Biologia

Frente 1Capítulo 5: Bioquímica celular: Proteínas 106

Frente 2Capítulo 6: Comunidade: interações entre os seres vivos 116

Capítulo 7: O desenvolvimento das comunidades biológicas 136

Capítulo 8: Ecologia de populações 144

Capítulo 9: Nosso impacto sobre a biosfera 154

Sumário

106

BIOLOGIA

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75 |

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EA

MST

IME

.CO

M

Bioquímica celular: Proteínas

frente 1

107

Capítulo 5 Bioquímica celular: Proteínas

1. Proteínas

1.1. O que são proteínas?

As proteínas são moléculas extremamente importantes para a for-mação estrutural dos seres vivos, por exemplo tecidos, órgãos, pele, unhas, dentes, chifres, cabelos, entre outros.

As proteínas também são importantes no aspecto imunoló-gico atuando como anticorpos. Muitos hormônios são de natu-reza proteica, além das enzimas que atuam como catalisado-res biológicos.

As proteínas são formadas nas células a partir de um comando genético, como veremos um pouco mais adiante

1.2. Aminoácidos são como tijolos: as unidades formadoras das proteínas

As proteínas são macromoléculas orgânicas, formadas por uni-dades denominadas aminoácidos. Os aminoácidos são formados por um grupo amina (NH2) e um grupo carboxila (COOH), ligados ao car-bono central da molécula.

Veja a fórmula geral de um aminoácido e quatro exemplos de radicais simples para aminoácidos, a glicina (A), a alanina (B), a leucina (C) e a valina (D). Note que todo aminoácido possui um grupo carboxila, um átomo de hidro-gênio e um grupo amina ligados a um carbono central, que é o radical que diferen-cia um aminoácido do outro.

H

R

C CH2NO

OH

grupo aminabásico

grupo carboxilaácido

átomo de hidrogênio

radical

Fórmula geral

A)

NH2

C COH

OH

H C)

NH2

C COH

OCH2HC

H

CH3

CH3

B)

NH2

C COH

OH3C

H D)

NH2

C COH

OCH

H

CH3

CH3

Radicais simples

© VALENTYN75 | DREAMSTIME.COM

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1.3. Qual é a diferença entre aminoácidos naturais e essenciais?

Na natureza, são encontrados 20 tipos de aminoácidos que podem formar as proteínas dos seres vivos. O que diferencia uma proteína de outra é o número de aminoácidos que compõem sua cadeia, os tipos desses aminoá-cidos e mesmo a ordem em que eles estão organizados na molécula.

• Aminoácidos naturaisChamamos de naturais os aminoácidos que um organismo consegue produzir.

• Aminoácidos essenciaisOs aminoácidos que o organismo deve ingerir (pois não tem a capacidade de sintetizar) são chamados de

essenciais, já que, sem eles, a síntese de proteínas pela célula animal não seria possível.

Os vegetais têm a capacidade de fabricar todos os 20 aminoácidos necessários para a produção de suas proteínas. Já as células animais não sintetizam todos e alguns devem ser adquiridos por meio da alimentação.

Podemos classifi car um aminoácido em natural ou essencial, dependendo da espécie estudada; assim, certo aminoácido pode ser essencial para um animal e natural para outro. Para os vegetais, por exemplo, todos os aminoácidos são naturais; enquanto a arginina é um aminoácido natural para o ser humano, para o cachorro (que não consegue sintetizá-la) ela é um aminoácido essencial.

Naturais EssenciaisGlicina Ácido glutâmico FenilaninaAlanina Arginina ValinaSerina Histidina Triptofano

Cisteína Asparagina TreoninaTirosina Glutamina Lisina

Ácido aspártico Prolina LeucinaIsoleucinaMetionina

Aminoácidos naturais e essenciais para a espécie humana

1.4. Como se chama a união entre aminoácidos para a formação das proteínas?

A formação das proteínas nos ribossomos ocorre pela união entre aminoácidos por meio de liga-ções peptídicas.

A ligação peptídica entre os aminoácidos ocorre entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo carbo-xila de outro aminoácido, com a liberação de uma molécula de água. A estrutura resultante é denominada pep-tídeo (dipeptídeo) e a proteína propriamente dita é defi nida como uma cadeia polipeptídica.

