Proteínas

• Apresentam pelo menos um grupo

carboxílico e um grupo amino

• Aminoácidos têm como fórmula

geral

H3N - C - HCOOH

R

Aminoácidos

Proteínas

Polímeros constituídos de alguns dos 21

diferentes aminoácidos interligados por

ligações peptídicas.

• Aminoácidos não-polares;

• Aminoácidos polares;

• Aminoácidos básicos;

• Aminoácidos ácidos.

Proteínas

São polímeros constituídos de alguns dos 21 diferentes

aminoácidos interligados por ligações peptídicas.

H3N – C – COO

R

H

H3N – C – COO

R’

H

H3N – C – COO

R’’

H

+

+

+

-

-

-

H3N

C

H

R

C

O

N

H

C

R’

H

O

C

N

H

C

H

R’’

COO+ -

+

2 H2O

Ligação Peptídica

– N – C –

H

OAminoácidos

Estrutura das proteínas• Estrutura primária: linear (ligações peptídicas)

• Estrutura secundária: -hélice e -pregueada

• Estrutura terciária: proteínas fibrilares e globulares – estrutura tridimensional.

• Estrutura quaternária: interação de cadeias e estruturas secundárias – Exemplo: hemoglobina:

Classificação - SolubilidadeTipo Solubilidade Exemplo

Albumina Solúveis em água Clara do ovo (ovoalbumina),

leite (lactoalbumina), ervilhas

(legumitina)

Globulina Solúveis em soluções

salinas

Do músculo (miosina), de

ervilhas (legumina)

Prolamina Solúveis em etanol

70%

Do trigo e centeio (gliadina),

do milho (zeína), e da cevada

(hordeína)

Glutenina Solúveis em soluções

muito ácidas ou

básicas.

Encontrada somente em

vegetais: de trigo (glutenina) e

do arroz

Desnaturação

• Alteração da estrutura secundária, terciária equaternária: permanece a estrutura primária.

• Pode ser causada por: calor, pH, concentraçõessalinas, desidratação, aditivos ou combinação devários fatores.

• A desnaturação altera várias propriedadesimportantes da proteína:

• A proteína desnaturada é geralmente menos solúvelou até mesmo insolúvel, aumenta a viscosidade doalimento e a reatividade de grupos laterais.

• A proteína desnaturada é mais sensível à hidrólisepelas enzimas proteolíticas e, portanto, em muitoscasos a sua digestibilidade aumenta.

Desnaturação

• O branqueamento e a pasteurização: desnaturaçãoda proteína e a eliminação dos efeitos tóxicos devárias proteínas (toxinas microbianas e inibidoresenzimáticos naturais, etc).

• A reação de proteínas com os constituintes dafumaça provoca também sua desnaturação,escurecimento do produto e diminuição de algunsaminoácidos → Formaldeído da fumaça comgrupos aminas das proteínas.

Ponto Isoelétrico

• Ponto isoelétrico: Carga líquida é igual a zero.

• Os aminoácidos atraem-se, formando agregados eprecipitando.

• Ponto isoelétrico: Afetam as interações água-proteína eproteína-proteína. No ponto isoelétrico, os aminoácidosapresentam máxima interação eletrostática entregrupos carregados e interação mínima com a água e,assim, ocorrendo agregação e precipitação.

• Em pHs extremos ocorre a desnaturação protéica:diminuindo a solubilidade.

• Exemplo: coagulação ácida do leite – fabricação doqueijo.

Ponto Isoelétrico1-No ponto isoelétrico (PI), os grupos carregados não estão disponíveis para

interagir com as moléculas de água.

2-Em pH extremo ocorre a desnaturação

P.I.

Solu

bil

idad

e

Solubilidade da ptn em

função do pH

pHP P P

H+

OH-

H+

OH-

- -

- -

- +

+ -

+ +

+ +

- - -

- - -

+++

+++

- - -

+++

- - -

+++pH > PI pH < PI

pH PI

Mudança da força iônica - Sais• Salting-in: Baixa concentração de sal aumenta a

solubilidade. Fato resultante do efeito do salsobre as interações eletrostáticas, diminuindo aatração eletrostática entre as proteínas. Comoconseqüência, abre-se a rede protéica, queestará mais em contato com a água.

• Salting-out: Proteína tem sua solubilidadediminuída com o aumento da concentração desal. Isto ocorre em virtude da competição entrea proteína e os íons salinos pela água.

Mudança da Força Iônica - SAIS

Para a grande maioria das proteínas, baixa concentração de sal

aumenta a solubilidade (para determinados pH e temperatura).

0,1

0,2

Concentração do sal

0,4

0,0

Solu

bil

idad

e d

a p

rote

ína

Salting-in Salting-out

Solubilidade da ptn em função da concentração salina

Excesso de sal: íons competem

com as proteínas pela água

Presença de sais: íons

solubilidade: ↓ atração entre

cargas de sinal ≠ de moléculas

vizinhas

Número de cargas: MgCl2 mais

adequado que NaCl, por exemplo

Propriedades espumante• As espumas alimentícias são dispersões

de gotas de gás (ar ou CO2)

• Força mecânica: agitação

• Exemplos:

→ suspiro

→ nata batida

→ clara em neve

→ chantilly

• Produção de um alimento com textura suave e maior intensidade de aroma.

Fatores que afetam a capacidade de formar espumas alimentícias:

1 – Concentração de proteínas: aumenta aestabilização, mas não afeta a capacidadede formação de proteínas.

2 – pH: quanto maior a solubilidade maior acapacidade de formar espumasalimentícias

Fatores que afetam a capacidade de formar

espumas alimentícias:

3 – presença de sais: solubilidade das

proteínas na solução salina

4 – açúcares: aumenta a viscosidades:

diminui a perda de bolhas

Geleificação• Proteínas previamente desnaturadas (tratamento

térmico, acidificação ou alcalinização);

• Pontos carregados positivos ou negativos (CO- eNH+) que podem reagir com as moléculas de água,que mediante novas pontes de hidrogênio gerarãoa estrutura necessária para que haja águaimobilizada;

• Pontes de hidrogênio: potencializadas peloresfriamento, produzem géis que geleificam no frio.

Interação proteína-lipídios

Proteína na presença de lipídios oxidados(peróxidos ou produtos da sua degradação)

Resultados:

• Diminuição da solubilidade;

• Escurecimento;

• Diminuição do valor nutricional (oxidação dotriptofano, oxidação da metionina e interaçãocom a lisina, tornando-a indisponível);

• Radicais livres removem átomos de hidrogêniodos aminoácidos, estes se polimerizam eformam agregados insolúveis.