Prof.Tiago LucenaPrograma de pós Graduação em Biologia Animal-IBILCE/UNESP

Componentes Químicos da

Célula

Profa.Dra Maria Tercília Vilela de Azeredo Oliveira-Depto de Biologia

Componentes Químicos da Célula:

Composto Porcentagem

Água 75 a 85%

Íons inorgânicos 1%

Carboidratos 1%

Lípideos 2 a 3%

Proteínas 7 a 10%

Ácidos nucléicos 1%

Classificação dos Compostos Químicos:

Orgânicos: contém ao menos uma molécula de carbono e uma de hidrogênio em sua composição

Ex.: Proteínas, carboidratos, etc...

Inorgânicos: São compostos formados em geral por moléculas (compostos iônicos) pequenas, em que podem ou não conter carbono em sua composição.

Ex.: H2O, CO2 HCN, NaCl, etc...

Íons

- Cátions: derivados de átomos que perderam e-, carga (+).

Ex: Na+, o át. de Na perdeu 1 e-- Ânions: derivados de átomos que ganharam e-, carga (-).

Ex.:Cl-, o át. De Cl ganhou 1 e-

Os íons são partículas carregadas (+ ou -), onde o nº de e- não é mesmo que o nº de p+.

• Íons

Íons importantes

• Na+: importante para transmissão do impulso nervoso.

• Ca+2: contração muscular e processo de cicatrização.

• Mg+2: presente na clorofila.• Fe+2: hemoglobina.• Fe-: importante p/a manutenção dos

ossos e dos dentes.

componente mais abundante na superfície terrestre

vida originou-se, evoluiu e desenvolveu-se nos

oceanos

estruturas e funções celulares: adaptadas as

propriedades físico-químicas da água

não é solvente universal !!!!

solubiliza grande número de substâncias

H2O: quimicamente estável, mas com propriedades

incomuns que fazem dela um bom solvente.

ÁGUA

PROPRIEDADESDA ÁGUA

Molécula de H2O: ESTRUTURA

OHH

OHH

Molécula de H2O: é polar

DIPOLO ELÉTRICO NÃO-CARREGADO

O: átomo muito eletronegativo

H: átomo pouco eletronegativo

Eletronegatividade: afinidade por elétrons

PONTES DE HIDROGÊNIO

Definição: ligação não-covalente que se forma entre

dois átomos eletronegativos (O ou N) onde um deles

está ligado covalentemente a um átomo de H

(doador).

OHH

doador aceptor

Ligação covalente Ponte de hidrogênio

N ou O N ou O

São ligações fracas que podem ser rompidas e refeitas

facilmente → grande importância biológica

Pontes de hidrogênio entre moléculas de água dão força coesiva

que faz a água líquida à temperatura ambiente e sólida à baixas

temperaturas.

PONTES DE HIDROGÊNIO

O

H H

--

++

O

HH

+

+-

-

Cada molécula de H2O pode fazer no máximo 4

pontes de H com outras moléculas de H2O ao mesmo

tempo

PONTES DE HIDROGÊNIO

OHH

OHH

OHH

OHH

OHH

H2O no estado sólido (gelo): 4 ptes H/H2O

H2O no estado líquido: 3,4 ptes H/H2O

H2O no estado gasoso: 1-2 ptes H/H2O

Importância Biológica das Ligações Fracas

• Permitem à cél. montar, alternar e desmontar estruturas supramoleculares.

Ex.: Atuação enzimática, formação dos microtúbulos.

• Aumentar a versatilidade e eficiência funcional s/ grandes gastos de energia.

Obs.: Se as ligações fossem apenas estáveis e de alto valor energético a atividade celular seria impossível.

