Tema 5 composição química celular - proteinas
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INTRODUÇÃO À CITOLOGIAPROTEINAS
CONCEITO
Prof. Msc. Luiz Alessandro da Silva
ESCOLA DE EDUCAÇÃO BÁSICA
PROFESSOR JOÃO WIDEMANN
Um pouco de história...
Entre os objetos de estudo dos cientistas no início do
século XIX (...) Estava:
Albúmen – clara de ovo [albus = branco];
Tinha átomos de C, H, N, O e S;
Tinha estranha propriedade de coagular ao ser
submetido a aquecimento;
Verificaram que outras substâncias presentes no leite
e no sangue também coagulavam quando aquecidas;
Então decidiram chamar esses componentes de
substâncias albuminoides [semelhantes ao albúmen].
Estudos mais tarde
acabaram por concluir que
essas substâncias estão
presentes em todos os seres
vivos.
Em 1838, Gerardus Mulder
chama essas substâncias de
PROTEÍNAS [do grego
Proteios = primeiro, primitivo].
Um pouco de história...
Imagem: Amamentando uma criança / Fotografia: Ken
Hammond / Source: USDA / Public Domain
Qual a importância das proteínas?
• São fundamentais para qualquer
ser vivo [e até vírus].
• Toda manifestação genética é
dada por meio de proteínas.
• Grande parte dos processos
orgânicos são mediados por
proteínas [enzimas].
• Sem proteínas, não existiríamos e
nenhum outro ser vivo existiria.
• *Coacervatos (primeiros
compostos proteicos).
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Aminoácidos: os monômeros proteicos
• O que são monômeros?
São as unidades fundamentais dos polímeros.
• Proteínas são polímeros. Seus monômeros são
chamados de AMINOÁCIDOS.
• Um aminoácido é uma molécula orgânica formada por
átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio.
• Alguns aminoácidos também podem conter enxofre.
• Os aminoácidos são divididos em quatro partes: o grupo
amina (NH2), grupo ácido carboxílico (COOH), hidrogênio,
carbono alfa (todos os diferentes grupos se ligam a ele) e
um substituinte característico de cada aminoácido (radical).
(1)
Aminoácidos: os monômeros proteicos
Aminoácidos: os monômeros proteicos
Esquema da estrutura química básica de um aminoácido
Imagem: YassineMrabet / Estrutura
geral de um aminoácido, em 12 de
agosto de 2007 / Public Domain
Nome Símbolo
Glicina Gly, Gli
Alanina Ala
Leucina Leu
Valina Val
Isoleucina Ile
Prolina Pro
Fenilalanina Phe ou Fen
Serina Ser
Treonina Thr, The
Cisteina Cys, Cis
Tirosina Tyr, Tir
Asparagina Asn
Glutamina Gln
Aspartato ou Ácido aspártico Asp
Glutamato ou Ácido glutâmico Glu
Arginina Arg
Lisina Lys, Lis
Histidina His
Triptofano Trp, Tri
Metionina Met
Existem 20 tipos de
aminoácidos.
Observe na tabela ao
lado:
• Quanto à produção de aminoácidos no organismo, sãoclassificados em:
Não essenciais ou naturais: são os aminoácidosproduzidos pelo organismo.
Essenciais: são os aminoácidos que não sãoproduzidos pelo organismo. Eles são obtidosunicamente pela dieta (alimentação).
Obs.: Precisamos de todos os aminoácidos para os processosde produção de proteínas .
Aminoácidos: os monômeros proteicos
Glicina Gly, Gli
Alanina Ala
Leucina Leu
Valina Val
Isoleucina Ile
Prolina Pro
Fenilalanina Phe ou Fen
Serina Ser
Treonina Thr, The
Cisteina Cys, Cis
Tirosina Tyr, Tir
Asparagina Asn
Glutamina Gln
Aspartato ou Ácido aspártico Asp
Glutamato ou Ácido glutâmico Glu
Arginina Arg
Lisina Lys, Lis
Histidina His
Triptofano Trp, Tri
Metionina Met
Aminoácidos
essenciais
Aminoácidos não
essenciais ou
naturais
Ligação peptídica
Ligação feita entre aminoácidos (aa) para formar peptídeos (2
a 5 aa), polipeptídeos (+5 aa) e proteínas (+50 aa).