Glicina

H

H

H HN

C CO

OH H

H

H

H HN

C CO

Alanina

H

H

HN

CC CO

OH

H2O

H

H

H

H

NH

CC CO

OHH

H

+Ligaçãopeptídica

DipeptídeoReação da ligação peptídica

Ser Tir Ser Met Glu His

Pro Lis Gli Trp Arg Fen

Val Gli Lis Lis Arg ArgIlustração de uma cadeia polipeptídica – A partir da formação do peptídeo, a incorporação de novos aminoácidos leva à formação da cadeia polipeptídica.

109

2. Proteínas: estrutura e função

2.1. Entenda a estrutura das proteínas

As proteínas apresentam diferentes estruturas no meio celular. Essas estruturas são denominadas primária, secundária, terciária e quaternária, de acordo com a disposição espacial dos aminoácidos.

A estrutura de uma proteína é diretamente relacionada à sua função(Forma → função)

A estrutura primária das proteínas é caracterizada pela disposição linear dos aminoácidos (esferas coloridas da imagem), dando à estrutura proteica um aspecto fi lamentar.

COOHNH2

2.2. A estrutura secundária das proteínas geralmente é helicoidal

A estrutura secundária das proteínas é caracterizada pela disposição helicoidal dos aminoácidos (esferas coloridas), dando à estrutura proteica o aspecto de um fi la-mento em espiral, mantido por meio de ligações químicas como pontes de hidrogê-nio (tracejado na fi gura).

2.3. A estrutura terciária das proteínas costuma ser a mais estável

Muitas proteínas atingem sua forma mais estável num aspecto enovelado (veja abaixo), denominado estrutura terciária, que é mantida por meio de ligações quí-micas do tipo pontes dissulfeto ou pontes de hidrogênio. Esta estrutura defi ne a forma espacial da proteína e, consequentemente, sua função.

110

2.4. A estrutura quaternária das proteínas une duas estruturas terciárias ou mais

A estrutura quaternária é definida quando a proteína é formada pela união de duas ou mais cadeias terciárias. Um bom exemplo é a organização da proteína hemoglobina do sangue (proteína transportadora de oxigênio para as células dos tecidos do corpo), que é formada pela união de quatro cadeias terciárias, como podemos ver abaixo.

2.5. Desnaturação de proteínas

Variações de alguns fatores, como temperatura e/ou pH, podem desestabilizar a estru-tura da molécula de proteína, que perderá sua forma e função originais.

Um exemplo é o que ocorre com a albumina na clara de ovo, que se solidifica ao ser cozida e não se liquefaz quando resfria. Quando ocorre, por exemplo, a desnatu-ração de enzimas, em razão de variações de temperatura ou acidez de um meio em condições experimentais, podemos notar facilmente a perda da atividade enzimática.

Desnaturação

Proteína na forma original

Proteína Desnaturada

2.6. Conheça as funções básicas das proteínas

As proteínas são extremamente importantes para as diferentes atividades metabóli-cas do organismo, assim como para a sua formação esquelética.

• Proteínas estruturaisSão as proteínas que estão formando estruturas esqueléticas ou estruturas celu-

lares. Veja alguns exemplos:

Proteínas Funções estruturaisColágeno Presente na pele, ossos, cartilagens e tendõesQueratina Presente na pele dos vertebrados – importante para impermeabilização

Histona Formação dos cromossosmosActina e Miosina Proteínas contrácteis do músculo

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• Proteínas hormonais

Muitas proteínas como a insulina e o glucagon, que controlam a glicemia no sangue, são de natureza proteica. Os hormônios atuam como mensageiros quími-cos e são extremamente importantes para o metabolismo.

• Proteínas de Imunização

Os anticorpos são as proteínas de defesa imunológica contra a ação de antíge-nos no organismo.

• Proteínas enzimáticas

Responsáveis pela regulação do metabolismo celular, ou seja, são intermedia-doras de todas as reações químicas das células.

Conceitos ImportantesCofator: algumas enzimas só podem ser ativadas se possuírem um cofator (que pode ser um íon metálico ou uma substância orgânica).Coenzima: quando um cofator é uma substân-cia orgânica, ele recebe o nome de coenzima. Muitas vitaminas que precisamos ingerir atuam como coenzimas.Catalisador: fator que modifi ca a velocidade das reações químicas, normalmente acelerando-as, e não sofre alterações, podendo ser reutilizado após o fi nal do processo (pode ser químico ou biológico).

