•As proteína

s são os com

postos orgân

icos m

ais

abun

dantes

dos organ

ismos vivos (mais de

50%

do

seu pe

so sec

o)•As proteína

s são om

nipres

entes na

célula, pois

estão lig

adas a tod

os os aspe

ctos da es

trutura e

funç

ão•A m

aior parte da info

rmação

gen

ética de

scre

ve

sequ

ências de proteína

•A estrutura tridimen

sion

al das proteínas é

determ

inad

a pe

la sua

seq

uênc

ia de am

inoá

cido

s

Proteína

s: aspec

tos ge

rais

•Elem

entosco

nstitutivos:

C(50%),O(23%),N(16%),H(7%), S

(0-3%)na

cade

iapo

lipep

tídica

•As proteínassãopo

límeros

linea

resde

aminoá

cido

slig

ados

entre

sipo

rlig

açõe

spe

ptídicas

•Os 20

α-aminoá

cido

spo

dem

sofrer

mod

ificaçõe

sap

ósa síntes

eribo

ssom

alda

s proteína

s•Àcade

iaproteíca

pode

men

contrar-se

liga

dos, covalen

temen

teou

não, um oumaisgrup

osprostético

sde

com

posiçãonã

o-po

lipep

tídica

•A proteínafunc

iona

lpod

ese

r co

nstituídapo

rum

aassociação

de

várias

cade

iaspo

lipep

tídicas

Proteína

s: com

posição

Para além

dacade

ia(s) de

res

íduo

sde

aminoá

cido

, muitasproteína

sco

ntêm

oumais

grup

osde

naturez

aqu

ímicadistinta, c

hamad

osgrupos

prostéticos, que

po-dem

estarou

nãolig

ados

covalentem

ente

àcade

iapo

lipep

tídica

Classe

Componente prostético

Nucleoproteínas

Ácidos nucleícos

Lipoproteínas

Fosfolípidos, colesterol,

Glicoproteínas

Galactose, manose,

ácido siálico

Fosfoproteínas

Resíduos esterificados

com fosfato

Hemoproteínas

Grupo hémico com ferro

Flavoproteínas

Flavina adenina

dinucleótido

Metaloproteínas

Fe, Cu, Zn, Mo,

Grupo

s prostético

s

Classe funcional

Exemplo

Enzimas

Lisozima, catalase,

tripsina

Proteínas estruturais

Colagénio, queratina

Proteínas de

transporte

Hemoglobina,

lipoproteínas

Proteínas de reserva

Albumina, caseína

Proteínas de

protecção

Anticorpos,

complemento

Proteínas de

motilidade

Actina, miosina,

dineína

Hormonas

Insulina, hormona do

crescimento

Proteínas redox

Citocromos,

ferredoxina

Toxinas

Toxina da difteria,

venenos de cobra

Diversida

de fun

cion

al das proteínas

Des

depo

ucas

deze

nasde

res

íduo

sde

aminoá

cido

satévários

milh

ares

, as

proteína

sap

rese

ntam

dimen

sões

muito

variad

as

~30 Å

Ex: L

isoz

ima

(129

aa, m

m 139

00)

Proteína

Mass molecular Cadeias

Insulina

5700

2

Lisozima

13900

1

Hemoglobina

102000

4

Centro fotossintético 115000

4

Glutamina sintetase 592000

12

Vírus do m.tabaco

40000000

2130

Massa m

olec

ular m

édia

poram

inoá

cido

: ~110

Proteína

s: dim

ensões

e organ

ização

A com

plex

idad

eda

estruturada

s proteína

spo

dese

r de

scrita

pordife

rentes

níve

isde

organ

ização

, des

dea se

quên

ciade

aminoá

cido

s(estrutura

prim

ária) até

aomod

ode

ligação

não-co

valente

das várias

cade

iaspo

lipep

tídicaspres

entes

( estrutura

quaterná

ria)

Estruturaprimária

Estruturasecundária

Estruturaterciária

Estruturaquaternária

Proteína

s: níveis de

organ

ização

Os α-aminoá

cido

s são os bloco

s co

nstituintes da

s proteína

s

Cα ααα

H

NH3+

COO-

R

Os α-aminoá

cido

s

Cadeiaprincipal

Resíduosde aminoácido

A polim

erização

dos am

inoá

cido

sdá

-se atra-vés

dafo

rmaç

ãode

liga

ções

peptídicas, por

elim

inação

de umamolé-cu

lade

águ

aen

tre os

term

inaisaminoe

carb

oxilode

cad

apa

r de am

inoá

cido

s.