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Ligação Péptica
Aminoácido 2Aminoácido 1
Duplo Peptídeo
Água
Estruturas das proteínas
Estrutura Primária
Dada pela sequência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula. Forma um arranjo linear, semelhante a um “colar de contas”.
Imagem: National Human Genome Research Institute / A estrutura primária da proteína é uma cadeia de aminoácidos / Source:
http://www.genome.gov/Pages/Hyperion//DIR/VIP/Glossary/Illustration/amino_acid.shtml / Public Domain(2)
Estrutura Secundária
É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximosentre si na sequência primária da proteína. Ocorre graças àpossibilidade de rotação das ligações entre os carbonosalfa dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxila.
Estruturas das proteínas
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(2)
Estrutura Terciária
Resulta do enrolamento da hélice, sendo estabilizadapor pontes de hidrogênio e pontes dissulfeto. Éliteralmente um dobramento da proteína, adquirindouma estrutura tridimensional.
Estruturas das proteínas
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Estruturas das proteínas
Estrutura Quartenária
Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeiaspolipeptídicas em estrutura tridimensional. (3)
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Desnaturação proteica
• A forma espacial das
proteínas pode ser afetada
pela temperatura, pH,
polaridade, salinidade,
solventes, radiações, etc.
• As proteínas perdem o arranjo
[desenrolam-se, perdem as
ligações].
Ovo;
Leite, coalhada, queijos;
Sangue.
Imagem: Ovo frito, em 22 de julho de 2009 /
Fotografia: cyclonebill / Source Vagtel-spejlæg /
Creative Commons Attribution-Share Alike 2.0 Generic
Funções das proteínas
• Sem as proteínas, a vida na Terra não brotaria. Elasdesempenham diversas funções nos mais variadosambientes vivos.
• Catalítica: acelera as reações.
Ex.: amilase (hidrolisa o amido).
• Transportadora: transporta diversos componentes.
Ex.: Lipoproteínas (transportam colesterol) ehemoglobina (transporta O2) pelo sangue.
Funções das proteínas
• Reserva: guardam e contêm aminoácidos essenciaispara o desenvolvimento dos animais.
Ex.: caseína (leite de vaca) e albumina (ovos deaves).
• Contração: promovem os movimentos de estruturascelulares, músculos.
Ex.: actina e miosina.
• Reguladora/ hormonal: atuam como mensageirasquímicas.
Ex.: insulina (“guarda a glicose”), adrenalina.
Funções das proteínas
• Estrutural: participam na composição de váriasestruturas do organismo, sustentando e promovendorigidez.
Ex.: colágeno, elastina.
• Defesa e proteção: promovem a defesa doorganismo contra microrganismos e substânciasestranhas.
Ex.: imunoglobulinas (anticorpos).
• Genética: atuam se envolvendo com os ácidosnucleicos para dar conformação.
Ex.: nucleoproteínas.
• São proteínas catalisadoras, ou seja, proteínas que
aumentam a velocidade das reações, sem sofrerem
alterações no processo global.
• Função:
Viabilizar a atividade das células, quebrando
moléculas ou juntando-as para formar novos
compostos. (4)
Obs.: Nem todas as enzimas têm natureza proteica. Existe um
grupo de enzimas formado por RNA, chamadas de ribozimas.
Enzimas
Componentes da reação enzimática
E + S [ES] E + P
Enzima: proteína catalisadora;
Substrato: objeto que irá ser modificado;
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Enzimas
As enzimas possuem um sítio ativo que corresponde,
geralmente, a uma cavidade na molécula de enzima,
com um ambiente químico muito próprio. O
substrato entra no sítio ativo e liga-se à enzima.
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• Co-fatores e co-enzimas são moléculas não
proteicas, respectivamente, inorgânicas [íons
metálicos] e orgânicas [vitaminas], que são
indispensáveis para o funcionamento de várias
enzimas.
Ex.: hemoglobina (Fe)
Enzimas
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Enzimas
Para operar, as enzimas necessitam de um ambiente
favorável [pH, temperatura, quantidade de substrato],
considerado ótimo. Caso contrário, ela é inibida.
Inibidor é qualquer fator que possa reduzir ou cessar
(pela desnaturação) a reação enzimática.
A inibição pode ser:
Reversível (presença de substâncias);
Irreversível (aquecimento excessivo).
Gráfico da atividade enzimática. Neste caso, a inibição é
causada pelo aumento da temperatura.
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