• H2O: pode realizar com outras substâncias pontes de

hidrogênio e interação eletrostática

• Dissolver = “envolver” uma substância com

moléculas de água

• SEMELHANTE DISSOLVE SEMELHANTE

substância podem ser classificadas em:

hidrofílicas: solúveis em água

hidrofóbicas: insolúveis em água

anfifílicas ou anfipáticas: a substância apresenta

parte da molécula hidrofóbica e parte hidrofílica

SOLUBILIDADE EM H2O

substância polares: formam pontes de hidrogênio com a

H2O. Exemplos: açúcar, acetona, álcool

SUBSTÂNCIAS HIDROFÍLICAS

GLICOSE

substância apolares: não interagem com a H2O, não

sendo, portanto, dissolvidas. Os hidrocarbonetos

(composto de C e H somente) são altamente apolares.

Exemplos: gasolina, petróleo, óleo diesel, etc.

SUBSTÂNCIAS HIDROFÓBICAS

parte da molécula é hidrofóbica e outra parte é

hidrofílica. Exemplos: ácido graxo, detergente, sabão,

etc.

SUBSTÂNCIAS ANFIFÍLICAS

Cauda apolarCabeça polar

REPRESENTAÇÃO

COMPORTAMENTO DE ANFIFÍLICOS EM H2O

MICELA: monocamada de anfifílico

VESÍCULA: dupla camada de anfifílico com água no interior

AGITAÇÃO

AGITAÇÃO INTENSA

EMULSIFICAÇÃO

“SOLUBILIZAÇÃO” de gorduras pela formação de uma

micela

GORDURADETERGENTE O

HHO

HH

O

HH

O

HH

O

HH

O

H H

O

H

H

O

HH

O HH

Macromoléculas Orgânicas

Macromoléculas ou polímeros

Unidades repetidas

Monômeros

Unem-se por ligações covalentes

Homopolímeros

Polímeros formados por monômeros semelhantes .

Heteropolímeros

Polímeros formados por monômeros diferentes .

Macromoléculas Orgânicas

Polímeros

Grupamentos químicos

grupamentos polares ou hidrofílicos

grupamentos apolares ou hidrofóbicos

Moléculas com alto teor de grupamentos polares

Carboidratos, DNA, RNA e proteínas

Moléculas com baixo teor de grupamentos polares

Gorduras, parafinas e óleos

Moléculas Anfipáticas Detergentes, algumas proteínas e fosfolipídeos

PROTEÍNAS “Protelos”: palavra grega que significa

principal.

estrutural, regulação e equilíbrio hídrico, tampões para o equilíbrio ácido-base, transporte, troca gasosa, coagulação sanguínea, defesa, movimento, enzimática, nutriente, receptora, hormonal, mediador químico.

PROTEÍNAS: FUNÇÃO

polímeros lineares de aminoácidos (20 tipos)

aminoácido (aa): unidade básica das proteínas.

PROTEÍNAS

CLASSIFICAÇÃO PEPTÍDICA

peptídeo: polímeros curtos de aminoácidos

(aas)

dipeptídeo: dois resíduos de aas

tripeptídeo: três resíduos de aas

oligopeptídeos: 12 a 20 resíduos de aas.

polipeptídeos: mais de 20 resíduos de aas

Proteínas: compostos formados por uma ou

mais cadeias polipeptídicas

NÍVEIS ESTRUTURAIS PROTÉICOS

A estrutura tridimensional das proteínas é

bastante complexa

FORMA PROTEÍNA → DETERMINA FUNÇÃO

definida em vários níveis estruturais:

estrutura primária

estrutura secundária

estrutura terciária

estrutura quaternária

ESTRUTURA PRIMÁRIA corresponde à seqüência de aas na cadeia

polipeptídica

é determinada geneticamente

por convenção, a seqüência de aas é escrita da

extremidade amino-terminal para a carboxi-

terminal:

NH3+-Ala-Gly-Ser-COO-

NH3+-Ser-Gly-Ala-COO-

ESTRUTURA SECUNDÁRIA

corresponde ao primeiro dobramento sofrido

pela estrutura primária

estruturas regulares tridimensionais são

estabelecidas, e duas delas são particularmente

estáveis:

-hélice

folha -pregueada

manutenção da estrutura: pontes de hidrogênio

entre o C=O e o N-H da ligação peptídica

-HÉLICE

dobramento da cadeia em

torno de um eixo

mantida por pontes de

hidrogênio entre uma unidade

peptídica e a quarta

subseqüente

FOLHA-PREGUEADA

interação lateral de segmentos de uma cadeia

polipeptídica ou de segmentos de cadeias

diferentes

conformação em “sanfona”

