PROTEÍNAS

DISCIPLINA DE QUÍMICA ORGÂNICACURSO DE AGRONOMIA

PROFESSORA DRA. NILÉIA CRISTINA

Fernanda Lemos Gabriel Portela Guilherme Brandt Guilherme Sousa

PROTEÍNAS

INTRODUÇÃO Móleculas de natureza heteropolimérica;

Células vivas: cerca de 50% do seu peso seco;

Produtos vegetais mais ricos em proteínas: leguminosas; sementes oleaginosas; GRÃOS EM GERAL nozes;

INTRODUÇÃO Componentes da membrana plasmática e

citoesqueleto celular;

Funções fisiológicas;

Regeneração de tecidos, catalisadores de reações químicas, sistema imunológico;

Ácidos nucléicos: crescimento e reprodução;

INTRODUÇÃO Unidade básica: aminoácido ligado entre si

por ligações peptídicas;

Seres humanos: cerca de 20 aminoácidos diferentes para compor suas proteínas.

Aminoácido:

Fonte: http://wikiciencias.casadasciencias.org/wiki/index.php/Amino%C3%A1cido

INTRODUÇÃO

Propriedades da proteína:

determinadas pelo número e espécie dos resíduos de aminoácidos;

determinadas pela sequência de aminoácidos na molécula.

Fonte: Google Images

NUTRIÇÃO Moléculas utilizadas no crescimento e manutenção

do corpo;

Componente estrutural de todas as células: músculos;

Quebradas na digestão para a obtenção de aminoácidos;

Fundamentais para a formação de células sanguíneas;

Fonte: http://recuerdosdepandora.com/wp-content/uploads/2011/01/musculo.jpg

NUTRIÇÃO Alimentação animal:

Volumosos: TF > 18% (alto VE);

Concentrados: TF < 18% (baixo VE);

Concentrados energéticos: < 20% PB; Concentrados protéicos: > 20% PB;


NUTRIÇÃO Alimentos que podem ser utilizados como

concentrados: milho: referencial para os concentrados energéticos soja: referência a concentrados protéicos.

Concentrados protéicos: principal objetivo: fornecer proteína de elevada

digestibilidade; alto valor biológico sendo ricos em aminoácidos

essenciais;

NUTRIÇÃO Percentagem de proteína bruta dos alimentos:

Milho, 9% PB; Soja, 45% PB; Algodão, 30% PB; Amendoim, 50% PB; Girassol, 20% PB; Linhaça, 35% PB; Capim Brachiaria s.p, 12% PB;


NUTRIÇÃO Consumo diferente da necessidade do corpo: reserva

de curta duração; impossível armazenamento de proteínas em longo prazo;

As proteínas são convertidas em aminoácidos pelo fígado;

Excesso: aumento do teor de cálcio na urina;

Falta: resultam em condições físicas variadas, diarréia, dermatose;

BIOQUÍMICA Macromoléculas originadas por reações

químicas entre aminoácidos;

Hidrólise: aminoácidos de origem;

Reações: amina, ácido carboxílico ou radical R;

Aminoácidos Peptídeos Proteínas;

Fon

te:

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BIOQUÍMICA

Importância das proteínas: encontram-se em todos os organismos;

Contém sempre C, H, O, N;

Podem conter S e mais raramente I, Fe, P;


BIOQUÍMICA Glicina + Alanina (aminoácidos originais): dipeptídeo;

Grupo CARBOX (glicina) + grupo AMÍNICO (alanina) - H2O (produto)

Resultado: AMIDA (Base do peptídeo formado + H2O);

Fon

te:

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BIOSSÍNTESE PROTÉICA

Síntese de proteínas;

Diretamente relacionado aos ácidos nucléicos:

DNA (Ácido Desoxirribonucléico); RNA (Ácido Ribonucléico);


Controle do processo: DNA (moléculas mestre da vida);

Instrução para a síntese de uma proteína: RNA;


Ácidos Nucléicos:

macromoléculas denominados nucleotídeos; açúcar (pentose) – desoxirribose DNA;

ribose RNA;


Esqueleto da molécula:

bases nitrogenadas açúcares fosfato

BIOSSÍNTESE PROTÉICA Código genético do DNA:

trincas de bases: códons (três letras - aminoácido)

código genético degenerado:

aminoácido pode ser codificado por mais de uma trinca de bases nitrogenadas

BIOSSÍNTESE PROTÉICA Bases nitrogenadas: ligam-se por

complementaridade: DNA: entre as duas fitas do DNA

Adenina (A) + Timina (T) Citosina (C) +Guanina (G)

