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ESTUDO DIRIGIDO – BIOQUIÍMICA – AV-2 - GABARITO 1. O que são aminoácidos? Qual a sua importância para o organismo? 2. Quantos aminoácidos proteicos existem? Cite exemplos de proteínas. 3. Qual a definição de ponto isoelétrico dos aminoácidos? 4. Alguns aminoácidos, além de comporem a estrutura de proteínas, são precursores de moléculas biologicamente importantes. Cite a importância do aminoácido ARGINA. 5. Como se denominam as ligações entre os aminoácidos para formar as proteínas? Comente resumidamente a respeito desta ligação. 6. Como ocorrem normalmente as ligações peptídicas? 7. Como se formam as cadeias peptídicas? Cite o nome da ligação que une os aminoácidos e comente sua importância. 8. O que são dipeptídeos, tripeptídeos, tetrapeptídeos, pentapeptídeos e polipeptídeos? 9. O que são proteínas? 10. Como se denomina o fenômeno mais frequentemente associado a perda de estrutura e consequentemente da função catalítica das enzimas. Cite exemplos de fatores desnaturantes e de uma situação patológica em que isso pode acontecer. 11. Correlacione temperatura e pH com atividade enzimática. 12. Qual interação molecular é importante para a manutenção de uma conformação em alfa-hélice, característica do nível secundário de estruturas protéicas? 13. As enzimas apresentam especificidade, cada uma atua no seu substrato específico. Qual a ação de uma enzima: a) OXIRREDUTASE b) TRANSFERASE c) HIDROLASE d) LIASE e) ISOMERASE f) LIGASE 14. As enzimas podem sofrer inibição de sua atividade catalítica, e com base nesse conhecimento responda qual a definição de Inibidor? 15. Classifique e defina os diferentes tipos de inibição enzimática?

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ESTUDO DIRIGIDO – BIOQUIÍMICA – AV-2 - GABARITO

1. O que são aminoácidos? Qual a sua importância para o organismo?

2. Quantos aminoácidos proteicos existem? Cite exemplos de proteínas.

3. Qual a definição de ponto isoelétrico dos aminoácidos?

4. Alguns aminoácidos, além de comporem a estrutura de proteínas, são precursores de moléculas biologicamente importantes. Cite a importância do aminoácido ARGINA.

5. Como se denominam as ligações entre os aminoácidos para formar as proteínas? Comente

resumidamente a respeito desta ligação.

6. Como ocorrem normalmente as ligações peptídicas? 7. Como se formam as cadeias peptídicas? Cite o nome da ligação que une os aminoácidos e

comente sua importância. 8. O que são dipeptídeos, tripeptídeos, tetrapeptídeos, pentapeptídeos e polipeptídeos?

9. O que são proteínas?

10. Como se denomina o fenômeno mais frequentemente associado a perda de estrutura e consequentemente da função catalítica das enzimas. Cite exemplos de fatores desnaturantes e de uma situação patológica em que isso pode acontecer.

11. Correlacione temperatura e pH com atividade enzimática.

12. Qual interação molecular é importante para a manutenção de uma conformação em alfa-hélice,

característica do nível secundário de estruturas protéicas?

13. As enzimas apresentam especificidade, cada uma atua no seu substrato específico. Qual a ação de uma enzima:

a) OXIRREDUTASE b) TRANSFERASE c) HIDROLASE d) LIASE e) ISOMERASE f) LIGASE 14. As enzimas podem sofrer inibição de sua atividade catalítica, e com base nesse conhecimento

responda qual a definição de Inibidor?

15. Classifique e defina os diferentes tipos de inibição enzimática?

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16. Em indivíduos que praticam exercícios físicos regularmente, algumas adaptações metabólicas importantes ocorrem para uma melhor qualidade de vida e saúde. Em tais adaptações a ação de enzimas é de importância vital. Dentre essas adaptações, ligadas as reações que as enzimas catalisam elas sofrem influência em sua nomenclatura. Segundo essa perspectiva, qual seria o papel da LIPASE LIPOPROTÉICA (LPL), encontrada em maior quantidade em praticantes regulares de exercícios?