FOLHA-PREGUEADA

ESTRUTURA TERCIÁRIA

Dobramento final da cadeia polipeptídica por

interação entre regiões com estrutura regular ou

de regiões sem estrutura definida

neste nível há participação das cadeias laterais

dos aas na manutenção da estrutura por 4 tipos

de ligações:

pontes de H

pontes dissulfeto

ligação iônica

interação hidrofóbica

ESTRUTURA QUATERNÁRIA

Associação de duas ou mais cadeias

polipeptídicas (subunidades) para compor uma

proteína funcional

Mantida por ligações não-covalentes entre as

subunidades

Subunidades podem ser iguais ou diferentes

entre si.

ESTRUTURA QUATERNÁRIA

Hemoglobina: proteína tetramérica (duas subunidades e duas, )

“FOLDING” PROTÉICO CHAPERONINAS: Proteínas especializadas que auxiliam no

enovelamento da cadeia polipeptídica

Ribonuclease A (pâncreas bovino)

ALTERAÇÕES ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS

Podem ocorrer 3 tipos básicos de alterações

protéicas:

Desnaturação

Renaturação

Substituição de Aminoácidos

DESNATURAÇÃO PROTÉICA Dobramento original da proteína: estrutura

nativa.

Alterações físicas e/ou químicas do meio

podem afetar a estrutura espacial, podendo

acarretar perda de função.

DESNATURAÇÃO = destruição da estrutura

nativa

perda dos níveis estruturais secundário,

terciário e quaternário

DESNATURAÇÃO PROTÉICA

Fatores que provocam a desnaturação:

aquecimento

extremos de pH

adição de compostos capazes de formar

pontes de H (ex. uréia)

detergentes e sabões

agentes redutores

A desnaturação pode ser irreversível

Disponível em<http://pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pubmed&pubmedid=17404610>

SUBSTITUIÇÃO DE AAS

Quanto a Composição:

Proteínas Simples: hidrólise libera apenas aas

Proteínas Conjugadas: hidrólise libera aas mais um radical não peptídico, denominado GRUPO PROSTÉTICO. Ex: Metaloproteínas, hemeproteínas, Lipoproteínas, Glicoproteína, etc.

CLASSIFICAÇÃO PROTÉICA

Numa aproximação global as proteínas

podem ser classificadas de acordo com a

forma e solubilidade em 3 classes:

Proteínas globulares

Proteínas fibrosas

Proteínas de membrana

CLASSIFICAÇÃO PROTÉICA

PROTEÍNAS GLOBULARES estrutura esférica, solúvel em água.

desempenham funções dinâmicas na célula:

enzimas, proteínas de transporte, de defesa,

receptoras, etc.

PROTEÍNAS FIBROSAS

estrutura linear relativamente simples e,

geralmente, insolúveis em água.

papel basicamente estrutural nos sistemas

biológicos.

Formadas pela associação de módulos

repetitivos.

Componente fundamental → cadeias longas

com estrutura secundária regular:

PROTEÍNAS FIBROSAS: QUERATINAS

mecanicamente duráveis e quimicamente

pouco reativas

principal componente da camada epidérmica

(85%)

cabelo, unha, chifres, cornos, lã, cascos,

penas,fios de seda, etc.

PROTEÍNAS FIBROSAS: QUERATINAS

-queratinas: ocorrem nos mamíferos

2 ou 3 cadeias em -hélice associam-se

lateralmente, formando cabos helicoidais que,

reunidos, formam fibrilas, e estas, fibras

PROTEÍNAS FIBROSAS: QUERATINAS e FIBROÍNA -queratinas: produzidas por aves e répteis

associação lateral de folhas -pregueadas

Fibroína: produzidas por insetos e aracnídeos

fios de seda (contém sericina=proteína amorfa)

PROTEÍNAS FIBROSAS: COLÁGENO

Ocorre em todos os animais pluricelulares

Proteína extracelular organizada em fibras

de grande força de tensão

componente de tecidos conectivos (ossos,

dentes, cartilagem, tendões, ligamentos,

matriz fibrosa da pele, vasos sanguíneos)

mamíferos: 30 cadeias polipeptídicas

distintas organizadas em 16 tipos de colágeno

PROTEÍNAS FIBROSAS: COLÁGENO

Composição de aas:

1/3: glicina

15-30%: prolina

15-30%: hidroxiprolina

Hidroxiprolina confere estabilidade.

