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PROTEÍNAS
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•Macromolécula mais abundante nas células
• Produto final da informação genética
•Grande variedade (função e tamanho)
o Diversidade funcional (enzimas, estruturais, defesa,
sinais, transportadores, hormônios, etc)
oPequenos peptídeos a grandes cadeias com PM alto
•Constituída por aminoácidos unidos por ligações
peptídicas
Origem grego (protos) primeira, mais importante
“A palavra proteína que eu proponho vem derivada de proteos, porque ela parece ser a substância primitiva ou principal da nutrição animal, as plantas preparam para os herbívoros que posteriormente a passam para os carnívoros” (Berzelius, 1838)
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Classificados de acordo
com a cadeia lateral
(radical) que o constitui
(apolar e polar, com carga
positiva ou negativa)
AMINOÁCIDOS
Grupo
carboxílico
Grupo
amino
Radical
Moléculas constituídas por um grupamento amina, um grupo
carboxílico e uma cadeira lateral R unidas a um único átomo de
Carbono (α )
Existem 20 aminoácidos
primários constituindo as
proteínas e peptídeos
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Anéis aromáticos fazem com que esses aminoácidos absorvam
luz a 280nm – importante
Hidrofóbicos - Promovem interações hidrofóbicas
importantes na manutenção da estrutura das proteínas
Apolares Grupos R alifáticos ou aromáticos
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Hidrofílicos – Formam ligações de
hidrogênio com a água – aumentam
solubilidade na água.
Polares – grupos R sem carga, carga positiva ou negativa
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Denominação dos carbonos (números e letras gregas)
Estrutura dos aminoácidos - Cadeia carbônica com
ácido carboxílico e grupamento amina
Carbono é assimétrico...
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Carbono com 4 ligantes diferentes - assimétrico
Substância existe sob duas formas
enantiômeros
IMAGEM
ESPECULAR
MOLECULA
ORIGINAL
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Carbono 4 radiais diferentes
Carbono alfa
Assimétrico
Estereoisomeria
Formas D e L
Como saber se um aminoácido é D ou L???
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Alinhar os C e verificar para que lado está o grupo
(amino) direita (D) ou esquerda (L) da carbonila
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1
2
3
4
5
6
1
2
3
4
5
6
D-lisina L-lisina
LISINA
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Não tem formas D e L
C alfa não assimétrico
E a Glicina ?
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2
+
+
Ácido – doador de prótons
Base – receptor de prótons
2
Os 20 aminoácidos quando em solução aquosa se
encontram como íons dipolares ou zwitterion
Podem agir como ácidos
ou bases
São substâncias anfotéricas
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Aminoácidos – substâncias anfóteras
Podem doar/receber até 2 prótons (-COOH ou NH3+)
Formas iônicas diferentes
Comportam-se de ácido fraco Curva de titulação característica
O que é uma curva de titulação?
Representação gráfica de uma
sequencia de reações observadas
após a adição ou remoção de
prótons em um sistema (pH x
volume de acido/base)
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Grupamentos de ac. carboxílico e amina com alteração do pH
mudam suas formas iônicas
Com os aminoácidos acontece o mesmo
considerando-se os dois grupos
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pK
Ponto de inflexão
pH onde se observa a
mesma proporção das
formas ionizadas
Ponto isoelétrico = pI
pH onde a carga líquida
da molécula é nula
pI = pK1 + pK2/2
Região próxima
pK - tampão
3 formas iônicas
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O que acontece quando o aminoácido tem
um radial que também pode doar ou
receber prótons??????
Ácido glutâmico
Histidina
4 formas iônicas
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pI=3,22
Cálculo pI
4,25
+2,19
6,44 / 2
pI =3,22
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Reações e interações químicas
importantes entre os aminoácidos
•Ligações peptídicas (formação de amidas)
•Ligações de hidrogênio
•Interações hidrofóbicas
•Ligações de enxofre (pontes SS)
Porque elas são importantes?????
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Manutenção da estrutura das proteínas
ESTRUTURA DAS BIOMOLÉCULAS DETERMINAM SUA
FUNÇÃO/ATIVIDADE
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Ligações peptídicas – reação de condensação entre dois
aminoácidos com a saída de uma molécula de água
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Através de várias ligações peptídicas pode ocorrer a
formação de dipeptídeo, tri, tetra, penta... oligo,
polipeptídeo
Essa seqüência de aminoácidos ligados através
de ligações peptídicas constituem a estrutura
primária das proteínas
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O Oxigênio da carbonila possui uma carga parcial negativa
e o Nitrogênio uma positiva, isso faz com que seja formado
um pequeno dipolo elétrico que diminui a distância entre o
átomo de C e N
Todos esses átomos estão
em um mesmo plano,
dando à ligação peptidica
um carater de dupla
ligação
Ligações simples com caráter de dupla ligação
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A estrutura primária de uma proteína é representada por
um seqüência de planos rígidos com um ponto em comum
no C
Atuação das cadeias laterais na conformação das proteínas
Várias forças podem agir na conformação das proteínas
determinadas pelas cadeias laterais dos aminoácidos e que vão
influenciar na estrutura das proteínas
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Interações
importantes
para a
manutenção
da estrutura
das proteínas
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Aminoácidos que podem formar ligações de hidrogênio
AA polares com OH ou
NH2 na sua cadeia lateral
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Interações
hidrofóbicas e
hidrofílicas entre
as cadeias
laterais dos
aminoácidos
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Cadeias laterais carregadas (interações iônicas)
AA encontrados geralmente na superfície das proteínas junto
com aminoácidos polares
Carregados negativamente Carregados positivamente
Cadeias longas e flexíveis
Importantes para a
solubilidade das proteínas
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Apolares Grupos R alifáticos ou aromáticos
Interior das proteínas globulares ou em
regiões apolares (membranas)
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Ligações dissulfeto – dois resíduos de cisteína na
mesma cadeia ou cadeias separadas
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Todas essas forças são usadas para a
manutenção da estrutura tridimensional das
proteínas - conformação
A conformação de
uma proteína é
fundamental para a
função que ela
exerce
4 níveis estruturais
Estrutura primária, secundária,
terciária e quaternária