Post on 03-Dec-2018
•As proteína
s são os com
postos orgân
icos m
ais
abun
dantes
dos organ
ismos vivos (mais de
50%
do
seu pe
so sec
o)•As proteína
s são om
nipres
entes na
célula, pois
estão lig
adas a tod
os os aspe
ctos da es
trutura e
funç
ão•A m
aior parte da info
rmação
gen
ética de
scre
ve
sequ
ências de proteína
•A estrutura tridimen
sion
al das proteínas é
determ
inad
a pe
la sua
seq
uênc
ia de am
inoá
cido
s
Proteína
s: aspec
tos ge
rais
•Elem
entosco
nstitutivos:
C(50%),O(23%),N(16%),H(7%), S
(0-3%)na
cade
iapo
lipep
tídica
•As proteínassãopo
límeros
linea
resde
aminoá
cido
slig
ados
entre
sipo
rlig
açõe
spe
ptídicas
•Os 20
α-aminoá
cido
spo
dem
sofrer
mod
ificaçõe
sap
ósa síntes
eribo
ssom
alda
s proteína
s•Àcade
iaproteíca
pode
men
contrar-se
liga
dos, covalen
temen
teou
não, um oumaisgrup
osprostético
sde
com
posiçãonã
o-po
lipep
tídica
•A proteínafunc
iona
lpod
ese
r co
nstituídapo
rum
aassociação
de
várias
cade
iaspo
lipep
tídicas
Proteína
s: com
posição
Para além
dacade
ia(s) de
res
íduo
sde
aminoá
cido
, muitasproteína
sco
ntêm
oumais
grup
osde
naturez
aqu
ímicadistinta, c
hamad
osgrupos
prostéticos, que
po-dem
estarou
nãolig
ados
covalentem
ente
àcade
iapo
lipep
tídica
Classe
Componente prostético
Nucleoproteínas
Ácidos nucleícos
Lipoproteínas
Fosfolípidos, colesterol,
Glicoproteínas
Galactose, manose,
ácido siálico
Fosfoproteínas
Resíduos esterificados
com fosfato
Hemoproteínas
Grupo hémico com ferro
Flavoproteínas
Flavina adenina
dinucleótido
Metaloproteínas
Fe, Cu, Zn, Mo,
Grupo
s prostético
s
Classe funcional
Exemplo
Enzimas
Lisozima, catalase,
tripsina
Proteínas estruturais
Colagénio, queratina
Proteínas de
transporte
Hemoglobina,
lipoproteínas
Proteínas de reserva
Albumina, caseína
Proteínas de
protecção
Anticorpos,
complemento
Proteínas de
motilidade
Actina, miosina,
dineína
Hormonas
Insulina, hormona do
crescimento
Proteínas redox
Citocromos,
ferredoxina
Toxinas
Toxina da difteria,
venenos de cobra
Diversida
de fun
cion
al das proteínas
Des
depo
ucas
deze
nasde
res
íduo
sde
aminoá
cido
satévários
milh
ares
, as
proteína
sap
rese
ntam
dimen
sões
muito
variad
as
~30 Å
Ex: L
isoz
ima
(129
aa, m
m 139
00)
Proteína
Mass molecular Cadeias
Insulina
5700
2
Lisozima
13900
1
Hemoglobina
102000
4
Centro fotossintético 115000
4
Glutamina sintetase 592000
12
Vírus do m.tabaco
40000000
2130
Massa m
olec
ular m
édia
poram
inoá
cido
: ~110
Proteína
s: dim
ensões
e organ
ização
A com
plex
idad
eda
estruturada
s proteína
spo
dese
r de
scrita
pordife
rentes
níve
isde
organ
ização
, des
dea se
quên
ciade
aminoá
cido
s(estrutura
prim
ária) até
aomod
ode
ligação
não-co
valente
das várias
cade
iaspo
lipep
tídicaspres
entes
( estrutura
quaterná
ria)
Estruturaprimária
Estruturasecundária
Estruturaterciária
Estruturaquaternária
Proteína
s: níveis de
organ
ização
Os α-aminoá
cido
s são os bloco
s co
nstituintes da
s proteína
s
Cα ααα
H
NH3+
COO-
R
Os α-aminoá
cido
s
Cadeiaprincipal
Resíduosde aminoácido
A polim
erização
dos am
inoá
cido
sdá
-se atra-vés
dafo
rmaç
ãode
liga
ções
peptídicas, por
elim
inação
de umamolé-cu
lade
águ
aen
tre os
term
inaisaminoe
carb
oxilode
cad
apa
r de am
inoá
cido
s.