3. Enzimas são proteínas que têm ação catalítica

As enzimas são moléculas orgânicas de natureza pro-teica, que atuam como catalisadores biológicos. Essas moléculas aceleram a velocidade das reações meta-bólicas dos seres vivos, tornando-as compatíveis com a vida.

• Leitura complementar: Príons

Um príon é um agente infeccioso proteico, caracterizado por uma proteína com forma aberrante (“enrolada” de

maneira anormal), capaz de afetar moléculas corres-pondentes que estejam saudáveis, disseminando

sua forma anormal e espalhando a doença.Os príons causam doenças neurodege-

nerativas, incuráveis e fatais: são as ence-falopatias espongiformes transmissíveis

(TSE), que afetam principalmente mamíferos (como foi o conhecido caso da “doença da vaca louca”).

Um príon é um agente infeccioso proteico, caracterizado por uma proteína com forma aberrante (“enrolada” de

maneira anormal), capaz de afetar moléculas corres-pondentes que estejam saudáveis, disseminando

sua forma anormal e espalhando a doença.Os príons causam doenças neurodege-

nerativas, incuráveis e fatais: são as ence-falopatias espongiformes transmissíveis

(TSE), que afetam principalmente

3.1. O que é energia de ativação?

A energia de ativação é a energia necessária para uma reação ocorrer. Veja no gráfi co abaixo que a enzima diminui a energia de ativação para a reação, favorecendo sua. Desse modo, as enzimas atuam no metabolismo celular, favorecendo a ocorrência das reações químicas vitais para o organismo.

Energia de ativaçãosem enzima

Energia deativaçãocom enzima

Ener

gia

Reagentes

Produtos

Sentido da reação

© MOLEKUUL | DREAMSTIME.COM

112

3.2. O mecanismo chave-fechadura das enzimas

Dois bioquímicos, Michaelis e Menten, esclareceram como as enzimas atuam no metabolismo celular. Você já sabe que as enzimas são proteínas, que são moléculas polipeptídicas que se “enrolam” sobre si mesmas, formando estruturas tridimen-sionais. Na sua estrutura tridimensional, a enzima exibe porções que se encaixam perfeitamente ao substrato enzimático que ela deve ajudar a transformar. As enzi-mas são muito específicas, ligando-se apenas ao seu substrato específico, assim como uma fechadura só é aberta com sua chave específica.

Maltose

Enzima

1 2

SítioAtivo

3

Glicose

Glicose

1. A enzima maltase e uma molécula de maltose entram em contato.

2. A maltose liga-se ao centro ativo (ou sítio ativo) da enzima maltase.

3. A maltose é quebrada em duas moléculas de glicose e o sítio ativo da enzima maltase está livre para se ligar a outra molécula de maltose.

3.3. Fatores que alteram a atividade enzimática

Existem alguns fatores que afetam as reações enzimáticas. Vamos conhecê-los e entender como eles atuam?

Quando são submetidas a elevações de temperatura, radiações, variações de pH ou a certos solutos e íons, como a ureia e o cianeto, as proteínas sofrem alte-rações na sua configuração espacial e sua atividade biológica é perdida. Este pro-cesso chama-se desnaturação.

Desnaturação

Proteína na forma original

Proteína Desnaturada

113

O primeiro fator de que falaremos é a temperatura.A temperatura constante do corpo dos homeotérmicos, por exem-

plo aves e mamíferos, favorece a ação enzimática, independentemente do hábitat do organismo. Já o metabolismo e a atividade enzimática dos heterotérmicos ou pecilotérmicos, por exemplo peixes, anfí bios e répteis, dependem da temperatura ambiental.

Cada enzima tem seu melhor desempenho em uma temperatura chamada ótima, em que a reação é catalisada em velocidade máxima e a enzima não é desnaturada. A maioria das enzimas humanas tem temperatura ótima próximo de 37 ºC.

Velocidade da Reação

V. Máx.

Temperaturaótima

T (°C)

Temperatura ótima de funcionamento de uma enzima

pHO pH também interfere na atividade das enzimas. Na boca, as enzimas, por exemplo a amilase salivar, atuam em pH neutro; no estômago, as enzimas, por exemplo a pepsina presente no suco gástrico, atuam em pH ácido; no intestino, as enzimas, como a lipase, atuam em pH alcalino.