O colágeno “empacotado” e rígido é

uma estrutura em hélice tripla, o

tropócolágeno.

PROTEÍNAS FIBROSAS: COLÁGENO

Associação de móleculas de tropocolágeno

formam as fibrilas que associadas, dão

origem às fibras de colágeno.

Ligações covalentes entre as fibrilas

estabilizam a estrutura.

altas temperaturas: desnaturação do

colágeno (gelatina)

PROTEÍNAS DE MEMBRANA

são encontradas em associação com os

vários tipos de membrana das células.

Qual a importância das proteínas p/ a cél.?

• Estrutura das céls. e tecidos Ex.:Queratina• Reparos Ex.: proteínas responsáveis pela coagulação• Crescimento Ex.:hormônios• Defesa Ex.:anticorpos• Manutenção do organismo Ex.: Insulina• Biocatalizadores Ex.: Enzimas

Regulam milhares de reações

químicas diferentes

Enzimas = Catalisadores biológicos

• Definição: catalisadores de reações químicas (aceleram as reações) altamente específicas. A grande maioria são proteínas (exceção: ribozima)

• Propriedades:– Aceleram as reações– Não são consumidos na reação– Atuam em pequenas concentrações– Não alteram o equilíbrio das reações– Podem ter sua atividade regulada

Reações químicas não catalisadas

- Teoria das colisões: para reagir, as moléculas em solução devem colidir com orientação apropriada e a colisão deve levá-las a adquirir uma energia que lhes permita atingir o estado de transição.

- Energia de ativação: barreira energética que separa os reagentes dos produtos.

Estado de transição

Ene

rgia

reação

Estado basal

Estado basal

Reações químicas catalisadas (enzimas)

EE ++ SS EE SS EE ++ PP

En

erg

i aE

ner

gia

Caminho da ReaçãoCaminho da Reação

Energia de ativação Energia de ativação semsem enzima enzima

SSPP

Energia de ativação Energia de ativação com com enzimaenzima

Enzimas nomenclatura e classificação• Nomenclatura:

SUBSTRATO + FUNÇÃO + ASE

Ex.: superóxido dismutase, nitrato redutase, isocitrato desidrogenase, etc.

– Nomes comuns: pepsina, ptialina, papaína, etc• Classificação: feita por uma comissão internacional (Enzyme

comission)

Enzimas - Cofatores

Porção protéicaAPOENZIMA Cofator

HOLOENZIMA

Ativador

Coenzima

Grupamento prostético

Moléculas orgânicas ou inorgânicas que condicionam a atividade das enzimas

Enzimas - Cofatores

• Cofatores inorgânicos: íons metálicos. Exemplos:– Magnésio

– Manganês

– Zinco -

• Cofatores orgânicos– Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis

– Classificam-se em:

• transportadoras de hidrogênio

• transportadoras de grupos químicos

Enzimas

Centro Catalítico / Sítio Ativo

Região da molécula enzimática que participa da reação com o substrato

Pode possuir componentes não protéicos: cofatores

EnzimasSubstratos

Complexo ES (Enzima-Substrato)

Ligação ao Sítio Ativo ou sítio catalíticoChave-fechadura

Liberação do Produto + Enzima inalterada

Fatores que alteram a atividade de uma enzima

• Fatores decorrentes da natureza protéica das enzimas- pH- temperatura

• Fatores decorrentes da formação do complexo ES- concentração do substrato- concentração da enzima