Form
ação
de um dipép
tido
Liga
çãope
ptídica
Estruturade
umaca
deia
polip
eptídica
A liga
çãope
ptídica
Alaniltirosila
spartilglicina
Nom
enclatura
dos carb
onos
Nom
enclaturade
aminoá
cido
s e pé
ptidos
Os po
límeroslin
earesde resíduosde amino-
ácidopo
dem
classificar-
se
grosseiramentede acord
ocom o seutamanh
oe características:
•Péptido: U
macade
iacu
rtade
aminoá
cido
sco
m umase
quên
cia
definida
. Não
existe
númeromáx
imode
res
íduo
s, m
aso term
ousa-se
qua
ndoas proprieda
des
físicasda
cade
iasãoas esperad
asde
vido
aoef
eito
combina
dodo
s am
inoá
cido
sco
nstituintese qu
ando
nãoex
iste
umaes
truturatridim
ension
al bem
definida
.
•Polipéptido:
Umacade
iamaislong
a, geralmen
teco
m um tam
anho
e sequ
ênciabe
mde
finido
s.
•Poliaminoá
cidos:Seq
uênc
iasalea
tórias
de com
prim
en-tos
variad
osresultan
tesda
polim
erização
não-es
pecífica
de um núm
erope
quen
ode
tipos
de aminoá
cido
.
•Proteína:Termoge
ralm
ente
rese
rvad
opa
rade
sign
arpo
lipép
tido
sde
orige
mbiológ
icae po
ssuind
oum
aestrutra
tridim
ension
al bem
definida
emco
ndiçõe
sfisiológ
icas. P
ossuem
várias
prop
ried
ades
físico
-químicas
quenã
oresultam
dasimples
som
a do
s resídu
osde
aminoá
cido
constituintes.
Proteína
s vs.p
éptido
s
Os 20
aminoá
cido
s -I
Aminoácidospolares
Aminoácidosapolares
Os 20
aminoá
cido
s -II
Aminoácidoscarregados
Aminoácidosespeciais
Os 20
aminoá
cido
s po
dem dividir-se em
categ
orias de
aco
rdo co
m as suas
característica
s qu
ímicas, e
mbo
ra algun
s ap
rese
ntem
carácter misto
(por exe
mplo: a tirosinatem sim
ultane
amen
te carác
terpo
lar e ap
olar).
Cade
ias laterais dos 20 am
inácidos
A forma maisha
bitual de classificaçãodo
s 20
aminoá
cido
sba
seia-se na
polarida
deda
s suas
cade
iaslaterais:
•Apo
lares(Leu
, Ile, V
al, Ph
e, M
et, Cys, Trp,T
yr)
Oco
rrem
sobr
etud
ono
interior das proteínas
devido
àsuahidr
ofob
icidad
e. Têm
quasetodo
sca
deiasvolumosas
querigidificam
a es
trutura
•Híbridos
(Ala, Gly, Pro)
Embo
raap
olares
, seg
uem
um pad
rãodife
rentedo
s ou
tros
resídu
osde
vido
aose
utaman
ho(A
la, G
ly) ou
àsrestriçõ
esda
suage
ometria(Pro)
•Polares(T
hr, S
er, Asn, Gln, His, Tyr)
São
formad
ores
de pon
tes de
hidrogé
nio, e in
terage
mfacilm
ente
com a águ
acircun
dante
•Carrega
dos
(Asp, Glu, Ly
s, A
rg, His)
Apres
entam
cargaun
itária
positiva
oune
gativa
a pH
fisiológico
. Enc
ontram
-se
geralm
ente
nasupe
rfície
das proteína
son
depo
dem
interagirco
m a águ
aou
com
outras
cargas.Classificação do
s am
inoá
cido
s
(a tirosinae a histidinaap
arec
em em m
ais de
uma catego
ria)
Código de 3 letras
Código de 1 letraMassa (Dalton)Volume (A)Frequencia (%)pKa
Alanina
Ala
Alanine
71.09
67
8.3
Arginina
Arg
a Rginine
156.19
148
5.7
12
Asparagina
Asn
asparagi Ne
114.11
96
4.4
Aspartato
Asp
asparDic
115.09
91
5.3
3.9
Cisteína
Cys
Cysteine
103.15
86
1.7
9Glutamina
Gln
Qtamine
128.14
114
4Glutamato
Glu
gluEtamic
129.12
109
6.2
4.3
Glicina
Gli
Glicine
57.05
48
7.2
Histidina
His
Histidine
137.14
118
2.2
6Isoleucina
IleIsoleucine
113.16
124
5.2
Leucina
Leu
Leucine
113.16
124
9Lisina
Lys
K,L(ysine)
128.17
135
5.7
10.5
Metionina
Met
Methionine
131.19
124
2.4
Fenilalanina
Phe
Fenilalanine
147.18
135
3.9
Prolina
Pro
Proline
97.12
90
5.1
Serina
Ser
Serine
87.08
73
6.9
Treonina
Thr
Threonine
101.11
93
5.8
Triptofano
Trp
t Wo rings
186.21
163
1.3
Tirosina
Tyr
t Yrosine
163.18
141
3.2
10.3
Valina
Val
Valine
99.14
105
6.6
Média pesada
199.4
161
Notas:
•As freq
uênc
iasde
oco
rrên
ciafo
ram
calculad
asusan
doum
con
juntode
seq
uênc
iasde
proteínas
nãoap
aren
tada
s.