RNA: fita simples Bases se complementam em associação com a molécula de

DNA: TRANSCRIÇÃO Outras moléculas de RNA: TRADUÇÃO Não possui Timina: Adenina (A) + Uracila (U)

BIOSSÍNTESE PROTÉICA TRANSCRIÇÃO:

molécula de RNA sintetizada: molde de DNA: sintetizados todos os tipos de RNAs da célula:

RNAm RNAR RNAt RNAs menores

RNAm: informação genética às proteínas Demais RNAs: funções estruturais e catalíticas

Todos envolvidos na síntese proteíca


TRADUÇÃO:

RNAm - sequência de aminoácido; códon: corresponde a um aminoácido;

BIOSSÍNTESE PROTÉICA Citoplasma:

RNAt aminoácidos dissolvidos transporte RNAm;

RNAt reconhece o códon (AUG) codifica metionina;

RNAt: anticódon específico Reconhecimento RNAt-RNAm: ribossomo desloca-se sobre o

RNAm Une os aminoácidos transportados Repetido até que o RNAr encontre o códon de parada cadeia de aminoácidos (molécula de proteína)

ESTRUTURA

Formas tridimensionais variadas;

Obtenção da forma:

fatores externos (influência de chaperonas); através das próprias propriedades químicas de seus

aminoácidos;

Fon

te:

Goog

le I

mag

es

ESTRUTURA Quatro tipos de estruturas:

variação nas composições aminoácidas; cadeia; forma tridimensional;

primária;secundária; terciária;quaternária;


ESTRUTURA Estrutura primária:

determinada pela sequência de aminoácidos ao longo da cadeia;

Estrutura primária da proteína 1EFN

Fonte: wikimedia.org

ESTRUTURA Estrutura secundária:

organização dos aminoácidos na sequência primária da proteína; devido a rotação das ligações entre os carbonos α e os grupos

amina e o ácido carboxílico;Estrutura secundária da molécula protéica mioglobina


ESTRUTURA Estrutura terciária:

é definida pela forma como a molécula se organiza no espaço;

Estrutura terciária da molécula protéica 1EFN


ESTRUTURA Estrutura quaternária:

formada a partir da união de várias moléculas protéicas envolvidas num complexo multi-protéico;

Estrutura quaternária da

molécula protéica 1EFN


ESTRUTURA Proteína 1B6Q

CNOS

Fonte: Swiss Institute of Bioinformatics

FUNÇÃO CELULAR Enzimas: proteínas catalisadoras

reações químicas complexas em altas velocidades;

Propriedades de atuação das enzimas: Especificidade de substratos: sustâncias que

reagem sob o estímulo enzimático; Dependência do pH: pH específico de ação; Dependência de temperatura: desnaturação;

FUNÇÃO CELULAR Estrutura enzimática e função catalítica;

Ligação do substrato específico à enzima;

Sítio ativo: resíduos de aminoácidos capazes de interagir com

o substrato;

Integridade da molécula enzimática;

FUNÇÃO CELULAR

Proteínas Ligantes;

A estrutura dinâmica das proteínas:

Ligação reversível a outras moléculas: ligantes

FUNÇÃO CELULAR Sinalização celular: percepção e resposta;

Erros: doenças;

Estudo das sinalizações: prevenção de possíveis doenças;

Sinalização entre células de organismos de diferentes;

FUNÇÃO CELULAR Principais intervenientes no interior das

células;

Principal componente celular;

Conjunto de proteínas que podem ser expressas numa determinada célula: proteoma

MÉTODO DE ESTUDO

Proteínas: moléculas biológicas mais intensivamente estudadas;

Estudos divididos em meios:

in vitro in vivo in silico

MÉTODO DE ESTUDO Estudo in vitro: compreensão do desempenho

das suas funções protéicas: o estudo da cinética enzimática;

Estudo in vivo: dados sobre o papel fisiológico da proteína no contexto de uma célula ou de um organismo;

Estudo in silico: métodos computacionais para estudar proteínas;

CONCLUSÃO Proteínas estão presentes em todos os seres vivos; Participam em diversos processos celulares, sendo Partes vitais para o metabolismo; Divergências em seu consumo recomendado

podem acarretar complicações físicas e mentais; Formatos tridimensionais: fatores determinantes de

suas funções no organismo, tópico de pesquisa da biologia estrutural;

Macromoléculas são as reguladoras da atividade celular;

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