• Presença de inibidores

Inibição EnzimáticaQuanto ao tipo:

competitivanão-competitiva

inibidor a atividade de uma única enzima ou de um grupo restrito de enzimas

irreversível reversível:

inibidor a atividade de todas as enzimas ex: agentes desnaturantes

Inespecífica:

Específica:

Inibição Enzimática

» Inibição Enzimática Irreversível

• inibidor combina-se com um grupo funcional (sítio ativo) da enzima

• inibidor se liga à enzima formando um complexo ESTÁVEL

• forma-se uma ligação COVALENTE entre o inibidor e a enzima

Inibição Enzimática

Inibição Enzimática Reversível

– inibidor forma com a enzima um composto INSTÁVEL

– inibição NÃO envolve modificação COVALENTE

– Tipos de inibidores reversíveis competitivos não-competitivos

Inibição Competitiva Inibidor competitivo:

Estrutura semelhante à do substrato Liga-se ao Sítio Ativo da Enzima

EI

Inibição Não-Competitiva• Inibido não-competitivo:

NÃO se liga ao sítio ativo da enzima

Inibição Enzimática Não-Competitiva

• Inibidor não tem semelhança estrutural com o substrato

• NÃO se liga no sítio ativo da enzima

• Aumento da [substrato] não diminui a inibição

Mecanismos de Regulação da Atividade Enzimática

• Disponibilidade de substrato

• Enzimas alostéricas

• Modificação covalente

• Clivagem proteolítica de pró-enzimas

• Controle em nível gênico– indução– repressão

LIPÍDEOS

Classe de moléculas bastante variada

Baixa solubilidade em água, muitos são compostos anfifílicos

Desempenham várias funções no organismo: Combustível celular Hormônios ou precursores hormonais Reserva de energia Componente estrutural das membranas

biológicas Isolamento e proteção de órgãos vitaminas

A maioria dos lipídeos é derivada ou possui na sua estrutura ácidos graxos.

ÁCIDOS GRAXOS (AG)

ácidos orgânicos com mais de 12 carbonos,

cadeia alquil pode ser saturada ou insaturada

Ácidos graxos saturados Não possuem duplas ligações

Geralmente sólidos à temperatura ambiente;

Gorduras de origem animal são geralmente ricas em AG saturados

Ácidos graxos insaturados:

Possuem uma ou mais duplas ligações,

mono ou poliinsaturados;

geralmente líquidos à temperatura ambiente;

Os óleos de origem vegetal são ricos em AG insaturados;

TRIACILGLICEROL (TAG)

lipídeos formados pela ligação de 3 moléculas de ácidos graxos com o glicerol.

ácidos graxos que participam da estrutura de um triacilglicerol são geralmente diferentes entre si

principal função: reserva de energia

armazenados no tecido adiposo

fornecem por grama aproximadamente o dobro da energia fornecida por carboidratos

(FOSFOLIPÍDEOS)

Lipídios "Polares", são lipídios que contém fosfato na sua estrutura

desempenham importante função na estrutura e

função das membranas biológicas, por serem anfipáticos.

ESFINGOLIPÍDEOS

Lipídios "Polares", fazem parte de estrutura de membrana

ESFINGOMIELINAS: porção polar apresenta fosfato. Especialmente importante no tecido nervoso de animais superiores.

GANGLIOSÍDEOS: apresentam na região polar oligossacarídeos ramificados ou não. Ex: tipagem sanguínea é dada por diferentes tipos de gangliosídeos na membrana do eritrócito.

CEREBROSÍDEOS: ceramida (esfingosina + AG) liga-se a glicose ou galactose.

CERASCeras são insolúveis em H2O têm ação

impermeabilizante na superfície da pele de animais, nas folhas de plantas e nas penas de aves.

Exemplos: cera de carnaúba: usada no polimento de carros,

sapatos, pisos, isolante em chips, revestimento de comprimidos etc.

lanolina: protege a lã. É rapidamente absorvida pela pele humana sendo por isso utilizada em cosméticos e produtos farmacêuticos.

ESTERÓIDES lipídeos que não possuem AG em sua estrutura.

Destes, o principal exemplo é o Colesterol.

