PROTEÍNAS

1. CARACTERÍSTICAS GERAIS; � Solúveis em água � Macromoléculas / “POLÍMEROS” � FONTES: carne , ovos soja , leite... � Arroz (triptofano, metionina,) Feijão ( lisina , isoleucina) (leucina, valina, fenilalanina, treonina) 2. AMINOÁCIDOS; � Molécula orgânica ( C , H , O , N e S )

“C” – alfa +

GRUPO AMINA – NH2 +

GRUPO CARBOXILA – COOH +

“H” +

RADICAL � É o “R” que caracteriza o aminoácido � Há 20 tipos de AA

� ESSENCIAS / não produz / adquiridos pela alimentação � NÃO ESSENCIAS ou NATURAIS / produz � HOMEM : produz 8 (isoleucina, leucina, valina, fenilalanina,

metionina ,treonina, triptofano e lisina) / RECÉM-NASCIDOS, além desses não produz também a histidina

2. LIGAÇÃO PEPTÍDICA; � Ligação entre os AA � Ocorre entre: GRUPO AMINA + GRUPO CARBOXILA � É uma DESIDRATAÇÃO ⇒⇒⇒⇒ OH + H � Oligo e Polipeptídios 3. O QUE DIFERE AS PROTEÍNAS; � Quantidade de AA do polipeptídio � Tipos de AA � Seqüência dos AA � 100 a 200 mil tipos de proteínas 4. ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS; � ESTRUTURA PRIMÁRIA : seqüência linear de AA � ESTRUTURA SECUNDÁRIA : enrolamento helicoidal � ESTRUTURA TERCIÁRIA : dobramento sobre si mesma ( atrações da

diferentes partes da molécula + atração e repulsão que os radicais dos AA exercem sobre a água circundante)

� ESTRUTURA QUATERNÁRIA : união de cadeias polipeptídicas � Proteínas GLOBULARES (Albumina) e FIBROSAS (Queratina) 5. DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS; � TEMPERATURA / agitação das moléculas ⇒ rompimento de ligações /

Ex: ovo cozido � GRAU DE ACIDEZ / meios ↑ ácidos ou ↑ básicos ⇒ rompimento de

atrações elétricas que ajudam manter a configuração espacial / fabricação de queijos e coalhadas

6 . FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS; � Estrutural / citoesqueleto, membrana plasmática, músculos � Catalisadores biológicos / “ENZIMAS” 7 . ENZIMAS; � São proteínas especiais / moléculas globulares = “encaixe” � É nesse “encaixe” (CENTRO ATIVO DA ENZIMA) que os substratos se

ligam � Não são consumidas nas reações / podem atuam novamente � Nome do substrato + ase / proteases, galactosidases] � “Modelo CHAVE-FECHADURA” (especificidade das enzimas) � Faz: QUEBRA, UNIÃO e MODIFICAÇÕES DE LIGAÇÕES � “FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE DAS ENZIMAS” � TEMPERATURA ; � ↑ temperatura ↑ atividade enzimática / até certo limite � ↑ agitação moléculas ↑ possibilidades de choques , mas rompimento de

ligações / perda da conformação � pelo é irreversível � Temperatura Ótima / HOMEM ~ 35 E 40 ºC � ACIDEZ – pH ; � “pH Ótimo” / HOMEM – Pepsina (pH = 2)... � “ENZIMAS E DOENÇAS” � Fenilcetonúria / Pessoa não produz a enzima que transforma

FENILALANINA →→→→ TIROSINA � Fenilalanina se acumula no corpo →→→→ danos cerebrais (infância) � “Teste do Pezinho” � Alimentação / evitar! Excesso de proteínas , adoçantes artificiais feitos à

bases de ASPARTAME (contêm fenilalanina e ácido aspártico)