.

• Difusão do gás das bolhas pequenas para as grandes, que se produz sempre que há dissolução do gás na fase aquosa.

• Rupturas da lamínula líquida que separa a fase gasosa, o que provoca um aumento do tamanho das bolhas por perda da coalescência, resultando na perda da estrutura da espumas.

A estabilidade das espumas é potencializada pela baixa tensão entre as duas fases, pela grande viscosidade da fase liquida e pelas películas de proteína adsorvidas, resistentes e elásticas.

As espumas estabilizadas por proteínas são mais estáveis no pH isoeléctrico, do que em qualquer outro pH, excepto se a proteína se insolubilizar no seu pI.

Para poder avaliar as propriedades espumantes das proteínas, é necessário levar em conta 3 parâmetros:

a)Capacidade de formação de espumas: é a área interfacial que uma proteína pode criar. Pode-se medir essa capacidade determinando o volume da espuma em repouso (relação entre o volume da espuma e o volume da fase liquida inicial) e o poder espumante (relação entre o volume de gás e o volume de liquido na espuma).

b)Estabilidade da espuma: é a capacidade de determinada proteína de estabilizar uma espuma diante de fenômenos gravitacionais ou mecânicos. Expressa-se como o tempo necessário para eliminar 50% do liquido da espuma.

c)Firmeza da espuma: é a capacidade que tem a coluna de espuma de suportar uma determinada massa. Medindo a viscosidade da espuma, pode-se determiná-la.

As propriedades espumantes das diferentes proteínas são comparadas com as de uma proteína padrão, que costuma ser a clara do ovo.

Do mesmo modo que outras propriedades funcionais, a capacidade de formar espumas alimentícias é afetada por diversos fatores. Assim, à medida que aumenta a concentração de proteínas, aumenta também a estabilidade da espuma formada, visto que crescem a viscosidade da fase liquida e, portanto, a espessura da película absorvida; contudo, a capacidade de formação de espuma não é afetada.

O pH é outro fator que influi na capacidade espumante. Em termos gerais, admite-se que uma proteína solúvel deve apresentar boa capacidade espumante e boa estabilidade. Entretanto, as espumas estabilizadas por proteínas apresentam maior estabilidade no ponto isoelétrico, o que se deve ao fato de que as atrações eletrostáticas intermoleculares produzidas nesses valores de pH são máximas e aumentam a espessura e a rigidez das proteínas adsorvidas na interface ar/água, resultados em maior estabilidade. As proteínas são pouco solúveis no ponto isoelétrico, e apenas a fração solúvel influi na formação da espuma. Como sua concentração é muito baixa, a quantidade de espuma que se forma é pequena, mas a estabilidade é alta. A fração insolúvel não contribui para a formação de espuma, mas a adsorção de uma proteína insolúvel pode estabilizá-la devido ao incremento das forças de coesão na película de proteína. Em pH diferentes do ponto isoelétrico, a capacidade de formação de espuma é boa, mas a estabilidade é menor. Contudo, há proteínas que apresentam boa estabilidade em qualquer valor de pH.

A presença de sais na solução proteica influi na solubilidade, na viscosidade, no desdobramento e na agregação de proteínas, afetando, por isso, as propriedades espumantes destas. Esse efeito depende do tipo de sais e da solubilidade das proteínas nessa solução salina. Assim, o NaCl reduz a estabilidade das espumas por provocar diminuição de

viscosidade. A presença íons Ca2+ melhora a estabilidade ao interagir com os grupos carboxila das proteínas.

A adição de açúcares à espuma proteica melhora sua estabilidade, visto que aumentando a viscosidade e, portanto, reduz a perda de liquido das lamínulas.

A presença de lipídeos, especialmente os fosfolipídios, quando presentes em concentrações superiores a 0,5%, inibem as propriedades espumantes das proteínas, já que eles se colocam na interface ar/água e impedem a adsorção das proteínas durante a formação de espuma.