COLESTEROL esteróide importante na estrutura das membranas

biológicas,

atua como precursor na biossíntese dos esteróides

biologicamente ativos, como os hormônios esteróides,

os ácidos e sais biliares e a vitamina D.

parte do colesterol do organismo é obtido pela dieta,

mas a maior parte é sintetizada no fígado, intestino e

outros tecidos.

outros órgãos dependem do recebimento de

colesterol pela corrente sanguínea.

CATABOLISMO DO COLESTEROL

SÍNTESE DO COLESTEROL

após penetrar na célula os ésteres de colesterol são

hidrolisados (lipases específicas)

1/3 colesterol é catabolisado por ácidos biliares

(emulsão de gorduras no intestino)

LIPÍDEOS NA DIETA Distribuição:

• Triglicerídeos: 90-95% do total de lipídeos

• Fosfolipídeos: 5-10% do total de lipídeos

• Colesterol: 1-2% do total de lipídeos

• Vitaminas lipossolúveis: <1% do total de lipídeos

TRANSPORTE DE LIPÍDEOS NO SANGUE

lipídeos são hidrofóbicos, logo seu transporte pelo

plasma depende de adaptação do sistema

transporte é realizado por micelas denominadas

lipoproteínas

lipoproteínas são constituídas por:

uma monocamada externa :

de proteína (apolipoproteína)

de lipídeos polares (fosfolipídeos e colesterol

não-esterificado),

Cerne interno: TAG e colesterol esterificado

TRANSPORTE DE LIPÍDEOS NO SANGUE

Triacilglicerol+

Colesterol esterificado

Apolipoproteína

Fosfolip

ídeo

Colesterol livre

LIPOPROTEÍNAS

A fração lipídica das lipoproteínas é muito variável, e

permite a classificação das mesmas em 5 grupos, de

acordo com suas densidades e mobilidade eletroforética:

Quilomicron

Lipoproteína de muito baixa densidade (VLDL)

Lipoproteína de densidade intermediária (IDL)

Lipoproteína de baixa densidade (LDL)

Lipoproteína de alta densidade (HDL)

Quilomícron = É a lipoproteína menos densa, transportadora de triacilglicerol exógeno na corrente sanguínea.

VLDL = "Lipoproteína de Densidade Muito Baixa", transporta triacilglicerol endógeno. IDL = "Lipoproteína de Densidade Intermediária", é formada na transformação de VLDL em LDL.

LDL = "Lipoproteína de Densidade Baixa", é a principal transportadora de colesterol para os tecidos; seus níveis aumentados no sangue aumentam o risco de infarto agudo do miocárdio.

HDL = "Lipoproteína de Densidade Alta"; atua retirando o colesterol da circulação. Seus níveis aumentados no sangue estão associados a uma diminuição do risco de infarto agudo do miocárdio.  

LIPOPROTEÍNAS

LDL = “colesterol ruim”

HDL = “bom colesterol”LDL: transporta o colesterol para os tecidos e sua

oxidação leva a produção da placa de ateroma

HDL: tira o excesso de colesterol dos tecidos e leva de

volta ao fígado.

O colesterol é o mesmo em ambas lipoproteínas

Arteriosclerose

1 2

4

3

5

Função Biológica dos Lipídeos

Combustível: reservas energéticas (gorduras e óleos) armazenados nos adipócitos.

Estrutural: estão relacionados na formação de membranas.

Isolantes: são excelentes isolantes encontram-se nas gorduras neutras em tecidos subcutâneos e em torno de alguns tecidos (proteção térmica e mecânica).

Funções Especiais: sinalização (hormonal), cofatores de reações enzimáticas (vitamina K) ou ubiquinona. O lipídeo retinal carotenóide por ser sensível à luz tem papel central no processo de visão.

Lipídeos Estruturais• São moléculas anfipáticas longas (porções

polares e apolares) – fosfolipídeos.

Compõem: Membrana plasmática, envoltório nuclear e organelas membranosas.

Prostaglandinas

• São lipídeos importantes na comunicação celular, dando origem ao processo inflamatório, atuação similar a dos hormônios.