17. O que são o NAD e o FAD. Fale quais são as suas funções metabólicas o NAD e do FAD? Quais são

as formas inativas do NAD e FAD? 18. O que são polímeros? Cite exemplos.

19. Todos os lipídios (fosfoplipídeos) encontrados na membrana são de caráter anfipático, por quê?

20. Qual a importância do colesterol? 21. Diferencie os tipos de lipoproteínas, especificando suas produções e funções.

22. Qual a vitamina lipossolúvel de fundamental importância na formação de fatores de coagulação?

23. Qual a fórmula geral dos carboidratos?

24. Cite dois polissacarídeos de reserva energética, sendo um de origem animal e outro de origem

vegetal e onde podem ser encontrados. 25. Com relação ao grupo funcional ao número de carbonos em sua molécula, caracterize os

carboidratos glicose e frutose

26. O que diferencia o glicogênio da celulose quanto a função e estrutura?

27. Cite as etapas da respiração celular. Defina resumidamente, em que consiste cada uma delas.

28. Fale da regulação do ciclo de Krebs e onde ocorre: 29. Cite três diferenças entre glicólise aeróbica e glicólise anaeróbica.

30. Como são denominadas a 1ª, 2ª e 3ª etapas da respiração celular e onde cada uma ocorre? 31. Cite três diferenças entre glicólise aeróbica e glicólise anaeróbica.

32. Qual é o produto final da via glicolítica na ausência de suprimento adequado de oxigênio?

33. Defina as seguintes vias metabólicas:

a. Glicólise:

b. Glicogenólise:

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c. Gliconeogênese:

d. Glicogênese:

34. Qual a importância do piruvato produzido na glicólise para a respiração celular?

35. Por que o glicogênio muscular ao ser degradado na glicogenólise não contribui para a

manutenção da glicemia?

36. Qual das etapas da respiração celular ocorre uma fase denominada preparatória seguida de pagamento?

37. No processo basal de respiração celular, algumas etapas produzem mais ATP que outras. Qual é

a etapa mais energética da respiração celular, ou seja, aquela em que mais se produz ATP a partir da glicose?

38. Qual a importância do gradiente eletroquímico de prótons para a síntese de ATP? Caso o

gradiente eletroquímico fosse desfeito, responda: O que aconteceria com o consumo de oxigênio, com o transporte de elétrons da cadeia respiratória e com a síntese de ATP pela enzima ATPsintase?

39. Ao metabolismo energético e a regulação hormonal da glicemia, responda: a) Quais estão diretamente relacionados ao controle da glicemia e qual deles vai ser ativado

principalmente após uma alimentação rica em carboidrato e qual hormônio vai estar inibido? b) Quais os tipos de nutrientes podem ser utilizados no metabolismo como fonte energética? 40. Por que o glicogênio muscular ao ser degradado na glicogenólise não contribui para a

manutenção da glicemia?

41. Quem produz os seguintes hormônios: glucagon, insulina, cortisol e tiroxina.

42. O que são hormônios?

43. Qual o estímulo para a liberação do glucagon? Cite rotas metabólicas estimuladas e rotas inibidas

pelo glucagon.

44. Cite as funções do colesterol.

45. Qual é a única via metabólica atuante nas hemácias dos mamíferos, já que são glóbulos

sanguíneos desprovidos de mitocôndrias?

46. Com a proteólise, qual é o destino dos radicais aminas dos aminoácidos?

47. Conceitue estruturalmente os triglicerídeos.

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48. O que é sítio ativo enzimático?

49. Qual a função das aminotransferases?

50. Qual é o mecanismo de ação dos inibidores que apresentam a mesma estrutura do substrato

enzimático?

51. Explique o mecanismo de ação enzimático.

52. Cite exemplos de fatores que afetam a atividade enzimática.