Uma determinada proteína pode ter boa capacidade espumante se sua molécula é flexível e, portanto, estende-se rapidamente na interface, e se apresenta alto grau de hidrofobicidade, já que, desse modo, melhora sua orientação. Contudo, para que a espuma seja estável, é necessário que, em torno de cada bolha de gás, se forme uma película proteica espessa, continua, elástica, impermeável ao ar. Tudo isso esta relacionado com a concentração de proteínas, as interações intermoleculares e a capacidade de hidratação. Assim, a β-caseína, que apresenta estrutura pouco ordenada, faz diminuir rapidamente a tensão superficial e facilita a formação rápida de espuma, embora a película proteica que se forma na interface seja fina, e a estabilidade, medíocre. Inversamente, k-caseína estende-se pouco na interface porque apresenta uma estrutura mais rígida, fazendo com que a formação de espuma seja mais lenta, embora a película formada seja compacta e resistente, e a espuma resultante, mais estável.

As proteínas alimentícias que apresentam boas propriedades espumantes são a clara de ovo, a hemoglobina, a gelatina, as proteínas do soro de leite e as proteínas do trigo entre outras.

As espumas são colóides de gases dispersos numa fase líquida e podem ser formadas através da agitação de uma solução com proteínas. As espumas obtidas através de soluções de proteínas são uma consequência da desnaturação parcial e do desdobramento das cadeias polipeptídicas. Assim, as regiões hidrofóbicas ficam expostas ao ar ou a uma fase lipídica, onde são estáveis. As proteínas actuam como estabilizantes das espumas através da formação de um filme flexível e coesivo que envolve as bolhas de gás. O colapso das espumas ocorre por três mecanismos principais: pela desproporção das bolhas, pela rotura das �células � da espuma e pela sua drenagem. A capacidade de formar e estabilizar espumas não é a mesma para todas as proteínas. Existem vários factores que influenciam a estabilidade e a formação de espumas, entre eles, o pH, a presença de lípidos e a concentração de proteínas. As espumas estabilizadas por proteínas são mais estáveis no pH isoeléctrico, do que em qualquer outro pH, excepto se a proteína se insolubilizar no seu pI. Na região do pH isoeléctrico, a falta de interacções repulsivas promove as interacções proteína-proteína favoráveis e a formação de um filme viscoso na interface.

No pI, uma quantidade crescente de proteína é adsorvida para a interface, devido à falta de repulsão entre esta e as moléculas adsorvidas. Estes dois factores beneficiam a formação da espuma e a sua estabilização. A qualquer outro pH, que não o do pI, a capacidade de formação de espumas das proteínas é normalmente muito boa, mas a sua estabilidade é fraca. Os lípidos, especialmente os fosfolípidos, quando presentes em concentrações superiores a 0,5%, inibem as propriedades espumantes das proteínas pois, os lípidos são mais activos na superfície do que as proteínas. Os filmes de lípidos não têm propriedades de coesão e viscosidade para estabilizar a pressão interna das bolhas da espuma, o que provoca a sua rápida expansão e colapso. A concentração proteica influencia as propriedades das espumas, quanto maior for a concentração, mais densa é a espuma. A densidade da espuma deve-se essencialmente a dois factores, à viscosidade e à formação de pequenas bolhas. A estabilidade da espuma é atingida por grandes concentrações de proteína pois, estas aumentam a viscosidade e facilitam a formação de um filme proteico coeso, em multicamadas, na interface. O método utilizado para formar a espuma influencia as propriedades desta. Uma espuma formada através de uma agitação moderada é constituída por bolhas pequenas, enquanto que uma agitação mais intensa provoca a diminuição da capacidade de formação de espuma. As proteínas da clara do ovo são bons agentes formadores de espumas a pH entre 8 e 9 e no seu pH isoeléctrico (4 a 5). Estas apresentam boas propriedades emulsionantes devido a terem zonas hidrofílicas e hidrofóbicas, na mesma molécula. Cada proteína da clara do ovo tem uma função específica na formação e estabilização da espuma. A caseína, principal proteína do leite, é extremamente solúvel e estável ao calor, a pH acima de seis. Existem vários tipos de produtos derivados da caseína, entre eles, os caseinatos. Estes são preparados através da neutralização, antes da secagem, de caseína ácida com um alcalino apropriado. Devido ao facto destas proteínas terem zonas hidrofílicas e hidrofóbicas, na mesma molécula, são úteis para emulsificações, formação de espumas e gel, entre outros. A solubilidade e a estabilidade calorífica do caseinato de sódio mantêm-se constantes em diversas condições.