CARBOIDRATOS

também chamados sacarídeos, glicídios, oses,

hidratos de carbono ou açúcares

biomoléculas mais abundantes na natureza

maior parte da ingestão calórica da maioria dos

organismos

fórmula geral é: [CH2O]n, daí o nome "carboidrato"

ou "hidrato de carbono"

Fonte de energia

Reserva de energia

Estrutural

Matéria-prima para a biossíntese

Informacional glicocálix

MONOSSACARÍDEOS

sólidos, cristalinos, incolores, solúveis em H2O,

alguns têm sabor doce

fórmula geral é: [CH2O]n, n≥3

cadeia não ramificada de átomos de C ligados entre

si por ligações simples. Um dos C é ligado ao O por

uma dupla ligação (carbonila), os outros C estão

ligados a OH (hidroxila)

Classificação dos monossacarídeos também pode ser

baseada no número de carbonos de suas moléculas:

TRIOSES (3C),

TETROSES (4C),

PENTOSES(5C): Ribose, Arabinose, Xilose

HEXOSES (6C): Glicose, Galactose, Manose,

Frutose

etc

POLISSACARÍDEOS Macromoléculas formadas por centenas a milhares

de unidades monossacarídicas ligadas entre si por ligações glicosídicas.

Polissacarídeos importantes → formados pela polimerização da glicose: amido, glicogênio e celulose.

AMIDO:

polissacarídeo de reserva da célula vegetal

Formado por moléculas de glicose ligadas entre

si através de numerosas ligações

AMILOSE

AMILOPECTINA

GLICOGÊNIO:

Polissacarídeo de reserva da célula animal (fígado –

manutenção da glicemia; e músculos – fornecimento

energia exercício intenso).

semelhante ao amido, mas possui um número bem maior

de ligações , o que confere um alto grau de ramificação à

sua molécula

Alto número de ramificações facilita a ação da enzima

glicogênio fosforilase (do músculo e do fígado) liberando

grandes quantidades de monossacarídeo rapidamente.LIGAÇÃO GLICOSÍDICA Digerida por -amilases (enzimas que hidrolisam a

ligação glicosídica)

ptialina (ou amilase salivar): inicia a degradação dos

carboidratos na boca dos mamíferos.

Substâncias de reserva

glicogênio

amido

CELULOSE:

Carboidrato mais abundante na natureza.

Função estrutural na célula vegetal, como um componente importante da parede celular.

Polímero de glicose, mas formado por ligações tipo

Este tipo de ligação glicosídica confere à molécula uma estrutura espacial muito linear, que forma fibras insolúveis em água e não digeríveis pelo ser humano.

Obrigado

lucenabio@hotmail.com

Ácidos Nucléicos

Prof. Ms. Tadaiti Ozato Junior

Profa. Dra. Maria Tercília Vilela de Azeredo Oliveira

Histórico

Estrutura do DNA: determinada em 1953

pelos ingleses Watson e Crick (prêmio

Nobel).Obs.: Britânica Rosalind Franklin teve participação na

determinação da estrutura do DNA

Ácidos NucleicosDNA: ácido desoxirribonucleico;

RNA: Ácido ribonucleico

DNA e RNA: principais moléculas informativas das células.

DNA: única função de material genético.

RNA - Diferentes tipos:

RNAm: carrega informação do DNA aos ribossomos servindo como molde para a síntese proteica.

RNAt e RNAr: envolvidos na síntese proteica.

RNAs: podem catalisar várias reações químicas (ribozimas)

Dogma Central da Biologia

DNA RNA Proteínas

TraduçãoTranscrição

Replicação

Dogma Central da Biologia

DNA e RNA

DNA

RNA

•Núcleo – eucariotos

(maior parte)

Cromatina / Cromossomos

•Citoplasma

(menor parte)Cloroplastos / Mitocôndrias

•Núcleo – síntese de RNA

•Citoplasma – síntese de Proteínas

Composição dos Ác. nucleicos

São polímeros compostos por nucleotídeos

Nucleotídeo

• Açúcar - pentose

• Grupo fosfato

• Base nitrogenada

Composição dos Ác. nucleicos• pentoses: • numeração da pentose:

• pentose + grupo fosfato

Composição dos Ác. nucleicos•Bases nitrogenadas:

Composição dos Ác. nucleicos

Ligação FosfodiésterO fosfato localizado na

posição 5´ se liga à hidroxila localizada na posição 3´, liberando uma molécula de água.

