Bioquimica das proteínas
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Estrutura e Funções de Proteínas
BioquímicaEducação FísicaProfa. Viviane
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Proteína do grego protos (“a primeira”)
Um dos grupos mais importantes – versáteis. São macromoléculas constituídas de AA Funções Estrutura dos tecidos (colágeno, queratina, actina e
miosina)
Função enzimática (lipases)
Função hormonal (insulina)
Função de defesa (anticorpos)
Função nutritiva (vitelo do ovo)
Coagulação sanguínea (fibrinogênio)
Função de transporte (hemoglobina) Constituição até 20 aminoácidos diferentes (peptídeos).
Estrutura e Funções de Proteínas
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Aminoácidos –matéria prima das proteínas
• Um aminoácido consiste em um carbono “central” com uma ligação a grupo amino (-NH2), outra a um grupo carboxila (-COOH), a terceira a um átomo de hidrogênio e a quarta a uma cadeia lateral variável
Grupo Carboxílico
Grupo amina
Grupo R
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Nomes dos aminoácidos
Asparagina foi o primeiro encontrada em aspargos,
Glutamato no glúten de trigo;
Glicina (glykos grego, "doce") assim chamada devido ao seu sabor doce.
Asparagina Aspargo
Glutamato trigo
Tirosina queijo
Tirosina foi isolada pela primeira vez do queijo (seu nome é
derivado dogrego ”tyros” ,
"queijo");
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Classificação dos Aminoácidos
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• AA ESSENCIAIS– lisina– leucina – isoleucina– valina– metionina– fenilalanina– treonina – triptofano– histidina
• AA NÃO ESSENCIAIS– alanina– arginina– aspartato– asparagina– cisteína– glutamina– ácido glutâmico– glicina– prolina– serina – tirosina
Classificação dos Aminoácidos
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AminoácidoAbreviatura
(3 letras)Símbolo(1 letra)
Valina Val V
Triptofano Trp W
Glicina Gly G
Nomenclatura dos Aminoácidos
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Aminoácido Abreviação de três letras
Abreviação de uma letra
Alanina Ala A
Arginina Arg R
Asparagina Asn N
Ácido aspártico Asp D
Ácido glutâmico Glu E
Cisteína Cys C
Glicina Gly G
Glutamina Gln Q
Histidina His H
Isoleucina Ile I
Leucina Leu L
Lisina Lys K
Metionina Met M
Fenilalanina Phe F
Prolina Pro P
Serina Ser S
Tirosina Tyr Y
Treonina Thr T
Triptofano Trp W
Valina Val V
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Propriedades dos aas- Ligação peptídica
• As proteínas também são chamadas de polipeptídeos, porque os aminoácidos que as compõe são unidos por ligações peptídicas
– Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH2) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido.
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Ligação peptídica
- Poucos aa: oligopeptídeos- Vários: polipeptídeos
Ser - Gly - Tyr - Ala - Leu
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Ligação peptídica
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Proteínas são polímeros de aminoácidosO que diferem as proteínas??
• Quantidade de AA do polipeptídio
• Tipos de AA
• Seqüência dos AA
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Proteínas são polímeros de aminoácidos
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Classificação das Proteínas
• As proteínas podem ser simples ou conjugadas:
• SIMPLES:– São também denominadas de homoproteínas e são constituídas,
exclusivamente por aminoácidos. Ex.: albuminas, globulinas
• CONJUGADAS: - São também denominadas heteroproteínas. As proteínas
conjugadas são constituídas por aminoácidos mais outro componente não-protéico, chamado grupo prostético. Ex.: fosfoproteínas, lipoproteínas, hemoglobina
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Hemoglobina- 572 aa
DOENÇAS RELACIONADAS COM A HEMOGLOBINA ?
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• Rompimento das ligações que formam tridimensionalmente a proteína.
• Acontece quando:– Há aumento da temperatura (ovo cozido)– Ou há alteração no pH (limão no leite)
Desnaturação de proteínas
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• Não existe reserva considerável de aas livres no organismo. NÃO SÃO ARMAZENADOS COMO FONTE DE ENERGIA
• Os aas permanecem em estado de reciclagem, onde os aas livres serão utilizados na síntese de novas proteínas ou degradados em amônia no fígado, músculos, cérebro e rins;
• Nos rins, os aas que não são utilizados são eliminados na forma de uréia pela urina (NH3 – Amônia)
Aminoácidos são armazenados no organismo?
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CONSUMO DE PROTEINA E GANHO DE MASSA
MUSCULAR