Pepsina

1 2 3 4 5 6 7 8 9 10

Amilasesalivar Tripsina

Valores de pH

Velo

cida

de d

e re

ação

pH ótimo para algumas enzimas humanas.

Como mostra o gráfi co acima, da mesma forma que no caso da temperatura, as enzimas também atuam em pH ótimo.

Cavidade digestiva pH Enzima Substrato ProdutosBoca 7,0 Amilase salivar Amido MaltoseEstômago 2,0 Pepsina Proteína PeptídeosIntestino 8,5 Tripsina Peptídeos Aminoácidos

© CORNELIUS20 | DREAMSTIME.COM

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Agora, imagine uma determinada enzima em condições ideais (temperatura de reação ótima e pH ótimo) e com uma concentração constante: neste caso, que fator poderia aumentar a velocidade de reação?

Velocidade da reação

Saturação

[S]

A concentração do substrato! Quando se aumenta a quantidade de substrato, aumenta-se a velocidade de reação, pois a chance de o substrato encontrar uma enzima é maior. No entanto, existe um ponto de saturação em que, como todos os sítios das enzimas já estão ocupados, a adição de mais substrato deixa de promover maior velocidade de reação.

4. Qual é a relação da imunidade com as proteínas?

Entende-se por imunidade a capacidade de o organismo responder a antígenos (corpos estranhos). Cada corpo estranho apresenta uma série de compostos quími-cos, em geral proteínas, lipoproteínas ou polissacarí-deos, que desencadeiam uma resposta imunológica.

O sistema imunológico pode reagir contra o antígeno por meio da resposta celular e da resposta humoral.

Nós veremos agora um pouco do tema imunidade com relação às proteínas, que será visto de forma mais deta-

lhada quando estudarmos o sistema circulatório.

4.1. A resposta humoral é realizada por proteínas específi cas

A resposta humoral é realizada por proteínas denominadas anticor-pos, que são produzidos por um dos tipos de linfócitos (linfócito B).

Este linfócito é ativado pela interação com células apresentadoras de antígenos (macrófagos) ou com linfócitos T.

Uma vez que os anticorpos reconhecem e aderem ao antígeno, forma-se um complexo denominado antígeno-anticorpo. Este complexo viabiliza o

reconhecimento por parte de outras células de defesa e a consequente destrui-ção do antígeno

Veja os tipos de anticorpos encontrados nos mamíferos:

maior velocidade de reação.

4. Qual é a relação da imunidade com as proteínas?

relação às proteínas, que será visto de forma mais deta-lhada quando estudarmos o sistema circulatório.

4.1. A resposta humoral é realizada por proteínas específi cas

A resposta humoral é realizada por proteínas denominadaspos, que são produzidos por um dos tipos de linfócitos (

Este linfócito é ativado pela interação com células apresentadoras de antígenos (macrófagos) ou com

Uma vez que os anticorpos reconhecem e aderem ao antígeno, forma-se um complexo denominado

Nome Descrição

IgA Este anticorpo é muito presente nas mucosas de revestimento externo, atuando na defesa da superfí cie externa. A mãe passa IgA para o recém-nascido durante o aleitamento.

IgD É um anticorpo muito abundante nos recém-nascidos.

IgEO IgE atua na proteção contra parasitas helmintos, mas notadamente participa de proces-sos alérgicos, ligando-se aos alérgenos e ativando os mastócitos (que liberam histamina) e basófi los.

IgGO IgG é muito abundante nos fl uidos internos e atua em grande espectro, combatendo diversas toxinas e microrganismos.É o único anticorpo que ultrapassa a barreira placentária.

IgM Esse anticorpo tem a maior produção e atividade durante as infecções bacterianas, nas quais começa a eliminar os patógenos enquanto a quantidade de IgE seja baixa.

Estrutura química de uma imunoglobina G (IgG)

© MOLEKUUL | DREAMSTIME.COM

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Cada anticorpo é capaz de reconhecer e se ligar a um único tipo de antígeno. Desse modo, a reação antígeno-anticorpo é altamente específi ca, assim como uma reação enzima-substrato

As vacinas contêm antígenos (mortos ou enfraquecidos ou fragmentos) que estimulam a produção de anticorpos pelo próprio organismo tendo, portanto, ação preventiva. Os soros contêm anticorpos previamente fabricados por outros seres vivos, apresentando ação curativa.

Antígeno Região de ligaçãocom o antígeno

Anticorpo (imunoglobulina)