RNA DNA

DNA

DNA•Reservatório para informações genéticas

•Constituído de duas cadeias de polinucleotídeos antiparalelas(direções opostas).

• Dupla hélice em torno do eixo giro p/ direita.

• Ligações fosfodiéster 5´ 3´.

• Proporciona mecanismo da hereditariedade.

• Replicação semi-conservativa

• As duas cadeias de polinucleotídeos interagem entre si através das pontes de hidrogênio entre as bases nitrogenadas, em que a A pareia com T e C com G.

DNA

Tipos de DNA

• DNA B: maior parte do DNA giro p/ direita (10 nucleotídeos por volta), conformação mais estável e alto grau de hidratação.• DNA Z: região do DNA rica em (G-C) giro p/ esquerda (12 nucleotídeos por volta), conformação mais flexível mais sucetível a mutações.

• DNA A: Aparece em algumas partes do DNA natural quando há alta conc. de cátions e baixa hidratação, possuindo 11 nucleotídeos por volta.

• Obs.: Os DNAs C e D são subclasses do DNA tipo B

Tipo C: grau de hidratação menor que 45%.

Tipo D: somente obtido de forma artificial.

Existe também uma forma de Tripla hélice

Tipos de DNA

Genes• Seqüência específica de nucleotídeos, que codifica informações necessárias para a síntese de proteínas.

Esquema de um gene de eucarioto.

Obs.:Em procariotos raramente há ocorrência de íntrons.

RNAExistem três tipos de RNA:

•RNA mensageiro (RNAm): atua transferindo a informação contida no DNA para a síntese de proteínas nos ribossomos.

• RNA transportador (RNAt): possuem o formato de trevo e atuam no transporte de aminoácidos para os ribossomos para a síntese proteica.

• RNA ribossômico (RNAr): faz parte da composição dos ribossomos (50% da massa) proporciona suporte molecular para a síntese de polipeptídeos.

RNAMolécula de

RNA

1 cadeia de polinucleotídeos

• Não é uma estrutura linear simples.

• Bases complementares em certas regiões.

• Pontes de hidrogênio entre A-U e C-G conseqüência a molécula se dobra formando alças ao DNA.

RNA transportador (RNAt)

• Sintetizado na cromatina (núcleo interfásico cromossomos descondensados)

• Moléculas menores com forma de trevo.

• Propriedade de se ligar à aminoácidos.

• Reconhece determinados locais na molécula de RNAm (códon) RNAt (anti-códon) seqüências complementares.

• Ocorrem ponte de H segmentos formados por dupla-hélice.

RNA transportador (RNAt)

RNAt

RNAt

Síntese de RNAt ver transparência

RNA mensageiro (RNAm)

• Sintetizado na cromatina (núcleo interfásico cromossomos descondensados).

• Transcrição de uma das cadeias da hélice de DNA

RNAm

•Prolongamento (cauda de poli-A) adicionado na extremidade 3´ ainda no núcleo logo após a transcrição.

•Na outra extremidade (5´) do RNAm há a adição de um cap (capuz nucleotídico)

Processamento do RNAm (splicing alternativo)

RNAm

RNA ribossômico (RNAr)

• Mais abundante que os outros tipos de RNA 80% do RNA celular.

• Combinado com com proteínas RNP (ribonucleoproteínas)

• Formam os ribossomos principal constituinte.

• Ribossomos + RNAm polirribossomos.

• Função dos Ribossomos: Tradução de proteínas.

RNAr

RNAr

Polirribossomos

(polissomos)

Ribossomos livres no citoplasma

RNAr

Ribossomos aderidos ao RERER

Polirribossomos

(polissomos)