•O pes
o e o volume molec
ular m
édiossãocalculad
osusando
as frequ
ências
comope
sos no
cálcu
loda
méd
ia.
•Os símbo
losAsx
(B) e Glx
(Z) u
sam-se quan
donã
ose con
segu
edistingu
iren
tre os
mem
bros
dos pa
res glu-
tâmico/
glutam
inae aspá
rtico/
aspa
ragina
.
Algum
as proprieda
des do
s 20
aminoá
cido
s
Os α-aminoá
cido
ssão, com
exc
epçãoda
glicina, opticam
ente
activos, poispo
ssue
mum
cen
tro
de assim
etriano
carbo
noα:
Qua
trogrup
ossubs
tituintesdistintoslig
ados
aoca
rbon
oαcriam
um cen
troassimétrico
No sistem
ade
nom
enclaturade
Fisch
er, o
sisóm
eros
d-e l-refe
rem-se àco
nfiguraç
ãodo
d-e l-glicer
alde
ído:
Mne
món
icapa
rafixa
ra orde
mco
rrec
tado
s grup
ossubs
tituintesno
sl-am
inoá
cido
s. Com
o H voltado
para
o ob
servardo
r, osou
tros
três
grup
osfo
rmam
a pa
lavra“CORN
”no
se
ntidodo
s po
nteirosdo
relóg
io.
Assim
etria óp
tica dos α-aminoá
cido
s
α ααα-aminoá
cido
zwitterião
Os resídu
osionizá
veis
conferem
um com
portam
ento
ácido-ba
se com
plex
oàs
cade
iaspo
lipep
tídicas.
Titulação
daglicina
Titulação
de umaproteína
Nas
cond
içõe
sfisiológ
icas
de pH osgrup
osam
ino e carb
oxilo
dos α-aminoá
cido
sen
contram-se
ioniza
dos, dan
doorigem
a um
zwitterião
Prop
ried
ades
ácido
-base do
s am
inoá
cido
s
ioniza
ção
Algun
sdo
s am
inoá
cido
s“não
-stand
ard”
enco
ntrado
sem
proteína
s. Tod
oseles
resultam
damod
ificação
pós-tran
slaccion
alde
α-
minoá
cido
sstan
dard
, com
um
aex
cepç
ão: a
se
leno
cisteína
, cod
ificad
ape
loco
dãoUAG em
algu
-mas
bactérias.
NH
CH
COCH2Se
H
Selenocisteína
Aminoá
cido
s nã
o-stan
dard
Algun
sdo
s am
inoá
cido
sac
imare
pres
entado
ssãode
rivado
sdo
s 20
aminoá
cido
sstan
dard
, enq
uanto
outros
nãosãoen
contrado
sem
proteína
s. Estes
aminoá
cido
sde
sempe
nham
pape
ises
pecializad
os,
actuan
doco
mosina
isqu
ímicos. E
x: dop
amina(neu
rotran
smissor), h
istamina(m
ediado
rde
rea
cçõe
salér
gica
s), t
irox
ina(hormon
ada
tiróide), c
itrulin
ae ornitina
(interm
ediários
no m
etab
olismodo
s am
inoá
cido
s)
Aminoá
cido
s nã
o proteíco
s