Form

ação

de um dipép

tido

Liga

çãope

ptídica

Estruturade

umaca

deia

polip

eptídica

A liga

çãope

ptídica

Alaniltirosila

spartilglicina

Nom

enclatura

dos carb

onos

Nom

enclaturade

aminoá

cido

s e pé

ptidos

Os po

límeroslin

earesde resíduosde amino-

ácidopo

dem

classificar-

se

grosseiramentede acord

ocom o seutamanh

oe características:

•Péptido: U

macade

iacu

rtade

aminoá

cido

sco

m umase

quên

cia

definida

. Não

existe

númeromáx

imode

res

íduo

s, m

aso term

ousa-se

qua

ndoas proprieda

des

físicasda

cade

iasãoas esperad

asde

vido

aoef

eito

combina

dodo

s am

inoá

cido

sco

nstituintese qu

ando

nãoex

iste

umaes

truturatridim

ension

al bem

definida

.

•Polipéptido:

Umacade

iamaislong

a, geralmen

teco

m um tam

anho

e sequ

ênciabe

mde

finido

s.

•Poliaminoá

cidos:Seq

uênc

iasalea

tórias

de com

prim

en-tos

variad

osresultan

tesda

polim

erização

não-es

pecífica

de um núm

erope

quen

ode

tipos

de aminoá

cido

.

•Proteína:Termoge

ralm

ente

rese

rvad

opa

rade

sign

arpo

lipép

tido

sde

orige

mbiológ

icae po

ssuind

oum

aestrutra

tridim

ension

al bem

definida

emco

ndiçõe

sfisiológ

icas. P

ossuem

várias

prop

ried

ades

físico

-químicas

quenã

oresultam

dasimples

som

a do

s resídu

osde

aminoá

cido

constituintes.

Proteína

s vs.p

éptido

s

Os 20

aminoá

cido

s -I

Aminoácidospolares

Aminoácidosapolares

Os 20

aminoá

cido

s -II

Aminoácidoscarregados

Aminoácidosespeciais

Os 20

aminoá

cido

s po

dem dividir-se em

categ

orias de

aco

rdo co

m as suas

característica

s qu

ímicas, e

mbo

ra algun

s ap

rese

ntem

carácter misto

(por exe

mplo: a tirosinatem sim

ultane

amen

te carác

terpo

lar e ap

olar).

Cade

ias laterais dos 20 am

inácidos

A forma maisha

bitual de classificaçãodo

s 20

aminoá

cido

sba

seia-se na

polarida

deda

s suas

cade

iaslaterais:

•Apo

lares(Leu

, Ile, V

al, Ph

e, M

et, Cys, Trp,T

yr)

Oco

rrem

sobr

etud

ono

interior das proteínas

devido

àsuahidr

ofob

icidad

e. Têm

quasetodo

sca

deiasvolumosas

querigidificam

a es

trutura

•Híbridos

(Ala, Gly, Pro)

Embo

raap

olares

, seg

uem

um pad

rãodife

rentedo

s ou

tros

resídu

osde

vido

aose

utaman

ho(A

la, G

ly) ou

àsrestriçõ

esda

suage

ometria(Pro)

•Polares(T

hr, S

er, Asn, Gln, His, Tyr)

São

formad

ores

de pon

tes de

hidrogé

nio, e in

terage

mfacilm

ente

com a águ

acircun

dante

•Carrega

dos

(Asp, Glu, Ly

s, A

rg, His)

Apres

entam

cargaun

itária

positiva

oune

gativa

a pH

fisiológico

. Enc

ontram

-se

geralm

ente

nasupe

rfície

das proteína

son

depo

dem

interagirco

m a águ

aou

com

outras

cargas.Classificação do

s am

inoá

cido

s

(a tirosinae a histidinaap

arec

em em m

ais de

uma catego

ria)

Código de 3 letras

Código de 1 letraMassa (Dalton)Volume (A)Frequencia (%)pKa

Alanina

Ala

Alanine

71.09

67

8.3

Arginina

Arg

a Rginine

156.19

148

5.7

12

Asparagina

Asn

asparagi Ne

114.11

96

4.4

Aspartato

Asp

asparDic

115.09

91

5.3

3.9

Cisteína

Cys

Cysteine

103.15

86

1.7

9Glutamina

Gln

Qtamine

128.14

114

4Glutamato

Glu

gluEtamic

129.12

109

6.2

4.3

Glicina

Gli

Glicine

57.05

48

7.2

Histidina

His

Histidine

137.14

118

2.2

6Isoleucina

IleIsoleucine

113.16

124

5.2

Leucina

Leu

Leucine

113.16

124

9Lisina

Lys

K,L(ysine)

128.17

135

5.7

10.5

Metionina

Met

Methionine

131.19

124

2.4

Fenilalanina

Phe

Fenilalanine

147.18

135

3.9

Prolina

Pro

Proline

97.12

90

5.1

Serina

Ser

Serine

87.08

73

6.9

Treonina

Thr

Threonine

101.11

93

5.8

Triptofano

Trp

t Wo rings

186.21

163

1.3

Tirosina

Tyr

t Yrosine

163.18

141

3.2

10.3

Valina

Val

Valine

99.14

105

6.6

Média pesada

199.4

161

Notas:

•As freq

uênc

iasde

oco

rrên

ciafo

ram

calculad

asusan

doum

con

juntode

seq

uênc

iasde

proteínas

nãoap

aren

tada

s.

•O pes

o e o volume molec

ular m

édiossãocalculad

osusando

as frequ

ências

comope

sos no

cálcu

loda

méd

ia.

•Os símbo

losAsx

(B) e Glx

(Z) u

sam-se quan

donã

ose con

segu

edistingu

iren

tre os

mem

bros

dos pa

res glu-

tâmico/

glutam

inae aspá

rtico/

aspa

ragina

.

Algum

as proprieda

des do

s 20

aminoá

cido

s

Os α-aminoá

cido

ssão, com

exc

epçãoda

glicina, opticam

ente

activos, poispo

ssue

mum

cen

tro

de assim

etriano

carbo

noα:

Qua

trogrup

ossubs

tituintesdistintoslig

ados

aoca

rbon

oαcriam

um cen

troassimétrico

No sistem

ade

nom

enclaturade

Fisch

er, o

sisóm

eros

d-e l-refe

rem-se àco

nfiguraç

ãodo

d-e l-glicer

alde

ído:

Mne

món

icapa

rafixa

ra orde

mco

rrec

tado

s grup

ossubs

tituintesno

sl-am

inoá

cido

s. Com

o H voltado

para

o ob

servardo

r, osou

tros

três

grup

osfo

rmam

a pa

lavra“CORN

”no

se

ntidodo

s po

nteirosdo

relóg

io.

Assim

etria óp

tica dos α-aminoá

cido

s

α ααα-aminoá

cido

zwitterião

Os resídu

osionizá

veis

conferem

um com

portam

ento

ácido-ba

se com

plex

oàs

cade

iaspo

lipep

tídicas.

Titulação

daglicina

Titulação

de umaproteína

Nas

cond

içõe

sfisiológ

icas

de pH osgrup

osam

ino e carb

oxilo

dos α-aminoá

cido

sen

contram-se

ioniza

dos, dan

doorigem

a um

zwitterião

Prop

ried

ades

ácido

-base do

s am

inoá

cido

s

ioniza

ção

Algun

sdo

s am

inoá

cido

s“não

-stand

ard”

enco

ntrado

sem

proteína

s. Tod

oseles

resultam

damod

ificação

pós-tran

slaccion

alde

α-

minoá

cido

sstan

dard

, com

um

aex

cepç

ão: a

se

leno

cisteína

, cod

ificad

ape

loco

dãoUAG em

algu

-mas

bactérias.

NH

CH

COCH2Se

H

Selenocisteína

Aminoá

cido

s nã

o-stan

dard

Algun

sdo

s am

inoá

cido

sac

imare

pres

entado

ssãode

rivado

sdo

s 20

aminoá

cido

sstan

dard

, enq

uanto

outros

nãosãoen

contrado

sem

proteína

s. Estes

aminoá

cido

sde

sempe

nham

pape

ises

pecializad

os,

actuan

doco

mosina

isqu

ímicos. E

x: dop

amina(neu

rotran

smissor), h

istamina(m

ediado

rde

rea

cçõe

salér

gica

s), t

irox

ina(hormon

ada

tiróide), c

itrulin

ae ornitina

(interm

ediários

no m

etab

olismodo

s am

inoá

cido

s)

Aminoá

cido

s nã

o proteíco

s